Alpha helix e Beta pieghettato ne sono esempi?
Primario
Struttura secondaria
Teiary
Struttura quaternaria
Organizzazione strutturale delle proteine ​​Ogni proteina ha una struttura tridimensionale unica, definita conformazione nativa, composta da soli 20 amminoacidi diversi. La struttura delle proteine ​​può essere classificata in quattro livelli di organizzazione. 1) Strutture primarie La sequenza lineare dei residui amminoacidici e la posizione degli eventuali ponti disolfuro in una catena polipeptidica costituiscono la sua struttura primaria. In parole semplici, la struttura primaria delle proteine ​​si riferisce alla sequenza specifica di aminoacidi. La struttura primaria è mantenuta dal legame covalente "peptidico".2) Struttura secondariaPer la stabilità della struttura primaria, si verifica un legame idrogeno tra l'idrogeno di NH e l'ossigeno dei gruppi C = 0 della catena polipeptidica, che danno luogo a torsioni, ripiegamenti o piegamenti della catena polipeptidica. la struttura primaria. Pertanto, il ripiegamento e la torsione regolare della catena polipeptidica provocati dal legame idrogeno sono chiamati struttura secondaria. I tipi importanti di struttura secondaria sono a-elica, foglio pieghettato a O e pieghe a 0.3) Struttura teiera La catena peptidica, con la sua struttura secondaria, può essere ulteriormente piegata e attorcigliata su se stessa formando una disposizione tridimensionale della catena polipeptidica, cioè, la struttura teriale si riferisce al modello di piegatura complessivo del polipeptide che forma una forma tridimensionale. La struttura teiaria (forma tridimensionale) è mantenuta da deboli interazioni non covalenti che includono legami idrogeno, interazioni idrofobiche, legami ionici (legami elettrostatici o ponti salini) e forze di parete di Van-der. Anche il legame covalente (legame disolfuro) gioca un ruolo (ma minore). 4) Struttura quaternaria Molte proteine ​​sono costituite da più di una catena polipeptidica (polimeri). Ciascuna catena polipeptidica è nota come protomero (o subunità). Le subunità sono legate tra loro da legami non covalenti. La struttura formata dall'unione di subunità è nota come struttura quaternaria, cioè la relazione spaziale delle subunità (catene peptidiche) tra loro è chiamata struttura quaternaria. Principalmente tre legami non covalenti stabilizzano la struttura quaternaria: idrofobico, idrogeno e ionico (elettrostatico). Le proteine ​​dimeriche contengono due catene polipeptidiche. Gli omodimeri contengono due copie della stessa catena polipeptidica, mentre in un eterodimero i polipeptidi differiscono.