La fosfofruttochinasi-1 occupa una posizione chiave nella regolazione della glicolisi ed è anche soggetta a controllo di feedback. Quale tra i seguenti è l'attivatore allosterico della fosfofruttochinasi-1?
Fruttosio 2,3 bifosfato
Fruttosio 2,6 bifosfato
Glucochinasi
PEP
Il più potente attivatore allosterico positivo della fosfofruttochinasi-1 e inibitore della fruttosio 1,6-bisfosfatasi nel fegato è il fruttosio 2,6-bifosfato. Allevia l'inibizione della fosfofruttochinasi-1 da parte dell'ATP e aumenta l'affinità per il fruttosio 6-fosfato. Inibisce la fruttosio 1,6-bisfosfatasi aumentando la Km del fruttosio 1,6-bisfosfato. La sua concentrazione è sotto controllo sia del substrato (allosterico) che ormonale (modificazione covalente). La fosfofruttochinasi-1 è inibita dal citrato e dalle normali concentrazioni intracellulari di ATP ed è attivata dall'AMP 5'. Rif: Bender D.A., Mayes P.A. (2011). Capitolo 20. Gluconeogenesi e controllo della glicemia. Nel D.A. Bender, K.M. Botham, P.A. Weil, PJ Kennelly, RK Murray, V.W. Rodwell (a cura di), Biochimica illustrata di Harper, 29e.