Forza che non agisce in un complesso substrato enzimatico
Elettrostatico
Covalente
Van der Waals
Idrogeno
Questa domanda è controversa.
Il substrato si lega al sito attivo dell'enzima mediante interazioni non covalenti come il legame idrogeno, il legame ionico (elettrostatico) e i legami idrofobici.
C'è confusione tra forze di van der Waals non covalenti e legame covalente. Alcune guide hanno fornito l'opzione "c" come risposta, il che non è corretto.

"Gli enzimi si legano al substrato mediante una combinazione di legami idrogeno e ionici (elettrostatici), nonché mediante interazioni idrofobiche e di van der Waals". 
"La maggior parte delle combinazioni enzima-substrato sono principalmente dovute alle forze dell'idrogeno non covalente, idrofobiche, ioniche (elettrostatiche) e di Van der Waals".       
"Esiste una precisa interazione del substrato che si verifica nel sito attivo dell'enzima stabilizzato da numerose interazioni deboli (legami idrogeno, interazioni elettrostatiche, contatti idrofobici e forze di Van der Walls)".

Molti altri riferimenti hanno menzionato lo stesso.

Pertanto anche le forze di Van der Walls sono coinvolte nella reazione del substrato enzimatico.
Ora ci restano i legami covalenti. I legami covalenti sono coinvolti anche in alcune reazioni enzimatiche chiamate catalisi covalente. In cui si ha la formazione del legame covalente tra enzima e substrato. L'enzima modificato diventa quindi un reagente. Ad esempio, il residuo di serina nel sito attivo della chimotripsina forma un legame covalente con il substrato.
Quindi, tutte e quattro le forze indicate nelle opzioni sono coinvolte nell'interazione enzima-substrato. Tuttavia, tra le opzioni fornite, sceglierò i legami covalenti perché la maggior parte delle interazioni enzima-substrato comportano deboli interazioni non covalenti, mentre il meccanismo di catalisi covalente si trova solo in pochi enzimi come le proteasi (chimotripsina e tripsina) e pochi altri.

L’opzione migliore, in un dato scenario, la risposta è un legame covalente.