Lo afferma l’ipotesi di Michaelis-Menten
La velocità della reazione enzimatica è indipendente dalla concentrazione del substrato
La velocità della reazione non enzimatica è proporzionale alla concentrazione del substrato
Km è la costante di associazione del complesso enzima-substrato
La formazione del complesso enzima-substrato è essenziale nella reazione enzimatica
Michaelis e Menten hanno proposto un'ipotesi per l'azione degli enzimi, che è la più accettabile. Secondo la loro ipotesi, la molecola dell'enzima (E) si combina prima con una molecola del substrato (S) per formare un complesso enzima-substrato (ES), che poi si dissocia per formare nuovamente il prodotto (P) e l'enzima (E). L'enzima una volta dissociato dal complesso è libero di combinarsi con un'altra molecola di substrato e formare il prodotto in modo simile. Il complesso ES è un complesso intermedio o transitorio e i legami coinvolti sono legami deboli non covalenti, come legami H, forze di Van der Waals, interazioni idrofobiche. A volte due substrati possono legarsi a una molecola di enzima e tali reazioni sono chiamate reazioni del bisubstrato. Il sito a cui un substrato può legarsi alla molecola dell'enzima è estremamente specifico e viene chiamato sito attivo o sito catalitico. Normalmente la dimensione e la forma molecolare della molecola del substrato sono estremamente piccole rispetto a quelle di una molecola di enzima. Il sito attivo è costituito da diversi residui amminoacidici che si uniscono a seguito del ripiegamento delle strutture secondarie e teiarie dell'enzima. Pertanto, il sito attivo possiede una forma e una forma tridimensionale complessa, fornisce una fessura o fessura prevalentemente non polare per accettare e legare il substrato. Pochi gruppi di amminoacidi del sito attivo sono legati al substrato mentre pochi gruppi determinano un cambiamento nella molecola del substrato. Rif: Libro di testo di biochimica medica, MN Chatterji, 8a edizione, pagina n.: 124
Structure and function of protein