
_START_ARTICLE_
بروتين ثانوي البنية
_START_PARAGRAPH_
بروتين ثانوي البنية (بالإنجليزية:  protein secondary structure ) في الكيمياء الحيوية والبيولوجيا البنائية هو البروتين في شكله العام الثلاثي الأبعاد المكون من قطاعات موضعية Local segments. وتعرف البنية الثانوية بأنها نسق من الروابط الهيدروجينية في بروتين، مثل لولب ألفا وصحيفة بيتا التي تشاهد في تشكيل ذري بنائي._NEWLINE_بمعنى آخر البنية الثانوية تتمثل في نسق من الرابطات الهيدروجينية التي تربط بين ذرة هيدروجين في جزيء أمين وذرة أكسجين في جزيءكربونيل وتكون موجودة في رابطة ببتيدية لأحد البروتينات._NEWLINE_يمكن لأخصائيي النظم البلورية تعيين البنية الثانوية للمواد وتسجيلها في بنك بيانات البروتين. العنصران الثانويان الأكثر شيوعا هما لوالب ألفا وصفائح بيتا، على الرغم من أن دوران بيتا وحلقات أوميغا تحدث أيضا._NEWLINE_وعادة ما تشكل عناصر الهيكل الثانوي بشكل عفوي كوسيط قبل طي البروتين في هيكله ثلاثي الأبعاد ثلاثي الأبعاد. ويعرف الهيكل الثانوي رسميا بنمط الروابط الهيدروجينية بين ذرات الهيدروجين الأميني وأكسجين الكربوكسيل في العمود الفقري للببتيد. ويمكن بدلا من ذلك تحديد الهيكل الثانوي على أساس النمط العادي من زوايا ثنائي السطوح العمود الفقري في منطقة معينة من مؤامرة راماشاندران بغض النظر عما إذا كان له روابط الهيدروجين الصحيحة._NEWLINE_وقدم مفهوم الهيكل الثانوي لأول مرة من قبل كاج ألريك ليندرستروم لانج في ستانفورد في عام 1952.  وهناك أنواع أخرى من البوليمرات الحيوية مثل الأحماض النووية تمتلك أيضا هياكل ثانوية مميزة.
_START_SECTION_
الأنواع
_START_PARAGRAPH_
أكثر الهياكل الثانوية شيوعا هي خلاطات ألفا وصفحات بيتا._NEWLINE_واللوالب الأخرى، مثل لولب 310 ولولب π تكون لها أنماط مواتية هيدروجين مواتية، ولكنها نادرا ما تلاحظ في البروتينات الطبيعية إلا في نهايات لولب α بسبب التعبئة العمود الفقري غير المواتية في وسط اللولب.إن المنعطفات الضيقة والحلقات الفضفاضة والمرنة تربط عناصر الهيكل الثانوي "العادية". لفائف عشوائية ليست بنية ثانوية حقيقية، ولكن هو فئة من المطابقة التي تشير إلى غياب الهيكل الثانوي العادية. الأحماض الأمينية تختلف في قدرتها على تشكيل مختلف عناصر الهيكل الثانوي. البرولين والجليكاين تعرف أحيانا باسم "قواطع الحلزون" لأنها تعطل انتظام التشكيل الفقري لولب α. ومع ذلك، على حد سواء لديهم قدرات التوافق غير عادية وتوجد عادة في المنعطفات. الأحماض الأمينية التي تفضل اعتماد التوافق حلزونية في البروتينات تشمل الميثيونين، ألانين، ليوسين، الغلوتامات وليسين ("مالك" في الأحماض الأمينية الأحرف حرف واحد)؛ وعلى النقيض من ذلك، فإن المخلفات العطرية الكبيرة (التربتوفان، التيروزين والفينيل ألانين) والأحماض الأمينية المتفرعة من C (إيزولوسين، فالين، وثريونين) تفضل اعتماد توافق β-ستراند._NEWLINE_ومع ذلك، هذه التفضيلات ليست قوية بما فيه الكفاية لإنتاج طريقة موثوق بها للتنبؤ بنية ثانوية من تسلسل وحده. ويعتقد أن الاهتزازات الجماعية ذات التردد المنخفض تكون حساسة للصلابة المحلية داخل البروتينات، وكشف عن هياكل بيتا لتكون أكثر جمودا من البروتينات ألفا أو مختلطة بشكل عام.  قياسات نثر النيوترون قد ربطت مباشرة السمة الطيفية في ~ ثز ~ إلى الاقتراحات الجماعية للهيكل الثانوي للبروتين بيتا غفب. قد تكون أنماط الترابط الهيدروجيني في الهياكل الثانوية مشوهة بشكل كبير، مما يجعل التحديد التلقائي للهيكل الثانوي صعبا. هناك عدة طرق لتحديد بنية البروتين بشكل رسمي
_START_SECTION_
التحديد التجريبي
_START_PARAGRAPH_
يمكن تقدير محتوى البنية الثانوية الخام للبوليمر الحيوي (على سبيل المثال، "هذا البروتين هو 40٪ α-هيليكس و20% β-شيت.") مطيافيا.   وبالنسبة للبروتينات، فإن الطريقة الشائعة هي الأشعة فوق البنفسجية البعيدة المدى (الأشعة فوق البنفسجية فوق البنفسجية، 170-250 نانومتر). يشير الحد الأدنى المزدوج وضوحا في 208 و222 نانومتر هيكل لولب α، في حين أن الحد الأدنى واحد في 204 نانومتر أو 217 نانومتر يعكس هيكل عشوائي لفائف أو β ورقة، على التوالي._NEWLINE_وهناك طريقة أقل شيوعا هي الطيف بالأشعة تحت الحمراء، الذي يكشف الاختلافات في التذبذبات السندات من مجموعات أميد بسبب الهيدروجين الرابطة. وأخيرا، يمكن تقدير محتويات هيكل الثانوي بدقة باستخدام التحولات الكيميائية لطيف NMR غير مخصص في البداية.
_START_SECTION_
تنبؤ الهيكل
_START_PARAGRAPH_
إن التنبؤ بالهيكل الثالث للبروتين من تسلسل الأحماض الأمينية هو مشكلة صعبة للغاية (انظر التنبؤ ببروتين البروتين)، ولكن استخدام تعريفات البنية الثانوية البسيطة هي أكثر قابلية للمسار. كانت الطرق المبكرة للتنبؤ بالهيكل الثانوي تقتصر على التنبؤ بالدول الثلاث السائدة: الحلزون، أو الورقة، أو الملف العشوائي. واستندت هذه الأساليب على بروتينات الحلزون أو صفائح تشكيل الأحماض الأمينية الفردية، وأحيانا إلى جانب قواعد لتقدير الطاقة الحرة لتشكيل عناصر الهيكل الثانوي. وكانت هذه الأساليب دقيقة ~ 60٪ عادة في التنبؤ أي من الدول الثلاث (هيليكس / ورقة / لفائف) تتبنى بقايا. كانت الطريقة الأولى المستخدمة على نطاق واسع للتنبؤ بنية البروتين الثانوي من تسلسل الأحماض الأمينية طريقة شو-فسمان._NEWLINE_وقد أجريت زيادة كبيرة في الدقة (إلى ما يقرب من 80% تقريبا) من خلال استغلال محاذاة تسلسل متعددة. مع العلم أن التوزيع الكامل للأحماض الأمينية التي تحدث في موقع (وفي جوارها، وعادة ما تكون 7 بقايا على كلا الجانبين) طوال التطور يوفر صورة أفضل بكثير للميول الهيكلية بالقرب من هذا الموضع. للتوضيح، بروتين معين قد يكون الجلايسين في موقف معين، والتي في حد ذاتها قد تشير إلى ملف عشوائي هناك. ومع ذلك، قد تكشف محاذاة تسلسل متعددة أن الأحماض الأمينية تفضل الحلزون تحدث في هذا الموقف (والمواقف القريبة) في 95٪ من البروتينات متماثلة التي تمتد ما يقرب من مليار سنة من التطور. وعلاوة على ذلك، من خلال فحص متوسط هدروفوبيسيتي في ذلك والمواقف القريبة، نفس المحاذاة قد تشير أيضا إلى نمط من بقايا المذيبات إمكانية الوصول يتفق مع لولب α. مجتمعة، وهذه العوامل تشير إلى أن الجلايسين من البروتين الأصلي يعتمد هيكل لولب α، بدلا من لفائف عشوائية. وتستخدم عدة أنواع من الطرق للجمع بين جميع البيانات المتاحة لتشكيل التنبؤ حالة 3، بما في ذلك الشبكات العصبية، ونماذج ماركوف خفية وآلات ناقلات الدعم._NEWLINE_ توفر أساليب التنبؤ الحديثة أيضا درجة الثقة لتنبؤاتها في كل موقف. وقد تم قياس أساليب التنبؤ بالهيكل الثانوي بشكل مستمر، على سبيل المثال، إيفا (معيار). وبناء على هذه الاختبارات، كانت الأساليب الأكثر دقة هي بسيبريد، سام، بورتر، بروف، و سابل.  ويبدو أن المجال الرئيسي للتحسين هو التنبؤ بالخطوط β؛ وتوقعت بقايا بثقة كما β حبلا من المرجح أن يكون ذلك، ولكن الطرق هي عرضة للتغاضي عن بعض شرائح β حبلا (السلبيات كاذبة)._NEWLINE_ومن المرجح أن يكون الحد الأعلى لدقة التنبؤ بنسبة 90٪ عموما، وذلك بسبب الخصوصيات الخاصة بالطريقة المعيارية (دسب) لتخصيص فئات الهيكل الثانوي (هيليكس / ستراند / سويل) إلى هياكل بدب، والتي تقاس عليها التنبؤات._NEWLINE_التنبؤ الدقيق للهيكل الثانوي هو عنصر أساسي في التنبؤ بالهيكل الثالث، في جميع الحالات أبسط (نمذجة التناظر). على سبيل المثال، نمط التنبؤ بثقة من ستة عناصر هيكل ثانوي βαββαβ هو توقيع أضعاف فيريدوكسين.
_START_SECTION_
تطبيقات
_START_PARAGRAPH_
ويمكن استخدام كل من البروتين والهياكل الثانوية الحمض النووي للمساعدة في محاذاة تسلسل متعددة. ويمكن جعل هذه المحاذاة أكثر دقة من خلال إدراج معلومات الهيكل الثانوي بالإضافة إلى معلومات تسلسل بسيطة._NEWLINE_هذا هو في بعض الأحيان أقل فائدة في الحمض النووي الريبي لأن الاقتران قاعدة هو أكثر تحفظا بكثير من تسلسل. ويمكن في بعض الأحيان العثور على علاقات بعيدة بين البروتينات التي تكون هياكلها الأولية غير قابلة للتخليق عن طريق الهيكل الثانوي._NEWLINE_وقد تبين أن لولب- α هي أكثر استقرارا وقوية للطفرات وديسيغنيبل من β فروع في البروتينات الطبيعية، وبالتالي تصميم وظيفية جميع البروتينات α من المرجح أن يكون أسهل أن تصميم البروتينات مع كل من الحلزون والخيوط. وقد تم تأكيد هذا مؤخرا تجريبيا.