Il seguente fattore stabilizza la struttura T dell'emoglobina:
Tasche idrofile
2,3-BPG
Anelli di pirrolo
Anello cationico
Una bassa PO2 nei tessuti periferici promuove la sintesi di 2,3-BPG negli eritrociti dall'intermedio glicolitico 1,3-BPG. BPG forma ponti salini con i gruppi amminici terminali di entrambe le catene beta Val NA1 e con Lys EF6 e His H21. Il BPG quindi stabilizza l'emoglobina deossigenata (stato T) formando ulteriori ponti salini che devono essere rotti prima della conversione allo stato R. Rif: Kennelly P.J., Rodwell V.W. (2011). Capitolo 6. Proteine: mioglobina ed emoglobina. Nel D.A. Bender, K.M. Botham, P.A. Weil, PJ Kennelly, RK Murray, V.W. Rodwell (a cura di), Biochimica illustrata di Harper, 29e.