Una proteina con peso molecolare di 100 kD viene sottoposta all'elettroforesi SDS PAGE. Il pattern dell'elettroforesi SDS PAGE mostra due bande ampiamente separate di 20 kD e 30 kD dopo l'aggiunta di mercaptoetanolo. La vera affermazione riguardo a questo sarà.
La proteina ha subito una lisi completa
La proteina è un monomero di proteina 20 kD e 30 kD
La proteina è un dimmer di due proteine ​​da 20kD e 30kD
La proteina è un tetramero di proteine ​​da 20kd e 30kd
Il metodo più utilizzato per la determinazione della purezza e del peso molecolare delle proteine ​​è l'SDS-PAGE, ovvero l'elettroforesi su gel di poliacrilammide in presenza di detergente anionico sodio dodecil solfato. L'elettroforesi su gel SDS PAGE separa le proteine ​​solo sulla base del loro peso molecolare relativo. Poiché i risultati dell'elettroforesi SDS PAGE mostrano solo due bande, la proteina sottoposta a SDS-PAGE è composta da polipeptidi con due diversi pesi molecolari (uno di 20 KD e l'altro di 30 kD). Se la proteina in questione fosse un monomero, il suo peso molecolare dovrebbe essere di 50 kD. Poiché la proteina ha un peso molecolare di 100 kD, è probabile che sia un dimmer di due proteine ​​da 20 kD (che formano una banda) e due proteine ​​da 30 kD (che formano l'altra banda).