Se la molecola di chimotripsina subisce una mutazione ser-195-ala allora...
La chimotripsina non legherà il substrato
La chimotripsina legherà il substrato e causerà la scissione
La chimotripsina legherà il substrato ma non causerà la scissione
Non verrà osservato alcun effetto
Il substrato si lega ma non si stacca 

La serina-195 è coinvolta nell'attività catalitica ma non nel legame.
La serina-195 è il residuo altamente reattivo della chimotripsina.
Il legame peptidico viene idrolizzato attraverso l'attacco nucleofilo catalizzato da acido, utilizzando il residuo serina 195 dell'enzima.
Il complesso enzima-substrato è formato dal legame del residuo amminoacidico aromatico con la tasca idrofila sul sito attivo dell'enzima (ser-195 non ha alcun ruolo nel legame).
Il legame del substrato avvia gli spostamenti protonici che in effetti trasferiscono il protone idrossile di ser 195 ad Asp 102. Ciò si traduce nella formazione di un intermedio acil-enzima covalente.
Ulteriore protone su Asp 102 si sposta poi attraverso His 57 verso il gruppo amminico e il legame peptidico viene scisso.
Pertanto, Asp 102-His 57-ser 195 costituiscono una "rete di relè di carica" ​​che funziona come una "navetta di protoni".