La deidrogenasi legata al FAD è
Isocitrato deidrogenasi
Piruvato deidrogenasi
Succinato deidrogenasi
Enoil reduttasi
La succinato deidrogenasi o succinato-coenzima Q reduttasi (SQR) o complesso respiratorio II è un complesso enzimatico, presente in molte cellule batteriche e nella membrana mitocondriale interna dei mitocondri dei mammiferi. È l'unico enzima che partecipa insieme sia al ciclo dell'acido citrico che al trasporto degli elettroni. Nella fase 6 del ciclo dell'acido citrico, SQR catalizza l'ossidazione del succinato in fumarato con la riduzione dell'ubichinone in ubichinolo. Ciò avviene nella membrana mitocondriale interna accoppiando insieme le due reazioni. Poco si sa sull'esatto meccanismo di ossidazione del succinato. Tuttavia, la struttura cristallina mostra che FAD, Glu255, Arg286 e His242 della subunità A sono buoni candidati per la fase iniziale di deprotonazione. Successivamente, ci sono due possibili meccanismi di eliminazione: E2 o E1cb. Nell'eliminazione E2, il meccanismo viene accettato. Il residuo basico o cofattore deprotona il carbonio alfa e FAD accetta l'idruro dal carbonio beta, ossidando il succinato legato in fumarato - fare riferimento all'immagine 6. In E1cb, si forma un intermedio enolato, mostrato nell'immagine 7, prima che FAD accetti l'idruro. Sono necessarie ulteriori ricerche per determinare quale meccanismo di eliminazione subisce il succinato nella succinato deidrogenasi. Il fumarato ossidato, ora debolmente legato al sito attivo, è libero di uscire dalla proteina.
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