Quale dei seguenti non è secreto dal pancreas
Procarbossipeptidasi
Tripsinogeno
Fosfolipasi A
Pepsinogeno
Il succo pancreatico viene secreto in modo più abbondante in risposta alla presenza di chimo nelle porzioni superiori dell'intestino tenue e le caratteristiche del succo pancreatico sono determinate in una certa misura dai tipi di cibo nel chimo. (Anche il pancreas secerne insulina, ma questa non è secreta dallo stesso tessuto pancreatico che secerne il succo pancreatico intestinale. Invece, l'insulina viene secreta direttamente nel sangue, non nell'intestino, dalle isole di Langerhans che si trovano in chiazze di isole in tutto il pancreas). Gli enzimi pancreatici più importanti per la digestione delle proteine ​​sono la tripsina, la chimotripsina e la carbossipolipeptidasi. Di gran lunga il più abbondante di questi è la trypsin.
La tripsina e la chimotripsina dividono le proteine ​​intere e parzialmente digerite in peptidi di varie dimensioni, ma non causano il rilascio di singoli amminoacidi. Tuttavia, la carbossipolipeptidasi divide alcuni peptidi in singoli amminoacidi, completando così la digestione di alcune proteine ​​fino allo stato di amminoacidi. L'enzima pancreatico per la digestione dei carboidrati è l'amilasi pancreatica, che idrolizza gli amidi, il glicogeno e la maggior parte degli altri carboidrati (eccetto la cellulosa) per formare principalmente disaccaridi e alcuni trisaccaridi. I principali enzimi per la digestione dei grassi sono
(1) lipasi pancreatica, che è in grado di idrolizzare il grasso neutro in acidi grassi e monogliceridi; 
(2) colesterolo esterasi, che provoca l'idrolisi degli esteri del colesterolo; e 
(3) fosfolipasi, che scinde gli acidi grassi dai fosfolipidi.
Quando vengono sintetizzati per la prima volta nelle cellule pancreatiche, gli enzimi digestivi proteolitici sono nelle forme inattive tripsinogeno, chimotripsinogeno e procarbossipolipeptidasi, che sono tutti enzimaticamente inattivi. Si attivano solo dopo essere stati secreti nel tratto intestinale. Il tripsinogeno viene attivato da un enzima chiamato enterochinasi, che viene secreto dalla mucosa intestinale quando il chimo entra in contatto con la mucosa. Inoltre, il tripsinogeno può essere attivato autocataliticamente dalla tripsina che è già stata formata dal tripsinogeno precedentemente secreto.  Il chimotripsinogeno viene attivato dalla tripsina per formare chimotripsina, e la procarbossipolipeptidasi viene attivata in modo simile.