Quale delle seguenti affermazioni non è vera per l'alfa elica?
È una delle strutture secondarie più importanti
Ha un momento di dipolo netto
Tutti i legami idrogeno sono allineati nella stessa direzione
Nelle proteine ​​sono presenti lunghi tratti di eliche sinistrorse
I residui amminoacidici in un'elica hanno conformazioni con ps = da -45° a -50° e ph= -60°, e ogni giro elicoidale comprende 3,6 residui amminoacidici. La torsione dell'elica a che si trova in tutte le proteine ​​è destrorsa. Le eliche a sinistrorse estese sono teoricamente meno stabili e non sono state osservate nelle proteine. L'a-elica si è rivelata la struttura predominante nelle a-cheratine. Rif: Principi di biochimica di Lehninger (7a edizione) Pg n. 359 Rif: Principi di biochimica di Lehninger 6a edizione - DL Nelson, Cox Lehninger - WH Freeman Pagina n. 120. Un fattore finale che influenza la stabilità di un'elica a in un polipeptide è l'identità dei residui amminoacidici vicino alle estremità del segmento a-elicoidale. In ciascun legame peptidico esiste un piccolo dipolo elettrico. Questi dipoli sono collegati attraverso i legami idrogeno dell'elica, risultando in un dipolo netto che si estende lungo l'elica che aumenta con la lunghezza dell'elica. I nostri residui amminoacidici a ciascuna estremità dell'elica non partecipano completamente ai legami idrogeno dell'elica. Le cariche paial positive e negative del dipolo dell'elica risiedono effettivamente sui gruppi amminici e carbonilici del peptide vicino alle estremità ammino-terminale e carbossi-terminale dell'elica, rispettivamente. Per questo motivo, gli amminoacidi carichi negativamente si trovano spesso vicino all'amminoterminale del segmento elicoidale, dove hanno un'interazione stabilizzante con la carica positiva del dipolo dell'elica; un amminoacido caricato positivamente all'estremità aminoterminale è destabilizzante. È vero il contrario all'estremità carbossi-terminale del segmento elicoidale. Rif: Principi di biochimica di Lehninger 6a edizione - D L Nelson, Cox Lehninger - WH Freeman Pg No 122
Structure and function of protein