Bacterial DNA binding protein
আণবিক জীববিজ্ঞানে, ব্যাকটেরিয়াল ডিএনএ বাইন্ডিং প্রোটিন হল ছোট, সাধারণত প্রায় 90 টি অবশিষ্টাংশের মৌলিক প্রোটিনের একটি পরিবার যা ডিএনএকে আবদ্ধ করে এবং হিস্টোনের মতো প্রোটিন হিসাবে পরিচিত। যেহেতু ব্যাকটেরিয়াল বাইন্ডিং প্রোটিনের বিভিন্ন ফাংশন রয়েছে, তাই তাদের সকলের জন্য একটি সাধারণ ফাংশন বিকাশ করা কঠিন হয়ে পড়েছে। এগুলিকে সাধারণত হিস্টোন-সদৃশ হিসাবে উল্লেখ করা হয় এবং ইউক্যারিওটিক হিস্টোন প্রোটিনের সাথে অনেকগুলি অনুরূপ বৈশিষ্ট্য রয়েছে। ইউক্যারিওটিক হিস্টোনগুলি ডি. এন. এ-কে নিউক্লিয়াসে ফিট করতে সহায়তা করে এবং এগুলি প্রকৃতির সবচেয়ে সংরক্ষিত প্রোটিন হিসাবে পরিচিত। উদাহরণস্বরূপ এসচেরিচিয়া কোলাইয়ের এইচইউ প্রোটিন, ঘনিষ্ঠভাবে সম্পর্কিত আলফা এবং বিটা চেইনের একটি ডাইমার এবং অন্যান্য ব্যাকটেরিয়ায় অভিন্ন চেইনের ডাইমার হতে পারে। এইচইউ-টাইপ প্রোটিন বিভিন্ন ধরনের ব্যাকটেরিয়া (সায়ানোব্যাকটেরিয়া সহ) এবং আর্কিয়ায় পাওয়া গেছে এবং কিছু শৈবালের ক্লোরোপ্লাস্ট জিনোমেও এনকোড করা হয়েছে। ইন্টিগ্রেশন হোস্ট ফ্যাক্টর (আই. এইচ. এফ), ঘনিষ্ঠভাবে সম্পর্কিত চেইনের একটি ডাইমার যা জেনেটিক রিকম্বিনেশনের পাশাপাশি ট্রান্সলেশনাল এবং ট্রান্সক্রিপশনাল নিয়ন্ত্রণে কাজ করার পরামর্শ দেওয়া হয়, আফ্রিকান সোয়াইন ফিভার ভাইরাস প্রোটিন এ104আর (বা এল. এম. ডব্লিউ5-এ. আর) সহ এন্টারোব্যাকটেরিয়া এবং ভাইরাল প্রোটিনে পাওয়া যায়। এই পরিবারটি ডাইনোফ্ল্যাজেলেট নামে পরিচিত ইউক্যারিওটের একটি গোষ্ঠীতেও পাওয়া যায়। এই ডাইনোফ্ল্যাজেলেট হিস্টোনের মতো প্রোটিনগুলি কিছু ডাইনোফ্ল্যাজেলেটগুলিতে হিস্টোনকে প্রতিস্থাপন করে এবং ডিএনএকে তরল-স্ফটিক অবস্থায় প্যাকেজ করে। হিস্টোনের মতো প্রোটিন অনেক ইউব্যাকটেরিয়া, সায়ানোব্যাকটেরিয়া এবং আর্কিব্যাকটেরিয়ায় উপস্থিত থাকে। এই প্রোটিনগুলি সমস্ত ডিএনএ-নির্ভর ক্রিয়াকলাপে অংশগ্রহণ করে; এই প্রক্রিয়াগুলিতে, ব্যাকটেরিয়াল ডিএনএ বাঁধাই প্রোটিনের একটি স্থাপত্যগত ভূমিকা রয়েছে, যা প্রতিলিপি, পুনঃসংযোগ, প্রতিলিপি বা অন্য কোনও ডিএনএ-নির্ভর প্রক্রিয়া হিসাবে কাঠামোগত অখণ্ডতা বজায় রাখে। ইউক্যারিওটিক হিস্টোন প্রথম আবিষ্কৃত হয় 4 মি. এন. এ. সি. এল-এ পরীক্ষার মাধ্যমে। এই উচ্চ লবণের ঘনত্বে, ইউক্যারিওটিক হিস্টোন প্রোটিন একটি ডিএনএ দ্রবণ থেকে নির্গত হয় যেখানে একক আটকে থাকা ডিএনএ সেলুলোজের সাথে সমযোজীভাবে আবদ্ধ থাকে। ইল্যুশনের পরে, প্রোটিন সহজেই ডি. এন. এ-কে আবদ্ধ করে, যা ডি. এন. এ-র প্রতি প্রোটিনের উচ্চ অনুরাগের ইঙ্গিত দেয়। ইউক্যারিওটিক হিস্টোন এবং এইচইউ-প্রোটিনের মধ্যে সাদৃশ্য লক্ষ্য করা না যাওয়া পর্যন্ত ব্যাকটেরিয়ায় হিস্টোনের মতো প্রোটিন উপস্থিত থাকার বিষয়টি অজানা ছিল, বিশেষত উভয় প্রোটিনের প্রাচুর্য, ক্ষারতা এবং ছোট আকারের কারণে। আরও তদন্তের পরে, এটি আবিষ্কৃত হয়েছিল যে এইচইউ-এর অ্যামিনো অ্যাসিড গঠন ইউক্যারিওটিক হিস্টোনের সাথে সাদৃশ্যপূর্ণ, এইভাবে ব্যাকটেরিয়ার ডিএনএ বাঁধাই প্রোটিনের সঠিক কার্যকারিতা এবং ব্যাকটেরিয়ায় অন্যান্য সম্পর্কিত প্রোটিনের আবিষ্কার সম্পর্কে আরও গবেষণা প্ররোচিত করে। ডিএনএ প্রতিলিপিতে ভূমিকা গবেষণা থেকে জানা যায় যে ডিএনএ প্রতিলিপির সময় ব্যাকটেরিয়াল ডিএনএ বাইন্ডিং প্রোটিনের একটি গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা রয়েছে; প্রোটিনটি পিছিয়ে পড়া স্ট্র্যান্ডকে স্থিতিশীল করার পাশাপাশি ডিএনএ পলিমারেজ III-এর সাথে মিথস্ক্রিয়ায় জড়িত। এসচেরিচিয়া কোলাই কোষে ডিএনএ প্রতিলিপির সময় একক-আটকে থাকা ডিএনএ বাইন্ডিং (এসএসবি) প্রোটিনের ভূমিকা অধ্যয়ন করা হয়েছে, বিশেষত লবণের ঘনত্বের পরিবেশে এসএসবি এবং ডিএনএ পলিমারেজ III-এর χ সাবইউনিটের মধ্যে মিথস্ক্রিয়া। ল্যাগিং স্ট্র্যান্ড সাইটে ডিএনএ প্রতিলিপিতে, ডিএনএ পলিমারেজ III ডিএনএ বাইন্ডিং প্রোটিন থেকে পৃথকভাবে নিউক্লিওটাইডগুলি সরিয়ে দেয়। একটি অস্থিতিশীল এসএসবি/ডিএনএ সিস্টেমের ফলে এসএসবি দ্রুত বিচ্ছিন্ন হয়ে যায়, যা ডিএনএ প্রতিলিপি বন্ধ করে দেয়। গবেষণায় দেখা গেছে যে এস. এস. ডি. এন. এ ই. কোলাই-তে এস. এস. বি এবং ডি. এন. এ পলিমারেজ III-এর χ সাবইউনিটের মিথস্ক্রিয়া দ্বারা স্থিতিশীল হয়, এইভাবে সঠিক গঠন বজায় রেখে প্রতিলিপির জন্য প্রস্তুতি নেওয়া হয় যা এস. এস. ডি. এন. এ-র সাথে এনজাইমগুলির বন্ধনকে বাড়িয়ে তোলে। উপরন্তু, প্রতিলিপি কাঁটাতে ডিএনএ পলিমারেজ III-এর সাথে এসএসবি-র বন্ধন এসএসবি-র বিচ্ছিন্নতা রোধ করে, ফলস্বরূপ একটি নতুন ডিএনএ স্ট্র্যান্ড সংশ্লেষ করতে ডিএনএ পলিমারেজ III-এর দক্ষতা বৃদ্ধি করে। উদাহরণ এইচ-এন. এস প্রাথমিকভাবে, ব্যাকটেরিয়াল ডি. এন. এ বাঁধাই প্রোটিন ব্যাকটেরিয়াল ডি. এন. এ স্থিতিশীল করতে সাহায্য করে বলে মনে করা হয়েছিল। বর্তমানে, হিস্টোনের মতো নিউক্লিয়য়েড-গঠনকারী প্রোটিন, এইচ-এন. এস দ্বারা জিন অভিব্যক্তি নিয়ন্ত্রণ সহ ব্যাকটেরিয়া ডি. এন. এ বাঁধাই প্রোটিনের আরও অনেক ফাংশন আবিষ্কৃত হয়েছে। এইচ-এন. এস প্রায় 15.6 কে. ডি. এ এবং নির্দিষ্ট জিনগুলিকে দমন ও সক্রিয় করে ব্যাকটেরিয়ায় ব্যাকটেরিয়ার প্রতিলিপি নিয়ন্ত্রণে সহায়তা করে। এইচ-এন. এস একটি অভ্যন্তরীণ বক্রতার সাথে ডি. এন. এ-র সাথে আবদ্ধ হয়। ই. কোলাই-তে, এইচ-এন. এস একটি পি1 প্রবর্তকের সাথে আবদ্ধ হয় যা স্থির এবং ধীর বৃদ্ধির সময়কালে আর. আর. এন. এ উৎপাদন হ্রাস করে। আর. এন. এ পলিমারেজ এবং এইচ-এন. এস ডি. এন. এ বাইন্ডিং প্রোটিনের ওভারল্যাপিং বাইন্ডিং সাইট রয়েছে; মনে করা হয় যে এইচ-এন. এস ট্রান্সক্রিপশন ইনিশিয়েশন সাইটে কাজ করে আর. আর. এন. এ উৎপাদন নিয়ন্ত্রণ করে। দেখা গেছে যে এইচ-এন. এস এবং আর. এন. এ পলিমারেজ উভয়ই পি1 প্রবর্তকের সাথে আবদ্ধ হয় এবং একটি জটিল গঠন করে। যখন এইচ-এন. এস. প্রোমোটার অঞ্চলে আর. এন. এ পলিমারেজের সাথে আবদ্ধ থাকে, তখন ডি. এন. এ-তে কাঠামোগত পার্থক্য থাকে যা অ্যাক্সেসযোগ্য। এটিও দেখা গেছে যে এইচ-এন. এস এম. আর. এন. এ-র সাথে আবদ্ধ হয়ে এবং এর অবক্ষয় ঘটিয়ে অনুবাদকেও প্রভাবিত করতে পারে। এইচ. ইউ. এইচ. ইউ হল একটি ছোট (10 কে. ডি. এ) ব্যাকটেরিয়াল ডি. এন. এ-বাইন্ডিং প্রোটিন, যা কাঠামোগতভাবে ইউক্যারিওটিক হিস্টোন থেকে আলাদা তবে টোপোআইসোমরেজের সহায়তায় বৃত্তাকার ডি. এন. এ-তে নেতিবাচক সুপারকয়েলিং প্ররোচিত করে কার্যকরীভাবে হিস্টোনের মতো কাজ করে। প্রোটিনকে ডিএনএ প্রতিলিপি, পুনর্মিলন এবং মেরামতের সাথে জড়িত করা হয়েছে। একটি α-হেলিকাল হাইড্রোফোবিক কোর এবং দুটি পজিটিভ চার্জড β-রিবন বাহুর সাথে, এইচইউ কম আকর্ষণের সাথে ডিএসডিএনএ-র সাথে অ-নির্দিষ্টভাবে আবদ্ধ হয় তবে পরিবর্তিত ডিএনএ-যেমন জংশন, নিক, ফাঁক, কাঁটাচামচ এবং ওভারহ্যাং-এর সাথে উচ্চ আকর্ষণের সাথে আবদ্ধ হয়। বাহুগুলি নিম্ন আকর্ষণ অবস্থায় ডি. এন. এ-র ছোট খাঁজটির সাথে আবদ্ধ হয়; উচ্চ আকর্ষণ অবস্থায়, α-হেলিকাল কোরের একটি উপাদান ডি. এন. এ-র সাথেও মিথস্ক্রিয়া করে। যাইহোক, এই প্রোটিনের কার্যকারিতা শুধুমাত্র ডি. এন. এ-র মধ্যে সীমাবদ্ধ নয়; এইচ. ইউ আর. এন. এ এবং ডি. এন. এ-আর. এন. এ সংকরগুলির সাথেও সুপারকয়েলড ডি. এন. এ-র মতো একই সাদৃশ্যের সাথে আবদ্ধ হয়। সাম্প্রতিক গবেষণায় দেখা গেছে যে এইচইউ আর. পি. ও. এস-এর এম. আর. এন. এ-র সাথে উচ্চ নির্দিষ্টতার সাথে আবদ্ধ হয়, যা আর. এন. এ পলিমারেজের স্ট্রেস সিগমা ফ্যাক্টরের একটি প্রতিলিপি এবং প্রোটিনের অনুবাদকে উদ্দীপিত করে। এই আর. এন. এ কার্যকারিতার অতিরিক্ত, এটিও প্রদর্শিত হয়েছিল যে এইচ. ইউ ডি. এস. আর. এ-কে আবদ্ধ করে, একটি ছোট নন-কোডিং আর. এন. এ যা এইচ-এন. এস দমন করার মাধ্যমে প্রতিলিপি নিয়ন্ত্রণ করে এবং আর. পি. ও. এস-এর ক্রমবর্ধমান প্রকাশের মাধ্যমে অনুবাদকে উদ্দীপিত করে। এই মিথস্ক্রিয়াগুলি থেকে বোঝা যায় যে ব্যাকটেরিয়া কোষে প্রতিলিপি এবং অনুবাদে এইচইউ-এর একাধিক প্রভাব রয়েছে। আই. এইচ. এফ ইন্টিগ্রেশন হোস্ট ফ্যাক্টর, আই. এইচ. এফ, শুধুমাত্র গ্রাম নেগেটিভ ব্যাকটেরিয়ায় পাওয়া নিউক্লিয়য়েড-সম্পর্কিত প্রোটিন নয়। এটি একটি 20 কেডিএ হেটেরোডাইমার, যা α এবং β সাবইউনিট দ্বারা গঠিত যা 5 '-ওয়াটকাএনএনএনটিটিআর-3' ক্রমের সাথে আবদ্ধ হয় এবং ডিএনএকে প্রায় 160 ডিগ্রি বাঁকায়। আই. এইচ. এফ-এর β বাহুতে প্রোলাইন অবশিষ্টাংশ রয়েছে যা ডি. এন. এ কিঙ্কগুলিকে স্থিতিশীল করতে সহায়তা করে। এই কিঙ্কগুলি কম্প্যাক্ট ডিএনএ-কে সাহায্য করতে পারে এবং সুপারকয়েলিংয়ের অনুমতি দিতে পারে। ডি. এন. এ-র সাথে আবদ্ধ হওয়ার পদ্ধতি পরিবেশগত কারণগুলির উপর নির্ভর করে, যেমন উপস্থিত আয়নগুলির ঘনত্ব। কেসিএল-এর উচ্চ ঘনত্বের সাথে, দুর্বল ডিএনএ বাঁকানো থাকে। দেখা গেছে যে, কে. সি. এল-এর ঘনত্ব 100 এম. এম-এর কম হলে এবং আই. এইচ. এফ-এর ঘনত্ব না থাকলে ডি. এন. এ আরও তীক্ষ্ণভাবে বাঁকানো হয়। আই. এইচ. এফ-কে <আই. ডি1>-এ λ ফেজ-এর পুনর্মিলনের জন্য একটি প্রয়োজনীয় সহ-উপাদান হিসাবে আবিষ্কৃত করা হয়েছিল। 2016 সালে এটি আবিষ্কৃত হয় যে আই. এইচ. এফ সি. আর. আই. এস. পি. আর টাইপ I এবং টাইপ II সিস্টেমেও গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা পালন করে। ক্যাস 1-ক্যাস 2 কমপ্লেক্সকে সি. আর. আই. এস. পি. আর সিকোয়েন্সে নতুন স্পেসারগুলিকে সংহত করার অনুমতি দেওয়ার ক্ষেত্রে এর একটি প্রধান ভূমিকা রয়েছে। আই. এইচ. এফ দ্বারা ডি. এন. এ-র বাঁকানো ডি. এন. এ প্রধান এবং ছোট খাঁজগুলির ব্যবধানকে পরিবর্তন করে বলে মনে করা হয়, যার ফলে ক্যাস 1-ক্যাস 2 কমপ্লেক্স ডি. এন. এ ঘাঁটির সাথে যোগাযোগ করতে পারে। এটি সি. আর. আই. এস. পি. আর ব্যবস্থার একটি মূল কাজ কারণ এটি নিশ্চিত করে যে নতুন স্পেসার এলাকা সর্বদা সি. আর. আই. এস. পি. আর ক্রমের শুরুতে লিডার ক্রমের পাশে যোগ করা হয়। আই. এইচ. এফ দ্বারা সংহতকরণের এই নির্দেশনা নিশ্চিত করে যে স্পেসারগুলি কালানুক্রমিকভাবে যুক্ত করা হয়েছে, যা সাম্প্রতিকতম ভাইরাল সংক্রমণের বিরুদ্ধে আরও ভাল সুরক্ষার অনুমতি দেয়। তুলনা {। শ্রেণী = "উইকিতেবল"। + টেবিল 1। কিছু ডি. এন. এ বাইন্ডিং প্রোটিনের তুলনা।-! ডি. এন. এ বাইন্ডিং প্রোটিন! আকার! কাঠামো! বাইন্ডিং সাইট! প্রভাব।-<আই. ডি. 8>-এন. এস. <আই. ডি. 5>. 6 কে. ডি. এ. <আই. ডি. 9> ডাইমারগুলিতে আর. এন. এ পলিমারেজকে প্রবর্তক <আই. ডি. 2>-এর সাথে বাঁকানো ডি. এন. এ-র সাথে শারীরিকভাবে আবদ্ধ হতে বাধা দেয়, ই-তে পি1 প্রবর্তকের সাথে আবদ্ধ হয়। কোলাই <আই. ডি. 3> জিন অভিব্যক্তির।-<আই. ডি. 8> ইউ <আই. ডি. 4> কে. ডি. এ. <আই. ডি. 1>-হেলিকাল কোর এবং দুটি পজিটিভ চার্জড β-রিবন বাহু <আই. ডি. 2> ডি. এস. ডি. এন. এ-র সাথে অ-নির্দিষ্টভাবে আবদ্ধ হয়, ডি. এস. আর. এ-এর সাথে আবদ্ধ হয়, যা একটি ছোট অ-কোডিং আর. এন. এ. গবেষকরা এই প্রোটিনগুলি প্রভাবিত করে এমন অন্যান্য পথগুলি অনুসন্ধান করছেন। ডিএনএ-বাইন্ডিং প্রোটিন এইচ-এনএস ক্রোমোজোম সংগঠন এবং জিন নিয়ন্ত্রণে ভূমিকা পালন করে বলে জানা গেছে; তবে, সাম্প্রতিক গবেষণায় ফ্লাজেলা ফাংশনকে পরোক্ষভাবে নিয়ন্ত্রণে তাদের ভূমিকাও নিশ্চিত করা হয়েছে। এইচ-এনএস প্রভাবিত করে এমন কিছু গতিশীলতা নিয়ন্ত্রক সংযোগের মধ্যে রয়েছে বার্তাবাহক অণু সাইক্লিক ডি-জিএমপি, বায়ো-ফিল্ম নিয়ন্ত্রক প্রোটিন সিএসজিডি এবং সিগমা ফ্যাক্টর, σ (S) এবং σ (F)। আরও গবেষণার লক্ষ্য হল এই নিউক্লিয়য়েড-সংগঠিত প্রোটিন অন্যান্য নিয়ন্ত্রক পথের মাধ্যমে কোষের গতিশীলতাকে কীভাবে প্রভাবিত করে তা চিহ্নিত করা। অন্যান্য গবেষকরা ব্যাকটেরিয়াল ডিএনএ-বাইন্ডিং প্রোটিন ব্যবহার করে সালমোনেলা এন্টেরিকা সেরোভার টাইফিমুরিয়াম নিয়ে গবেষণা করেছেন, যেখানে টি6এসএস জিন একটি ম্যাক্রোফেজ সংক্রমণ থেকে সক্রিয় হয়। যখন এস. টাইফিমুরিয়াম সংক্রামিত হয়, তখন টি6এসএস এইচ-এনএস সাইলেন্সিংয়ের মাধ্যমে একটি সেন্স-অ্যান্ড-কিল পদ্ধতির মাধ্যমে তাদের দক্ষতা উন্নত করা যেতে পারে। অ্যাসেস তৈরি করা হয় যা রিপোর্টার ফিউশন, ইলেক্ট্রোফোরেটিক মোবিলিটি শিফট অ্যাসেস, ডিএনএজ ফুটপ্রিন্টিং এবং ফ্লুরোসেন্স মাইক্রোস্কোপিকে একত্রিত করে হিস্টোনের মতো নিউক্লিয়ড কাঠামো এইচ-এনএস প্রোটিন দ্বারা টি6এসএস জিন ক্লাস্টারকে নীরব করে দেয়। আরও দেখুন ডি. এন. এ-বাইন্ডিং ডোমেন ডি. এন. এ-বাইন্ডিং প্রোটিন ডি. এন. এ-বাইন্ডিং প্রোটিন অনাহারে থাকা কোষ থেকে ট্রান্সক্রিপশন ফ্যাক্টর রেফারেন্স প্রোটিন ডোমেন ডি. এন. এ-বাইন্ডিং প্রোটিন