I membri della famiglia di recettori multi passaggio legati alle proteine ​​G comprendono i recettori colinergici muscarinici e adrenergici J3 e la rodopsina. Quale delle seguenti caratteristiche caratterizza questi recettori?
Possiedono un singolo segmento transmembrana idrofobico sotto forma di un'elica
Possono attivare enzimi legati alla membrana plasmatica o canali ionici
Possiedono un dominio legante il ligando intracellulare
Possiedono attività enzimatica intrinseca
Il legame del ligando ai recettori multipass legati alle proteine ​​G attiva o inattiva gli enzimi legati alla membrana plasmatica (adenilato ciclasi o fosfolipasi C) o apre o chiude i canali ionici utilizzando le proteine ​​G. Di seguito è riportata una tabella delle proteine ​​G e delle loro funzioni. I recettori muscarinici colinergici e β, così come la rodopsina, sono proteine ​​transmembrana multipassaggio costituite specificamente da sette segmenti idrofobici della singola catena polipeptidica. I legami peptidici dei segmenti che si estendono sono polari. Nell'ambiente idrofobico del doppio strato lipidico, in assenza di acqua, formano tra loro legami idrogeno. Nella stragrande maggioranza dei casi ciò porta alla formazione di ex eliche. Nel caso delle porine, presenti nella membrana mitocondriale esterna, si stabilisce una struttura a 0 barili. Esiste una notevole omologia tra i recettori della superficie cellulare legati alle proteine ​​G. Tra i segmenti, la catena polipeptidica si avvolge sia sul lato extracellulare che su quello intracellulare della membrana. Il legame del ligando avviene sulla superficie extracellulare. I recettori con attività enzimatica intrinseca appartengono a una classe separata di proteine ​​transmembrana a passaggio singolo. Tutte queste proteine ​​transmembrana mostrano un terminale carbossilico sul lato citosolico e siti di glicosilazione N-linked sulla superficie extracellulare.