Aszparagin
Az aszparagin (rövidítése Asn vagy N) α-aminosav, egyike a fehérjéket felépítő húsz aminosavnak. Genetikai kódja AAU vagy AAC.

A többi biológiailag aktív aminosavhoz hasonlóan az α-szénatomhoz kapcsolódik egy karboxil- és egy aminocsoport, amelyek fiziológiás körülmények között ionos állapotban vannak. Oldallánca egy rövid karboxamidcsoport, amely a szervezet pH-ján nem ionos, de erősen poláros és hajlamos hidrogénkötések kialakítására. Hasonló szerkezetű, de egy szénatommal hosszabb oldalláncú molekula a glutamin. Az aszparagin nem esszenciális aminosav, vagyis az emberi szervezet képes előállítani. 

Az aszparagin a redukáló cukormolekulákkal magas hőmérsékleten akrilamidot képez. A gyakorlatban ez azt jelenti, hogy a 120 °C fölött sütött szalmaburgonya, burgonyaszirom vagy pirítós kis mennyiségben rákkeltő akrilamidot tartalmazhat.

Felfedezése

Az aszparagint először a francia Louis Nicolas Vauquelin és Pierre Jean Robiquet kristályosította ki a spárga levéből 1806-ban. Innen kapta az anyag a nevét is (Asparagus = spárga). Az aszparagin volt az első izolált aminosav. Három évvel később Robiquet az édesgyökérben talált nagyon hasonló vegyületet, amelyről Auguste-Arthur Plisson 1828-ban bebizonyította, hogy azonos az aszparaginnal.

A szervezet képes előállítani de jelentősebb mennyiségben megtalálható a tejtermékekben, a húsban, a tojásban; a növények között a spárgában, burgonyában, hüvelyesekben, dióban, szójában és a teljes kiőrlésű gabonalisztben.

Biokémiai jelentősége 
Az aszparagin oldallánca képes hidrogénkötést kialakítani a polipeptidek főláncával (gerincével), ezért a fehérjék másodlagos szerkezetében az alfa-hélixek és a béta-síkok végén visszaforduló hurokként (ún. asx-motívum) a struktúrák lezárásában játszik szerepet. 

Az aszparaginoldallánc aminocsoportja a fehérjék glikozilálásának (poliszacharidlánccal való összekötésének) egyik színhelye. A glikozilációs pontok jellemzően olyan aszparaginok, amelynek C-oldali szomszédjai szerin vagy treonin.

Bioszintézise 
Az aszparagin a sejtekben oxálecetsavból képződik, amire a transzamináz enzim egy glutaminsavmolekuláról átviszi az aminocsoportot és ezáltal aszparaginsav (és α-ketoglutársav) keletkezik. Ezután az aszparagin-szintetáz enzim ATP felhasználásával egy glutaminról helyez át egy aminocsoportot az aszparaginsavra, és a reakció eredményeképpen glutaminsav és aszparagin jön létre.

Lebontása 
Lebontása a szintézis fordítottjaként történik. Először az aszparagináz enzim eltávolítja róla az oldallánc aminocsoportját és aszparaginsav keletkezik. A következő lépésben másik aminocsoportja egy α-ketoglutársavra kerül át, és oxálecetsav és glutamin keletkezik. Az oxálecetsav számos más folyamatba (például a citrát-ciklusba) bekerülhet.

Jegyzetek

Fordítás 
 

Fehérjealkotó aminosavak
Az aszparagin ( rövidítése Asn vagy N ) α-aminosav , egyike a fehérjéket felépítő húsz aminosavnak . Genetikai kódja AAU vagy AAC . A többi biológiailag aktív aminosavhoz hasonlóan az α-szénatomhoz kapcsolódik egy karboxil- és egy aminocsoport , amelyek fiziológiás körülmények között ionos állapotban vannak . Oldallánca egy rövid karboxamidcsoport , amely a szervezet pH-ján nem ionos , de erősen poláros és hajlamos hidrogénkötések kialakítására . Hasonló szerkezetű , de egy szénatommal hosszabb oldalláncú molekula a glutamin . Az aszparagin nem esszenciális aminosav , vagyis az emberi szervezet képes előállítani . Az aszparagin a redukáló cukormolekulákkal magas hőmérsékleten akrilamidot képez . A gyakorlatban ez azt jelenti , hogy a°C fölött sütött szalmaburgonya , burgonyaszirom vagy pirítós kis mennyiségben rákkeltő akrilamidot tartalmazhat . Felfedezése Az aszparagint először a francia Louis Nicolas Vauquelin és Pierre Jean Robiquet kristályosította ki a spárga levébőlban . Innen kapta az anyag a nevét is ( Asparagus = spárga ) . Az aszparagin volt az első izolált aminosav . Három évvel később Robiquet az édesgyökérben talált nagyon hasonló vegyületet , amelyről Auguste-Arthur Plissonban bebizonyította , hogy azonos az aszparaginnal . A szervezet képes előállítani de jelentősebb mennyiségben megtalálható a tejtermékekben , a húsban , a tojásban ; a növények között a spárgában , burgonyában , hüvelyesekben , dióban , szójában és a teljes kiőrlésű gabonalisztben . Biokémiai jelentősége Az aszparagin oldallánca képes hidrogénkötést kialakítani a polipeptidek főláncával ( gerincével ) , ezért a fehérjék másodlagos szerkezetében az alfa-hélixek és a béta-síkok végén visszaforduló hurokként ( ún. asx-motívum ) a struktúrák lezárásában játszik szerepet . Az aszparaginoldallánc aminocsoportja a fehérjék glikozilálásának ( poliszacharidlánccal való összekötésének ) egyik színhelye . A glikozilációs pontok jellemzően olyan aszparaginok , amelynek C-oldali szomszédjai szerin vagy treonin . Bioszintézise Az aszparagin a sejtekben oxálecetsavból képződik , amire a transzamináz enzim egy glutaminsavmolekuláról átviszi az aminocsoportot és ezáltal aszparaginsav ( és α-ketoglutársav ) keletkezik . Ezután az aszparagin-szintetáz enzim ATP felhasználásával egy glutaminról helyez át egy aminocsoportot az aszparaginsavra , és a reakció eredményeképpen glutaminsav és aszparagin jön létre . Lebontása Lebontása a szintézis fordítottjaként történik . Először az aszparagináz enzim eltávolítja róla az oldallánc aminocsoportját és aszparaginsav keletkezik . A következő lépésben másik aminocsoportja egy α-ketoglutársavra kerül át , és oxálecetsav és glutamin keletkezik . Az oxálecetsav számos más folyamatba ( például a citrát-ciklusba ) bekerülhet . Jegyzetek Fordítás Fehérjealkotó aminosavak