L'emopexina si lega -
Eme
Emoglobina
Ferro
Bilirubina
Ris. è "a", ovvero eme* L'eme è un metallo contenente un anello tetrapirrolico, collegato tramite ponti metilene o metenile.* È un componente dell'emoglobina, della mioglobina e delle proteine ​​del citocromo* La forma principale di eme nel nostro corpo è l'emoglobina. Nell'emoglobina, il metallo al centro è Fe2+. È circondato da quattro anelli pirrolici collegati da ponti metilenici* L'eme viene rilasciato in circolo dai globuli rossi in seguito allo stress ossidativo sotto forma di ematina* L'ematina ha Fe3+ al centro degli anelli tetrapirrolici.* Questa ematina non legata alle proteine ​​è citotossica come il ferro in il centro può agire come un reagente di Fenton generando radicali liberi* Questi radicali liberi provocano la perossidazione lipidica delle membrane delle cellule e degli organelli, danni alle proteine ​​e al DNA. Ciò induce l'apoptosi delle cellule* Per evitare il danno ossidativo causato dall'eme, proteine ​​come l'emopexina aiutano. EMOPEXINA* L'emopexina è una glicoproteina che presenta la massima affinità per l'eme libero* La funzione dell'emopexina è quella di proteggere la cellula e i tessuti dal danno ossidativo causato dall'eme . Perché l'emopexina non solo si lega all'eme libero, ma facilita anche l'assorbimento dell'eme nel fegato legandosi a recettori specifici sugli epatociti. Quindi l'emopexina aiuta a riciclare il ferro e le riserve di ferro vengono mantenute. Si è scoperto anche che l'emopexina causa una sovraregolazione dell'enzima eme ossigenasi 1, facilitando così la conversione dell'eme in bilirubina e biliverdina.
Miscellaneous (Bio-Chemistry)