Proteinlar
Oqsillar, proteinlar — molekulalari aminokislotalar qoldigʻidan tuzilgan (bir-biri bilan, asosan, amin va karboksil guruxlari orqali birikkan) moddalar. Suvda va tuzli eritmalarda eruvchanligiga koʻra, proteinlarga tegishli oqsillar 7 ga boʻlinadi: albulinlar, globulinlar, glutaminlar, gistonlar, prolaminlar, protaminlar, skleroproteinlar. Pepsin, tripsin, ximotripsin, papain kabi proteolitik fermentlar ham proteinlarga taalluqli. Proteinlar termini, koʻpincha, oqsillar sinonimi sifatida qoʻllanadi. Hamma tirik mavjudotlar tarkibiga kiradigan murakkab, azot tutuvchi organik moddalar hosoblanadi. Oqsil hayot faoliyatida muhim ahamiyatga ega. Hujayra tarkibida bir necha ming xil oqsil mavjud boʻlib, ularning har biri maʼlum bir vazifani bajaradi. Shuning uchun ular proteinlar (yun. protos — birinchi, eng muhim) deb ataladi. Oqsil hujayra quruq vaznining 3/4 qismini tashkil etadi. Maʼlumki, hamma organizmlarning oqsillari, ularning har xil biologik faolligidan katʼi nazar, bir xil 20 ta standart aminokislotadan tashkil topgan boʻlib, bu kislotalar alohida hech qanday biologik faollikka ega emas. Oqsilning birbiridan kimyoviy farqi, ulardagi aminokislotalarning ketma-ketligiga bogʻliq. Aminokislotalar oqsil tuzilmasining alifbosi boʻlib, ularni turli tartibda biriktirib, cheksiz sondagi ketma-ketliklarni, yaʼni cheksiz miqdordagi har xil oqsillarni olish mumkin. Mas, har bir tur organizmda bir necha ming xil Oqsil. mavjud boʻlib, ular turlarining soni 10 mln. atrofida. Matematik izlanishlar shuni koʻrsatadiki, 20 ta aminokislotadan hosil boʻlishi mumkin boʻlgan Oqsil. izomerlarining ogʻirligi Yer shari ogʻirligidan ogʻirroq boʻlar ekan. Oqsillar makromolekulalar boʻlib, ularning mol. Majmuasi bir necha mingdan bir necha mlnga teng. Oqsillar molekulasining qurilish ashyosi sifatida aminokislotalar xizmat qiladi. Aaminokislotaning bir uglerod atomiga (a-uglerod atomi) aminoguruh va karboksil guruh birikadi. Oqsillarda 20 turdagi aminokislota uchraydi, ular bir-biridan R-guruhi bilan farq qiladi, u gidrofil yoki gidrofob, asosli, kislotali yoki neytral boʻlishi mumkin. Oqsillardagi aminokislotalar bir-biri bilan peptid bogʻlari, yaʼni amina bogʻlari bilan birikkan, bu bogʻ bir aminokislota a-karboksil qoldigʻining ikkinchi aminokislota a-aminoguruxli qoldigʻi bilan bogʻlanishi hisobiga hosil boʻladi. Shu koʻrinishda tuzilgan polimerlar peptidlar deb ataladi, di-, tri-, tetra- va boshqalar deb nomlangan old qoʻshimchalar, molekula tarkibidagi aminokislota qoldiklari soniga bogʻliq, masalan dipeptidda 2 ta qoldiq, tripeptidda — uchta qoldiq va boshqa uncha katta boʻlmagan aminopeptidlardan farqli oʻlaroq, polipeptidlar 20 yoki undan ortiq (oqsil tabiatiga koʻra, taxminan 50 tadan 2500 tagacha) aminokislota qoldiqlari tutadi. Oqsillar ketma-ket joylashgan aminokislota qoldiqlari, uzun zanjirni yoki oqsillarning birlamchi tuzilmasini tashkil etadi. Oʻz navbatida, oqsilning har xil joyida joylashgan aminokislota qoldiqlari tarkibidagi kimyoviy moddalar oʻzaro har xil boglar bilan bogʻlanishi natijasida oqsilning murakkab ikkilamchi, uchlamchi va toʻrtlamchi tuzilmalari hosil boʻladi. Yuqorituzilishdagi tuzilmalar fizik va kimyoviy omillar (yuqori harorat, kislota, ishqor va boshqalar) taʼsirida quyi tuzilishdagi shakllarga qaytadi (bu hodisa oqsil denaturatsiyasi deb ataladi), natijada ular oʻz biologik faolligini yoʻqotadi. Ammo ayrim hollarda tashqi taʼsir yoʻqotilsa oqsil. yuqori koʻrinishdagi shakllariga qaytadi. Oqsil tuzilishi va vazifalari boʻyicha xilma-xil. Tuzilishiga koʻra, 2 katta guruhga boʻlish mumkin: globulyar va fibrillyar. Globulyar oqsillar asosan, sferik yoki ellips shaklida boʻlib, ular tarkibiga boshqa guruh moddalar ham qoʻshilgan (prostetik guruh). Masalan, gemoglobin globin va gemning qoʻshilmasidan hosil boʻlgan, shuning uchun uni yana gemoproteid deb ham atashadi. Lipid tutuvchi oqsil lipoproteidlar, uglevod tutuvchilar — glikoproteidlar, metall tutuvchilar — metall proteidlar deyiladi. Fibrillyar oqsil — bir yoki bir necha polipeptid zanjirdan tashkil topgan moddalar hisoblanadi. Ular uzun ip koʻrinishida boʻladi. Biriktiruvchi toʻqima (aktin, miozin, kollagen), soch, teri (a-keratin) oqsillari bunga misol boʻla oladi. Fibrillyar oqsillar, asosan, qurilish ashyosi yoki himoya vazifasini bajaradi. Oqsillarning biologik vazifalari boʻyicha quyidagi tasnifi mavjud: fermentlar (tripsin, ribonukleaza), tashuvchi oqsillar (gemoglobin, zardob albumini, mioglobin), oziq-ovqat va zaxira Oqsillari (tuxum albumini, sutdagi kazein, ferritin), qisqaruvchi va harakat Oqsillari (aktin, miozin), tuzilma Oqsillari (kollagen, proteoglikanlar, kreatin), himoya Oqsillari (antitelolar, fibrinogen, trombin, ilon zahari, boʻgʻma qoʻzgʻatuvchisining toksini), nazorat qiluvchi oqsillar (insulin, kortikotropin, oʻsish gormoni) va boshqalar. Oqsil ajratib olish ulardagi aminokislota qoldiklarini aniqlashda kimyo va molekulyar biologiya fanlarining usullaridan (dializ, gelfiltratsiya, elektroforez, xromatografiya, sekve-natsiya va boshqalar) foydalaniladi. Oqsillar (oqsillar, polipeptidlar) — yuqori molekulyar ogʻirlik organik moddalar, alfa aminokislotalar dan iborat, bir-biriga bogʻlangan zanjir peptid bogʻ. Tirik organizmlarda oqsillarning aminokislotalar tarkibi genetik kod bilan aniqlanadi, sintez jarayonida aksariyat hollarda 20 ta standart aminokislotalar. Ularning koʻp kombinatsiyasi oqsil molekulalarining turli xil xususiyatlarini aniqlaydi. Bundan tashqari, oqsil tarkibidagi aminokislota qoldiqlari koʻpincha tarjimadan keyingi oʻzgarishlarga duch keladi, bu protein oʻz vazifasini bajara boshlagunga qadar ham, hujayradagi „ish“ paytida ham sodir boʻlishi mumkin. Koʻpincha tirik organizmlarda turli xil oqsillarning bir nechta molekulalari murakkab komplekslarni hosil qiladi, masalan, fotosintetik kompleks va boshqa komplekslar. Yuqori darajada tozalangan oqsillar past haroratlarda kristallar hosil qiladi, ular bu oqsillarning fazoviy tuzilmalarini oʻrganish uchun ishlatiladi. Tirik organizmlarning hujayralaridagi oqsillarning vazifalari funksiyalariga qaraganda ancha xilma-xildir boshqa biopolimerlar — polisaxaridlarlar va deoksiribonuklein kislotasi(DNK). Shunday qilib, oqsillar immunitet (biologiya)da asosiy rol oʻynaydi, ular transport funktsiyasini bajaradi (masalan, gemoglobin, qondagi gazlarni tashish va albumin, yogʻlarni tashish, saqlash (masalan, kazein sut). DNK polimeraza va RNK polimeraza matritsa reaktsiyalarida ishtirok etadi, strukturaviy (masalan, soch va tirnoqlar oqsildan keratin, kollagen va elastin birlashtiruvchi toʻqima biriktiruvchi toʻqimaning muhim tarkibiy qismidir tubulin mikrotubulalar hosil qiladi, retseptor hujayra signalizatsiya tizimlarida funktsiyasini bajaradi (masalan, oqsil rodopsin, zarur vizual retseptorlarning ishlashi va fotonlar yorugʻlik taʼsiriga javoban nerv impulsi shakllanishini taʼminlash uchun). Bundan tashqari, unchalik ahamiyatli boʻlmagan bir nechta funktsiyalarni ajratib koʻrsatish mumkin, masalan, energiya funktsiyasi charchaganlik bilan va zaharlarning funktsiyasi (zaharli oqsillar). Proteinlar hayvonlar va odamlarga (asosiy manbalar: goʻsht, parranda goʻshti, baliq, sut, yongʻoq, dukkaklilar, don; ozroq: sabzavot, meva, rezavorlar va qoʻziqorinlar), chunki ularning tanasi barcha muhim aminokislotalarni sintez qila olmaydi va baʼzilari proteinli ovqatlardan kelib chiqishi kerak. hazm qilish jarayonida fermentlar isteʼmol qilingan oqsillarni aminokislotalarga parchalaydi, ular organizmning oʻz oqsillarini biosintezi uchun ishlatiladi yoki keyinchalik [[energiya] hosil qilish uchun parchalanadi. Proteinning aminokislotalar ketma-ketligini — insulina — ketma-ketlik usuli bilan birinchi marta aniqlash uchun Fridrix Sanger Kimyo boʻyicha Nobel mukofoti bilan taqdirlandi.1958 yilda u. Gemoglobina va miyoglobina oqsillarining dastlabki uch oʻlchamli tuzilmalari Rentgen nurlari diffraksiyasi bilan aniqlangan, Perutz Maks Ferdinand va Kendrew Jon Cowdery 1950-yillarning oxirida, buning uchun ular 1962 yilda kimyo boʻyicha Nobel mukofotini olishgan.