Nella Na+-K+ ATPasi, K+ si lega a
Sito di legame extracellulare sulla subunità b
Sito di legame intracellulare sulla subunità b
Sito di legame extracellulare su una subunità
Sito di legame intracellulare su una subunità
La proteina trasportatrice è un complesso di due proteine ​​globulari separate: una più grande, chiamata subunità a, con un peso molecolare di circa 100.000, e una più piccola, chiamata subunità b, con un peso molecolare di circa 55.000. La funzione della proteina più piccola non è nota (tranne che potrebbe ancorare il complesso proteico nella membrana lipidica), la proteina più grande ha tre caratteristiche specifiche importanti per il funzionamento della pompa:1. Ha tre siti di legame per gli ioni sodio sul veleno della proteina che sporge all'interno della cellula.2. Ha due siti di legame per gli ioni potassio all'esterno.3. Il veleno interno di questa proteina vicino ai siti di legame del sodio ha attività di adenosina trifosfatasi (ATPasi). Quando due ioni potassio si legano all'esterno della proteina trasportatrice e tre ioni sodio si legano all'interno, la funzione ATPasi della proteina viene attivata. L'attivazione della funzione ATPasi porta alla scissione di una molecola di ATP, scindendola in adenosina difosfato (ADP) e liberando un legame fosfato di energia ad alta energia. Si ritiene quindi che questa energia liberata causi un cambiamento chimico e conformazionale nella molecola portatrice della proteina, espellendo i tre ioni sodio verso l'esterno e i due ioni potassio verso l'interno.Rif: Guyton; 13a edizione; Capitolo 4; Trasporto di sostanze attraverso le membrane cellulari
General physiology