La curva di dissociazione dell'ossigeno della mioglobina e dell'emoglobina è diversa a causa di?
L'Hb può legarsi a 2 molecole di ossigeno
Legame cooperativo nell'Hb
La mioglobina ha poca affinità per l'ossigeno
L’emoglobina segue una curva iperbolica
Ris. è "b", cioè legame cooperativo nell'Hb Il legame cooperativo è responsabile della forma sigmoide della curva di dissociazione dell'ossigeno-emoglobina. Poiché la mioglobina è monomerica (costituita da una sola catena polipeptidica), può legare solo una molecola di ossigeno e per lo stesso motivo la mioglobina non può manifestare il fenomeno del legame cooperativo. Quindi, la curva di dissociazione ossigeno-mioglobina è un'iperbole rispetto alla forma sigmoide della curva Hb-O2. Legame dell'emoglobina con l'O2 Ogni molecola di emoglobina può combinarsi con un massimo di quattro molecole di ossigeno. La combinazione con la prima molecola altera la conformazione della molecola di emoglobina in modo tale da facilitare la combinazione con la molecola di ossigeno successiva. Alla luce di ciò, se guardiamo la curva, man mano che la PO2 aumenta da 0 mm Hg in su, inizialmente tutte le molecole di emoglobina nel sangue si combinano con la loro prima molecola di ossigeno. Questa è la molecola più difficile da combinare. Quindi la saturazione aumenta solo lentamente con l’aumento iniziale della PO2. Man mano che la PO2 aumenta, le molecole di emoglobina si combinano con la loro seconda, terza e quarta molecola, con le quali è progressivamente più facile combinarsi. Quindi la saturazione aumenta rapidamente tra PO2 di 15 mm Hg e 40 mm Hg. Quando la PO2 sale ancora di più, l'ossigeno trova la maggior parte delle molecole di emoglobina che trasportano quattro molecole di ossigeno ciascuna. Poiché nessuna molecola di emoglobina può trasportare più di quattro molecole di ossigeno, non c'è molto spazio per una maggiore combinazione di O2 con l'emoglobina. Quindi la curva torna quasi piatta oltre la PO2 di 60 mm Hg. Pertanto, la ragione principale della forma sigmoide della curva di dissociazione dell'ossigeno-emoglobina è che delle quattro molecole di ossigeno che possono combinarsi con una molecola di emoglobina, la prima si combina con la massima difficoltà e il legame di una molecola di ossigeno aumenta l'affinità con la molecola successiva. Molecola di O2. Questo fenomeno è definito legame cooperativo o cooperatività, ovvero una molecola di O2 si lega a un tetramero di emoglobina più facilmente se altre molecole di O2 sono già legate. Mioglobina che lega l'O2 La mioglobina è presente in maggiore concentrazione nelle fibre muscolari rosse (lente). La mioglobina ha una maggiore affinità per l'ossigeno rispetto all'emoglobina e la sua P50 è di soli 5 mm Hg (rispetto alla PO2 dell'emoglobina che è di circa 26 mm Hg). Pertanto, la curva di dissociazione mioglobina-ossigeno è spostata molto a sinistra rispetto alla curva di dissociazione Hb-O2. Ha forma di iperbole rispetto alla forma sigmoide della curva Hb-O2 perché lega 1 molecola di O2 per mole (rispetto all'Hb che lega 4 molecole di O2 per mole). Il ruolo della mioglobina è quello di legare l'O2 a PO2 molto basso e rilasciarlo a PO2 ancora più basso, ad esempio durante l'esercizio dei muscoli in cui la PO2 è vicina allo zero.