Quale delle seguenti cause provoca l'idrolisi dei peptidoglicani?
Lisozima
Lattoferrina
Proteasi
Aflatossina
L'enzima funziona attaccando i peptidoglicani (presenti nelle pareti cellulari dei batteri, in particolare i batteri Gram-positivi) e idrolizzando il legame glicosidico che collega l'acido N-acetilmuramico con il quarto atomo di carbonio della N-acetilglucosamina. Lo fa legandosi alla molecola di peptidoglicano nel sito di legame all'interno della fessura prominente tra i suoi due domini. Ciò fa sì che la molecola del substrato adotti una conformazione tesa simile a quella dello stato di transizione. Secondo il meccanismo Phillips, il lisozima si lega a un esasaccaride. Il lisozima poi disintegra il quarto zucchero nell'esasaccaride (l'anello D) in una conformazione a mezza sedia. In questo stato di stress, il legame glicosidico si rompe facilmente. Si è scoperto che le catene laterali dell'amminoacido acido glutammico 35 (Glu35) e aspaato 52 (Asp52) sono fondamentali per l'attività di questo enzima. Glu35 agisce come donatore di protoni per il legame glicosidico, scindendo il legame CO nel substrato, mentre Asp52 agisce come nucleofilo per generare un intermedio glicosil-enzimatico. L'intermedio glicosilenzimatico reagisce poi con una molecola d'acqua, per dare il prodotto dell'idrolisi e lasciando inalterato l'enzima
Enzymes