Seondumissait
Seondumissait (erialases kirjanduses ka sidumistasku, sidumissait ja sidumiskoht) on koht retseptori või ensüümi molekulis, kuhu seondub retseptori puhul ligand (nt agonist või antagonist) ning ensüümi puhul substraat, kofaktor või aktivaator (nt sekundaarne virgatsaine). Ühel bioloogilisel molekulil võib olla mitu seondumissaiti: näiteks proteiinkinaaside puhul eristatakse ATP seondumissaiti ja valksubstraadi seondumissaiti. Samas eksisteerib seondumissaidi mõiste ka DNA kontekstis: see on teatud koht DNA molekulis, mis seostub transkriptsioonifaktoriga. Seondumissaidid on samuti olemas ka antikehades kui spetsiifilised regioonid, mis selektiivselt seonduvad antigeenidega. Ensüümi või retseptori seondumissait on vähemalt osaliselt suunatud valgumolekuli sisemusse ning mõningal määral varjestatud lahusti eest; see võimaldab valgul luua hüdrofoobseid vastastikmõjusid seonduva partneriga. Seondumisel tekkivad keemilised sidemed on seejuures enamasti mittekovalentsed. Seonduva aine ning retseptori või ensüümi seondumissaidi vahel tekkivate vastastikmõjude rohkus, tugevus ja suunatus (nt vesiniksidemete puhul) mõjutavad otseselt aine afiinsust bioloogilise sihtmärgi suhtes. Seepärast on teadmised seondumissaidi ruumilisest struktuurist suureks abiks ka selektiivsete ravimite arendamisel. Mõningad seondumissaidid on evolutsionaarselt hästi säilunud, nt eri organismide sarnase funktsiooniga ensüümidel (või samu sekundaarseid virgatsaineid siduvatel ensüümidel) on seondumissaitides sarnased või identsed aminohappejäägid.