È vero riguardo all'inibizione competitiva dell'enzima
| Km
| Km
| Vmax
Nessuna variazione di Km e Vmax
È ovvio che in caso di inibizione competitiva la Km aumenta in presenza di inibitore competitivo. Pertanto l'inibitore competitivo aumenta apparentemente la Km. In altre parole, l'affinità dell'enzima verso il substrato è apparentemente diminuita in presenza dell'inibitore. Nell'inibizione competitiva, l'inibitore sarà un analogo strutturale del substrato. Ci sarà somiglianza nella struttura tridimensionale tra il substrato (S) e l'inibitore (I). Ad esempio, la reazione della succinato deidrogenasi è inibita dal malonato (Fig. 5.19). v. L'inibizione competitiva è solitamente reversibile. Oppure, il substrato in eccesso abolisce l'inibizione. Nell'esempio precedente di 100 moli di E e 100 moli di I, se vengono aggiunte 900 moli di S, solo 1/10 delle molecole di enzima sono attaccate all'inibitore e il 90% lavora con il substrato. Pertanto l'inibizione del 50% nel primo esempio viene ora ridotta all'inibizione del 10%. Ma Vmax non viene modificata. Significato clinico di tale inibizione Rif: DM Vasudevan, Pagina n.: 52
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