Il movimento cellulare e flagellare viene effettuato da tutti i seguenti tranne
Filamenti intermedi
Actina
Tubulina
Miosina
Il filamento intermedio ha un diametro compreso tra 8 e 14 nm ed è costituito da varie subunità. Alcuni di questi filamenti collegano la membrana nucleare alla membrana cellulare. Formano un'impalcatura flessibile per la cellula e la aiutano a resistere alla pressione esterna. In loro assenza, le cellule si rompono più facilmente e, quando sono anormali negli esseri umani, è comune la formazione di vesciche sulla pelle. Le proteine ​​che compongono i filamenti intermedi sono specifiche del tipo cellulare e vengono quindi spesso utilizzate come marcatori cellulari. Ad esempio, la vimentina è un importante filamento intermedio nei fibroblasti, mentre la citocheratina è espressa nelle cellule epiteliali. I microfilamenti sono lunghe fibre solide con un diametro compreso tra 4 e 6 nm, costituite da actina. Sebbene l’actina sia spesso associata alla contrazione muscolare, è presente in tutti i tipi di cellule. È la proteina più abbondante nelle cellule dei mammiferi, a volte rappresenta fino al 15% delle proteine ​​totali della cellula. La sua struttura è altamente conservata; per esempio, l'88% delle sequenze di aminoacidi nel lievito e nell'actina di coniglio sono identiche. I filamenti di actina polimerizzano e depolimerizzano in vivo e non è raro trovare la polimerizzazione che avviene ad un'estremità del filamento mentre la depolimerizzazione avviene all'altra estremità. L'actina filamentosa (F) si riferisce ai microfilamenti intatti e l'actina globulare (G) si riferisce alle subunità proteiche di actina non polimerizzate. Le fibre di F-actina si attaccano a vari passaggi del citoscheletro e possono interagire direttamente o indirettamente con le proteine ​​legate alla membrana. Raggiungono la punta dei microvilli sulle cellule epiteliali della mucosa intestinale. Sono anche abbondanti nei lamellipodi che le cellule emettono quando strisciano lungo le superfici. I filamenti di actina interagiscono con i recettori delle integrine e formano complessi di adesione focali, che fungono da punti di trazione con la superficie su cui si tira la cellula. Inoltre, alcuni motori molecolari utilizzano microfilamenti come piste. I microtubuli sono strutture lunghe e cave con pareti di 5 nm che circondano una cavità di 15 nm di diametro. Sono costituiti da due subunità proteiche globulari: a e b-tubulina. Una terza subunità, la g-tubulina, è associata alla produzione di microtubuli da parte dei centrosomi. Le subunità a e b formano eterodimeri, che si aggregano per formare lunghi tubi costituiti da anelli impilati, ciascun anello solitamente contiene 13 subunità. A causa del loro costante assemblaggio e smontaggio, i microtubuli sono un veleno dinamico dello scheletro cellulare. Forniscono i binari lungo i quali diversi motori molecolari muovono le vescicole transpo, gli organelli come i granuli secretori e i mitocondri, da un pa della cellula all'altro. Formano anche il fuso, che muove i cromosomi nella mitosi. Il carico può essere trasportato in entrambe le direzioni sui microtubuli. RIF: RASSEGNA DI FISIOLOGIA MEDICA DI GANONG KIM BARRETT, SCOTT BOITANO, HEDDWEN BROOKS, SUSAN BARMAN VENTITERZA EDIZIONE PAGINA NO:35,36
General physiology