Nell'emoglobina l'affinità innata dell'eme per il monossido di carbonio è diminuita dalla presenza di
La sua F8
Il suo E7
GlyB6
ThrC4
Ris. è 'b' cioè His E-7 L'eme ha un'alta affinità per il monossido di carbonio (circa 25000 in più rispetto all'ossigeno) Ma quando la molecola dell'eme è associata all'istidina E7 [(come avviene nella mioglobina), la sua affinità per la CO è drasticamente ridotta , perché la presenza di His E7 crea un ambiente ostacolato per la CO disturbando l'orientamento degli atomi nella molecola dell'eme. Vedi cosa scrive Harper: "Il monossido di carbonio (CO) si lega all'eme isolato circa 25.000 volte più forte dell'ossigeno. L'atmosfera contiene tracce di La CO e il normale catabolismo dell'eme stesso formano piccole quantità di CO. Perché allora la CO (anziché l'02) non occupa la sesta posizione di coordinazione del ferro eme della mioglobina? La risposta sta nell'ambiente ostacolato dell'eme nella mioglobina l'orientamento della CO nel ferro eme è con tutti e tre gli atomi (Fe, C e O) perpendicolari all'anello dell'eme.* Mentre questo orientamento è possibile per l'eme isolato, nella mioglobina l'istidina distale (His-E7) ostacola stericamente il legame della CO a questo angolo. *Angoli di legame dell'ossigeno e del monossido di carbonio al ferro eme della mioglobina. L'istidina distale E7 ostacola il legame della CO nell'angolo preferito (180 gradi) rispetto al piano dell'anello dell'eme. Ciò costringe la CO a legarsi in una configurazione meno favorita e riduce la forza del legame eme-CO di oltre due ordini di grandezza"
Proteins and Amino Acids