Per quanto riguarda la proteina prionica, quale delle seguenti affermazioni è vera:
È un prodotto proteico codificato nel DNA virale
Catalizza il ripiegamento anomalo di altre proteine
Protegge i legami disolfuro dall'ossidazione
Scinde le proteine ​​normali
Ris. è "b", cioè catalizza il ripiegamento anomalo di altre proteine. I prioni sono proteine ​​infettive che causano la degenerazione del sistema nervoso centrale Q. Sono particelle infettive prive di acido nucleico Q. I prioni sono composti in gran parte, se non interamente, da molecole PrP Q. Quattro punti importanti sui prioni sono: -I prioni sono gli unici vatho2ens infettivi conosciuti che sono privi di acido nucleico, tutti gli altri agenti infettivi possiedono genomi composti da RNA o DNA che dirigono la sintesi della loro presenza. La malattia da prioni può manifestarsi come infettiva, genetica e disturbi sporadici; nessun altro gruppo di malattie con un'unica eziologia presenta uno spettro così ampio di manifestazioni cliniche. La malattia da prioni deriva dall'accumulo di PrP1 la cui conformazione differisce sostanzialmente da quella del suo precursore. La PrP può esistere in una varietà di conformazioni diverse, ognuna delle quali sembra specificare un particolare fenotipo della malattia. Malattia da prioni: -I prioni sono malattie neurodegenerative fatali causate da proteine ​​trasmissibili e sono caratterizzate da alterazioni spongiformi, gliomi astrocitici e perdita neuronale dovuta alla deposizione di sostanze insolubili aggregati proteici nelle cellule neurali. I prioni sono causati dalla proteina umana correlata ai prioni (PrP) {una glicoproteina ricca di un'elica). La PrP è endogena all'ospite e nella maggior parte delle persone, la proteina PrP si ripiega normalmente lasciando la persona sana. la mutazione nel gene PrP consentirà alla proteina di essere prodotta in modo errato e si piegherà in modo errato formando un prione PrPsc. (Che è una glicoproteina ricca di fogli b). Questi prioni PrPsc quando esposti alla PrP, che è in fase di ripiegamento, incoraggeranno anche quella PrP a ripiegarsi in modo errato, creando così un'altra PrPsc. Mentre la PrP può essere elaborata e ripulita da un cellula una volta utilizzata, la PrPsc ha una forma sufficientemente diversa da non poter essere ripulita e si aggrega all'interno della cellula. Questi aggregati di PrPsc si accumulano rapidamente in placche che distruggono il tessuto nervoso. Quindi una proteina prionica patologica funge da modello per la trasformazione conformazionale della normale PrP in PrPsc. Ricordate la PrP - costituita da un'elica? PrPsc - Costituito da un foglio b QPatogenesi della malattia da prioniProteina umana endogena normale (proteina correlata ai prioni umani) (PrP)|È una glicoproteina ricca di un'elica e si piega normalmente|Mutazione nella proteina PrP|Si piega in modo improprio e dà luogo alla proteina PrPsc {È una glicoproteina ricca di fogli b)|PrPsc entra in contatto con PrP|Anche PrP si ripiega in modo errato provocando più PrPsc|Aggregazione di PrPsc|Distruzione del tessuto nervoso Malattia da prioni
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