Quale è predominante negli esseri umani normali e sani?
LDH1
LDH2
LDH3
LDH4
L'isoenzima della lattato deidrogenasi (LDH). il tessuto muscolare attivo diventa anaerobico e produce piruvato dalla glicolisi del glucosio, ha bisogno di LDH per rigenerare NAD+ dal NADH in modo che la glicolisi possa continuare. il lattato prodotto viene rilasciato nel sangue. l'isoenzima LDH (A4) dei muscoli funziona meglio nella direzione rigenerante del NAD+. il tessuto termico è aerobico e utilizza il lattato come combustibile. convogliandolo nel piruvato completa il ciclo dell'acido citrico per ottenere energia. l'isoenzima hea LDH (B$) viene inibito dall'eccesso di piruvato in modo che il carburante non venga sprecato. La lattato deidrogenasi (LDH o LD) è un enzima presente in quasi tutte le cellule viventi (animali, piante e procarioti). LDH catalizza la conversione del lattato in acido piruvico e viceversa, poiché converte il NAD+ in NADH e viceversa. Una deidrogenasi è un enzima che trasferisce un idruro da una molecola a un'altra. LDH esiste in quattro classi di enzimi distinte. Questo articolo riguarda specificamente la L-lattato deidrogenasi NAD (P)-dipendente. Altri LDH agiscono sul D-lattato e/o dipendono dal citocromo c: D-lattato deidrogenasi (citocromo)) e L-lattato (L-lattato deidrogenasi (citocromo)). L'LDH è ampiamente espresso nei tessuti corporei, come le cellule del sangue e il muscolo cardiaco. Poiché viene rilasciato in caso di danno tissutale, è un indicatore di lesioni e malattie comuni come l'insufficienza cardiaca.
Enzymes