Una molecola di immunoglobulina rappresenta il seguente livello di struttura proteica organizzata:
Struttura primaria
Struttura secondaria
Struttura teiera
Struttura quaenaria
D cioè struttura quaenaria La descrizione di tutti i legami covalenti (principalmente legami peptidici e disolfuro) che collegano i residui amminoacidici in una struttura lineare si riferisce alla struttura primaria della proteina. La struttura secondaria della proteina si riferisce alla descrizione della relazione sterica (disposizione spaziale) tra gli aminoacidi situati relativamente vicini l'uno all'altro in un segmento selezionato della catena polipeptidica principale, indipendentemente dalla conformazione delle sue catene laterali o dalla sua relazione con altri segmenti. Esempi di strutture secondarie includono a-elica, foglio pieghettato e 13 giri ecc. Gli L-amminoacidi presenti in natura possono (teoricamente) formare a-eliche destrorse o mancine, ma estese a? le eliche sono teoricamente meno stabili e non sono state osservate nelle proteineQ. La prolina e la glicina hanno la minore tendenza (propensione) a formare a-elicheQ. Un gran numero di amminoacidi carichi come l'aspaato (acido aspaico) Q, il glutammato (acido glutammico), l'arginina, la lisina o l'istidina possono anche interrompere l'a-elica formando legami ionici o respingendosi elettrostaticamente a vicenda. La struttura secondaria è stabilizzata da legami idrogeno e legami disolfuro; I legami idrogeno cooperativi nella ripetizione delle strutture secondarie hanno un ruolo importante nel guidare il processo di ripiegamento delle proteineQ. Tuttavia, la posizione delle curve (comprese le spire) nella catena polipeptidica e la direzione e l'angolo di queste curve sono determinati dal numero e dalla posizione dei residui amminoacidici che producono curve specifiche, come Pro, Thr, Ser e Gly. I segmenti interagenti delle catene polipeptidiche sono mantenuti nelle loro caratteristiche posizioni teiary (tridimensionali) da diversi tipi di interazioni deboli (principalmente legami idrofobici, forze di vanderwall, interazioni ioniche) e talvolta da legami covalenti (come i collegamenti incrociati disolfuro) tra i segmenti. Alcune proteine ​​contengono 2 catene o subunità polipeptidiche che possono essere identiche (omo) o diverse (etero). La struttura quaternaria delle proteine ​​si riferisce alla disposizione tridimensionale di queste subunità proteiche. Pertanto, gli omo-o etero-dimeri formati tra 2 catene polipeptidiche sono un esempio di struttura quaternariaQ. Allo stesso modo una molecola di immunoglobina rappresenta una struttura quaernaria etero-tetramerica tra 4 catene polipeptidiche (2 pesanti + 2 leggere).