Katalitska trijada
Katalitska trijada ili katalizna trijada je skup od tri koordinirane aminokiseline koje se mogu naći na aktivnom mjestu nekih enzima. Katalitske trijade se najčešće nalaze u enzimima hidrolaze i transferaze (npr. proteaze, amidaze, esteraze, acilaze, lipaze i β-laktamaze). Kiselinsko-bazno-nukleofilna trijada je uobičajen motiv za stvaranje nukleofilnog ostatka za kovalentnu katalizu. Aminokiselinski ostaci formiraju mrežu relejnih punjenja za polarizaciju i aktiviranje nukleofila, koji napada supstrat, formirajući kovalentni intermedijer koji se zatim hidrolizira za oslobađanje proizvoda i regeneraciju slobodnog enzima. Nukleofil je najčešće serinska ili cisteinSKA aminokiselina, ali povremeno I treoninSKA ili čak selenocisteinska. 3D struktura enzima spaja ostatke trijade u preciznoj orijentaciji, iako mogu biti udaljeni u sekvenci (primarna struktura). Kao i divergentna evolucija funkcije (pa čak i nukleofilne trijade), katalitske trijade pokazuju neke od najboljih primjera konvergentne evolucije. Hemijska ograničenja katalize dovela su do toga da se isti katalitski rastvor nezavisno razvija u najmanje 23 odvojene natporodice proteina. Njihov mehanizam djelovanja je stoga jedan od najbolje proučavanih u biohemiji.