초저온전자현미경으로 암유발인자 구조 규명 - 세포내 DNA 사슬 구조 조절에 관여하는 단백질의 구조와 작동기작 규명 -
□ DNA 사슬을 조절하는 과정에서 히스톤이 뭉치거나 DNA 사슬이 엉기게 되면 유전정보의 손실이나 무분별한 유전자 발현 등이 발생하여 발생학적 질환이나 암으로 이어질 수 있다.
ㅇ 이러한 과정이 올바르게 작동하도록 제어하는 단백질이 히스톤 샤페론*이며, 연구진은 첨단장비를 이용하여 히스톤 샤페론 중 하나인 ATAD2**의 분자구조와 작용 기전을 밝혀냈다.
* 히스톤의 뭉침이나 원하지 않는 DNA 사슬의 엉김을 막아주는 단백질
** 생체고분자 아데노신3인산(ATP; Adenosine TriPhosphate)을 아데노신2인산(ADP; Adenosine DiPhosphate)로 분해하는 단백질
ㅇ ATAD2는 여러 암세포에서 많이 발견되고 ATAD2가 높게 발현된 종양은 악성이 높고 환자의 예후가 좋지 않아 이 단백질을 표적으로하는 치료제 개발 임상연구가 활발히 진행되고 있었으나, 구조나 기능에 대한 기초 정보는 거의 알려진 바 없었다.
초저온전자현미경으로 암유발인자 구조 규명
초저온전자현미경을 이용하여 히스톤 샤페론 중 하나인 무엇의 분자구조와 작용 기전을 밝혔어
ATAD2