La vera affermazione sull'emoglobina è
Ogni molecola di emoglobina è composta da 4 polipeptidi di ciascuna subunità
Due subunità alfa e due beta aventi un O2 attaccato a ciascuna subunità
Ogni molecola di emoglobina si lega ad una sola molecola di O2
Ogni emoglobina ha una molecola di eme
La sostanza colorante rossa del sangue è una proteina coniugata, l'emoglobina, una cromoproteina, contenente eme come gruppo prostetico e globina come proteina pa-apoproteina. Le proteine ​​contenenti eme sono caratteristiche degli organismi aerobici e sono del tutto assenti nelle forme di vita anaerobiche. La concentrazione normale di Hb in un maschio adulto varia dal 14,0 al 16,0 g% e nel sangue circolante totale di un uomo di 70 kg sono presenti circa 750 g di Hb. Ogni giorno nell'organismo vengono prodotti e distrutti circa 6,25 Gm (90 mg/kg) di Hb. La struttura dell'eme rimane la stessa nell'Hb di qualsiasi fonte animale, la proteina base globina varia da specie a specie nella sua composizione e sequenza di aminoacidi ed è quindi responsabile della specificità della specie. Le catene polipeptidiche della globina dell'Hb adulta, sono caratterizzate da un contenuto relativamente elevato di istidina (His) e lisina (Lys) e da una piccola quantità di isoleuciene (Ile). Per mezzo del `tracciante&' isotopico; tecniche, è stato dimostrato che le catene polipeptidiche sono formate da aminoacidi derivati ​​da proteine ​​alimentari. Globina Studi sulla globina, la proteina pa dell'Hb, hanno rivelato che essa è composta da quattro catene polipeptidiche, due catene a identiche e due catene b identiche, nell'Hb adulta normale, disposte nella configurazione di un "tetraedro". Quindi ci sono sei bordi di contatto. Catene polipeptidiche: ciascuna catena polipeptidica contiene un "eme", nella cosiddetta tasca dell'eme. Pertanto una molecola di Hb contiene quattro unità eme.Rif: Textbook of medical biochemistry, MN Chatterji, 8a edizione, pagina n.: 150
Structure and function of protein