Enzima competitivo
Aumentare Km e Vmax non cambia
Diminuzione Km, aumento Vmax
Km e Vmax diminuiscono entrambi
Km e Vmax aumentano entrambi
Nell'inibizione competitiva, in qualsiasi momento, l'enzima può legarsi all'inibitore, al substrato o a nessuno dei due, ma non può legarsi a entrambi contemporaneamente. In quasi tutti i casi, gli inibitori competitivi si legano nello stesso sito di legame del substrato, ma il legame nello stesso sito non è un requisito. Un inibitore competitivo potrebbe legarsi a un sito allosterico dell'enzima libero e impedire il legame del substrato, purché non si leghi al sito allosterico quando il substrato è legato. Ad esempio, la stricnina agisce come un inibitore allosterico del recettore della glicina nel midollo spinale e nel tronco cerebrale dei mammiferi. La glicina è un importante neurotrasmettitore inibitorio postsinaptico con un sito recettore specifico. La stricnina si lega a un sito alternativo che riduce l'affinità del recettore della glicina per la glicina, provocando convulsioni dovute alla ridotta inibizione da parte della glicina. Nell'inibizione competitiva, la velocità massima della reazione è invariata, mentre l'affinità apparente del substrato con il sito di legame è diminuita (la costante di dissociazione è apparentemente aumentata). La variazione di K m (costante di Michaelis-Menten) è parallela alla variazione di K d . Qualsiasi data concentrazione di inibitore competitivo può essere superata aumentando la concentrazione del substrato, nel qual caso il substrato supererà l'inibitore nel legarsi all'enzima.
Enzymes