Per quanto riguarda la proteina prionica, quale delle seguenti affermazioni è vera:
È un prodotto proteico codificato nel DNA virale
Catalizza il ripiegamento anomalo di altre proteine
Protegge i legami disolfuro dall'ossidazione
Scinde le proteine ​​normali
I prioni sono proteine ​​infettive che causano la degenerazione del sistema nervoso centrale 
Sono particelle infettive prive di acido nucleico.
I prioni sono composti in gran parte, se non interamente, da molecole PrP.
Quattro punti importanti sui prioni sono: -
1. I prioni sono gli unici vatho2ens infettivi conosciuti che sono privi di acido nucleico e di tutti gli altri agenti infettivi
possiedono genomi composti da RNA o DNA che dirigono la sintesi della loro presenza.
2. La malattia da prioni può manifestarsi come disordini infettivi, genetici e sporadici; nessun altro gruppo di malattie con un singolo
L'eziologia si presenta con uno spettro così ampio di manifestazioni cliniche.
3. La malattia da prioni deriva dall'accumulo di PrP1 la cui conformazione differisce sostanzialmente da quella del suo precursore.
4. La PrP può esistere in una varietà di conformazioni diverse, ciascuna delle quali sembra specificare un particolare fenotipo della malattia.
Malattia da prioni: -
I prioni sono malattie neurodegenerative fatali causate da proteine ​​trasmissibili e sono caratterizzate da alterazioni spongiformi, gliomi astrocitici e perdita neuronale dovuta alla deposizione di aggregati proteici insolubili nelle cellule neurali.
I prioni sono causati dalla proteina umana correlata ai prioni (PrP) (α glicoproteina ricca di un'elica).
La PrP è endogena all'ospite e nella maggior parte delle persone la proteina PrP si ripiega normalmente lasciando la persona sana.
Raramente, una mutazione nel gene PrP consentirà alla proteina di essere prodotta in modo errato e si piegherà in modo errato formando un prione PrPsc. (Che è una glicoproteina ricca di fogli β).
Questi prioni PrPsc, quando esposti alla PrP, che è in fase di ripiegamento, incoraggeranno anche quella PrP a ripiegarsi in modo errato, creando così un'altra PrPsc.
Mentre la PrP può essere elaborata e ripulita da una cellula una volta utilizzata, la PrPsc ha una forma abbastanza diversa in modo che non possa essere ripulita e si aggreghi all'interno della cellula. Questi
Gli aggregati PrPsc si accumulano rapidamente in placche che distruggono il tessuto nervoso.
Pertanto, una proteina prionica patologica funge da modello per la trasformazione conformazionale della normale PrP in PrPsc.