b'\n_START_ARTICLE_\nKataliza kowalencyjna\n_START_PARAGRAPH_\nKataliza kowalencyjna \xe2\x80\x93 jeden z czterech najwa\xc5\xbcniejszych rodzaj\xc3\xb3w katalizy enzymatycznej._NEWLINE_Kataliza kowalencyjna charakteryzuje si\xc4\x99 tworzeniem (i p\xc3\xb3\xc5\xbaniej niszczeniem) wi\xc4\x85zania kowalencyjnego pomi\xc4\x99dzy enzymem i kt\xc3\xb3rym\xc5\x9b z substrat\xc3\xb3w reakcji, kt\xc3\xb3r\xc4\x85 rzeczony enzym katalizuje. Enzym ulega w ten spos\xc3\xb3b przej\xc5\x9bciowej chemicznej modyfikacji i staje si\xc4\x99 r\xc3\xb3wnie\xc5\xbc substratem, tak zwanym reaktantem. W ten spos\xc3\xb3b reakcja, przebiegaj\xc4\x85c ca\xc5\x82y czas od tych samych substrat\xc3\xb3w do tych samych produkt\xc3\xb3w, przebiega odmiennym torem. R\xc3\xb3\xc5\xbcni si\xc4\x99 od wyj\xc5\x9bciowego, przebiegaj\xc4\x85cego w homogennym roztworze, mniejsz\xc4\x85 energi\xc4\x85 aktywacji, od czego zale\xc5\xbcy szybko\xc5\x9b\xc4\x87 reakcji. Po przeprowadzeniu reakcji enzym wraca do stanu wyj\xc5\x9bciowego. Najcz\xc4\x99\xc5\x9bciej zachodzi tutaj mechanizm ping-pong. Wyj\xc5\x9bciowy substrat przy\xc5\x82\xc4\x85czany jest do enzymu, a p\xc3\xb3\xc5\xbaniej uwalnia si\xc4\x99 od niego produkt reakcji._NEWLINE_Enzym pe\xc5\x82ni swoj\xc4\x85 funkcj\xc4\x99 poprzez aminoacylowe reszty najcz\xc4\x99\xc5\x9bciej cystylowe i serylowe, rzadziej za\xc5\x9b histydylowe._NEWLINE_Ten rodzaj katalizy enzymatycznej spotyka si\xc4\x99 cz\xc4\x99sto w\xc5\x9br\xc3\xb3d transferaz._NEWLINE_Przyk\xc5\x82adem reakcji katalizowanej w ten spos\xc3\xb3b jest reakcja transaminacji. Bierze w nim udzia\xc5\x82 enzym wyposa\xc5\xbcony w fosforan pirydoksalu b\xc4\x85d\xc5\xba pirydoksamin\xc4\x99. Pocz\xc4\x85tkowo jest to fosforan pirydoksalu. Przy\xc5\x82\xc4\x85czeniu ulega alanina, a od\xc5\x82\xc4\x85cza pirogronian. Tym samym fosforan pirydoksalu, przejmuj\xc4\x85c grup\xc4\x99 aminow\xc4\x85, przekszta\xc5\x82ca si\xc4\x99 w pirydoksamin\xc4\x99. P\xc3\xb3\xc5\xbaniej przy\xc5\x82\xc4\x85cz si\xc4\x99 \xce\xb1-ketoglutaran. Od\xc5\x82\xc4\x85cza si\xc4\x99 glutaminian, zabieraj\xc4\x85c grup\xc4\x99 aminow\xc4\x85 oraz odnawiaj\xc4\x85c fosforan pirydoksalu._NEWLINE_Do enzym\xc3\xb3w dzia\xc5\x82aj\xc4\x85cych w ten spos\xc3\xb3b nale\xc5\xbc\xc4\x85 r\xc3\xb3wnie\xc5\xbc niekt\xc3\xb3re proteazy. Chodzi o proteazy serynowe takie, jak chymotrypsyna, trypsyna, elastaza. W przypadku chymotrypsyny pr\xc3\xb3cz kluczowej reszty serylowej na 195 miejscu w \xc5\x82a\xc5\x84cuchu peptydowej rol\xc4\x99 odgrywaj\xc4\x85 tutaj tak\xc5\xbce reszty histydyny 57 i asparaginianu 102, tworz\xc4\x85ce razem wahad\xc5\x82owiec protonowy. Proces rozpoczyna si\xc4\x99 od przekazu kationu wodoru. Procesy te prowadz\xc4\x85 do wzrostu w\xc5\x82a\xc5\x9bciwo\xc5\x9bci nukleofilowych tlenu seryny 195, kt\xc3\xb3ry mo\xc5\xbce dzi\xc4\x99ki temu skuteczniej zaatakowa\xc4\x87 karbonylowy atom w\xc4\x99gla wi\xc4\x85zania peptydowego. Grupa acylowa zostaje w ten spos\xc3\xb3b przeniesiona na reszt\xc4\x99 serylow\xc4\x85 enzymu. Natomiast C-ko\xc5\x84cowy fragment rozk\xc5\x82adanego peptydu wraz z uwolnion\xc4\x85 w ten spos\xc3\xb3b reszt\xc4\x85 aminow\xc4\x85 (tworz\xc4\x85c\xc4\x85 uprzednio roz\xc5\x82o\xc5\xbcone ju\xc5\xbc wi\xc4\x85zanie peptydowe) opuszcza miejsce aktywne enzymu. W dalszym etapie sie\xc4\x87 przekazu \xc5\x82adunku musi zadzia\xc5\x82a\xc4\x87 po raz kolejny, tym razem aktywuj\xc4\x85c cz\xc4\x85steczk\xc4\x99 wody do anionu wodorotlenkowego, mog\xc4\x85cego reagowa\xc4\x87 z acylowanym enzymem i odtworzy\xc4\x87 wyj\xc5\x9bciowy enzym, uwalniaj\xc4\x85c drugi produkt. Podobnie wygl\xc4\x85da mechanizm w przypadku elastazy czy trypsyny (r\xc3\xb3\xc5\xbcnice obejmuj\xc4\x85 po\xc5\x82o\xc5\xbcenie reszt aminoacylowych w \xc5\x82a\xc5\x84cuchu polipeptydowym enzymu)._NEWLINE_Mechanizm katalizy kowalencyjnej s\xc5\x82u\xc5\xbcy r\xc3\xb3wnie\xc5\xbc fruktozo-1,6-bisfosfatazie. W miejscu aktywnym znajduje si\xc4\x99 7 reszt aminoacylowych aktywnie zaanga\xc5\xbcowanych w kataliz\xc4\x99 reakcji., przy czym 3 z nich zalicza si\xc4\x99 do triady katalitycznej. Z substratem \xc5\x82\xc4\x85czy si\xc4\x99 reszta histydylu, tworz\xc4\x85c reszt\xc4\x99 fosfohistydyny.'