Proteasi della serina
Idrolizzano i legami peptidici che coinvolgono i gruppi carbossilici dei residui di serina
Sono caratterizzati dall'avere diversi siti attivi per molecola, ciascuno contenente un residuo di serina
Vengono inattivati ​​raggiungendo con una molecola di di-isopropil-fluorofosfato per molecola di proteina
Sono esopeptidasi
È altrimenti chiamato alfa-anti-proteinasi o inibitore della proteasi. Inibisce tutte le serina proteasi (enzimi proteolitici aventi una serina al centro attivo), come plasmina, trombina, trypsin, chimotripsina, elastasi e catepsina. Gli inibitori della serina proteasi sono abbreviati come Serpine. Sono enzimi con un residuo di serina nel sito attivo e la maggior parte degli enzimi proteolitici appartengono a questo gruppo, ad es. tripsina, chimotripsina, fattori della coagulazione Esempi di serina proteasi-Tripsina, chimotripsina, fattori della coagulazione Rif: DM Vasudevan, Pagina n: 44
Enzymes