
_START_ARTICLE_
مصاوغة التريوز فسفات
_START_SECTION_
البنية
_START_PARAGRAPH_
مصاوغة التريوز فسفات هي مثنوي متماثل الوحدتين الفرعيتين، تتكون كل وحدة منهما من 250 حمض أميني. تحتوي بنية الوحدة الفرعية ثلاثية الأبعاد على ثمانية لوالب ألفا في الخارج وثمان صحائف بيتا بالداخل، في الشكل المقابل شريط العمود الفقري لكل وحدة فرعية ملون بالألوان من الأزرق إلى الأحمر ابتداء من النهاية الأمينية إلى النهاية الكربوكسيلية، يسمى هذا النمط البنيوي برميل ألفا-بيتا (برميل αβ) أو برميل TIm وهي أكثر تطويات البروتين شيوعا لحد الآن. يتواجد الموقع النشط لهذا الإنزيم بمركز البرميل.  يساهم جزيء حمض الجلوتاميك وجزيء هستيدين في آلية التحفيز. تسلسل الأحماض الأمينية في الموقع النشط محفوظ وهو متماثل في جميع مصاوغات التريوز فوسفات المعروفة._NEWLINE_تساهم بنية مصاوغة التريوز فوسفات في وظيفتها، ففضلا عن جزيئتي الغلوتامات والهستيدين المتموضعتين بدقة لتشكيل الإنيديول؛ يعمل عشر أو إحدى عشر حمضا أمينيا من المصاوغة كحلقة لتحقيق استقرار الوسيط. تُشكَّل الحلقة من الوحدات البنائية 166 حتى 176، حيث تنغلق وتشكل رابطة هيدروجينية مع مجموعة فوسفات الركيزة. هذه العملية تحقق استقرار وسيط الإنيديول والحالات الانتقالية الأخرى على مسار التفاعل._NEWLINE_فضلا عن جعل التفاعل ممكن حركيا، تحتجز حلقة المصاوغة وسيط الإنيديول لمنع تفككه إلى ميثيل جليوكسال وفوسفات غير عضوي. تجعل الرابطة الهيدروجينية بين الإنزيم ومجموعة الفوسفات  هذا التفكك غير مفضل حسب تأثير المجسم الإلكتروني . مركب ميثيل جليوكسال سُمّي وُيزال -إذا تم تشكيله- عبر آلية الغليكولاز. فقدان الرابطة الفوسفاتية الغنية بالطاقة والركيزة لبقية عملية تحليل الجلوكوز تجعل تكوين ميثيل جليوكسال غير فعال._NEWLINE_تقترح دراسات أن الليسين القريب من الموقع النشط (في الوضعية 12) أساسي أيضا لعمل الإنزيم، الليسين المبرتن في الأس الهيدروجيني الفيسيولوجي يمكن أن يساعد في تحييد الشحنات السالبة لمجموعة الفوسفات. حين يتطفر جزيء الليسين هذا إلى حمض أميني متعادل، تفقد المتصاوغة نشاطها بالكامل، لكن مع طفرات أخرى تكون أحماضا أمينية موجبة الشحنة تحافظ المصاوغة على بعض نشاطها.
_START_SECTION_
الآلية
_START_PARAGRAPH_
يتوسط آلية التحويل تكوين بيني لجزيء إينول. تم تحديد الطاقة المتحررة النسبية لكل حالة أساسية وانتقالية تجريبيا، وهي  موضحة في الشكل بالأسفل._NEWLINE_تسهل بنية المصاوِغة التحويل بين فسفات ثنائي هيدروكسي الأسيتون (DHAP) وجليسرألدهيد-3-فسفات (GAP). يزيل جزيء الغلوتامات المحب للنواة رقم 165 في المصاوغة بروتونات الركيزة، ويمنح الهستدين رقم 95 المحب للإلكترون بروتونا لتشكيل وسيط الإنيديول. حين يتم نزع بروتون منه؛ يمتص جزيء الإنيديولات الوسيط بروتونا من جزيء الغلوتامات 165 المبرتن ليمنح جليسرألدهيد-3-فسفات. تحفيز العملية العكسية يبدأ بشكل مماثل بتشكيل نفس جزيء الإنيديول، لكن مع تفاعل مع ذرة الأكسجين في C2._NEWLINE_مصاوغة التريوز فوسفات إنزيم محدود بمدى انتشار الركيزة أي أنه إنزيم مثالي. من وجهة نظر الديناميكا الحرارية تكوُّن فسفات ثنائي هيدروكسي الأسيتون مفضل 1:20 مقارنة بتكون جليسرألدهيد-3-فسفات. يتم استهلاك هذا الأخير بواسطة نازعة هيدروجين جليسرألدهيد-3-فسفات أثناء تحليل الجلوكوز ويدفع استخدامه في مراحل لاحقة التفاعل نحو إنتاجه. تُثبَّط مصاوغة التريوز فوسفات بواسطة الكبريتات -2SO4 و الفوسفات -3PO4 والزرنيخات و-3AsO4 والتي ترتبط بموقعها النشط. من المثبطات الأخرى نجد حمض 2-فوسفو جليكولات وهو مشابه مرحلة انتقالية، وغليسرول 1-فوسفات، وهو مشابه ركيزة.