Enzİmler | Etüt Odası Öğrencilerin Buluşma Noktası
Konu 'Biyoloji 9. Sınıf' bölümünde gugi tarafından paylaşıldı. gugi
Su da önemli bir katalizördür. H+ ve Cl� kuru ortamda birleşmezler; sulu ortamda ise patlayarak birleşirler. Demir, platin, nikel, palladyum da endüstride katalizör olarak kullanılır (pamuk yağının doyurulması). Her kimyasal tepkimenin başlayabilmesi için bir enerji engeli vardır. Hatta enerji veren tepkimelerin dahil başlayabilmesi için belirli bir enerjinin verilmesi gerekir. Bu enerjiye �aktivasyon enerjisi� denir.
Önceleri enzimlerin birçoğu, sadece substrat isimlerine göre �az� eki ilave edilerek tek grupta toplanırdı. Günümüzde ise 2000�den fazla farklı enzimin bilinmesi, böyle bir sınıflandırmayı yetersiz kılmaktadır. Bu sebeple, uluslar arası bilimsel sınıflandırma sistemine gidilmiştir. Bu sisteme göre; bir enzim ECS x.x.x.x şeklinde bir numara almaktadır. Örneğin, glikoz transferaz enziminin tanımlanması �ECS 2.7.1.1� şeklinde yapılmaktadır. İsmin sonundaki �az� eki enzim olduğunu;
�2� transferaz olduğunu;
�7� fosfotranferaz olduğunu;
�1� hidroksil grup taşıdığını;
�1� bir fosfat grubunu D-glikoza verdiğini ifade eder.
Grup transferi yapan reaksiyonları katalizleyen enzimlerdir. Hidrojen dışında herhangi bir atom veya atom grubunun (metil, kar***sil, amino, fosfat grupları), bir molekülden diğerine aktarılmasını sağlarlar.
Bir molekülden su molekülü çıkarmadan bir grubu koparan enzimlerdir. Örneğin C-C bağı al dolaz veya kar***silaz enzimleriyle yıkılabilir. Ayrıca,C-O ve C-N bağını yıkan enzimler de bu gruba girerler.
Yardımcı kısım, organik veya inorganik moleküllerden meydana gelir. Koenzimleri oluşturan organik moleküller genellikle B grubu vitaminler, NAD, FAD ve sitokromlardır. İnorganik moleküllere ise �kofaktörler� denir. Bunlara örnek olarak da Ca++,Mg++,Zn++,K+ gibi elementleri verebiliriz.
Yardımcı kısım, bileşik enzimlerin etkinlik gösterebilmesi için mutlaka gereklidir. Enzimin esas iş yapan kısmı olup, moleküllerin bağlarına etki eder (parçalama- birleştirme gibi). Ne protein kısmı, ne de yardımcı kısım ayrı ayrı etkili olamazlar. Yani bileşik enzimin çalışabilmesi için iki kısmın da bir arada bulunması gerekir. Apoenzimle yardımcı kısmın meydana getirdiği yapıya �holoenzim� denir. Apoenzime sıkıca bağlanan protein yapıda olmayan tüm yardımcı kısımlara da �prostetik grup� denir.
Etki ettiği maddenin sonuna �az� eki getirilerek, ya da katalizlediği tepkimenin çeşidine göre adlandırılırlar. Örnek olarak kitine etki eden kitinaz enzimin, verebiliriz.
Enzimlerin etkinlikleri son derece hızlıdır. Örneğin sığır karaciğerinden elde edilen katalaz enzimi, bir saniyede 00C de 5,000,000 H2O2 (hidrojen peroksit) molekülünü parçalayabilir. Enzimin etkinlik değeri (=turnover sayısı); enzimin saniyede etki ettiği substrat sayısıyla belirlenir. Bu 00C de katalaz enzimi için 5,000,000�dir. Katalaz enziminin parçaladığı H2O2 �yi demir atomu yalnız başına ancak 300 senede parçalayabilir.
Enzimler genellikle spesifik olup, her enzim belli bir reaksiyonu katalizler. Enzimin etki ettiği maddeye �substrat� denir. Etkilenen madde enzimin yüzeyine anahtarın kilite uyması gibi yapı bakımından uygunluk gösterir. Reaksiyon sonunda çıkan madde üründür. Enzimler reaksiyon sonunda değişmeden çıkar ve aynı reaksiyon için tekrar tekrar kullanılabilirler.
Enzim substrat arasında ilişki anahtar ve kilit mo****ne benzetilmesine rağmen enzimin aktif bölgesinin sabit bir yapısı olmadığı bazı moleküller için şekil değişikliklerine uğradığı belirlenmiştir. Şekil 4�de gösterildiği substratlar enzimin aktif bölgesine tutunduklarında enzimle substrat arasında zayıf bağlar oluşur ve enzimin şekli değişir. Bu değişiklik substratla enzim arasındaki uyumu, bağlanma isteğini ve kuvvetini artırır. Reaksiyon sona erdiğinde enzim herhangi bir değişikliğe uğramaksızın açığa çıkar. Bu şekilde enzimin substratın durumuna göre şeklini ayarlamasına induced-fit hipotezi denmektedir.
Denge noktası; yani, tepkimenin hangi yöne gideceği �termodinamik yasalarına� göre belirlenir. Çünkü denge bir tarafa doğru giderken enerji verir, tersine enerji alır. Dengenin yönünü belirleyen faktörleri; konsantrasyon, gerekli ısı ve basınç şeklinde sıralayabiliriz.
Enzimlerin protein kısmı ribozomlarda sentezlenir. Eğer DNA�nın enzimi sentezleten bölümü bozulursa (mutasyon) ilgili enzim yapılamaz. Sonuçta enzimin etkilediği reaksiyon gerçekleşmediği için hücre, ölüme dahi gidebilir.
Her enzimin en iyi çalıştığı bir pH aralığı vardır. Bu aralık genellikle nötr�e yakın değerlerdir. Ancak asidik veya bazik ortamlarda çalışan enzimler de vardır. Örneğin pepsin enzimin en iyi çalıştığı pH 1,2�dir. Düşük ve yüksek pH dereceleri enzimlerin çalışmasını engeller. Daha önce de açıkladığımız gibi pH; ortamın asidik, nötr veya bazik olmasını ifade eder.
Enzimler sulu ortamda etkili olup, genellikle su miktarının %18�in altında olduğu ortamlarda çalışmaz. Reçel ve pekmez yapımını buna örnek olarak verebiliriz. Bal ve pekmezin sulandırınca ekşimelerinin sebebi enzimlerin aktif hale geçmesinden ileri gelir.
Enzimler reaksiyonlarını hızlandıran maddelere �aktivatör� denir. Özellikle mangan, nikel, klor ve magnezyum iyonları enzimlerin etkinliğini artırır. Bazı aktivatörler, enzimin substratı ile birleşmesini kolaylaştırırken, bazıları enzimin aktif yüzeyini daha da aktif hale getirerek reaksiyon hızını artırırlar. Yine panzehirler, enzime bağlanmış olan zehiri kendine bağlayarak enzimin serbest kalmasını ve enzimatik reaksiyonların normal seyrinde devam etmesini sağlar. Yani aktivatörler enzim aktivitesini artıran inorganik veya organik maddelerdir (H2S,KCN ve sistein gibi).
Enzimlerin bazıları oluştukları yerde zararlı etki yaptıklarında, hücre bir �inhibisyon � (engelleme) mekanizması geliştirir. Örneğin; tripsin, pankreas hücrelerinde oluştuğu zaman inaktif tiripsinojen şeklindedir. Böylece inaktif tiripsinojen pankreasın yapısını bozmaz.tiripsonejen ancak duedenumda (oniki parmak bağırsağı ) enterokinaz enziminin etkisiyle aktif tripsin haline dönüşür. Dikkat edilirse bu düzenlemede enzim aktivitesi , mevcut enzimlere yeni bir grubun elenmesiyle sağlanır.
Tiamin Pirofosfat (TPP): yapında vitamin-B,olarak bilinen tiamin bulunur.TPP çeşitli reaksiyonlarda ara taşıyıcı olarak rol oynar.Örneğin ,pirüvat dekar***silaz reaksiyonlarında asetaldehit taşıyıcısıdır.
Flavin Adenin dinükleotitler (FAD): Yapısında B2 vit***** olarak bilinen riboflavin bulunur.flavin mononükleotit (FMN)ve flavin adenin dinükleotid(FAD),bu gruptaki öneli koenzimdir. Bu koenzimlerde NAD gibi oksidasyon-redüksiyon reaksiyonlarında iş görür ve krebs çemberinde substratlardan hidrojen çeker.
Koenzim A (CoA) :Koenzim A pentotetik asitten oluşur.(B vit***** türevi).CoA: protein ,yağ ve karbonhidratların parçalanması sonucu açığa çıkan asetik asiti krebs çemberine taşır. (asetik-CoA). Bu molekül, daha sonra asetik asitten ayrılarak tekrar aynı işi yapar. Asetik asit ise krebs reaksiyonunda CO2 ve H2O �ya kadar parçalanır.
Piridoksin Fosfat : yapısında B6 vit***** olarak bilinen piridoksin bulunur.aminoasitlerin metabolizma reaksiyonlarında enzimlere bağlı olarak çalışır.
Biotin: Enzimatik kar***siyon reaksiyonlarında (COOH)kar***sil grubunun ara taşıyıcısı olarak görev yapar.
Koenzim B12 : Ana bileşeni B12 vit***** olup ,metil grubu transfer eden enzim reaksiyonlarına katılır.
Enzimlerin insanlar tarafından endüstriyel alanda kullanılmaları çok eski devirlere kadar uzanmaktadır. İlk çağlardan beri üretildiği bilinen ekmek, yoğurt,şarap, peynir gibi gıda maddelerinin üretiminde, incir bitkisinden elde edilen sıvı ile sütten peynir yapıldığını bildirmiştir. Daha sonra bu sıvıda �fisin� adı verilen bir enzim olduğu bulunmuştur.
Enzimler hakkındaki ilk bilgiler 1570�li yıllarda elde edilmiştir.pasteur ve liebing gibi birçok ünlü araştırmacının katkıları ile enzimler hakkında pekçok temel bilgi sağlanmıştır.
1838 yılında alman kimyacı berjeıius, reaksiyon hızı üzerine etki yapan maddelere �katalizör veya katalizatör� adını vermiştir.
1838�de gagnrard ve schav adlı iki bilgin, birbirinden habersiz olarak fermantasyon olayını incelemiş ve bu olayın maya adı verilen bazı mikro organizmalar aracılığıyla meydana geldiğini açıklamıştır.
1879�da Kühne ,biyolajik reaksiyon hızlarına etki eden maddeleri ayırt etmek için yunanca mayada bulunan anl***** gelen �enzim� kelimesini önermiştir.
1883 � de poyen veperşon nişastanın çözünürleştirilmesinde malt özütü içinde bulunan �diastaz enziminin� etkin olduğunu belirlemiştir.
1897�de büchner ,maya hücrelerinden bazı enzimleri ayırmayı başararak , yeni bir araştırma alanı açmıştır.
1915�te rahm ,lipaz ve proteaz enzimlerinin çamaşır yıkama sularına katılarak ,çok etken bir temizleyici olarak kullanılabiceğini göstermiştir.
1926 �da james B.Summer ,ilk kez üreaz enziminin kristallerini elde ederek ,molekülün büyük bir kısmının protein olduğunu göstermiştir..
1930�da ise Northrop ,kuintz,herriott ve amson gibi bilginlerden oluşan bilim adamı grubu sırası ile pepsin ,tripsin ,kimotripsin ve kar***sipeptinaz enzimlerini kristalize etmeyi başarmıştır.
1930 �arda 80 adet enzim tanınırken , 1968�lerde bu rakam 1300 �e 1982 �de 2000�e yükselmiştir. Günümüzde ise 25000 enzimin olduğu bilinmektedir ve yine enzimlerle ilgili çalışmalar süratle devam etmektedir.
Özellikle Akdeniz bölgesinde bakla yiyen bazı insanların öldüğü gözlenmiştir. Bunun sebebi ise glikoz-6-fosfat dehidrogenaz enziminin Çukurova yöresinde insanların %8�inde bulunmamasıdır. Bu enzim ,oksijen miktarın ayarlanmasında rol aldığından eksik olan bünyelerde,anti-oksijen taşıyan bir maddenin vücuda girmesi durumunda kan hücreleri hızla ölür. Bu yüzden anti-oksijen taşıyan bakla da bu üzücü olayın ortaya çıkmasına yol açmaktadır. Enzimlerin çalışma şekli:
Enzim adını verdiğimiz kompleks molkeüller, aslında hücre içerisinde üstlendikleri görevleri bakımından birer mucizedirler.Aminoasitlerden oluşan şuursuz birer molekül yığını olmasına karşın oldukça iyi düşünülmüş fonksiyonarı yerine getirirler. ENZİMLERİN UYGULAMA ALANLARI
Bundan daha güzeli nasıl olur acaba:264: