Un inibitore competitivo di un enzima sarà?
Modificare la Vmax della reazione
Legarsi allo stesso sito del substrato
Diminuire i Km apparenti del substrato
Diminuire il numero del fatturato
Le sostanze che riducono l'attività di un enzima sono chiamate inibitori. Gli inibitori reversibili si legano ad un enzima ma si dissociano rapidamente da esso. Esistono diversi tipi di inibitori reversibili: Gli inibitori competitivi solitamente assomigliano al substrato e competono con esso per il legame nel sito attivo. Pertanto, aumentando la concentrazione del substrato diminuirà la percentuale di inibizione dell'enzima. La Vmax è invariata, ma i Km sono aumentati. Un inibitore non competitivo si lega con uguale affinità sia all'enzima che al complesso enzima-substrato. Questo legame porta ad una disgregazione del sito di legame del substrato, pertanto il nuovo substrato non può legarsi e/o il prodotto non può essere rilasciato. In questo tipo di inibizione la Vmax viene diminuita (scelta A), ma la Km non viene alterata. L'aggiunta di altro substrato non invertirà questo tipo di inibizione. Ciò equivale a diminuire il numero di turnover. Un inibitore non competitivo non si lega all’enzima libero, ma si lega al complesso enzima-substrato in un sito diverso da quello catalitico. Una volta legato dall'inibitore, l'enzima rimane intrappolato nello stato complesso enzima-substrato finché l'inibitore non si dissocia. In questo tipo di inibizione, la pendenza della reazione (che è il rapporto Km/Vmax) rimane la stessa, ma sia Vmax che Km sono ridotti. Rif: Janson L.W., Tischler ME (2012). Capitolo 5. Enzimi e metabolismo degli aminoacidi/proteine. In L.W. Janson, ME Tischler (a cura di), The Big Picture: Biochimica medica.