Histone H1
হিস্টোন এইচ1 হল পাঁচটি প্রধান হিস্টোন প্রোটিন পরিবারের মধ্যে একটি যা ইউক্যারিওটিক কোষে ক্রোমাটিনের উপাদান। যদিও এটি অত্যন্ত সংরক্ষিত, তবুও এটি প্রজাতি জুড়ে ক্রমানুসারে সবচেয়ে পরিবর্তনশীল হিস্টোন। কাঠামো মেটাজোয়ান এইচ1 প্রোটিনে একটি কেন্দ্রীয় গোলাকার "ডানাযুক্ত হেলিক্স" ডোমেন এবং দীর্ঘ সি-এবং ছোট এন-টার্মিনাল লেজ রয়েছে। এইচ1 একটি উচ্চ ক্রমের কাঠামোতে "একটি স্ট্রিংয়ের উপর পুঁতি" উপ-কাঠামোর প্যাকিংয়ের সাথে জড়িত, যার বিশদ বিবরণ এখনও সমাধান করা হয়নি। প্রোটিস্ট এবং ব্যাকটেরিয়ায় পাওয়া এইচ1, অন্যথায় নিউক্লিওপ্রোটিন এইচসি1 এবং এইচসি2 (,) নামে পরিচিত, কেন্দ্রীয় ডোমেন এবং এন-টার্মিনাল লেজের অভাব রয়েছে। মূল হিস্টোনের তুলনায় এইচ1 কম সংরক্ষিত। গ্লোবুলার ডোমেন হল এইচ1-এর সবচেয়ে সংরক্ষিত অংশ। অন্যান্য হিস্টোনের মতো, এইচ1 নিউক্লিওসোম "পুঁতি" তৈরি করে না। পরিবর্তে, এটি কাঠামোর উপরে বসে, নিউক্লিওসোমের চারপাশে আবৃত ডিএনএকে জায়গায় রাখে। এইচ1 অন্যান্য চারটি হিস্টোনের অর্ধেক পরিমাণে উপস্থিত থাকে, যা প্রতিটি নিউক্লিওসোম পুঁতে দুটি অণু অবদান রাখে। নিউক্লিওসোমের সাথে আবদ্ধ হওয়ার পাশাপাশি, এইচ1 প্রোটিন নিউক্লিওসোমের মধ্যে "লিঙ্কার ডিএনএ" (দৈর্ঘ্যে প্রায় 20-80 নিউক্লিওটাইড) অঞ্চলের সাথে আবদ্ধ হয়, যা জিগ-জ্যাগড 30 এনএম ক্রোমাটিন ফাইবারকে স্থিতিশীল করতে সহায়তা করে। বিশুদ্ধ ক্রোমাটিন তন্তুগুলির উপর গবেষণা থেকে হিস্টোন এইচ1 সম্পর্কে অনেক কিছু জানা গেছে। স্থানীয় বা পুনর্গঠিত ক্রোমাটিন থেকে লিঙ্কার হিস্টোনগুলির আয়নিক নিষ্কাশন 30 এনএম প্রস্থের তন্তু থেকে পুঁতি-অন-এ-স্ট্রিং নিউক্লিওসোম অ্যারে পর্যন্ত হাইপোটোনিক অবস্থার অধীনে এর উন্মোচনকে উৎসাহিত করে। এইচ1 একটি সোলেনয়েডের মতো ক্রোমাটিন ফাইবারকে উৎসাহিত করে কিনা তা অনিশ্চিত, যেখানে উন্মুক্ত সংযোগকারী ডিএনএ সংক্ষিপ্ত করা হয়, বা এটি কেবল সংযোগকারীর দৈর্ঘ্যকে প্রভাবিত না করে সংলগ্ন নিউক্লিওসোমগুলির কোণে পরিবর্তনকে উৎসাহিত করে কিনা, তবে, সংযোগকারী হিস্টোনগুলি শক্তিশালী '601' নিউক্লিওসোম পজিশনিং উপাদানের সিন্থেটিক ডিএনএ অ্যারে ব্যবহার করে ইন ভিট্রোতে পুনর্গঠন করা ক্রোমাটিন ফাইবারের সংকোচনকে চালিত করতে প্রদর্শিত হয়েছে। নিউক্লিজ ডাইজেশন এবং ডিএনএ ফুটপ্রিন্টিং পরীক্ষা-নিরীক্ষা থেকে জানা যায় যে হিস্টোন এইচ1-এর গ্লোবুলার ডোমেন নিউক্লিওসোম ডায়্যাডের কাছাকাছি অবস্থিত, যেখানে এটি অতিরিক্ত ডিএনএ-র প্রায় 15-30 বেস জোড়া রক্ষা করে। উপরন্তু, পুনর্গঠিত ক্রোমাটিনের উপর পরীক্ষাগুলি এইচ1-এর উপস্থিতিতে ডায়াদে একটি চরিত্রগত স্টেম মোটিফ প্রকাশ করে। আমাদের বোঝার মধ্যে ফাঁক থাকা সত্ত্বেও, একটি সাধারণ মডেল আবির্ভূত হয়েছে যেখানে এইচ1-এর গ্লোবুলার ডোমেন আগত এবং বহির্গামী ডিএনএ-কে ক্রস লিঙ্ক করে নিউক্লিওসোমকে বন্ধ করে দেয়, যখন লেজটি লিঙ্কার ডিএনএ-র সাথে আবদ্ধ হয় এবং তার নেতিবাচক চার্জকে নিরপেক্ষ করে। এইচ1 ফাংশনকে সম্বোধন করে অনেক পরীক্ষা-নিরীক্ষা কম লবণের অবস্থার অধীনে বিশুদ্ধ, প্রক্রিয়াজাত ক্রোমাটিনের উপর করা হয়েছে, তবে ভিভোতে এইচ1-এর ভূমিকা কম নিশ্চিত। কোষীয় গবেষণায় দেখা গেছে যে এইচ1-এর অতিরিক্ত অভিব্যক্তি অস্বাভাবিক পারমাণবিক অঙ্গসংস্থান এবং ক্রোমাটিন কাঠামোর কারণ হতে পারে এবং জিনের উপর নির্ভর করে এইচ1 প্রতিলিপির ইতিবাচক এবং নেতিবাচক উভয় নিয়ন্ত্রক হিসাবে কাজ করতে পারে। জেনোপাস ডিম্বাণুর নির্যাসে, লিঙ্কার হিস্টোন হ্রাস মাইটোটিক ক্রোমোজোমের দৈর্ঘ্যের দিকে 2 গুণ প্রসারিত করে, যখন অতিরিক্ত অভিব্যক্তি ক্রোমোজোমগুলিকে একটি অবিচ্ছেদ্য ভরের মধ্যে হাইপারকম্প্যাক্ট করে। একাধিক জিন ক্লাস্টারে উপস্থিত থাকতে পারে এমন একাধিক আইসোফর্মের অস্তিত্বের কারণে বহুকোষী জীবের মধ্যে ভিভোতে এইচ1-এর সম্পূর্ণ নকআউট অর্জন করা যায়নি, তবে টেট্রাহাইমেনা, সি এলিগ্যানস, আরাবিডোপসিস, ফলের মাছি এবং ইঁদুরের মধ্যে বিভিন্ন লিঙ্কার হিস্টোন আইসোফর্ম বিভিন্ন মাত্রায় হ্রাস পেয়েছে, যার ফলে পারমাণবিক অঙ্গসংস্থান, ক্রোমাটিন কাঠামো, ডিএনএ মিথাইলেশন এবং/অথবা নির্দিষ্ট জিন অভিব্যক্তিতে বিভিন্ন জীব-নির্দিষ্ট ত্রুটি দেখা দেয়। গতিবিদ্যা যদিও নিউক্লিয়াসের বেশিরভাগ হিস্টোন এইচ1 ক্রোমাটিনের সাথে আবদ্ধ, এইচ1 অণুগুলি ক্রোমাটিন অঞ্চলের মধ্যে মোটামুটি উচ্চ হারে চলাচল করে। এই ধরনের গতিশীল প্রোটিন কীভাবে ক্রোমাটিনের একটি কাঠামোগত উপাদান হতে পারে তা বোঝা কঠিন, তবে এটি পরামর্শ দেওয়া হয়েছে যে নিউক্লিয়াসের মধ্যে স্থিতিশীল-অবস্থার ভারসাম্য এখনও এইচ1 এবং ক্রোমাটিনের মধ্যে সংযোগকে দৃঢ়ভাবে সমর্থন করে, যার অর্থ তার গতিশীলতা সত্ত্বেও, যে কোনও নির্দিষ্ট সময়ে এইচ1-এর বিশাল সংখ্যাগরিষ্ঠতা ক্রোমাটিন আবদ্ধ। এইচ1 জোরপূর্বক এবং ক্রোমাটিন সমাবেশের সময় ডিএনএকে সংকুচিত করে এবং স্থিতিশীল করে, যা পরামর্শ দেয় যে এইচ1-এর গতিশীল বন্ধন এমন পরিস্থিতিতে ডিএনএ-র জন্য সুরক্ষা প্রদান করতে পারে যেখানে নিউক্লিওসোমগুলি অপসারণ করা প্রয়োজন। ক্রোমাটিনে হিস্টোন এইচ1-এর গতিশীল বিনিময়ের জন্য সাইটোপ্লাজমিক কারণগুলি প্রয়োজনীয় বলে মনে হয়, তবে এগুলি এখনও নির্দিষ্টভাবে চিহ্নিত করা যায়নি। ও-গ্লাইকোসাইলেশন এবং ফসফোরাইলেশন দ্বারা এইচ1 গতিবিদ্যা কিছুটা মধ্যস্থতা করা যেতে পারে। এইচ1-এর ও-গ্লাইকোসাইলেশন ক্রোমাটিন ঘনীভবন এবং সংকোচনকে উৎসাহিত করতে পারে। ইন্টারফেজের সময় ফসফোরিলেশন ক্রোমাটিনের জন্য এইচ1 আকর্ষণ হ্রাস করতে দেখা গেছে এবং ক্রোমাটিন ডিকন্ডেন্সেশন এবং সক্রিয় প্রতিলিপি প্রচার করতে পারে। যাইহোক, মাইটোসিসের সময় ফসফোরিলেশন ক্রোমোজোমের জন্য এইচ1-এর আকর্ষণ বৃদ্ধি করে এবং তাই মাইটোটিক ক্রোমোজোম ঘনীভবনকে উৎসাহিত করে। আইসোফর্ম প্রাণীদের মধ্যে এইচ1 পরিবারের মধ্যে একাধিক এইচ1 আইসোফর্ম রয়েছে যা একটি জীবের মধ্যে বিভিন্ন বা ওভারল্যাপিং টিস্যু এবং বিকাশের পর্যায়ে প্রকাশ করা যেতে পারে। এই একাধিক আইসোফর্মের কারণ অস্পষ্ট রয়ে গেছে, তবে সমুদ্রের অর্চিন থেকে মানুষের মধ্যে তাদের বিবর্তনীয় সংরক্ষণ এবং তাদের অ্যামিনো অ্যাসিড সিকোয়েন্সের উল্লেখযোগ্য পার্থক্য উভয়ই ইঙ্গিত দেয় যে তারা কার্যকরীভাবে সমতুল্য নয়। একটি আইসোফর্ম হল হিস্টোন এইচ5, যা শুধুমাত্র এভিয়ান এরিথ্রোসাইটগুলিতে পাওয়া যায়, যা স্তন্যপায়ী এরিথ্রোসাইটের মতো নয় কারণ তাদের নিউক্লিয়াস রয়েছে। আরেকটি আইসোফর্ম হল ওওসাইট/জাইগোটিক এইচ1এম আইসোফর্ম (বি4 বা এইচ1ফু নামেও পরিচিত), যা সমুদ্রের অর্চিন, ব্যাঙ, ইঁদুর এবং মানুষের মধ্যে পাওয়া যায়, যা ভ্রূণের মধ্যে সোমাটিক আইসোফর্ম এইচ1এ-ই এবং এইচ10 দ্বারা প্রতিস্থাপিত হয় যা এইচ5-এর অনুরূপ। সোম্যাটিক আইসোফর্মের তুলনায় বেশি নেতিবাচক চার্জ থাকা সত্ত্বেও, এইচ1এম জেনোপাস ডিমের নির্যাসে মাইটোটিক ক্রোমোজোমের সাথে উচ্চতর সাদৃশ্যের সাথে আবদ্ধ হয়। অন্যান্য হিস্টোনের মতো, হিস্টোন এইচ1 পরিবার ব্যাপকভাবে পোস্ট-ট্রান্সলেশনালি মডিফাইড (পিটিএম)। এর মধ্যে রয়েছে সেরিন এবং থ্রেওনিন ফসফোরাইলেশন, লাইসিন অ্যাসিটাইলেশন, লাইসিন মিথাইলেশন এবং সর্বব্যাপীকরণ। এই পি. টি. এমগুলি বিভিন্ন কাজ করে তবে অন্যান্য হিস্টোনের পি. টি. এমগুলির তুলনায় কম ভালভাবে অধ্যয়ন করা হয়। আরও দেখুন নিউক্লিওসোম হিস্টোন ক্রোমাটিন লিঙ্কার হিস্টোন এইচ1 ভ্যারিয়েন্ট ক্রোমাটিনের সাথে জড়িত অন্যান্য হিস্টোন প্রোটিনঃ এইচ2এ এইচ2বি এইচ3 এইচ4 রেফারেন্স প্রোটিন