Nell'inibizione competitiva la relazione Km e Vmax è una delle seguenti
Km e Vmax sono gli stessi
i km aumentano e la Vmax è la stessa
I Km diminuiscono e la Vmax aumenta
Km e Vmax diminuiscono
La maggior parte degli inibitori reversibili seguono il classico schema di Michaelis-Menten, in cui un enzima (E) si lega al suo substrato (S) per formare un complesso enzima-substrato (ES). km è la costante di Michaelis che corrisponde alla concentrazione del substrato quando la velocità è la metà della massima. Vmax è la velocità massima dell'enzima. Gli inibitori competitivi possono legarsi solo a E e non a ES. Aumentano la Km interferendo con il legame del substrato, ma non influenzano la Vmax perché l'inibitore non modifica la catalisi in ES perché non può legarsi all'ES.
Enzymes