La tromastenia di Glanzmann è dovuta a difetti in: -
GpIIb/IIIa
Gp Ib-IX
CD68
Fattore di von Willebrand
Il cambiamento conformazionale nella glicoproteina IIb/IIIa che si verifica con l'attivazione piastrinica consente il legame del fibrinogeno, un grande polipeptide plasmatico bivalente che forma ponti tra piastrine adiacenti, portando alla loro aggregazione. Com'era prevedibile, la carenza ereditaria di GpIIb-IIIa provoca una malattia emorragica chiamata tromboastenia di Glanzmann. La sindrome di Bernard-Soulier illustra le conseguenze di un'adesione difettosa delle piastrine alla matrice subendoteliale. La sindrome di Bernard-Soulier è causata da un deficit ereditario del complesso glicoproteico della membrana piastrinica Ib-IX. Questa glicoproteina è un recettore per il vWF ed è essenziale per la normale adesione piastrinica alla matrice extracellulare subendoteliale. I pazienti affetti presentano una tendenza al sanguinamento variabile, spesso grave. Il fattore VIII e il vWF sono codificati da geni separati e sono sintetizzati in cellule diverse. Il fattore VIII è un cofattore essenziale del fattore IX, che convoglia il fattore X nel fattore Xa. È realizzato in diversi tessuti; le cellule endoteliali sinusoidali e le cellule di Kupffer nel fegato sembrano essere le fonti principali. La malattia di von Willebrand di tipo 1 e di tipo 3 è associata a difetti quantitativi nel vWF. Il tipo 1, una malattia autosomica dominante caratterizzata da un deficit di vWF da lieve a moderato, rappresenta circa il 70% di tutti i casi. La malattia di von Willebrand di tipo 2 è caratterizzata da difetti qualitativi nel vWF.
NEET 2019