Nell'emoglobina, l'affinità per il monossido di carbonio è diminuita dalla presenza di ?
Istidina F8
Istidina F7
Istidina E7
Istidina E8
L'eme è un derivato della porfirina (protoporfirina) la porfirina è composta dalla fusione di quattro anelli pirrolici collegati da ponti metenil (=CH), cioè l'anello tetrapirrolico. Poiché è presente un atomo di ferro, l'eme è una ferroprotoporfirina. Quattro gruppi della catena laterale metile, due vinilici e due propionati sono attaccati all'anello porfirinico. Il ferro è contenuto al centro dell'anello porfirinico in forma ferrosa (Fe+2). Il ferro ha sei legami coordinati: (i) quattro legami si formano tra gli atomi di ferro e di azoto del sistema ad anelli porfirinici; (ii) il quinto legame si forma tra gli atomi di azoto del residuo di istidina della catena globinica, noto come istidina prossimale (His F8); (iii) il sesto legame si forma con l'ossigeno. La forma ossigenata dell'emoglobina è stabilizzata dal legame idrogeno tra l'ossigeno e la catena laterale di un altro residuo di istidina della catena globinica, noto come istidina distale (His E7).