b'\n_START_ARTICLE_\nEncim\n_START_PARAGRAPH_\nEncim ali ferm\xc3\xa8nt (gr\xc5\xa1ko \xce\xb5\xce\xbd\xce\xb6\xcf\x85\xce\xbc\xce\xbf\xce\xbd - v kvasu, od tod tudi slovensko ime kvas\xc3\xadna) je beljakovina ali beljakovinski kompleks, ki katalizira biokemi\xc4\x8dne reakcije v \xc5\xbeivih ali ne\xc5\xbeivih celicah, kar pomeni, da uravnava hitrost in smer teh reakcij, pri \xc4\x8demer se sam ne porablja in se trajno ne spremeni. Kot katalizatorji so specifi\xc4\x8dni, kar pomeni, da vsak encim deluje le na nekatere substrate (v\xc4\x8dasih na le enega) ali pospe\xc5\xa1uje samo eno reakcijo. Encime izdelujejo \xc5\xbeivi organizmi.\n_START_SECTION_\nZgodovina\n_START_PARAGRAPH_\nPrve biokemijske raziskave so bile prav raziskave encimske in proteinske kemije. Prve skrbne in na\xc4\x8drtovane raziskave naravnih kataliti\xc4\x8dnih procesov so izvajali ob koncu 18. in v za\xc4\x8detku 19. stoletja, ko so opazovali prebavo proteinov iz mesa s pomo\xc4\x8djo \xc5\xbeelod\xc4\x8dnega soka._NEWLINE_Z drugimi zgodnjimi raziskavami so ugotovili, da se lahko polisaharidi, kot je \xc5\xa1krob, s pomo\xc4\x8djo izvle\xc4\x8dka iz rastlinskih celic in s pomo\xc4\x8djo \xc5\xbeivalske sline pretvorijo v glukozo. Louis Pasteur je sredi 19. stoletja z raziskavami, ki so jih financirali pridelovalci vina, pokazal, da so v celicah gliv kvasovk snovi, s pomo\xc4\x8djo katerih se sladkor pretvori v etilni alkohol; te snovi je imenoval \xc2\xbbfermenti\xc2\xab, proces pa fermentacija._NEWLINE_Leta 1897 sta Eduard in Hans Buchner uporabila izvle\xc4\x8dek iz kvasovk za fermentacijo sladkorja. S temi eksperimenti se je za\xc4\x8delo obdobje naprednej\xc5\xa1ih biokemijskih raziskav, saj so pokazali, da naravne kataliti\xc4\x8dne snovi, ki so jih sedaj imenovali encimi, lahko delujejo neodvisno od \xc5\xbeivih celic._NEWLINE_Leta 1926 je James Sumner z Univerze Cornell (ZDA) izoliral in kristaliziral encim ureazo iz stro\xc4\x8dnice Canavaria ensiformis in ugotovil, da so bili kristali sestavljeni predvsem iz proteinske (beljakovinske) snovi. Potem ko so odkrili, da je mogo\xc4\x8de encime izolirati iz celic, jih o\xc4\x8distiti in njihove reakcije raziskovati v epruveti, se je v znanstveni literaturi pojavilo na tiso\xc4\x8de poro\xc4\x8dil o encimih in njihovih lastnostih.\n_START_SECTION_\nImenovanje encimov\n_START_PARAGRAPH_\nImena encimov imajo obi\xc4\x8dajno kon\xc4\x8dnico -aza, npr. hidrolaza, reduktaza in sintetaza. Encime poimenujemo na osnovi njihove kataliti\xc4\x8dne aktivnosti, pri tem pa so izjema trivialna imena encimov (npr. tripsin, kaspaza, RNaza). Obi\xc4\x8dajno prvi del imena pomeni substrat, produkt ali kofaktor, sledi pa osnovno ime encima, ki razlo\xc5\xbei njegovo aktivnost. Oba dela imena encima v sloven\xc5\xa1\xc4\x8dini pi\xc5\xa1emo brez vezaja (alkohol oksidaza, ne priporo\xc4\x8data se zapisa: alkoholna oksidaza ali alkohol-oksidaza), razen v primerih, ko se ime encima za\xc4\x8dne s kratico neke molekule (npr. NADH-dehidrogenaza, HMG-CoA-reduktaza, bilirubin UDP-glukuroniltransferaza). Splo\xc5\xa1no navodilo ne velja za liaze in transferaze; te zapisujemo z eno besedo (aciltransferaza, metiltransferaza; karboksiliaza, diacilglicerolliaza)._NEWLINE_V sloven\xc5\xa1\xc4\x8dini jezikovnega pravila, ki bi poenotilo zapise imen encimov, ni, zato se pojavljajo razli\xc4\x8dice zapisov. Zaradi vpliva angle\xc5\xa1kih zapisov se pojavljajo zapisi z vezajem (alkohol-oksidaza), vendar v sloven\xc5\xa1\xc4\x8dini raba vezaja v taki vlogi ni predvidena in se ne priporo\xc4\x8da. Raba vezaja tudi pred \xc5\xa1tevilkami v imenih encimov (v dolgih in krati\xc4\x8dnih zapisih) v sloven\xc5\xa1\xc4\x8dini ni utemeljena (dipeptidil peptidaza 4, DPP4, ne: dipeptidil peptidaza-4, DPP-4).\n_START_SECTION_\nZgradba encimov in funkcija njegovih delov\n_START_PARAGRAPH_\nEncimi so nasplo\xc5\xa1no velike globularne beljakovine. Vsak encim ima zna\xc4\x8dilno tridimenzionalno obliko in specifi\xc4\x8dno povr\xc5\xa1insko obliko in ravno to omogo\xc4\x8da encimom, da med vsemi molekulami najdejo pravi substrat._NEWLINE_Ve\xc4\x8dina encimov je zgrajenih iz dveh delov: en del je beljakovinski (apoencim), drugi del pa nebeljakovinski (kofaktor). Celoten encim se imenuje holoencim. \xc4\x8ce je kofaktor odstranjen, encim preneha delovati. Nekateri encimi so zgrajeni samo iz beljakovine._NEWLINE_Kofaktor je lahko kovinski ion ali kompleksna organska spojina, ki jo imenujemo koencim. Ioni kovin, npr. Ca, Fe in Zn pomagajo katalizirati reakcijo tako, da ustvarijo most med encimom in substratom. Koencimi delujejo tako, da sprejemajo atome, ki jih oddaja substrat, ali oddajajo atome, ki jih substrat sprejema. Nekateri koencimi delujejo tudi kot nosilci elektronov: sprejemajo jih iz substrata in oddajajo molekulam v naslednjih reakcijah. Najve\xc4\x8dkrat so koencimi pridobljeni iz vitaminov. Tak\xc5\xa1na sta tudi dva od najpomembnej\xc5\xa1ih koencimov v celi\xc4\x8dnem metabolizmu: to sta NAD\xe2\x81\xba (nikotinamid adenin dinukleotid) in NADP\xe2\x81\xba (nikotinamid adenin dinukleotid fosfat); oba vsebujeta vitamin B, natan\xc4\x8dneje nikotinsko kislino, ki deluje kot nosilec elektronov._NEWLINE_Posebna izjema so encimi RNA ali ribocimi, ki jih sestavlja RNA (ribonukleinska kislina) namesto beljakovin. Ribocimi katalizirajo le izrezovanje RNA.\n_START_SECTION_\nKoli\xc4\x8dina substrata\n_START_PARAGRAPH_\nZ nara\xc5\xa1\xc4\x8dajo\xc4\x8do koli\xc4\x8dino (koncentracijo) raste aktivnost encimov, ki dose\xc5\xbee maksimum pri tolik\xc5\xa1ni koncentraciji substrata, pri kateri so zasedeni vsi aktivni centri encima. \xc4\x8ce se potem koncentracija substrata \xc5\xa1e ve\xc4\x8da, aktivnost encima ne nara\xc5\xa1\xc4\x8da ve\xc4\x8d. V normalnih razmerah do take koncentracije substrata ne pride. Po navadi je nekaj molekul encima zaradi pomanjkanja substrata zato v neaktivnem stanju.\n_START_SECTION_\nTemperatura\n_START_PARAGRAPH_\nVsak encim ima temperaturni optimum, maksimum in minimum. Aktivnost encimov nara\xc5\xa1\xc4\x8da z nara\xc5\xa1\xc4\x8danjem temperature, vendar le do temperaturnega optimuma encima. Ker je del encima beljakovina, ta zaradi delovanja toplote denaturira oz. spremeni se razporeditev aminokislin v aktivnih centrih. Zaradi tega encim zgubi svojo kataliti\xc4\x8dno sposobnost in aktivnost se zmanj\xc5\xa1a. \xc4\x8ce se denaturacija nadaljuje, potem encimske beljakovine postanejo netopne in koagulirajo (tvorijo strdke). Takrat je proces ireverzibilen in encim za stalno izgubi svoje lastnosti.\n_START_SECTION_\npH\n_START_PARAGRAPH_\nVe\xc4\x8dina encimov ima tudi optimalen pH, pri katerem je njihova aktivnost najve\xc4\x8dja. Vrednosti pH, ki so ve\xc4\x8dje ali manj\xc5\xa1e od optimuma, zmanj\xc5\xa1ajo aktivnost encimov. \xc4\x8ce se spremeni vrednost medija (prostora), v katerem reakcija poteka, so po\xc5\xa1kodovane mnoge aminokisline in tridimenzionalna zgradba  je spremenjena. Z drugimi besedami, beljakovine koagulirajo.\n_START_SECTION_\nInhibitorji\n_START_PARAGRAPH_\nV celicah in tkivih so tudi prisotne druge kemi\xc4\x8dne snovi, kot so npr. zdravila in toksini (strupi, predvsem so za encime nevarni t.i. beljakovinski strupi) in druge biokemijske spojine. Mnoge od teh snovi encime inhibirajo, jih torej onemogo\xc4\x8dijo.'