È vero per la glutammato deidrogenasi -
È presente nella membrana mitocondriale interna
È elevato nell'epatite virale acuta
Favorisce la formazione del glutammato
Viene utilizzato come indicatore per valutare la sicurezza dei farmaci
Ris. è "d", ovvero viene utilizzato come marcatore per valutare la sicurezza del farmaco* La glutammato deidrogenasi (GLDH) catalizza la conversione di glutammato, NAD e acqua per formare chetoglutarato, ammoniaca e NADHGlutammato + H20 + NAD------- ---a chetoglutarato + NH3 + NADH GLDH * Sebbene catalizza una reazione chimica reversibile, poiché GLDH ha un'affinità ridotta per l'ammoniaca, la reazione diretta è più favorita, ovvero la formazione di chetoglutarato e ammoniaca è più favorita. Quindi si scopre che GLDH ha un ruolo importante nel ciclo dell'urea. Quando l'ammoniaca formatasi entra nel ciclo dell'urea nel fegato e viene convertita in urea.* Come i primi due enzimi del ciclo dell'urea (CPSI e OTC), anche il GLDH è presente nella matrice mitocondriale. Pertanto GLDH è considerato un enzima marcatore per la matrice mitocondriale.* Poiché si tratta di un enzima mitocondriale, i livelli di GLDH non aumentano in seguito a condizioni infiammatorie generalizzate del fegato come l'epatite virale. Si è riscontrato che aumenta solo in seguito a danno necrotico alle cellule del parenchima epatico (a differenza di AST e ALT, i cui livelli risultano elevati anche nell'epatite acuta). Pertanto si stima che i livelli di GLDH possano differenziare il danno epatico infiammatorio acuto dai disturbi epatici necrotici tossici. In altre parole, il GLDH viene utilizzato per verificare la sicurezza dei farmaci.* Il GLDH è soggetto a modificazione covalente mediante ribosilazione dell'ADP. Viene attivato dalla ribosilazione dell'ADP in caso di fame e bassi livelli di glucosio, in modo che venga generato un chetoglutarato, un chetoglutarato può entrare nel ciclo dell'acido citrico.
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