Équation de Haldane
L'équation de Haldane décrit, dans le cas d'une enzyme qui catalyse réversiblement (dans les deux directions de la réaction) la transformation d'un substrat en produit, la relation qui existe entre les paramètres cinétiques de l'enzyme et la constante d'équilibre de la réaction. Elle est démontrée pour la première fois en 1930 dans le livre Enzymes de John Burdon Sanderson Haldane.

Cette équation explique que certaines enzymes peuvent être de « meilleurs » catalyseurs (en termes de vitesses maximales) dans une des deux directions de la réaction.

A chaque hypothèse de mécanisme correspond une équation de Haldane particulière.

Démonstration dans le cas d'un modèle cinétique simple 

En faisant l'hypothèse du mécanisme ci-dessous

la vitesse stationnaire initiale de la réaction est 

La vitesse  est positive si la réaction se déroule de la gauche vers la droite () et négative dans le cas contraire.

L'équilibre est atteint si , ce qui se produit si . Cela montre que la thermodynamique impose une relation entre les quatre constantes de vitesse.

Les valeurs des vitesses initiales maximales dans le sens aller et retour (/), obtenues quand ,  d'une part, et ,  d'autre part, sont  et , respectivement.

Le rapport des vitesses maximales dans les deux sens est égal à  ; il n'est pas égal à la constante d'équilibre : cela implique que la thermodynamique (la valeur de la constante d'équilibre) ne détermine pas le rapport des deux vitesses maximales.

À partir des équations des vitesses initiales maximales dans le sens aller et retour, il est aussi possible d'exprimer les deux constantes de Michaelis  et .

L'équation de Haldane est : .

Elle montre que la thermodynamique contraint le rapport entre les  () aller et retour, et non pas le rapport des vitesses maximales .

Références

Articles connexes 

 Équation de Michaelis-Menten
 John Burdon Sanderson Haldane

Catalyse
Cinétique chimique
Enzymologie
L' équation de Haldane décrit , dans le cas d' une enzyme qui catalyse réversiblement ( dans les deux directions de la réaction ) la transformation d' un substrat en produit , la relation qui existe entre les paramètres cinétiques de l' enzyme et la constante d' équilibre de la réaction . Elle est démontrée pour la première fois endans le livre Enzymes de John Burdon Sanderson Haldane . Cette équation explique que certaines enzymes peuvent être de « meilleurs » catalyseurs ( en termes de vitesses maximales ) dans une de les deux directions de la réaction . A chaque hypothèse de mécanisme correspond une équation de Haldane particulière . Démonstration dans le cas d' un modèle cinétique simple En faisant l' hypothèse de le mécanisme ci-dessous la vitesse stationnaire initiale de la réaction est La vitesse est positive si la réaction se déroule de la gauche vers la droite ( ) et négative dans le cas contraire . L' équilibre est atteint si , ce qui se produit si \ . Cela montre que la thermodynamique impose une relation entre les quatre constantes de vitesse . Les valeurs de les vitesses initiales maximales dans le sens aller et retour ( / ) , obtenues quand , d' une part , et , d' autre part , sont et , respectivement . Le rapport de les vitesses maximales dans les deux sens est égal à ; il n' est pas égal à la constante d' équilibre \ : cela implique que la thermodynamique ( la valeur de la constante d' équilibre ) ne détermine pas le rapport de les deux vitesses maximales . À partir de les équations de les vitesses initiales maximales dans le sens aller et retour , il est aussi possible d' exprimer les deux constantes de Michaelis et \ . L' équation de Haldane est \ :\ . Elle montre que la thermodynamique contraint le rapport entre les ( ) aller et retour , et non pas le rapport de les vitesses maximales \ . Références Articles connexes Équation de Michaelis-Menten John Burdon Sanderson Haldane Catalyse Cinétique chimique Enzymologie