b'\n_START_ARTICLE_\nGlikozilacija\n_START_PARAGRAPH_\nGlikozilacija je ena najpomembnej\xc5\xa1ih posttranslacijkih dogodkov in je adicija sladkorjev na protein, na aminokisline asparagin, hidroksilizin, serin ali treonin, protein v tem primeru postane glikoprotein. Proces je encimsko odvisen._NEWLINE_Poznamo dve vrsti glikozilacije: N-glikozilacija (vezava du\xc5\xa1ika amidne skupine asparagina) in O-glikozilacija (ve\xc5\xbee se kisik hidroksilne skupine serina in treonina). Vezava polisaharidnih verig na tar\xc4\x8dne proteine ima razli\xc4\x8dne funkcije. Nekateri proteini se brez glikozilacije ne zvijejo pravilno, polisaharidi, vezani na amidno skupino asparagina v proteinu dajejo trdnost sekretornim glikoproteinom. Proces glikozilacije poteka v endoplazemskem retikulumu, kjer se na rasto\xc4\x8do peptidno verigo pripne ustrezen oligosaharid preko aminokisline asparagin (N-glikozilacija)._NEWLINE_N-glikozilacija poteka pri evkariontih in arhejah, v prokariontih zelo redko. Oligosaharidna veriga se ve\xc5\xbee na asparagin na tripletno sekvenco, ki je lahko Asn-X-Ser ali Asn-X-Thr, kjer X predstavlja katerokoli aminokislino, razen prolina. Po vezavi sladkorne komponente, ko je protein pravilno zvit, se odstranijo tri glukozna mesta iz verige in protein je tako pripravljen za export iz ER. Transportira se v Golgijev aparat. \xc5\xa0tudije o snoveh, ki blokirajo dolo\xc4\x8dene korake v glikozidaciji in o mutantnih celicah, ki ne vsebujejo glikozilacijskega encima, prav tako producirajo strukturno normalne proteine, ki so pravilno usmerjeni, kar pa ne vpliva na viabilnost celic. O-glikozilacija pa lahko pote\xc4\x8de v Golgijevem aparatu, kjer se oligosaharid na protein ve\xc5\xbee preko OH skupine serina. Poznamo \xc5\xa1tiri vrste O-glikozilacije: O-N-acetilgalaktozamin, O-fukoza, O-glukoza, O-N-acetilglukozamin O-glikozilacija._NEWLINE_Med modifikacije histonov spada tudi glikozilacija. Ve\xc4\x8dina \xc5\xa1tudij v katerih so prou\xc4\x8devali glikozilacijo histonov je potekala in vitro, zato te \xc5\xa1tudije niso popoln prikaz reakcij, ki potekajo v organizmu._NEWLINE_Vsebnost O-GlcNac se zvi\xc5\xa1a ob odgovoru na ve\xc4\x8d razli\xc4\x8dnih oblik celi\xc4\x8dnega stresa. Postranslacijske modifikacije histonov z O-GlcNac katalizira encim imenovan O-GlcNac transferaza. Ta O-GlcNac transferaza interagira s histonskim deacetilaznim kompleksom pri pripenjanju korepresorja mSin3A. Namre\xc4\x8d mSin3A in OGT kooperativno blokirata transkripcijo vzporedno s histonsko deacetilacijo. Raziskovalci predpostavljajo, da se mSin3A ve\xc5\xbee na OGT promotor in inaktivira transkripcijske faktorje in RNK polimeraza II s pomo\xc4\x8djo O-GlcNac modifikacije. Ta O-GlcNac modifikacija pote\xc4\x8de vzporedno z deacetilacijo in povzro\xc4\x8di uti\xc5\xa1anje genov. Torej mSin3A zdru\xc5\xbei O-GlcNac transferazo in histonsko deacetilazo v korepresorski kompleks. Za odstranitev O-GlcNac iz histonov in citosolnih proteinov pa je odgovorna O-GlcNac-aza .'