Quale dei seguenti è un inibitore competitivo dell'enzima succinato deidrogenasi?
Acido succinico
Acido fumarico
Acido malonico
Acido ossalico
Più frequentemente, nell'inibizione competitiva, l'inibitore (I) si lega al veleno legante il substrato del sito attivo bloccando così l'accesso del substrato. Le strutture della maggior parte degli inibitori competitivi classici, quindi, tendono ad assomigliare alle strutture di un substrato e quindi sono chiamate analoghi del substrato. L'inibizione dell'enzima succinato deidrogenasi da parte del malonato illustra l'inibizione competitiva da parte di un analogo del substrato. La succinato deidrogenasi catalizza la rimozione di un atomo di idrogeno da ciascuno dei carboni a due metilene del succinato. Sia il succinato che il suo analogo strutturale malonato (-OOC--CH2-- COO-) possono legarsi al sito attivo della succinato deidrogenasi, formando un ES o un complesso EI, rispettivamente. Tuttavia, poiché il malonato contiene solo un carbonio di metilene, non può subire deidrogenazione. Rif: KD Tripathi 8a ed.
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