La vera affermazione sul recettore accoppiato alla proteina G è:
Si lega ai ligandi sulla superficie cellulare
L'associazione di tutte e tre le subunità (alfa, beta e gamma) è essenziale per la sua azione
La proteina G agisce come inibitorio ed eccitatorio poiché la subunità alfa esiste in due forme
Il GTP si lega alla proteina G nello stato di riposo
A cioè si lega ai ligandi sulla superficie cellulare. Recettori accoppiati (collegati) alle proteine ​​G (GPCR). Questi recettori sulla superficie cellulare si legano al ligando sulla superficie cellulareQ. E hanno 7 segmenti transmembrana che entrano ed escono dalla membrana cellulareQ. Quindi il recettore è anche k/a recettori a sette domini transmembrana (7TM), recettori eptaelicoidali o serpentini. Il Pa del recettore che sporge nel citoplasma (coda citoplasmatica del recettore) è accoppiato alla proteina G che ha 3 diverse subunità (etrotrimeriche) - a, y. Questa proteina G ha la capacità di legare i nucleotidi della guanosina. - Nello stato di riposo (inattivo) le subunità a, 13, y formano un complesso che lega GDP su una subunitàQ. Quando il recettore viene attivato (dopo il legame con il ligando), fa sì che questo complesso di proteine ​​G trimeriche legate al PIL si associ alla coda citoplasmatica del recettore e scambi il PIL con GTP. Questo scambio fa sì che una subunità si dissoci dalle subunità fl & r combinate. Questa subunità separata determina un effetto biologicoQ. Le subunità 0y non si separano l'una dall'altra e attivano una varietà di effettori. (Quindi azione di dissociazione delle subunità 1/t). Quando il ligando viene rimosso dal recettore, l'attività intrinseca dell'asi GTP di una subunità si inattiva convogliando il GTP legato nel GDPQ. In assenza dell'ormone, il complesso proteico G eterotrimerico (a,13,y) è in una forma inattiva legata al GDP, ancorata alla membrana plasmatica attraverso gruppi prenilati sulle subunità 13 y e da gruppi miristoilati sulla subunità a, ma non associato alla subunità y. ricevitore. Il legame dell'ormone (H) al recettore provoca il cambiamento conformazionale del recettore e l'attivazione del complesso proteico G d/t scambio di GDP con GTP su una subunità. Tadenil ciclasi, canali Ca"/Na+ /C1- per a-s - Canali TIC* per al e ao - T Fosfolipasi C[It per aq e fosfolipasi CI32 per an - T C Fosfodiesterasi GMP per at e canale CI per cti2 A seconda dell'accoppiamento di ligando (ormone) ai recettori inibitori della proteina G (Gi) o stimolatori della proteina G (Gs), questi possono diminuire o aumentare l'attività dell'enzima intracellulare (quindi non dipende da una subunità). , legame con proteine, ormoni amminici e neurotrasmettitore) --> cambiamento di conformazione e attivazione della proteina G --> scambio di GDP per GTP e dissociazione tra le subunità a e 13 y che interagiscono con gli effettori della subunità a su Na, Ca , canali K e fosfolipse - C (PLC). La subunità p y agisce su adenil ciclasi, fosfolipasi A2, DLC, Ca - ATPasi ecc. L'attivazione della via dell'adenil ciclasi - cAMP (cioè l'attivazione dell'adenil ciclasi accesa T cAMP) provoca la stimolazione della peina dipendente da cAMP. chinasi (proteina chinasi A) che fosforila il recettoreQ. La chinasi del recettore accoppiato alla proteina G è una proteina chinasi che fosforila solo i GPCR attivi Fosforilazione della traslocazione del recettore 1/t e arresto del collegamento. I GPCR si trovano solo negli eucarioti, inclusi lieviti, piante e coanoflagellati. Questi sono raggruppati in 6 classi: A (rodopsina simili); B (famiglia dei recettori della secretina); C (feromone/glutammato metabotropico); D (recettore dei feromoni di accoppiamento fungino); E (recettore AMP ciclico); e F (crespo o lisciato).