È vero per le proteine ​​denaturate?
Biologicamente inattivo
Solubile in acqua
La struttura primaria della sequenza di aminoacidi è interrotta
I legami peptidici vengono idrolizzati
Denaturazione delle proteineIl termine denaturazione si riferisce alla rottura della struttura di ordine superiore (secondaria, teiera e quaternaria) delle proteine. Tutti i legami non covalenti che mantengono la struttura di ordine superiore vengono interrotti, ma il legame peptidico (legame covalente) rimane intatto. Pertanto, la struttura primaria non viene alterata durante la denaturazione, cioè la sequenza amminoacidica non viene alterata, ma la denaturazione può distruggere completamente la struttura secondaria, teiera e quaternaria, ad esempio proteine ​​oligomeriche denaturate dissociate in subunità, ciascuna con una formazione di serpentine randam. Pertanto la denaturazione è la randamizzazione della conformazione della catena polipeptidica senza rottura della struttura primaria (sequenza aminoacidica). La denaturazione è sempre accompagnata da una perdita della funzione biologica, ad esempio gli enzimi vengono inattivati ​​e gli anticorpi non riescono ad agire con gli antigeni. La denaturazione è generalmente irreversibile, ad esempio l'uovo sodo non riacquista la sua forma originale se conservato al freddo. Le proteine ​​denaturate sono meno solubili e in molti casi precipitano. Gli agenti che causano la denaturazione possono essere calore, detergenti e solventi organici, acidi e basi forti, urea 8M o cloruro di guanidina 6 M, ioni di metalli pesanti, acido tricloroacetico e agenti fisici (X- raggi UV, alta pressione).