Nell'emoglobina, l'affinità innata dell'eme per il monossido di carbonio è diminuita dalla presenza di -
La sua F8
Il suo E7
Gly B6
Il C4
L'eme isolato lega il monossido di carbonio (CO) 25.000 volte più forte dell'ossigeno. Tuttavia, nella mioglobina e nell'emoglobina, l'eme lega il monossido di carbonio solo circa 200 volte più forte dell'ossigeno.
Ciò è dovuto all'istidina distale (His E7 della parte proteica dell'emoglobina e della mioglobina che crea un ambiente ostacolato che preclude l'orientamento ad alta affinità della CO.
I dettagli di questo meccanismo non sono richiesti a questo livello.