Quale delle seguenti interazioni contribuisce maggiormente al ripiegamento delle proteine?
Legame covalente
Interazioni ioniche
Idrofobico
Interazione di Vander Waal
Ripiegamento delle proteine: il numero di combinazioni distinte di angoli phi e psi che specificano le potenziali conformazioni anche di un polipeptide relativamente piccolo - 15 kDa - è incredibilmente vasto, la conformazione nativa è specificata nella sequenza primaria. In natura, il ripiegamento delle proteine ​​avviene in modo più ordinato e guidato. Il ripiegamento delle proteine ​​avviene generalmente in un processo graduale. Nella prima fase, quando il polipeptide appena sintetizzato emerge dal ribosoma, i segmenti sho si ripiegano in unità strutturali secondarie che forniscono regioni locali di struttura organizzata; le regioni idrofobiche si segregano all'interno della proteina lontano dal solvente, formando un "globulo fuso", un Le cellule polipeptidiche ripiegate paialmente utilizzano proteine ​​ausiliarie per accelerare il processo di ripiegamento e guidarlo verso una conclusione produttiva. Le proteine ​​chaperone partecipano al ripiegamento. La famiglia di chaperoni hsp70 (70 kDa heat shock protein) lega sequenze sho di amminoacidi idrofobici, proteggendoli dal solvente. La famiglia di chaperon hsp60, a volte chiamata chaperonine, differisce nella sequenza e nella struttura da hsp70 e dai suoi omologhi. Hsp60 agisce più tardi nel processo di ripiegamento, spesso insieme ad un accompagnatore hsp70. La cavità centrale dello chaperone hsp60 a forma di ciambella fornisce un ambiente protetto in cui un polipeptide può ripiegarsi fino a seppellire tutte le regioni idrofobiche al suo interno, prevenendo così qualsiasi tendenza all'aggregazione.
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