Quale delle seguenti affermazioni sull'emoglobina S (HbS) non è vera -
L'emoglobina HbS differisce dall'emoglobina HbA per la sostituzione di Val con Glu nella posizione 6 della catena beta
Un peptide alterato di HbS migra più velocemente verso il catodo (-) rispetto al corrispondente peptide di HbA
Il legame dell’HbS all’HbA deossigenata può estendere il polimero e causare la falcizzazione dei globuli rossi
Abbassando la concentrazione di HbS deossigenata si può prevenire la falcizzazione
L'anemia falciforme è causata dalla sostituzione dell'emoglobina normale con l'emoglobina falciforme (HbS).
L'HbS si forma sostituendo la glutammina con la valina in posizione 6
Questa sostituzione sostituisce il residuo polare di glutammina con una valina non polare.
La sostituzione della glutammina con la valina genera una macchia appiccicosa sulla superficie dell'HBS.
Il cerotto appiccicoso è presente sia sull'HbS ossigenato che su quello deossigenato
L'HbS deossigenata contiene anche un sito complementare per il cerotto adesivo.
Nell'emoglobina ossigenata questo sito complementare è mascherato.
Quando l'HbS viene deossigenata, il cerotto appiccicoso presente sulla sua superficie si lega al cerotto complementare su un'altra molecola di HbS deossigenata.
Questo legame porta alla polimerizzazione della deossiemoglobina S formando lunghi precipitati fibrosi.
Questi si estendono in tutto l'eritrocito e lo distorcono meccanicamente, causando lisi e molteplici effetti clinici secondari.

Pertanto, se l'HbS può essere mantenuta in uno stato ossigenato o se la concentrazione di HbS deossigenata può essere ridotta al minimo, la formazione di questi polimeri non si verificherà e si potrà prevenire la falcizzazione (ricordare che il sito complementare per il cerotto adesivo rimane mascherato in caso di HbS ossigenata ).
Ruolo dell'HbA nella polimerizzazione —

A differenza dell'HbS, A non contiene alcuna patch adesiva, ma ha un sito di legame per la patch adesiva di 1,,S.
Pertanto può legarsi all'HbS attraverso il suo sito recettore ma questo legame non può estendere il polimero perché l'HbA non contiene alcun cerotto adesivo per promuovere il legame con un'altra molecola di emoglobina.
Pertanto l'HbA interferisce con la polimerizzazione e l'aggregazione dell'HbS e riduce l'intensità dell'anemia falciforme.