Quale dei seguenti è un gene antiapoptotico?
BAX
CATTIVO
BCL-X
BIM
L'apoptosi risulta dall'attivazione di enzimi chiamati caspasi (così chiamati perché sono proteasi della cisteina che scindono le proteine ​​dopo i residui aspaici). L'attivazione delle caspasi dipende da un equilibrio finemente sintonizzato tra la produzione di proteine ​​pro e anti-apoptotiche. Due vie distinte convergono sull'attivazione della caspasi: la via mitocondriale e la via del recettore della morte, membri pro-apoptotici della famiglia chiamati Bax e Bak, che dimerizzano, si inseriscono nella membrana mitocondriale e formano canali attraverso i quali il citocromo C e altre proteine ​​mitocondriali scappare nel citosol. Questi sensori inibiscono anche le molecole anti-apoptotiche Bcl-2 e Bcl-xL (vedi oltre), favorendo la fuoriuscita delle proteine ​​mitocondriali. Il citocromo c, insieme ad alcuni cofattori, attiva la caspasi-9. Altre proteine ​​che fuoriescono dai mitocondri bloccano le attività degli antagonisti della caspasi che funzionano come inibitori fisiologici dell'apoptosi. Il risultato netto è l’attivazione della cascata delle caspasi, che alla fine porta alla frammentazione nucleare. Al contrario, se le cellule sono esposte a fattori di crescita e ad altri segnali di sopravvivenza, sintetizzano membri anti-apoptotici della famiglia Bcl-2, i due principali dei quali sono Bcl-2 stesso e Bcl-xL. Queste proteine ​​antagonizzano Bax e Bak e quindi limitano la fuga delle proteine ​​pro-apoptotiche mitocondriali. Le cellule private dei fattori di crescita non solo attivano i batteri pro-apoptotici Bax e Bak, ma mostrano anche livelli ridotti di Bcl-2 e Bcl-xL, spostando così ulteriormente la bilancia verso la morte. rif Robbins 9/e p19
General pathology