Quale delle seguenti affermazioni caratterizza sia l'emoglobina che la mioblogina:
Non elicoidale
Subunità tenute insieme da legami idrogeno
Si lega con 2 eme
Eme nelle tasche idrofobiche
L'eme si trova nella parte interna idrofobica (tasca) della catena globinica dell'emoglobina e della mioglobina.
La catena polipeptidica della mioglobina e tutte e quattro le catene polipeptidiche dell'emoglobina hanno una struttura elicoidale.
Le subunità polipeptidiche dell'emoglobina sono tenute insieme da legami idrogeno, legami salini (ionici) e forze delle pareti di Van der. La mioglobina ha solo una catena polipeptidica, quindi non vi è alcun problema di legame tra le subunità.
Tuttavia, non bisogna confondere il fatto che non ci sono legami nella mioglobina. La mioglobina ha una struttura secondaria e terziaria stabilizzata da legami non covalenti. La catena polipeptidica della mioglobina è piegata in modo compatto in modo che gli amminoacidi non polari (idrofobici) si trovino all'interno formando legami idrofobici e l'amminoacido polare (idrofilo) sulla superficie esterna formando idrogeno ed elettrostatici (legami ionici). Quindi, la struttura compatta della mioglobina è stabilizzata da legami idrogeno e ionici nonché dalle interazioni idrofobiche.
Allo stesso modo, ciascuna catena polipeptidica dell'emoglobina è stabilizzata da legami idrofobici (all'interno) e da legami idrogeno e ionici (elettrostatici) (all'esterno).
Così :-
Stabilizzazione della catena polipeptidica stessa dell'emoglobina e della mioglobina → legami idrogeno, legami elettrostatici (ionici) e legami idrofobici.
Le subunità (4 catene polipeptidiche) dell'emoglobina sono tenute insieme da → legami idrogeno, legami elettrostatici e forze di pareti di Van der.
Una molecola di emoglobina lega 4 molecole di O2 e una molecola di mioglobina lega 1 molecola di O2
Ogni molecola di emoglobina ha 4 gruppi eme e la mioglobina ha un gruppo eme.