Nello studio degli enzimi, un grafico sigmoidale della concentrazione del substrato () rispetto alla velocità di reazione (V) può indicare quale dei seguenti fattori?
Cinetica di Michaelis-Menten
Inibizione competitiva
Inibizione non competitiva
Legami cooperativi
Legami cooperativi Gli enzimi allosterici, a differenza degli enzimi più semplici, non obbediscono alla cinetica di Michaelis-Menten. Spesso, un sito attivo di una molecola di enzima allosterico può influenzare positivamente un altro sito attivo nella stessa molecola. Ciò porta alla cooperatività e alla cinetica dell'enzima sigmoidale in un grafico di versus. I termini inibizione competitiva e inibizione non competitiva si applicano alla cinetica di Michaelis-Menten e non agli enzimi allosterici. Regolazione allosterica i. L'enzima allosterico ha un sito catalitico dove si lega il substrato e un altro sito allosterico separato dove si lega il modificatore (allo= altro) ii. I siti allosterici e di legame del substrato possono o meno essere fisicamente adiacenti. iii. Il legame della molecola regolatrice può aumentare l'attività dell'enzima (attivazione allosterica) o inibire l'attività dell'enzima (inibizione allosterica). iv. Nel primo caso, la molecola regolatrice è nota come modificatore positivo e nel secondo caso come modificatore negativo. v. Il legame del substrato a una delle subunità dell'enzima può migliorare il legame del substrato da parte di altre subunità. Si dice che questo effetto sia una cooperazione positiva. Se il legame del substrato ad una delle subunità diminuisce l’avidità di legame del substrato da parte di altri siti, l’effetto è chiamato cooperatività negativa. vi. Nella maggior parte dei casi si osserva una combinazione che dà come risultato una curva a forma di sigmoide. vii.Km è solitamente aumentato. viii. La Vmax è ridotta. ix. L'effetto del modificatore allosterico è massimo in corrispondenza o in prossimità della concentrazione del substrato equivalente a Km . xi.Quando un inibitore si lega al sito allosterico, la configurazione del sito catalitico viene modificata in modo tale che il substrato non possa legarsi correttamente. xii. La maggior parte degli enzimi allosterici possiede una struttura quaternaria. Sono costituiti da subunità, ad es. L'aspaato transcarbamilasi ha 6 subunità e la piruvato chinasi ha 4 subunità.