Tutti i seguenti sono componenti del collagene tranne:
Glicina
Lisina
Prolina
Desmosina
Ris. D. Desmosina (Rif: Harper 29/e p589-590 28/e p527, 530)La desmosina è il componente dell'elastina. non il collagene. Una caratteristica sorprendente del collagene è la presenza di residui di glicina in ogni terza posizione della porzione a tripla elica della catena alfa. Ciò è necessario perché la glicina è l’unico amminoacido sufficientemente piccolo da poter essere ospitato nello spazio limitato disponibile lungo il nucleo centrale della tripla elica. Questa struttura ripetitiva, rappresentata come (Gly-X-Y)n come requisito assoluto per la formazione della tripla elica. Mentre X e Y possono essere qualsiasi altro amminoacido, circa 100 delle posizioni X sono prolina e circa 100 delle posizioni Y sono idrossiprolina. Prolina e Idrossiprolina conferiscono rigidità alla molecola di Collagene. L'idrossiprolina è formata dall'idrossilazione post-traduzionale di residui di prolina legati al peptide catalizzata dall'enzima prolil idrossilasi, i cui cofattori sono acido ascorbico (vitamina C) e alfa-chetoglutarato. Le lisine nella posizione Y possono anche essere modificate post-traduzionalmente in idrossilisina attraverso l'azione della lisil idrossilasi, un enzima con cofattori simili. Harper 28/e p527'I principali legami incrociati formati nell'elastina sono le desmosine, che risultano dalla condensazione di tre di queste aldeidi derivate dalla lisina con una lisina non modificata per formare un legame incrociato tetrafunzionale unico dell'elastina. - Harper 28/e p530Fig. 14: Caratteristiche molecolari della struttura del collagene dalla sequenza primaria fino alla fibrillaCollageneIl collagene di tipo I è composto da una struttura a tripla elicaQ e forma fibrille. Ciascuna subunità polipeptidica o catena alfa è attorcigliata in un'elica poliprolinica sinistrorsa di tre residui per giroQ.Tre di queste catene alfa vengono quindi avvolte in una super elica destrorsa. Q. Una caratteristica sorprendente del collagene è la presenza di residui di glicina in ogni terza posizione della porzione a tripla elica della catena alfa. Ciò è necessario perché la glicina è l'unico amminoacido abbastanza piccolo da essere ospitato nello spazio limitato disponibile lungo il nucleo centrale della tripla elicaQ. Questa struttura ripetitiva, rappresentata come (Gly-X-Y)n come requisito assoluto per la formazione del tripla elicaQ. Mentre X e Y possono essere qualsiasi altro amminoacido, circa 100 delle posizioni X sono prolina e circa 100 delle posizioni Y sono idrossiprolinaQ. La prolina e l'idrossiprolina conferiscono rigidità alla molecola di collageneQ. L'idrossiprolina è formata dall'idrossilazione post-traduzionale dei residui di prolina legati al peptide catalizzata dall'enzima prolil idrossilasi, i cui cofattori sono acido ascorbico (vitamina C) e alfa-chetoglutarato. Le lisine nella posizione Y possono anche essere post-traduzione alleato modificato in idrossilisina attraverso l'azione di Iysyl idrossilasi, un enzima con cofattori similiQ. Alcune di queste idrossilisine possono essere ulteriormente modificate mediante l'aggiunta di galattosio o galattosil-glucosio attraverso un collegamento O-glicosidico, un sito di glicosilazione che è unico per il collagene Q. Elastina L'elastina è una proteina del tessuto connettivo responsabile delle proprietà di estensibilità e ritorno elastico nei tessuti. L'elastina è presente in grandi quantità, in particolare nei tessuti che richiedono queste proprietà fisiche, ad esempio polmone, grandi vasi sanguigni arteriosi e alcuni legamenti elastici. A differenza del collagene, sembra esserci un solo tipo genetico di elastico. L'elastina non contiene sequenze Gly-X-Y ripetute, struttura a tripla elica o porzioni di carboidrati D. Dopo la secrezione dalla cellula, alcuni residui lisil della tropoelastina sono deaminato ossidativamente in aldeidi dalla Iysil ossidasi, lo stesso enzima coinvolto in questo processo nel collagene. Tuttavia, i principali legami incrociati formati nell'elastina sono le desmosine, che risultano dalla condensazione di tre di queste aldeidi derivate dalla lisina con una lisina non modificata in formano un legame incrociato tetrafunzionale unico per l'elastinaQ.CollageneElastinaMolti tipi genetici diversiQUn tipo geneticoQTripla elicaQNessuna tripla elica; conformazioni casuali della bobina che consentono l'allungamentoQ(Gly-X-Y)n struttura ripetitivaQNessuna (Gly-X-Y)n struttura ripetitivaQPresenza di idrossilisinaQNessuna idrossilisinaQContenente carboidratiQNessun carboidratoQReticolazione aldolica intramolecolareQReticolazione desmosina intramolecolareQPresenza di peptidi di estensione durante la biosintesiQNessun peptide di estensione presente durante la biosintesiQ
Membrane Structure & Function