Una proteina con peso molecolare di 100 kD viene sottoposta all'elettroforesi SDS PAGE. Il pattern dell'elettroforesi SDS PAGE mostra due bande ampiamente separate di 20 kD dopo l'aggiunta di mercaptoetanolo. La vera affermazione riguardo a questo sarà
La proteina ha subito una lisi completa
La proteina è un monomero di proteine ​​da 20 kD e 30 kD
La proteina è un dimero di due proteine ​​da 20kD
La proteina è un tetramero di proteine ​​da 20kd e 30kd
D. Elettroforesi su gel di poliacrilammide (PAGE) Ha un elevato effetto di setacciatura molecolare e quindi la separazione è molto efficiente. Nell'elettroforesi su gel di agar, i componenti del siero vengono separati in 5 frazioni; mentre nel siero PAGE verranno mostrate più di 20 bande diverse. La quantità di reticolazione e quindi la dimensione dei pori può essere controllata. Un'altra variante comune è l'elettroforesi SDS-PAGE. Qui le proteine ​​vengono fatte bollire per 1-2 minuti con un agente denaturante, il sodio dodecil solfato (SDS) (Fig. 54.2). Le cariche negative dell'SDS copriranno le molecole proteiche, rendendole fortemente negative. Quindi la separazione delle molecole dipenderà principalmente dalla loro dimensione molecolare. SDS-PAGE è quindi comunemente utilizzata per la determinazione del peso molecolare e per valutare la purezza delle proteine. Rif: DM Vasudevan - Libro di testo di biochimica, 6a edizione, pagina n.: 600
Metabolism of protein and amino acid