b'\n_START_ARTICLE_\nCiklooksigenaza\n_START_SECTION_\nVloga\n_START_PARAGRAPH_\nCOX pretvarja arahidonsko kislino, ki spada med ma\xc5\xa1\xc4\x8dobne kisline omega-6, v prostaglandin H\xe2\x82\x82 (PGH\xe2\x82\x82), predhodnik prostanoidov serije 2. Encim vsebuje dve aktivni mesti: hem s peroksidazno aktivnostjo (mesto, odgovorno za redukcijo PGG\xe2\x82\x82 do PGH\xe2\x82\x82) in ciklooksigenazno mesto (pretvarja arahidonsko kislino v hidroperoksi-endoperoksid-prostaglandin G\xe2\x82\x82 (PGG\xe2\x82\x82))._NEWLINE_Danes poznamo tri izoencime COX: COX-1, COX-2 in COX-3. Ker je COX-3 le varianta COX-1, ki nastane pri izrezovanju intronov (intron 1 ostane prisoten, nadalje pa je prisotna \xc5\xa1e mutacija s spremembo bralnega okvirja), nekateri dajejo prednost poimenovanju COX-1b ali variantna COX-1 (COX-1v)._NEWLINE_Razli\xc4\x8dna tkiva izra\xc5\xbeajo razli\xc4\x8dne ravni encimov COX-1 in COX-2. Sicer oba encima delujeta na isti na\xc4\x8din, vendar prihaja pri selektivni inhibiciji teh encimov do razlik pri izra\xc5\xbeanju ne\xc5\xbeelenih u\xc4\x8dinkov. COX-1 je konstitutivni encim, ki se nahaja v ve\xc4\x8dini sesal\xc4\x8djih celic. Izooblike COX-2 pa v ve\xc4\x8dini normalnih tkiv ne najdemo; gre za inducibilni encim, ki se pojavi v visokih ravneh v aktiviranih makrofagih in drugih vnetnih celicah. Novej\xc5\xa1i izsledki ka\xc5\xbeejo, da nastaja tudi v rakavih novotvorbah in da ima osrednjo vlogo v nastanku tumorjev._NEWLINE_Obe izzoobliki, COX-1 in -2, oksigenirata tudi dve drugi esencialni ma\xc5\xa1\xc4\x8dobni kislini: DGLA (\xcf\x89-6) in EPA (\xcf\x89-3) \xe2\x80\x93, pri \xc4\x8demer nastanejo prostanoidi serije 1 in serije 3 z bistveno ni\xc5\xbejo vnetno aktivnostjo. DGLA in EPA tako predstavljata kompetitivna inhibitorja arahidonski kislini v ciklooksigenazni poti. Ta inhibicija je bistvena za protivnetni u\xc4\x8dinek hrane, bogate z DGLA in EPA (npr. bore\xc4\x8d, ribje olje).\n_START_SECTION_\nFarmakologija\n_START_PARAGRAPH_\nCOX-1 in COX-2 imata podobno molekulsko maso, in sicer okoli 70 in 72 kDa, in zanju je zna\xc4\x8dilna 65% homologija v aminokislinskem zaporedju. Tudi kataliti\xc4\x8dna mesta so skorajda identi\xc4\x8dna. Najpomembnej\xc5\xa1a razlika, ki omogo\xc4\x8da selektivno inhibicijo, je substitucija izolevcina na mestu 523 pri COX-1 z valinom pri COX-2.'