È più probabile che l'alfa elica di una proteina venga interrotta se una mutazione missenso introduce il seguente amminoacido all'interno della struttura alfa elicoidale:
Alanina
Acido aspartico
Tirosina
Glicina
"A causa delle sue piccole dimensioni, la glicina spesso induce curve ad elica".
"Prolina, idrossiprolina, glicina, glutammato, aspartato, arginina, lisina, isoleucina, treonina e serina sono strutture destabilizzanti l'elica". 
"La glicina e la prolina sono gli amminoacidi destabilizzanti l'elica".

Sia la glicina che l'acido aspartico possono destabilizzare l'a-elica. Tuttavia, la glicina è molto più destabilizzante dell’acido aspartico (aspartato).

Amminoacidi che destabilizzano l'alfa elica

La prolina non si trova mai nell'a-elica. Il legame peptidico dell'azoto della prolina è privo di un atomo di idrogeno per contribuire al legame idrogeno (la prolina è un imminoacido: NH, non un ammino -NH2). Quando incorporato in questa struttura, provoca una brusca flessione della catena (poiché a quel livello non è disponibile la stabilizzazione del legame idrogeno). Ciò interrompe la regolare conformazione elicoidale. La prolina può essere alloggiata stabilmente solo entro il primo giro di un'a-elica.
La glicina tende anche a distruggere l'α-elica. A causa della sua elevata flessibilità conformazionale e delle sue piccole dimensioni, spesso induce piegature nelle α-eliche.
Amminoacidi con gruppi R carichi (cioè amminoacidi carichi): - Interferiscono con la formazione dell'α-elica a causa dell'attrazione elettrostatica (ionica) tra i gruppi carichi. Questi aminoacidi sono: -


Carica positiva (di base):- Istidina, arginina, lisina
Carica negativa (acida): - Aspartato (acido aspartico), glutammato (acido glutammico)


Amminoacido con gruppo R voluminoso dovuto alla ramificazione del carbonio β: destabilizzano l'α-elica perché la catena laterale di questi amminoacidi sporge fuori dal piano della catena principale dell'a-elica. Questi aminoacidi sono isoleucina e valina.
Amminoacidi la cui catena laterale può formare legami idrogeno: questi amminoacidi interrompono l'α-elica agendo come un concorrente dei principali donatori e accettori di idrogeno. Questi amminoacidi sono serina, asparagina e treonina.
Dovresti chiarire nella tua mente che la proprietà destabilizzante degli amminoacidi non significa che non possano verificarsi nell'α-elica. Hanno una diversa propensione all'α-elica.
Ad esempio, la prolina non può mai essere presente nell'α-elica poiché non può formare un legame idrogeno, la principale forza stabilizzante nell'α-elica. Anche la glicina non si trova comunemente perché è troppo piccola e induce curve nell'a-elica. Altri amminoacidi destabilizzano l'α-elica quando presenti in gran numero.

Propensione all'α-elica (maggiore è il numero minore è la possibilità di trovarsi nell'α-elica)

Alanina (0,0) > Leucina (0,21) = arginina (0,21)> Metionina (0,24) > Lisina (0,26) > glutammina (0,39) > acido glutammico (0,40) > isoleucina (0,41) > triptofano (0,49) > serina (0,5) > tirosina (0,53) > fenilalanina (0,54) > valina = istidina (0,61) > aspargina (0,65) > treonina (0,66) > cisteina (0,68) > acido aspartico (0,69) > glicina (1) > prolina (3,16).
Ciò significa che l’alanina è l’unità più stabilizzante.
Oltre alla prolina e alla glicina, qualsiasi amminoacido può trovarsi nell'α-elica, tuttavia con una diversa propensione all'α-elica e anche con diverse proprietà destabilizzanti.