Fosfoglicerat mutaza
Fosfoglicerat mutaza (-{PGM}-) je enzim koji katalizuje osmi korak glikolize. On katalizuje interni transfer fosfatne grupe sa -{C}--3 na -{C}--2, što dovodi do konverzije 3-fosfoglicerata (3PG) u 2-fosfoglicerat (2PG) putem 2,3-bisfosfogliceratnog intermedijera.

Mehanizam 
Fosfoglicerat mutaza je izomeraza. Ona prenosi fosfatnu grupu (-{PO}-32-) sa -{C}--3 ugljenika 3-fosfoglicerata na -{C}--2 ugljenik, formirajuči 2-fosfoglicerat. U reakciji učestvuju dve zasebne fosfatne grupe i krajnji fosfat na 2-ugljeniku nije fosfat koji je uklonjen sa 3-ugljenika.

U inicijalnom stanju enzima, aktivno mesto sadrži fosfohistidinski kompleks formiran fosforilacijom specifičnog histidinskog ostatka. Kad 3-fosfoglicerat uđe u aktivno mesto, fosfohistidinski kompleks je pozicioniran tako da olakša transfer fosfata sa enzima na -{C}--2 atom supstrata, formirajući 2,3-bisfosfogliceratni intermedijar.

Defosforilacija enzimskog histidina aktivira lokalnu alosternu promenu u enzimskoj konfiguraciji koja sad poravnava supstratovu 3--{C}- fosfatnu grupu sa histidinom aktivnog mesta enzima i olakšava tresfer fosfata, vraćajući enzim u njegovo inicijalno fosforilisano stanje, dok se produkt, 2-fosfoglicerat, otpušta.

Reakcija 
-{3PG + P-Enzim → 2,3BPG + Enzim → 2PG + P-Enzim}-
-{ΔG°′=+1,1 -{kcal/mol}-'''}-

Ljudski proteini koji sadrže ovaj domen 
-{BPGM; PFKFB1; PFKFB2; PFKFB3; PFKFB4; PGAM1; PGAM2; PGAM4; PGAM5; STS1; UBASH3A;}-

Reference

Literatura

Spoljašnje veze 
 

Гликолиза
ЕЦ 5.4.2
Fosfoglicerat mutaza ( -{ PGM }- ) je enzim koji katalizuje osmi korak glikolize . On katalizuje interni transfer fosfatne grupe sa -{ C } --3 na -{ C } --2 , što dovodi do konverzijefosfoglicerataG ) ufosfogliceratG ) putem3-bisfosfogliceratnog intermedijera . Mehanizam Fosfoglicerat mutaza je izomeraza . Ona prenosi fosfatnu grupu ( -{ PO } -32- ) sa -{ C } --3 ugljenikafosfoglicerata na -{ C } --2 ugljenik , formirajučifosfoglicerat . U reakciji učestvuju dve zasebne fosfatne grupe i krajnji fosfat naugljeniku nije fosfat koji je uklonjen saugljenika . U inicijalnom stanju enzima , aktivno mesto sadrži fosfohistidinski kompleks formiran fosforilacijom specifičnog histidinskog ostatka . Kadfosfoglicerat uđe u aktivno mesto , fosfohistidinski kompleks je pozicioniran tako da olakša transfer fosfata sa enzima na -{ C } --2 atom supstrata , formirajući3-bisfosfogliceratni intermedijar . Defosforilacija enzimskog histidina aktivira lokalnu alosternu promenu u enzimskoj konfiguraciji koja sad poravnava supstratovu-{ C }- fosfatnu grupu sa histidinom aktivnog mesta enzima i olakšava tresfer fosfata , vraćajući enzim u njegovo inicijalno fosforilisano stanje , dok se produkt,fosfoglicerat , otpušta . Reakcija -{ 3PG + P-Enzim →3BPG + Enzim →G + P-Enzim }- -{ ΔG°′=+1,1 -{ kcal / mol } - ' ' ' }- Ljudski proteini koji sadrže ovaj domen -{ BPGM ; PFKFB1 ; PFKFB2 ; PFKFB3 ; PFKFB4 ; PGAM1 ; PGAM2 ; PGAM4 ; PGAM5 ; STS1 ; UBASH3A ; }- Reference Literatura Spoljašnje veze Гликолиза ЕЦ4.2