Quale porzione della molecola di emoglobina lega 2,3 BPG a pH 7,0?
Terminale amminico
Terminale carbossilico
Terminale sulfidrilico
Terminale alcolico
Il tetramero dell'emoglobina lega una molecola di BPG nella cavità centrale formata dalle sue quattro subunità. Tuttavia, lo spazio tra le eliche H delle catene che rivestono la cavità è sufficientemente ampio da accogliere il BPG solo quando l’emoglobina è nello stato T. BPG forma ponti salini con i gruppi amminici terminali di entrambe le catene Val NA1 e con Lys EF6 e His H21. Il BPG quindi stabilizza l'emoglobina deossigenata (stato T) formando ulteriori ponti salini che devono essere rotti prima della conversione allo stato R. Il residuo H21 della subunità di HbF è Ser anziché His. Poiché Ser non può formare un ponte salino, BPG si lega più debolmente all'HbF che all'HbA. La minore stabilizzazione offerta allo stato T dal BPG spiega il fatto che l’HbF ha un’affinità maggiore per l’O2 rispetto all’HbA. Rif: Kennelly P.J., Rodwell V.W. (2011). Capitolo 6. Proteine: mioglobina ed emoglobina. Nel D.A. Bender, K.M. Botham, P.A. Weil, PJ Kennelly, RK Murray, V.W. Rodwell (a cura di), Biochimica illustrata di Harper, 29e.