Le proteine ​​vengono separate in base alla dimensione da
Scheda di sicurezza - PAGINA
HPLC
Cromatografia di affinità
Cromatografia a scambio ionico
Il metodo più utilizzato per determinare la purezza di una proteina è l'SDS - PAGE - elettroforesi su gel di poliacrilammide (PAGE) in presenza del detergente anionico sodio dodecil solfato (SDS). L'elettroforesi separa le biomolecole cariche in base alla velocità con cui migrano in un campo elettrico applicato. Poiché il rapporto carica/massa di ciascun complesso polipeptidico SDS è approssimativamente uguale, la resistenza fisica che ciascun peptide incontra mentre si muove attraverso la matrice di acrilammide determina il tasso di migrazione. Poiché i grandi complessi incontrano una maggiore resistenza, i polipeptidi si separano in base alla loro massa molecolare relativa (M), i singoli polipeptidi intrappolati nel gel di acrilammide vengono visualizzati mediante colorazione con coloranti come il blu Coomassie. Rif: Harper 28th Ed. Pagina-23, Harper 27a edizione. Pagina: 24
Structure and function of protein