L'enzima non agisce?
Aumentare la velocità di reazione
Catalizzare la reazione
Aumentare l'energia di attivazione
Formazione di interazioni non covalenti
Ris. è 'c' cioè Aumentare l'energia di attivazioneGli enzimi aumentano la velocità di una reazione biochimica, quindi sono chiamati catalizzatori di reazione. Ora sorge la domanda: come fanno? In una reazione chimica, il substrato deve essere convogliato a un livello più alto forma di energia (detta forma di transizione) prima che possa formare i prodotti della reazione. Lo stato di transizione è strutturalmente un intermedio tra il substrato e il prodotto e rappresenta la disposizione energetica più alta degli atomi. Pertanto, è instabile; una volta formato, si decompone quasi immediatamente per formare il prodotto di reazione. Quindi, questo intermedio ad alta energia agisce come barriera energetica, separando i substrati e i prodotti. Questa barriera, chiamata energia libera d'azione, è la differenza energetica tra l'energia del substrati e intermedi ad alta energia. In altre parole, inizialmente una certa energia deve essere immessa nel substrato per la conversione nello stato di transizione (intermedio ad alta energia); questa è l'energia libera di attivazione. Gli enzimi accelerano la reazione chimica abbassando l'entità della barriera energetica di attivazione, cioè l'energia libera di attivazione. La maggior parte delle combinazioni enzima-substrato sono principalmente dovute a deboli interazioni non covalenti come il legame idrogeno, interazioni idrofobiche, interazione ionica (elettrostato) e forze di Vander Waals. Tuttavia, la catalisi covalente comporta la formazione di un legame covalente tra i residui aminoacilici del sito attivo dell'enzima e del substrato. La catalisi covalente viene utilizzata dalle serina proteasi (tripsina, chimotripsina) che legano covalentemente il loro substrato alla catena laterale della serina.