I livelli più elevati di struttura proteica sono supportati da
Legami di idrogeno
Legami disolfuro
Interazioni elettrostatiche
Tutto quanto sopra
Gli ordini superiori della struttura proteica sono stabilizzati principalmente e spesso esclusivamente da interazioni non covalenti. Le principali tra queste sono le interazioni idrofobiche che spingono la maggior parte delle catene laterali degli amminoacidi idrofobici all'interno della proteina, lontano dall'acqua circostante. Altri contributi significativi includono i legami idrogeno e i ponti salini tra i carbossilati dell'acido aspaico e glutammico e le catene laterali con carica opposta dei residui protonati di lisile, arginile e istidile. Alcune proteine ​​contengono legami disolfuro covalenti (S&S) che collegano i gruppi sulfidrilici dei residui cisteinilici. La formazione di legami disolfuro comporta l'ossidazione dei gruppi cisteinil-solfidrilici e richiede ossigeno. I legami disolfuro intrapolipeptidici migliorano ulteriormente la stabilità della conformazione ripiegata di un peptide, mentre i legami disolfuro interpolipeptidici stabilizzano la struttura quaternaria delle proteine ​​oligomeriche di ceaina. Riferimento: Spiegazione: Harper's Biochemistry; 30a edizione; Capitolo 5; proteine: ordini di struttura superiori
Structure and function of protein