La regolazione dell'attività enzimatica mediante modifica covalente è osservata in tutti tranne ?
Glicogeno sintasi
Glicogenofosforilasi
Aspaato transcarbossilasi
HMG CoA reduttasi
Ris. è 'c' cioè Aspaate transcarbossilasi Modifica covalente Gli enzimi regolati dalla modifica covalente possono esistere in due forme. Le due forme di enzima possono essere convogliate l'una nell'altra mediante una modifica covalente della molecola enzimatica. La modifica covalente più comune è l'addizione o rimozione di un gruppo fosfato. L'attacco covalente del gruppo fosfato convoglia l'enzima nella forma fosforilata mentre la rimozione del gruppo fosfato convoglia lo stesso enzima nella forma defosforilata. Una delle forme dell'enzima, fosforilata o defosforilata, è attiva e l'altra è inattivo.La fosforilazione dell'enzima è catalizzata da una proteina chinasi che trasferisce un gruppo fosfato dall'ATP agli enzimi.La defosforilazione dell'enzima è catalizzata da una proteina fosfatasi che rimuove il gruppo fosfato dall'enzima.Se l'enzima sarà attivo o inattivo in un dato momento dipende dalle attività relative della proteina chinasi e della proteina fosfatasi che di solito sono controllate dagli ormoni attraverso secondi messaggeri. Un esempio è la glicogeno sintasi, che è attiva nello stato defosforilato e inattiva nello stato fosforilato. Il glucagone stimola la formazione di cAMP (un secondo messaggero) che a sua volta stimola la proteina chinasi. La proteina chinasi catalizza la fosforilazione della glicogeno sintasi. Pertanto, il glucagone inattiva la glicogeno sintasi.