Rhomboid protease
রম্বোইড প্রোটিজেস হল এনজাইমের একটি পরিবার যা প্রায় সমস্ত প্রজাতিতেই বিদ্যমান। এগুলি হল প্রোটিয়াসঃ এগুলি অন্যান্য প্রোটিনের পলিপেপটাইড শৃঙ্খলকে কেটে দেয়। এই প্রোটোলাইটিক ক্লিভেজ কোষে অপরিবর্তনীয় এবং একটি গুরুত্বপূর্ণ ধরনের কোষীয় নিয়ন্ত্রণ। যদিও প্রোটিজেস হল উৎসেচকের প্রাচীনতম এবং সর্বোত্তম অধ্যয়নরত শ্রেণীগুলির মধ্যে একটি, রম্বয়েডগুলি আরও সম্প্রতি আবিষ্কৃত প্রকারের অন্তর্গতঃ ইন্ট্রামেম্ব্রেন প্রোটিজেস। ইন্ট্রামেম্ব্রেন প্রোটিজেসগুলির মধ্যে যা অনন্য তা হল তাদের সক্রিয় স্থানগুলি কোষের ঝিল্লির লিপিড দ্বিস্তরে সমাহিত থাকে এবং তারা তাদের ট্রান্সমেম্ব্রেন ডোমেনের মধ্যে অন্যান্য ট্রান্সমেম্ব্রেন প্রোটিনগুলিকে বিভক্ত করে। সমস্ত প্রোটিনের প্রায় 30 শতাংশের ট্রান্সমেম্ব্রেন ডোমেন রয়েছে এবং তাদের নিয়ন্ত্রিত প্রক্রিয়াকরণের প্রায়শই বড় জৈবিক পরিণতি রয়েছে। তদনুসারে, রম্বয়েডগুলি অনেক গুরুত্বপূর্ণ কোষীয় প্রক্রিয়া নিয়ন্ত্রণ করে এবং মানব রোগের বিস্তৃত পরিসরে জড়িত থাকতে পারে। ইন্ট্রামেম্ব্রেন প্রোটিজেস হল ইন্ট্রামেম্ব্রেন সেরিন প্রোটিজেস। অন্যান্য ধরনের ইন্ট্রামেম্ব্রেন প্রোটিজ হল যথাক্রমে অ্যাস্পার্টিল-এবং মেটালো-প্রোটিজ। প্রিসেনিলিন এবং সিগন্যাল পেপটাইড পেপটিডেজের মতো পরিবার, যা ইন্ট্রামেম্ব্রেন অ্যাস্পার্টিল প্রোটিজেস, ক্লিভ সাবস্ট্রেট যার মধ্যে নচ রিসেপ্টর এবং অ্যামাইলয়েড প্রিকার্সার প্রোটিন রয়েছে, যা আলঝাইমার রোগে জড়িত। সাইট-2 প্রোটিজ পরিবার, যা ইন্ট্রামেম্ব্রেন মেটালোপ্রোটিজ, অন্যান্য বিষয়ের মধ্যে কোলেস্টেরল জৈব সংশ্লেষণ এবং ব্যাকটেরিয়ায় চাপের প্রতিক্রিয়া নিয়ন্ত্রণ করে। বিভিন্ন ইন্ট্রামেম্ব্রেন প্রোটিজ পরিবার বিবর্তনীয়ভাবে এবং যান্ত্রিকভাবে সম্পর্কিত নয়, তবে স্পষ্ট সাধারণ কার্যকরী থিম রয়েছে যা তাদের সংযুক্ত করে। রম্বয়েড সম্ভবত সবচেয়ে ভাল বৈশিষ্ট্যযুক্ত শ্রেণী। একটি বিখ্যাত জেনেটিক স্ক্রিনে আবিষ্কৃত ফলের মাছি ড্রোসোফিলার একটি রূপান্তরের পরে রম্বোইডগুলির নামকরণ করা হয়েছিল, যার ফলে ক্রিস্টিয়ান নুসলিন-ভলহার্ড এবং এরিক উইসচাউসকে নোবেল পুরস্কার দেওয়া হয়েছিল। সেই পর্দায় তারা অনুরূপ ফেনোটাইপ সহ বেশ কয়েকটি মিউট্যান্ট খুঁজে পেয়েছিলঃ 'পয়েন্টি' ভ্রূণের মাথার কঙ্কাল। তারা তাদের প্রত্যেকের একটি নির্দিষ্ট থিমযুক্ত নাম দিয়ে নামকরণ করেছিল-একটি ছিল রম্বোইড। প্রথমে এটি লক্ষ্য করা গিয়েছিল কারণ একটি রূপান্তর বিকাশকে ব্যাহত করেছিল, জেনেটিক বিশ্লেষণ পরে প্রমাণ করেছিল যে জিনের এই গোষ্ঠীটি এপিডার্মাল গ্রোথ ফ্যাক্টর (ইজিএফ) রিসেপ্টর সিগন্যালিং পথের সদস্য ছিল এবং ইজিএফ রিসেপ্টরকে সক্রিয় করে এমন সংকেত তৈরি করার জন্য রম্বোইড প্রয়োজন ছিল। রম্বোয়েডের আণবিক ক্রিয়াকলাপ উন্মোচন করতে কিছুটা বেশি সময় লেগেছিল তবে জেনেটিক্স এবং আণবিক কৌশলগুলির সংমিশ্রণ আবিষ্কারের দিকে পরিচালিত করেছিল যে ড্রোসোফিলা রম্বোয়েড এবং পরিবারের অন্যান্য সদস্যরা প্রথম পরিচিত ইন্ট্রামেম্ব্রেন সেরিন প্রোটিজেস। ফাংশন রম্বোইডগুলি প্রথম প্রোটিজ হিসাবে আবিষ্কৃত হয়েছিল যা ড্রোসোফিলায় ইজিএফ রিসেপ্টর সিগন্যালিং নিয়ন্ত্রণ করে। বৃদ্ধি ফ্যাক্টর স্পিটজের এক্সট্রাসেলুলার ডোমেনকে তার ট্রান্সমেম্ব্রেন অগ্রদূত থেকে মুক্ত করে, রম্বয়েড সংকেতকে ট্রিগার করে। তারপর থেকে, আরও অনেক গুরুত্বপূর্ণ জৈবিক ক্রিয়াকলাপের প্রস্তাব দেওয়া হয়েছে। পরে, ড্রোসোফিলাস 'রম্বয়েড-1-কে ইতিমধ্যে আবিষ্কৃত একটি পদ্ধতির একটি নতুন কার্যকারিতার মাধ্যমে ঘুম নিয়ন্ত্রণ করতে দেখানো হয়েছিল। যদিও ড্রোসোফিলার তুলনায় কম সুপ্রতিষ্ঠিত, কিছু প্রমাণ রয়েছে যে রম্বোয়েডগুলি মানুষ সহ স্তন্যপায়ী প্রাণীদের বৃদ্ধির কারণ সংকেতগুলিতে অংশ নিতে পারে। এগুলি এফ্রিন সিগন্যালিং, অ্যান্টিকোয়াগুলেন্ট প্রোটিন থ্রোম্বোমোডুলিনের বিভাজন এবং ক্ষত নিরাময়ের ক্ষেত্রেও জড়িত। সমস্ত ইউক্যারিওটের একটি মাইটোকন্ড্রিয়াল রম্বোইড থাকে। ইস্ট-এ এটি মানব ও. পি. এ1-এর অর্থোলগ এম. জি. এম1পি নামে একটি ডায়নামিনের মতো জি. টি. পি. এস-এর ফাটলের মাধ্যমে ঝিল্লি ফিউশন নিয়ন্ত্রণ করে মাইটোকন্ড্রিয়াল ফাংশন এবং অঙ্গসংস্থান নিয়ন্ত্রণ করতে দেখা গেছে। ড্রোসোফিলায়, মাইটোকন্ড্রিয়াল রম্বোইড (রম্বোইড-7) মাইটোকন্ড্রিয়াল ঝিল্লি ফিউশন নিয়ন্ত্রণ করে। ড্রোসোফিলা ওপা1 এবং রম্বোইড-7-এর মধ্যে খামিরের মতো একই সম্পর্ক রয়েছে বলে মনে হয়। স্তন্যপায়ী প্রাণীদের মধ্যেও, মাইটোকন্ড্রিয়াল রম্বোইড, পি. এ. আর. এল-এর মিউট্যান্টগুলিতে মাইটোকন্ড্রিয়াল ফাংশন ব্যাহত হয়, তবে ফাংশনের পরিসীমা আরও জটিল। পি. এ. আর. এল মাইটোকন্ড্রিয়াল ক্রিস্টের পুনর্নির্মাণ নিয়ন্ত্রণ করে, কোষের মৃত্যু এবং বিপাকের সাথে জড়িত, এবং পার্কিনসন রোগে একটি গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকার ক্রমবর্ধমান প্রমাণ রয়েছে; অ্যাপিকম্প্লেক্সান পরজীবী (প্লাজমোডিয়াম, এজেন্ট যা ম্যালেরিয়া সৃষ্টি করে এবং টক্সোপ্লাজমা সহ) রম্বোয়েডগুলি একটি লক্ষ্য কোষের সাথে সংযুক্তি এবং প্রবেশের মধ্যে প্রতিস্থাপনের জন্য ব্যবহৃত হয় এবং বেশিরভাগ মাইক্রোনিম-উত্পাদিত আঠালো রম্বোয়েড দ্বারা মাইক্রোনিম থেকে মুক্তি পায়। রম্বয়েডগুলি অন্যান্য পরজীবীর প্যাথোজেনিসিটির সাথেও জড়িত। বিশেষ করে টক্সোপ্লাজমাতে, কিছু সেরপিন রম্বোয়েডকে বাধা দেয়। টুইন-আর্জিনিন প্রোটিন ট্রান্সলোকেশন (টিএটি) যন্ত্রের কার্যকারিতার জন্য গ্রাম-নেগেটিভ ব্যাকটেরিয়াম প্রোভিডেন্সিয়া স্টুয়ার্টিতে একটি রম্বোইড প্রয়োজন। ড্রসোফিলার মতো রম্বোইডস ক্যানোরহ্যাবডাইটিস এলিগ্যানসে ইজিএফ রিসেপ্টর সিগন্যালিং নিয়ন্ত্রণ করে। স্ট্রাকচার রম্বোইড ছিল প্রথম ইন্ট্রামেম্ব্রেন প্রোটিজ যার জন্য একটি উচ্চ রেজোলিউশন স্ফটিক কাঠামো সমাধান করা হয়েছিল। এই কাঠামোগুলি ভবিষ্যদ্বাণীগুলি নিশ্চিত করেছে যে রম্বোয়েডগুলির ছয়টি ট্রান্সমেম্ব্রেন ডোমেনের একটি মূল রয়েছে এবং অনুঘটক সাইটটি একটি সেরিন এবং হিস্টিডাইন অনুঘটক ডায়াদের উপর নির্ভর করে। কাঠামোগুলি আরও ব্যাখ্যা করেছে যে কীভাবে একটি প্রোটোলাইটিক প্রতিক্রিয়া, যার জন্য জলের অণু প্রয়োজন, একটি লিপিড দ্বিস্তরের হাইড্রোফোবিক পরিবেশে ঘটতে পারেঃ ইন্ট্রামেম্ব্রেন প্রোটিজের কেন্দ্রীয় রহস্যগুলির মধ্যে একটি। রম্বোইড প্রোটিজের সক্রিয় স্থানটি হাইড্রোফিলিক ইন্ডেন্টেশনে রয়েছে, নীতিগতভাবে বাল্ক দ্রবণ থেকে জলের কাছে অ্যাক্সেসযোগ্য। যাইহোক, এটি প্রস্তাব করা হয়েছে যে অনুঘটক দক্ষতা নিশ্চিত করার জন্য সক্রিয় সাইটের নীচে অনুঘটক ডাইডে জলের অণুগুলির অ্যাক্সেস সহজতর করার জন্য একটি সহায়ক প্রক্রিয়া থাকতে পারে। রম্বোইড প্রোটিজের সক্রিয় স্থানটি লিপিড দ্বিস্তরীয় স্তর থেকে তার ছয়টি উপাদান ট্রান্সমেম্ব্রেন হেলিসেস দ্বারা পার্শ্বীয়ভাবে সুরক্ষিত থাকে, যা বোঝায় যে রম্বোইড সক্রিয় স্থানে স্তরের প্রবেশাধিকার নিয়ন্ত্রিত হয়। অনিশ্চয়তার একটি ক্ষেত্র হল সাবস্ট্রেট অ্যাক্সেসের পথ। সাবস্ট্রেটগুলি প্রাথমিকভাবে ট্রান্সমেম্ব্রেন সেগমেন্ট (টিএমএস) 1 এবং 3-এর মধ্যে প্রবেশের প্রস্তাব দেওয়া হয়েছিল, তবে বর্তমান প্রমাণগুলি টিএমএস 2 এবং 5-এর মধ্যে একটি বিকল্প অ্যাক্সেস পয়েন্টকে দৃঢ়ভাবে সমর্থন করে। এই ধারণাটি এই সত্য দ্বারাও সমর্থিত যে টিএমএস 5-এ মিউটেশনগুলি অণুর অন্যান্য অঞ্চলের বিপরীতে রম্বোয়েডের তাপগতিবিদ্যার স্থায়িত্বের উপর কেবল একটি প্রান্তিক প্রভাব ফেলে। খুব সম্প্রতি, একটি ইন্ট্রামেম্ব্রেন প্রোটিজের প্রথম সহ-স্ফটিক কাঠামো-এসচেরিচিয়া কোলির রম্বোইড প্রোটিজের সংস্করণ জিএলপিজি-এবং সক্রিয় সাইটে আবদ্ধ একটি স্তর-উদ্ভূত পেপটাইড এই স্তর অ্যাক্সেস মডেলকে নিশ্চিত করে এবং প্রসারিত করে এবং অন্যান্য রম্বোইড-সুপারফ্যামিলি প্রোটিনের প্রক্রিয়াটির জন্য প্রভাব সরবরাহ করে। ই. কোলাই-এর জি. এল. পি. জি তার নিম্ন এনজাইম/সাবস্ট্রেট বাইন্ডিং অ্যাফিনিটির জন্য অস্বাভাবিক। কীভাবে একটি স্তর টিএমএস রম্বোইড দ্বারা স্বীকৃত হতে পারে তার বিশদ বিবরণ এখনও অস্পষ্ট। কিছু লেখক প্রস্তাব করেছেন যে রম্বোইডের মূল অংশটি খোলার জন্য টিএমএস 5-এর একটি বড় পার্শ্বীয় স্থানচ্যুতি চলাচলের সাথে স্তরের প্রবেশাধিকার জড়িত। পরিবর্তে অন্যান্য প্রতিবেদনগুলি পরামর্শ দেয় যে টিএমএস 5-এর বড় পার্শ্বীয় চলাচলের প্রয়োজন নেই, এবং প্রস্তাব করে যে টিএমএস 2 এবং 5-এর পৃষ্ঠটি বরং সাবস্ট্রেট টিএমএস-এর স্বীকৃতির মধ্যস্থতাকারী একটি "ইন্ট্রামেম্ব্রেন এক্সোসাইট" হিসাবে কাজ করে। ডি. সুজুকিতে রম্বোইড অর্থোলগ হল Dsuz\ DS10 _ 00004507। এনজাইম্যাটিক নির্দিষ্টতা রম্বয়েডগুলি সমস্ত ট্রান্সমেম্ব্রেন ডোমেনকে বিভক্ত করে না। প্রকৃতপক্ষে, এগুলি অত্যন্ত নির্দিষ্ট, সীমিত সংখ্যক সাবস্ট্রেট সহ। এখন পর্যন্ত পরিচিত বেশিরভাগ প্রাকৃতিক রম্বোইড সাবস্ট্রেট হল টাইপ 1 একক ট্রান্সমেম্ব্রেন ডোমেন প্রোটিন, যার অ্যামিনো টার্মিনি লুমিনাল/এক্সট্রাসেলুলার বগিতে থাকে। যাইহোক, সাম্প্রতিক গবেষণায় পরামর্শ দেওয়া হয়েছে যে টাইপ 2 ঝিল্লি প্রোটিন (অর্থাৎ। বিপরীত টপোলজি সহঃ অ্যামিনো টার্মিনাসটি সাইটোপ্লাজমিক), বা এমনকি মাল্টিপাস মেমব্রেন প্রোটিনগুলি রম্বোইড সাবস্ট্রেট হিসাবে কাজ করতে পারে। রম্বয়েডগুলির নির্দিষ্টতা জৈবিক প্রক্রিয়াগুলির বিস্তৃত পরিসরে ফাংশন নিয়ন্ত্রণ করার তাদের দক্ষতার উপর ভিত্তি করে এবং ফলস্বরূপ, একটি নির্দিষ্ট ট্রান্সমেম্ব্রেন ডোমেনকে রম্বয়েড সাবস্ট্রেটে কী তৈরি করে তা বোঝা বিভিন্ন প্রসঙ্গে রম্বয়েড ফাংশনের উপর আলোকপাত করতে পারে। প্রাথমিক গবেষণায় ইঙ্গিত দেওয়া হয়েছে যে রম্বয়েডগুলি প্রধান স্তর নির্ধারক হিসাবে ক্লিভেজের স্থানে ট্রান্সমেম্ব্রেন আলফা-হেলিক্সের অস্থিতিশীলতাকে স্বীকৃতি দেয়। আরও সম্প্রতি, এটি পাওয়া গেছে যে রম্বোইড সাবস্ট্রেটগুলি দুটি পৃথক উপাদান দ্বারা সংজ্ঞায়িত করা হয়ঃ ট্রান্সমেম্ব্রেন ডোমেন এবং এটির মধ্যে বা অবিলম্বে সংলগ্ন একটি প্রাথমিক ক্রম মোটিফ। এই স্বীকৃতি মোটিফ নির্দেশ করে যে সাবস্ট্রেটটি কোথায় বিভক্ত করা হয়েছে, যা জক্সটামেম্ব্রেন অঞ্চলে ট্রান্সমেম্ব্রেন ডোমেনের মধ্যে বা ঠিক বাইরে ঘটতে পারে। পূর্বের ক্ষেত্রে হেলিক্স অস্থিতিশীল অবশিষ্টাংশগুলি সাবস্ট্রেট টি. এম. এস-এ নিচের দিকে দক্ষ ক্লিভেজের জন্যও প্রয়োজনীয়। একটি বিস্তারিত এনজাইম কাইনেটিক্স বিশ্লেষণ প্রকৃতপক্ষে দেখিয়েছে যে রম্বোইড সক্রিয় সাইটের সাথে স্বীকৃতি মোটিফ মিথস্ক্রিয়া সাবস্ট্রেট ক্লিভেজের কেট্যাট নির্ধারণ করে। রম্বয়েড দ্বারা স্তর টিএমএস স্বীকৃতির নীতিগুলি খুব কমই বোঝা যায়, তবে অসংখ্য প্রমাণ ইঙ্গিত দেয় যে রম্বয়েডগুলি (এবং সম্ভবত অন্যান্য ইন্ট্রামেম্ব্রেন প্রোটিজগুলিও) কোনওভাবে তাদের স্তরগুলির ট্রান্সমেম্ব্রেন ডোমেনের কাঠামোগত নমনীয়তা বা গতিশীলতাকে স্বীকৃতি দেয়। জড়িত জৈব-পদার্থবিদ্যা এবং কাঠামোগত নীতিগুলির সম্পূর্ণ মূল্যায়নের জন্য সম্পূর্ণ ট্রান্সমেম্ব্রেন সাবস্ট্রেট সহ রম্বোইড কমপ্লেক্সের কাঠামোগত বৈশিষ্ট্যের প্রয়োজন হবে। এই লক্ষ্যের দিকে প্রথম পদক্ষেপ হিসাবে, একটি স্তর-উদ্ভূত পেপটাইড ধারণকারী প্রক্রিয়া-ভিত্তিক প্রতিরোধক সহ জটিল এনজাইমের একটি সাম্প্রতিক সহ-স্ফটিক কাঠামো কাঠামোগতভাবে রম্বোইড স্তরগুলিতে পর্যবেক্ষিত স্বীকৃতি মোটিফ ক্রম পছন্দগুলি ব্যাখ্যা করে এবং রম্বোইড নির্দিষ্টতা এবং রম্বোইড-পরিবার প্রোটিনের প্রক্রিয়া সম্পর্কে বর্তমান বোঝার ক্ষেত্রে একটি উল্লেখযোগ্য অগ্রগতি প্রদান করে। শেওয়ানেলা এবং ভিব্রিও সহ কিছু গ্রাম-নেগেটিভ ব্যাকটেরিয়ায়, গ্লাইগ্লাই-সিটিইআরএম-এর সাথে তেরোটি পর্যন্ত প্রোটিন পাওয়া যায়, যা একটি সি-টার্মিনাল হোমোলজি ডোমেন যা একটি গ্লাইসিন সমৃদ্ধ মোটিফ, একটি অত্যন্ত হাইড্রোফোবিক ট্রান্সমেম্ব্রেন হেলিক্স এবং মৌলিক অবশিষ্টাংশের একটি গুচ্ছ নিয়ে গঠিত। এই ডোমেনটি রম্বোসোর্টেজের স্বীকৃতি ক্রম বলে মনে হয়, রম্বোইড প্রোটিজ পরিবারের একটি শাখা যা গ্লাইগ্লি-সিটিআরএম ডোমেনের সাথে কেবল সেই ব্যাকটেরিয়াগুলির মধ্যে সীমাবদ্ধ। চিকিৎসা সংক্রান্ত তাৎপর্য জৈবিক ক্রিয়াকলাপের বৈচিত্র্য যা ইতিমধ্যেই রম্বয়েডগুলির উপর নির্ভরশীল বলে জানা যায়, তা প্রমাণ করে যে রম্বয়েডগুলি ক্যান্সার, পরজীবী সংক্রমণ এবং ডায়াবেটিস সহ বিভিন্ন রোগে ভূমিকা পালন করে। যাইহোক, এটি লক্ষ করা গুরুত্বপূর্ণ যে এখনও এমন কোনও মামলা প্রতিষ্ঠিত হয়নি যেখানে একটি সুনির্দিষ্ট চিকিৎসা তাৎপর্য সম্পূর্ণরূপে বৈধ। রম্বয়েড ক্রিয়াকলাপকে নিয়ন্ত্রণ করে এমন কোনও ওষুধ এখনও পাওয়া যায়নি, যদিও সাম্প্রতিক এক গবেষণায় ছোট অণু, প্রক্রিয়া-ভিত্তিক প্রতিরোধকগুলি চিহ্নিত করা হয়েছে যা ভবিষ্যতের ওষুধের বিকাশের ভিত্তি প্রদান করতে পারে। রম্বোইড-সদৃশ পরিবার রম্বোইড প্রোটিয়াসগুলি সমস্ত ইউক্যারিওট এবং বেশিরভাগ প্রোকারিওটগুলিতে সংরক্ষিত বলে মনে হয়। বায়োইনফরম্যাটিক বিশ্লেষণ হাইলাইট করে যে রম্বোইড পরিবারের কিছু সদস্যের প্রোটিওলাইসিসের জন্য প্রয়োজনীয় অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশের অভাব রয়েছে, যা বোঝায় যে তারা স্তরগুলি বিভক্ত করতে পারে না। এই 'সিউডোপ্রোটিজেস'-এর মধ্যে একটি উপপরিবার রয়েছে যার নাম দেওয়া হয়েছে আইআরহোম (আরএইচবিডিএফ1 এবং আরএইচবিডিএফ2 নামেও পরিচিত)। আইআরহমস ড্রোসোফিলায় ইজিএফ রিসেপ্টর লিগ্যান্ডগুলির ইআর সম্পর্কিত অবক্ষয় (ইআরএডি) প্রচার করতে পারে, এইভাবে মস্তিষ্কে ইজিএফ রিসেপ্টর ক্রিয়াকলাপ নিয়ন্ত্রণের জন্য একটি প্রক্রিয়া প্রদান করে। এর থেকে বোঝা যায় যে কোষের মধ্যে সংকেত নিয়ন্ত্রণের জন্য বহুকোষী জীব দ্বারা মৌলিক কোষীয় গুণমান নিয়ন্ত্রণ প্রক্রিয়াটি কাজে লাগানো হয়। ইঁদুরের ক্ষেত্রে, এ. ডি. এ. এম. 17/টি. এ. সি. ই-এর ই. আর রপ্তানি এবং এর পরিপক্কতার জন্য আই. আর. হোমস হল প্রধান পাচারকারী চ্যাপেরোন। এইভাবে টি. এন. এফ-আলফা এবং ই. জি. এফ রিসেপ্টর সিগন্যালের জন্য আই. আর. হোমস প্রয়োজন, যা তাদের চিকিৎসাগতভাবে অত্যন্ত আকর্ষণীয় করে তোলে। ফাইলোজেনেটিক বিশ্লেষণ ইঙ্গিত দেয় যে রম্বোয়েডগুলি আসলে একটি বৃহত্তর রম্বোইড-সদৃশ সুপারফ্যামিলি বা গোষ্ঠীর সদস্য, যার মধ্যে ডার্লিন প্রোটিন রয়েছে, যা ইআরএডি-র সাথেও জড়িত। ট্রাইপানোসোমা ব্রুসি এক্সপি 001561764 এবং এক্সপি 001561544, এবং টি. ক্রুজি এক্সপি 805971, এক্সপি 802860, এবং এক্সপি 821055-এ কাইনেটোপ্লাস্টিডগুলির একটি অস্বাভাবিকভাবে ছোট রম্বোয়েড পরিবারের সংগ্রহ রয়েছে। টক্সোপ্লাজমা গন্ডি ভাইরাস এবং গতিশীলতার জন্য বিভিন্ন রম্বোয়েড পরিবারের প্রোটিন গুরুত্বপূর্ণ, যার মধ্যে রয়েছে টি. জি. এম. আই. সি 2, টি. জি. এম. আই. সি 6, টি. জি. এ. এম. এ 1, টি. জি. আর. ও. এম 1, টি. জি. আর. ও. এম 4 এবং টি. জি. আর. ও. এম 5 সহ বিভিন্ন এ. এম. এ 1 রূপ। ট্রাইপ্যানোসোম মাইটোকন্ড্রিয়ার পূর্ববর্তী ট্রান্সলোকেসে প্রথম টিমরম এবং দ্বিতীয় টিমরম (প্রোটিয়োলাইটিক ফাংশন নিষ্ক্রিয়কারী দুটি রম্বোইড পরিবারের সদস্য) রয়েছে। ইউক্যারিওটিক বা ব্যাকটেরিয়ার আত্মীয়দের সাথে বৃহত্তর সাদৃশ্য খুঁজে পেতে অসুবিধা হওয়ার অর্থ হতে পারে এগুলি মূল মাইটোকন্ড্রিয়াল প্রজননের অংশ হিসাবে এসেছিল। ই. আর. এ. ডি এবং এস. ই. এল. এম. এ ব্যবস্থায় রম্বোইড-সম্পর্কিতগুলি ঝিল্লি পরিবহন প্রোটিন হতে পারে। আইরমস আইরমস হল রম্বোইড-সদৃশ প্রোটিন, তবে প্রোটিজেস নয়। রম্বোয়েডের মতো এগুলিও প্রথম ড্রোসোফিলায় আবিষ্কৃত হয়েছিল। রম্বোইডসের বিপরীতে, আইআরহমস ইজিএফআর সংকেতকে বাধা দেয়। আইআরহোম2-এর জন্য নকআউট ইঁদুরের রোগ প্রতিরোধ ক্ষমতা গুরুতরভাবে হ্রাস পায়। রেফারেন্স আরও পড়া বাহ্যিক লিঙ্ক ইসি 3.4.21