Gli accompagnatori vengono utilizzati per-
Ripiegamento delle proteine
Targeting delle proteine
Sintesi proteica
Modificazione delle proteine
Ris. è "a" cioè ripiegamento delle proteine* Gli chaperoni sono proteine ​​che aiutano nel ripiegamento o nello spiegamento delle proteine* Gli chaperoni molecolari prevengono l'aggregazione e promuovono il ripiegamento dopo lo stress e quindi promuovono la sopravvivenza cellulare. Questa cosiddetta risposta allo stress è onnipresente e conservata in tutti gli organismi. Pertanto gli chaperoni sono altrimenti noti come proteine ​​da shock termico (HSP)* Gli chaperoni vengono sintetizzati in risposta al calore e ad altre condizioni di stress come esposizione a metalli pesanti, radiazioni UV, stress ossidativo, carenze nutrizionali, disidratazione, pressioni osmotiche e infezioni virali. Pertanto, sono altrimenti chiamate proteine ​​dello stress* Le proteine ​​da shock termico sono proteine ​​evolutivamente conservate, abbondanti e ubiquitarie in tutte le cellule e svolgono ruoli simili negli organismi, dai batteri agli esseri umani. Sono tra quelli più espressi e possono rappresentare l'1-2% delle proteine ​​totali nelle cellule non stressate, e questa percentuale può aumentare fino al 4-6% dopo lo shock termico* Alcuni sistemi chaperone funzionano come foldasi: supportano il ripiegamento delle proteine in modo dipendente dall'ATP (ad esempio il sistema GroEL/GroES o il sistema DnaK / DnaJ / GrpE). Altri chaperoni funzionano come holdasi: legano gli intermedi del ripiegamento per impedirne l'aggregazione, ad esempio DnaJ o Hsp33* Le proteine ​​umane da shock termico sono state rinominate come segue: HSPH (nome precedente HSP110), HSPC (HSP90), HSPA (HSP70), HSPD/E (HSP60/HSP10) e CCT (TRiC), DNAJ (HSP40) e HSPB (piccolo HSP o sHSP)* Nonostante il fatto che le proteine ​​da shock termico differiscano per dimensioni, struttura e attività, tutte si legano a proteine ​​non native proteine ​​(alcune legano anche proteine ​​native); e alcune esercitano le loro funzioni in modo co-traduzionale interagendo con i polipeptidi nascenti, mentre altre agiscono in modo post-traduzionale fornendo un ambiente che migliora il ripiegamento.* La maggior parte delle proteine ​​da shock termico sono ATP-dipendenti e richiedono ATP per controllare il legame e la dissociazione dei polipeptidi del substrato, mentre alcuni utilizzano un meccanismo indipendente dall'ATP.* Pertanto, le # chaperone vengono anche chiamate proteine ​​da shock termico. Ma non tutte le proteine ​​da shock termico sono chaperon. Le proteine ​​da shock termico svolgono anche altre funzioni oltre al ripiegamento delle proteine.# Gli chaperoni non sono sempre dipendenti dall'ATP.# Gli chaperoni non sempre si legano a segmenti specifici della catena polipeptidica, alcuni forniscono semplicemente l'ambiente per il ripiegamento delle proteine.# Gli chaperoni agiscono come foldasi o holdasi .
Proteins and Amino Acids