팔미토일레이션이란?
팔미토일화는 팔미트산과 같은 지방산이 시스테인(S-팔미토일화)에 공유 결합하는 것으로, 일반적으로 막 단백질인 단백질의 세린 및 트레오닌(O-팔미토일화) 잔기에 덜 빈번하게 부착되는 현상입니다. 팔미토일화의 정확한 기능은 고려 중인 특정 단백질에 따라 다릅니다. 팔미토일화는 단백질의 소수성을 향상시키고 막 결합에 기여합니다. 또한 팔미토일화는 막 구획 사이의 단백질의 세포 내 이동과 단백질과 단백질 간의 상호작용을 조절하는 데 중요한 역할을 하는 것으로 보입니다. 프레닐화 및 미리스토일화와 달리 팔미토일화는 일반적으로 가역적입니다(팔미틴산과 단백질 사이의 결합은 종종 티오에스테르 결합이기 때문입니다). 포유류 세포에서의 역반응은 세포질의 아실 단백질 티오에스테라아제(APT)와 리소좀의 팔미토일 단백질 티오에스테라아제에 의해 촉매 작용을 합니다. 팔미토일화는 번역 후 역동적인 과정이기 때문에 세포에서 세포 내 위치, 단백질 간 상호 작용 또는 단백질의 결합 능력을 변경하는 데 사용되는 것으로 여겨집니다.

팔미토일화를 거치는 단백질의 예로는 인플루엔자가 숙주 세포 수용체에 부착하는 데 사용하는 막 당단백질인 헤마글루티닌이 있습니다. 지난 몇 년 동안 H-Ras, Gsα, β2- 아드레날린 수용체, 내피 산화질소 합성효소(eNOS) 등 다양한 효소의 팔미토일화 주기가 규명되었습니다. G 단백질을 통한 신호 전달에서 α 서브 유닛의 팔미토일화, γ 서브 유닛의 프레닐화 및 미리스토일화는 G 단백질이 수용체와 상호 작용할 수 있도록 G 단백질을 원형질막의 내부 표면에 테더링하는 데 관여합니다.
What is palmitoylation
Palmitoylation is the covalent attachment of fatty acids, such as palmitic acid, to cysteine (S-palmitoylation) and less frequently to serine and threonine (O-palmitoylation) residues of proteins, which are typically membrane proteins. The precise function of palmitoylation depends on the particular protein being considered. Palmitoylation enhances the hydrophobicity of proteins and contributes to their membrane association. Palmitoylation also appears to play a significant role in subcellular trafficking of proteins between membrane compartments, as well as in modulating protein–protein interactions. In contrast to prenylation and myristoylation, palmitoylation is usually reversible (because the bond between palmitic acid and protein is often a thioester bond). The reverse reaction in mammalian cells is catalyzed by acyl-protein thioesterases (APTs) in the cytosol and palmitoyl protein thioesterases in lysosomes. Because palmitoylation is a dynamic, post-translational process, it is believed to be employed by the cell to alter the subcellular localization, protein–protein interactions, or binding capacities of a protein.

An example of a protein that undergoes palmitoylation is hemagglutinin, a membrane glycoprotein used by influenza to attach to host cell receptors. The palmitoylation cycles of a wide array of enzymes have been characterized in the past few years, including H-Ras, Gsα, the β2-adrenergic receptor, and endothelial nitric oxide synthase (eNOS). In signal transduction via G protein, palmitoylation of the α subunit, prenylation of the γ subunit, and myristoylation is involved in tethering the G protein to the inner surface of the plasma membrane so that the G protein can interact with its receptor.