Aspartil proteaza
Aspartil proteaze ili aspartat proteaze EC 3.4.23 su katalitski tip proteaznih enzima, koji koriste aktivirane molekule vode vezane za jedan ili više aspartatnih ostataka. Kataliziraju razgradnju peptidnih supstrata. U principu, oni u aktivnom mjestu imaju dva visoko konzervirania aspartata, a optimalno su aktivne u kiselom pH. Gotovo sve poznate aspartil proteaze se inhibiraju pepstatinom. Karakterizirane su aspartat endopeptidaze kičmenjačkog, gljivičnog i retrovirusnog porijekla. Opisano je Više današnjih aspartil endopeptidaza asociranih sa procesuirajućim bakterijskim tipom 4 prepilina i arheanskog preflagelina. Eukariotske asparaginske proteaze uključuju pepsine, katepsine i renina e. Oni imaju dvodomensku strukturu, koja proizlazi iz predačke duplikacije. HIV-1 retrovirusna proteaza i retrotranspozonska proteaza (PF00077) su znatno manji, a čini se da mogu biti homologni jednoj domeni eukariotskih aspartil proteaza. Svaka domena doprinosi katalitički Asp ostatak, s proširenom aktivnom pukotinom, lokaliziranom između dva molekulska režnja. Jedan režanj je vjerojatno evoluirao iz drugih duplikacijom gena u dalekoj prošlosti. U današnjem enzimu, iako su trodimenzijske strukture vrlo slične, sekvence aminokiselina su divergentne, osim motiva katalitičkog mjesta, koji je vrlo očuvan. Prisustvo i položaj disulfidnih i drugih mostova su konzervirana obilježja asparaginske peptidaze