Tutto quanto segue è vero per quanto riguarda gli enzimi allosterici, TRANNE:
Gli enzimi allosterici non possono avere struttura oltre la struttura teiaria
Gli enzimi allosterici hanno un sito regolatore diverso dal sito attivo
Gli enzimi allosterici non mostrano la cinetica di Michaelis-Menten
I modulatori allosterici si legano in modo non covalente al sito allosterico
Tieni presente che la domanda riguarda l'affermazione sbagliata/falsa: gli enzimi allosterici contengono anche un sito diverso dal sito attivo che si lega al regolatore allosterico. Gli enzimi allosterici non seguono la cinetica di Michaelis-Menten. Obbediscono all'equazione di Hill. Gli enzimi allosterici sono generalmente enzimi multi-subunità. Il legame del regolatore allosterico al sito allosterico altera l'affinità del substrato del sito attivo. Questo è noto come cooperatività. Può essere positivo o negativo. Un enzima con più subunità avrà ovviamente una struttura quaternaria: l'opzione a è sbagliata.
Enzyme kinetics