Polipeptidas
Polipeptidas – nuoseklus daugiau nei 20 alfa - aminorūgščių junginys (jei aminorūgščių grandinėlė trumpesnė – ji vadinama oligopeptidu). Polipeptidai būna sintetiniai ir natūralūs, tačiau abi polipeptidų rūšys privalo būti sudarytos iš gamtoje natūraliai sutinkamų aminorūgščių, pvz., glicino, alanino, aspartato ir kt. Polipeptido aminorūgščių grandinė vadinama jo pirmine struktūra. Natūralūs polipeptidai (paprastai vadinami baltymais) gamtoje sintetinami dalyvaujant ribosomoms. Trumpiausi natūralūs polipeptidai yra ~30 a. r. ilgio, ilgiausi – 3000 a. r. Dėl savo ilgos linijinės ir nesišakojančios struktūros polipeptido molekulės yra labai ilgi ir ploni siūlai, kuriems būdingas lankstymasis (angl. folding). Tokiu būdu polipeptidų išskirtinumas ir yra įvairiausių susilankstymų įvairovė. Visų pirma, aminorūgščių grandinė formuoja vadinamąją antrinę struktūrą, paprastai arba susisukdama spirale (alfa forma), arba išdėstydama dvi polipeptidines grandines lygiagrečiai (beta forma). Spiralės ir beta fragmentai savo ruožtu įvairiai susilanksto, apspręsdami dažniausiai jau vien tik tam baltymui būdingą tretinę struktūrą. Jeigu keli polipeptidai kuriuo nors būdu sukimba į kompleksą, sakoma, jog šis kompleksas – tai ketvirtinė struktūra. Polipeptido antrinės, tretinės ir ketvirtinės struktūros nustatymas remiantis jo aminorūgščių seka yra svarbi tiek bioinformatikos (jei tai daroma modeliuojant sistemą kompiuterio pagalba), tiek ir eksperimentinės biologijos (jei naudojami kiti metodai) kryptis. Tik į „teisingą“ tretinę (neretai ir ketvirtinę, jei tokia yra) struktūrą susilankstęs polipeptidas įgauna biologinį aktyvumą, pvz., fermentai. Pakaitinus ar kitaip stipriau paveikus, tretinė ir ketvirtinė struktūra suyra (denatūruoja). Denatūracija gali būti grįžtama arba negrįžtama. Grįžtamoji denatūracija vadinama renatūracija.