Antikeha antigeeni siduv fragment
Antikeha antigeeni siduv fragment (erialakirjanduses tähistatakse sageli Fab, ingliskeelsest fragment ja antigen-binding) on antikeha molekuli osa, mis vastutab organismi suhtes võõra molekuli ehk antigeeni tuvastamise ja sidumise eest. Fab koosneb antikeha kerge ahela ja raske ahela osadest. Erinevalt Fc fragmendist, mille struktuur on ühesugune kõigi samas organismis toodetud sama tüüpi antikehade jaoks, peab Fab struktuur olema varieeruv, et tagada kõikvõimalike antigeenide (sh haigustekitajate ehk patogeenide) äratundmist. Üks immunoglobuliin G molekul sisaldab kaks antigeeni siduvat fragmenti ning üksikut Fab saab eraldada muust antikehast, kasutades papaias sisalduvat proteaasi papaiini. Dimeersel kujul saab aga F(ab’)2 eraldada, kasutades proteaasi pepsiini. Organismis tagatakse toodetavate Fab struktuuride variatiivsus DNA tasemel, pannes B-rakkudes iga antikeha Fab antigeeni sidumise eest vahetult vastutavat osa (paratoopi) kokku kolmest varieeruva struktuuriga DNA lõigust (nn V(D)J rekombinatsioon). V(D)J rekombinatsioon on oluline ka T-rakkude retseptorite „kokkupanekuks“ ning selle protsessi mehhanismi uurimise eest sai 1987. aastal Nobeli preemia füsioloogia ja meditsiini valdkonnas jaapani molekulaarbioloog Susumu Tonegawa.