Il tripsinogeno viene convogliato in trypsin
Enteropeptidasi
pH acido
Elastasi
Nessuno
La tripsina, una proteinasi, viene secreta come zimogeno inattivo sotto forma di tripsinogeno, che viene attivato per formare la tripsina attiva, che ha una forte attività proteolitica e un esapeptide inattivo che viene prodotto e liberato durante il processo di attivazione. L'attivazione è provocata da * Un enzima glicoproteico chiamato enterochinasi del succo intestinale a pH 5,5 * Anche dalla tripsina stessa una volta che si è formata, autocataliticamente, a pH 7,9. Per l'attivazione è richiesto anche *C a++. Nel processo di attivazione, il "sito attivo" dell'enzima trypsin, che è il residuo di istidilserina, viene smascherato. Quindi la tripsina appartiene al gruppo delle serina proteasi. La tripsina agisce in un mezzo alcalino con pH compreso tra 8 e 9 (pH ottimale -7,9) e ha una costante di Michaelis bassa.Rif: Libro di testo di biochimica medica, MN Chatterji, 8a edizione, pagina n.: 464
Structure and function of protein