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氨甲酰磷酸合成酶
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结构
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氨甲酰磷酸合成酶（CPSase）是一个异二聚酶，由一大一小两个亚基组成（CPSase Ⅲ则是个例外，其由单个多肽链组成，这有可能起因于谷氨酰胺酶与合成酶域两者之间的基因融合）。氨甲酰磷酸合成酶具有三个活性位点，其中一个位于小亚基，另外两个位于大亚基。小亚基包含有谷氨酰胺结合位点并催化谷氨酰胺水解为谷氨酸与氨，后者被转移到大链上被用于合成氨甲酰磷酸。小亚基具有一个3-层次的β/β/α结构，这一结构在一般蛋白质中被普遍认为是一个可活动单元，可以转移氨。氨甲酰磷酸合成酶小亚基的C-末端域具有谷氨酰胺氨基转移酶活性。大亚基具有两个同源的羧基磷酸盐域，两个都具有ATP结合位点；然而，N-末端羧基磷酸盐域主催化碳酸氢盐的磷酸化，然而C-末端域主催化氨基甲酸盐中间体的磷酸化。氨甲酰磷酸合成酶大亚基中有重复的羧基磷酸盐域，这一域在生物素依赖性的酶乙酰辅酶A羧化酶（ACC）、丙酰辅酶A羧化酶（PCCase）、丙酮酸羧化酶（PC）与尿素羧化酶之中亦有单拷贝。_NEWLINE_细菌氨甲酰磷酸合成酶之中的大亚基具有四个二级结构域：羧基磷酸盐域1、低聚域、氨甲酰磷酸域2以及变构域。大肠杆菌的氨甲酰磷酸合成酶异质二聚体含有两个分子通道：一个氨通道以及一个氨基甲酸盐通道。这些域间隧道将三个不同的活性位点相互连接起来，并作为不稳定的反应中间体（氨和氨基甲酸盐）在相关的活性位点之间传递的通道。氨甲酰磷酸合成酶的催化机制涉及到氨基甲酸盐自位于大亚基的N-末端域的合成位点扩散穿过酶的内部继而到达位于C-末端域的磷酸化位点。