Beta-heliks
Beta-heliks je tandemski ponavljajuća proteinska struktura formirana povezivanjem paralelnih beta lanaca u heliksnom obrascuu s bilo koje dvije strane. or three. Beta-heliks je tip solenoidnog proteinskog domena. Struktura je stabilizovana međulančanim vodikovim vezama, interakcija protein-protein, a ponekad i vezanim metalnin ionima. Identificirani su i lijevo- i desnoruki beta-heliksi. Ove strukture se razlikuju od želatinoznog oblika nabora , različite strukture proteina ponekad poznate kao "dvolančani beta-heliks". Prvi beta-heliks uočen je u enzimu pektat-lijaza, koji sadrži spiralu od sedam okreta koja dostiže dužino od 34 Å (3,4 nm). P22-fagov repni bodčasti protein, komponenta P22 bakteriofaga, ima 13 zavoja i u svom sastavljenom homotrimeru, dužine 200 Å (20 nm). Njegova unutrašnjost je zbijena bez centralnih pora i sadrži i hidrofobne ostatke i nabijene ostatke neutralizirane slanim mostovima. I pektatna lijaza i repna bodlja protein P22 sadrže desnoruke spirale; ljevoruke verzije uočene su kod enzima, kao što su UDP-N-acetilglukozamin aciltransferaza i arhejska karbonska anhidraza. Ostali proteini koji sadrže beta-helikse uključuju antifrizne proteine iz tvrdokrilca Tenebrio molitor (desnoruki) i od smrčevog pupoljaka, vrste Choristoneura fumiferana (ljevoruki)), gdje se pravilno raspoređeni treonini na β-heliksima vezuju za površinu ledenih kristala i inhibiraju njihov rast. Beta-heliksi mogu se efikasno povezivati, bilo licem u lice (spajajući lica svojih trouglastih prizmi) ili s kraja na kraj (formirajući vodikove veze). Dakle, β-heliksi se mogu koristiti kao "markeri" za indukciju drugih proteina da se udruže, slično kao segmenti upredenih zavojnica. Pokazalo se da članovi porodice pentapeptidno poavljanje imaju četvorougaonu strukturu beta-heliksa.