La struttura secondaria delle proteine ​​prioniche nella malattia da prioni come la malattia di Creutz-feldt-Jakob (CJD) è
Fogli beta
Curvatura beta
Betaturo
Alfa elica
Fogli beta I prioni sono causati dalla proteina umana correlata ai prioni (PrP) (una glicoproteina ricca di un'elica). La PrP è endogena all'ospite e nella maggior parte delle persone la proteina PrP si ripiega normalmente lasciando la persona sana. Raramente, una mutazione nel gene PrP consentirà alla proteina di essere prodotta in modo errato e si piegherà in modo errato formando un prione PrPsc. (Che è una Rlicoproteina ricca di fogli beta). Ricorda PrP --> Costituito da un elixo PrPse --> Costituito da 13 shee Patogenesi della malattia da prione | Proteina umana endogena normale (proteina correlata ai prioni umani) (PrP) | È una glicoproteina ricca di elica e si ripiega normalmente | Mutazione nella proteina PrP | Si piega in modo improprio e dà origine alla proteina PrPsc (è una glicoproteina ricca di (fogli) | La PrPsc entra in contatto con la PrP | Anche la PrP si ripiega in modo errato provocando più PrPsc | Aggregazione di PrPsc | Distruzione del tessuto nervoso | Malattia da prioni