Quale delle seguenti interazioni contribuisce maggiormente al ripiegamento delle proteine
Legame covalente
Interazioni ioniche
Idrofobo
Interazione di Vander Waal
Ripiegamento delle proteine: *Il numero di combinazioni distinte di angoli phi e psi che specificano potenziali conformazioni anche di un polipeptide relativamente piccolo - 15 kDa - è incredibilmente vasto, la conformazione nativa è specificata nella sequenza primaria. In natura, il ripiegamento delle proteine ​​avviene in modo più ordinato e guidato.*Il ripiegamento delle proteine ​​avviene generalmente in un processo graduale. Nella prima fase, quando il polipeptide appena sintetizzato emerge dal ribosoma, i segmenti sho si ripiegano in unità strutturali secondarie che forniscono regioni locali di struttura organizzata*le regioni idrofobiche si segregano all'interno della proteina lontano dal solvente, formando un "globulo fuso" ," un polipeptide ripiegato paially*Le cellule utilizzano proteine ​​ausiliarie per accelerare il processo di ripiegamento e guidarlo verso una conclusione produttiva*Le proteine ​​chaperone partecipano al ripiegamento *La famiglia di chaperone hsp70 (proteina da shock termico da 70 kDa) si lega alle sequenze sho di idrofobi amminoacidi: li proteggono dal solvente.*La famiglia di chaperoni hsp60, a volte chiamati chaperonine, differisce nella sequenza e nella struttura da hsp70 e dai suoi omologhi. Hsp60 agisce più tardi nel processo di ripiegamento, spesso insieme ad un accompagnatore hsp70. La cavità centrale dello chaperone hsp60 a forma di ciambella fornisce un ambiente protetto in cui un polipeptide può ripiegarsi fino a quando tutte le regioni idrofobiche sono sepolte al suo interno, prevenendo così qualsiasi tendenza all'aggregazione.Rif: Harpers Biochemistry; 30a edizione
Metabolism of protein and amino acid