Quale delle seguenti coppie di enzimi è necessaria per il processo di gluconeogenesi?
Fruttosio-1,6-bisfosfatasi e piruvato carbossilasi
Glucosio-6-fosfatasi e fosfofruttochinasi-1
Glucosio-6-fosfatasi e piruvato deidrogenasi
Fosfoenolpiruvato carbossichinasi e glucochinasi
I tre passaggi irreversibili della glicolisi sono catalizzati dall'esochinasi, dalla fosfofruttochinasi-1 (scelta B) e dalla piruvato chinasi. Nella gluconeogenesi sono necessari altri enzimi per aggirare questi passaggi chiave. Il piruvato non può essere convogliato direttamente al fosfoenolpiruvato nella gluconeogenesi. Pertanto, la piruvato carbossilasi (un enzima mitocondriale;) convoglia il piruvato in ossalacetato, che può essere convogliato al fosfoenolpiruvato dalla fosfoenolpiruvato carbossichinasi utilizzando due equivalenti di ATP per molecola di fosfoenolpiruvato. Il fruttosio-1,6-bisfosfatasi è l'enzima che divide il fruttosio-1,6-bisfosfato in fruttosio-6-fosfato e fosfato inorganico. È anche richiesto per la gluconeogenesi. La glucosio-6-fosfatasi è un enzima epatico che idrolizza il glucosio-6-fosfato in glucosio. Una carenza di questo enzima porta alla malattia di von Gierke, nota anche come malattia da accumulo di glicogeno di tipo I. La piruvato deidrogenasi è un enzima mitocondriale che convoglia il piruvato in acetil CoA. Questo enzima richiede tiamina pirofosfato, lipoammide e FAD come cofattori. La glucochinasi è un enzima epatico che converte il glucosio in glucosio-6-fosfato. A differenza dell'esochinasi, è specifico per il glucosio e non risponde al livello di glucosio-6-fosfato. La sua funzione è quella di immagazzinare il glucosio in eccesso, quindi ha una Km molto elevata (cioè una bassa affinità) per il glucosio, diventando attivo solo quando la concentrazione di glucosio è molto elevata. Rif: Bender D.A., Mayes P.A. (2011). Capitolo 20. Gluconeogenesi e controllo della glicemia. Nel D.A. Bender, K.M. Botham, P.A. Weil, PJ Kennelly, RK Murray, V.W. Rodwell (a cura di), Biochimica illustrata di Harper, 29e.