La verità riguardo all’inibizione allosterica è:
I substrati di un enzima mediano l'inibizione allosterica
Il citrato e l'ATP che inibiscono PFK-1 sono un classico esempio
L'inibitore allosterico si lega direttamente al sito attivo dell'enzima
È solo una regolazione allosterica omotropica
Ris. è 'b' cioè citrato e ATP che inibiscono PFK-1 è un classico esempio* L'inibizione allsoterica è mediata quando un regolatore si lega a un sito diverso dal sito catalitico. Questo sito è chiamato sito allosterico (alio significa diverso da). Pertanto il regolatore allosterico non si lega mai al sito attivo di un enzima.* Questo legame del regolatore al sito allosterico determina un cambiamento nella conformazione dell'enzima.* Come risultato del cambiamento nella conformazione dell'enzima, l'affinità dell'enzima per l'enzima il substrato nel sito attivo viene ridotto.* È una forma di regolazione allosterica eterotropa. Quindi l'inibizione allosterica non è una forma di regolazione allosterica omotropica.* Nella regolazione allosterica omotropica, il substrato agisce anche come regolatore allosterico. I substrati provocano sempre stimolazione allosterica, non inibizione.* L'inibizione allsoterica è più comunemente un esempio di inibizione del feedback o inibizione del prodotto.* Esempi di inibizione allosterica sono:# Citrato e ATP che inibiscono la fosfofruttochinasi-1 (PFK-1)* PFK-1 è l'enzima limitante la velocità della glicolisi* ATP e citrato sono prodotti della glicolisi* Pertanto i prodotti citrato e ATP in un meccanismo di feedback mediano l'inibizione allosterica di PFK-1
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