Lievito in capsula tra i seguenti -
Istoplasma
Candida
Criptococco
Sporotrix
Ris. è 'c' cioè Criptococco * La specificità dell'anticorpo è dovuta alla variabilità delle sequenze di aminoacidi nell'unità variabile (all'aminoterminale) di entrambe le catene H e L (non solo delle catene H o L). Anticorpo (immunoglobulina)* Le immunoglobuline sono molecole che sono prodotte dalle plasmacellule in risposta a un immunogeno.* Le immunoglobuline sono glicoproteine* Ciascuna immunoglobulina è composta da due catene leggere (L) e due catene pesanti H.* La catena L ha un peso molecolare di 25.000 e la catena H. 50000.* La catena L è attaccata alla catena H. mediante legame disolfuro.* Le due catene H sono unite insieme da legami disolfuro.* L'isotipo dell'immunoglobulina (ovvero G, M, A, D, E) è determinato dal tipo di Presenza di catena pesante Ig.* Il punto di cerniera è il punto in cui si uniscono le catene pesanti e leggere. Questo punto può essere digerito mediante digestione della papaina, per produrre un frammento Fc e due frammenti Fab: immunoglobulina di classe H. chainIgGg (gamma)IgAa (alfa)IgMm (mu)IgDd (delta)IgEe (epsilon)* La variazione isotipica o classe dell'anticorpo è dovuta alla variazione nella sequenza aminoacidica nella regione costante della catena pesante. Poiché ci sono cinque potenziali variazioni nella sequenza aminoacidica nella regione costante, ci sono cinque classi di anticorpi, ovvero IgG, IgM, IgA, IgD, IgE.* Queste differenze nella catena H sono chiamate isotipi e sono designate dalle lettere greche gamma (g) , alfa (a) mu (m), epsilon (e) e delta (d) rispettivamente.* Le catene L sono simili in tutte le classi di immunoglobuline, kappa o lambda (kappa è più comune).* Il sito di combinazione dell'antigene è nell'ammino -terminale ed è composto da entrambe le catene L e H.* Entrambe le catene H e L sono costituite da due unità; costante e variabile: Catena H - Una variabile (VH) e tre o quattro unità costanti (CH) Catena L - Una variabile (VL) e una costante (C2).* La regione variabile è ulteriormente suddivisa in regione ipervariabile e struttura regione.* Le regioni ipervariabili all'estremità aminoterminale sono coinvolte nella formazione dei siti di legame dell'antigene.* La catena L ha tre regioni ipervariabili e la catena H ne ha quattro. Le regioni ipervariabili sono chiamate anche "punti caldi".* I siti sulle regioni ipervariabili che entrano in contatto effettivo con gli epitopi sono chiamati regioni determinanti la complementarità (CDR). Il CDR, ovvero il sito di legame dell'antigene, è anche chiamato idiottipo.* La gamma infinita di la specificità anticorpale delle immunoglobuline dipende dalla variabilità delle sequenze aminoacidiche nelle unità variabili delle catene H ed L.* Il frammento Fc è composto dal carbossiterminale. Determina l'attività biologica come la fissazione del complemento, il trasferimento placentare, la fissazione cutanea e il tasso catabolico.* Il CH 2 di Ig G e il CH4 di IgM si legano alla porzione C1q di C1.
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