Non è una caratteristica dell’inibizione competitiva?
Inibitore e substrato possono legarsi simultaneamente alla stessa molecola enzimatica
L'inibitore è un analogo strutturale del substrato
I km aumentano
Vmax inalterato
Ris. a (L'inibitore e il substrato possono legarsi simultaneamente alla stessa molecola enzimatica) (Rif. Harper 27/Cap. 8) Nell'inibizione non competitiva, il legame dell'inibitore non influenza il legame del substrato. È quindi possibile la formazione di entrambi i complessi El ed EIS. Tuttavia, sebbene il complesso enzima-inibitore possa ancora legarsi al substrato, la sua efficienza nel trasformare il substrato in prodotto, riflessa da Vmax, è ridotta. Gli inibitori non competitivi legano gli enzimi in siti distinti dal sito di legame del substrato e generalmente hanno poca o nessuna somiglianza strutturale con il substrato. Gli effetti degli inibitori competitivi, che tipicamente assomigliano ai substrati, vengono superati aumentando la concentrazione del substrato. Gli inibitori non competitivi abbassano la Vmax ma non influenzano la Km. Inibitore competitivo reversibileInibitori competitivi, irreversibili Inibitori non competitiviAssomigliano al substratoSìSìNoSuperato da | SìNoNoBinda il sito attivoSìSìNoEffetto su VmaxInvariato||Effetto su Km|InvariatoInvariatoFarmacodinamica| potenza| efficacia| efficacia# Minore è la Km, maggiore è l'affinità. Inibizione competitiva# Vmax costante e Km aumentano con l'aumentare della concentrazione dell'inibitore.# Gli inibitori competitivi sono chimicamente analoghi al substrato.# Si legano al sito attivo dell'enzima e competono con il substrato.# It è reversibile; un'elevata concentrazione di substrato può superarlo. SUGGERIMENTO: gli inibitori competitivi si incrociano competitivamente, mentre gli inibitori non competitivi no.
Enzymes