Erstmals seit 1991 hat man den Produzenten gewechselt, Rick Rubin ins Boot geholt. Viel hört man von ihm aber nicht, der Sound ist einer der Hauptkritikpunkte. Laut ist nicht immer besser, eine differenziertere Produktion mit weniger prominenten Drums wäre besser gewesen, zumal Lars Ulrichs Spiel nicht gerade einfallsreich wirkt. Neben den beeindruckenden technischen Fähigkeiten seiner Kollegen wirkt der gute Mann verdammt blass, womit sich in den vergangenen 27 Jahren rein gar nichts verändert hat.\nSchon ist sämtliche Kritik abgearbeitet, denn musikalisch ist „Death Magnetic“ eine positive Überraschung, beinahe eine Offenbarung. Man kehrt zurück zu den thrashigen 80er Jahren, vereinnahmt progressive Strukturen des Epos „…And Justice For All“ für sich und lässt gleichzeitig den druckvollen Rocksound der „Load“-Ära nicht vergessen. Vielleicht ist „Load-Thrash“ die passende Bezeichnung für den Sound dieser Platte.\nMit einem schlagenden Herz eröffnet der neue Streich. Bezeichnend, scheint sich Metallica doch selbst neues Leben eingehaucht zu haben. Das Tempo in „That Was Just Your Life“ ist hoch, die Wendungen kniffelig. Und dann ist es da, das Gitarrensolo. Kirk Hammett darf wieder die Flitzefinger über die Saiten jagen, macht sich prächtig. Referenzen an die Vergangenheit setzt vermutlich „The End Of The Line“ am deutlichsten. Nicht nur, dass man das Intro von einem der beiden 2007 live gezockten Songs kennt, die Strophen erinnern stark an „Creeping Death“. Hier tritt nun das angenehm gepacete „Broken, Beat & Scarred“ auf, das nur gelegentlich aufs Tempo drückt. Wenn aber, dann spektakulär.\nErste Single ist „The Day That Never Comes“, eine klassische 80s-Thrash-Ballade, die zur Halbzeit in bester „One“-Manier durchstartet. Maiden lassen grüßen. „All Nightmare Long“ ist ein Highlight, bezieht sich textlich dezent ein wenig auf „Enter Sandman“ und punktet mit einem verdammt eingängigen Refrain. Kein Wunder, dass die WWE den Track als Titelsong für „No Mercy“ verwenden will. Zu den größten Überraschungen zählt „Cyanide“. Nicht wegen seinem „Seek & Destroy“-Refrain, nicht wegen seinem verwinkeltem Auftreten – Rob Trujillo zupft kurze Bass-Solo-Passagen, die beinahe Crossover-Potential offenbaren.\nViel diskutiert ist mit Sicherheit „The Unforgiven III“, eine gar unerwartete Fortsetzung. Das Intro mit Piano und Streichern erinnert eher an Ennio Morricone. Dazu gibt es fantastische Textzeilen („How can I blame you when I can’t forgive myself?“), grandioses Riffing, ein starkes Solo und einen verzweifelten Hetfield, der um Vergebung bittet. Etwas länger braucht da schon „The Judas Kiss“, das wohl an die klassischen, verwinkelten Thrash-Epen Marke „Leper Messiah“ und Konsorten anknüpfen soll. Anfangs verdammt sperrig, erschließt sich langsam aber sicher die spielerische Qualität dieses Klotzes.\nAn vorletzter Position erwartet den Hörer eine zehnminütige Überraschung. „Suicide & Redemption“ ist das erste Instrumentalstück seit 22 Jahren („To Live Is To Die“ scheidet mit seinem Burton-Gedicht aus). Nach und nach wird Schicht über Schicht aufgetragen, tauchen sogar dezente Referenzen zu „Orion“ auf, bevor Hammett seine Pedale durchtritt. Von vorne bis hinten stimmig, sogar mit dem obligatorischen Fade-In und Fade-Out. Abschließend kommen alle Thrasher auf ihre Kosten. „My Apocalypse“. ist mit fünf Minuten verdammt kurz ausgefallen (verhältnismäßig!) und erinnert in Aufbau und Durchschlagskraft an „Battery“. Furioses wie unerwartetes Finale.\n„Death Magnetic“ ist eine willkommene Überraschung. Metallica liefern einen repräsentativen Querschnitt über alle Alben, der zwar längst nicht perfekt ist – Sound, Drums, stellenweise fehlende gesangliche Tiefe, unnötig ausgereizte Passagen – aber trotz Überlänge von knapp 75 Minuten kommt kaum Langeweile auf. Hier ist er also, der erhoffte Befreiungsschlag. Heißen wir ihn willkommen.\nVertigo (Unversal Music)


5 verschiedene Düsen, max. Fördermenge 540 l/h, STIER Hochdruckreiniger SDR-300, 3200 W, 10 Meter Arbeitsradius, 5 Meter Schlauch,, max. Druck 225 bar, mit Schlauchtrommel, rostfreie Spritzpistole\nSTIER GARDEN - Stier garden bietet hochwertiges Equipment für die ambitionierte Gartenarbeit. Lieferumfang: 1x stier hochdruckreiniger sdr-300, 1x 5 meter schlauch, 1x seifenflasche und Reinigungsstift, 1x 5 meter stahlverstärkte schlauchtrommel, 1x Turbodüse, 1x 5 Meter Kabel, 1x Terassenreiniger, 1x Einlassfilter, 4x Schnelldüse, 1x rostfreie Spritzpistole, 1x Bedienungsanleitung.\nKraftvoll: der stier hochdruckreiniger ist ideal geeignet für gelegentliche Reinigungsarbeiten rund ums Haus, im Garten oder auf der Terasse. Starke Leistung zum starken Preis.\nFarbcodierte schnelldÜsen: die 4 schnelldüsen des stier hochdruckreinigers SDR-300 sind für unterschiedliche Einsätze konzipiert - extra starker Strahl, Flächenreinigung oder zur Verwendung mit Reinigungsmitteln. 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Toll für Ausflüge nach Gent, Knokke Brügge oder an die Küste - Auberge du Pecheur, Sint-Martens-Latem Bewertungen - TripAdvisor\nHotels in der Nähe von Auberge du Pecheur\nRestaurants in der Nähe von Auberge du Pecheur\nAktivitäten in der Nähe von Auberge du Pecheur\nToll für Ausflüge nach Gent, Knokke ... - Auberge du Pecheur\nToll für Ausflüge nach Gent, Knokke Brügge oder an die Küste\nBewertung zu Auberge du Pecheur\nDas Auberge du Pecheur liegt sehr idyllisch im Grünen an einem kleinen Fluss. Die Zimmer sind in verschiedenen Häusern untergebracht. Alle sehr geräumig und mit allem Komfort ausgestattet. Der Empfang war sehr herzlich und hilfsbereit. Es gibt verschiedene Restaurants (auch mit Michelin Stern). Es gibt aber auch in der Nähe Restaurants für jeden Geschmack. Zum Fluss hin gibt es eine tolle Terrasse. Mit Sicherheit im Sommer oder für Hochzeiten oder sonstige Feste eine tolle Location. Parkplätze sind kostenlos und ausreichend vorhanden. Das Frühstück war qualitativ sehr gut. Allerdings kam das Personal mit dem Nachfüllen nicht nach. Ansonsten ein rundum gelungener Aufenthalt. Hier kommen wir sehr gerne wieder hin\nStellen Sie Bardolino 99 eine Frage zu Auberge du Pecheur\nDanke, Bardolino 99!\nAlle Hotels in Sint-Martens-Latem anzeigenAlle anzeigen\nNr. 32 von 39 Hotels in Gent\nNr. 33 von 39 Hotels in Gent\n7 - 12 von 240 Bewertungen\nSehr schöne Zimmer, Restaurant überteuert\nHabe zwei Übernachtungen in diesem Hotel gebucht, welches sich in einem noblen Vorort von Gent sich befindet. Das Hotel (das Hauptgebäude ist ein altes Farmhaus) hat nur wenige Zimmer , die sehr geräumig und sauber sind und sehr modern eingerichtet. Auf der anderen Seite der Strasse befinden sich noch zwei Gästehäuser mit jeweils mehreren Zimmern. Das Frühstück ist hervorragend, man bietet dem Gast hier qualitativ hochwertige und frische Produkte an. Der Empfang an der Rezeption war sehr freundlich, ausreichend Parkmöglichkeiten sind vorhanden.\nZum Stadtzentrum mit dem Auto ca. 15Min.\nDas Restaurant (durch einen Michelin Stern bewertet) scheint jeden Abend durch die ortsansässigen gut betuchten Leute ausgebucht zu sein. Wer für ein Abendessen rund 170 EUR ausgeben möchte, der mag hier gerne zu Abend speisen. Nach der Durchsicht der Menükarte verließ ich allerdings das Restaurant, die steife Atmosphäre war nicht so mein Fall, genauso wenig wie die sehr kleinen Portionen auf den Tellern.\nFazit: Übernachtung und Frühstück war sehr gut, daher kann ich eine Empfehlung geben.\nStellen Sie tomhd883 eine Frage zu Auberge du Pecheur\nMeine Frau und ich übernachteten in der Auberge du Pêcheur und alles war super!!! Unser Zimmer war im Latem House (einer andere Villa als das Hauptgebäude)!! Total schön zwischen Bäumen gelegen!!! Buchte einen Tisch in dem mit einem Michelin-Stern ausgezeichneten Restaurant des Hotels!!! Wir freuten uns, dass in Belgien die Sonne schien, denn so konnten wir auf der Terrasse essen und dabei den Sonnenuntergang beobachten. Das Restaurant ist in der Nähe des Flusses Leie!!! Einige Gäste kamen im Boot zum Essen!!! Das Personal war professionell und aufmerksam!!! Es sollte romantisch sein und das war es auch!!!\nHabe schon unseren nächsten Aufenthalt gebucht!!!\nStellen Sie dewilde eine Frage zu Auberge du Pecheur\n1 Danke, dewilde!\nFantastisches Personal, aber Detail ist schlecht\nStellen Sie Andrew W eine Frage zu Auberge du Pecheur\nSchönes Hotel an den Grenzen von der Leie\nStellen Sie Kris P eine Frage zu Auberge du Pecheur\nTolles, ruhiges Hotel, aber vorsichtig beim Überqueren der Straße\nStellen Sie TheReviewGuy77 eine Frage zu Auberge du Pecheur


Kryolan - Profi Make up Theaterschminke\nKryolan Make-up ist seit �ber 40 Jahren einer der f�hrenden Theater Make up Anbieter weltweit. Das Theater Make up wurde entwickelt f�r den professionellen Bereich, jedoch auch f�r Endverbraucher\nKosmetische Kryolan Make-up gilt dem dekorativen K�rperschmuck und soll im allgemeinen die Ausstrahlung einer Person steigern. Kryolan Make-up dient der Betonung der pers�nlichen Attraktivit�t und der Kaschierung eventuell vorkommender Makel, wie Falten oder Couperose. Diese Kryolan Make-up nutzten vorwiegend Frauen, zunehmend aber auch M�nner . Dekoratives Kryolan Make-up ist meist an die jeweiligen Modetrends und den Erscheinungsbild gebunden.\nKryolan Kryolan Schminke f�r Theater - Make-up f�r Film - Kryolan Schminke als B�hnen Make up - Kryolan Make-up f�r den Laufsteg - Kryolan Make-up f�r Video Produktionen - Kryolan Aqua Color f�r Kinderschminken - Kryolan Wimpern f�r Travestie - Camouflage Make-up bei Hautanomalien - Kryolan f�r den t�glichen Gebrauch - Kryolan Make-up f�r Foto\nIn den Anf�ngen des Films wurde Kryolan Make-up entwickelt. Eine der ersten Kryolan Produkte ist das Creme Make up das vorwiegend auch im Theater durch Maskenbildnern eingesetzt wird. Sp�ter glich man das Make-up den jeweiligen Modetrends an.


Sonja Ornella stellt sich vor: Von Linealen und Dunkler Materie - Wissens°raum\n08 Dez Sonja Ornella stellt sich vor: Von Linealen und Dunkler Materie\nPosted at 12:43h in Vor den Vorhang by Wissensraum\nMein Weg in die Naturwissenschaft und zum Wissens°raum ist – wie so viele andere Wege – geprägt von Zufall und gezieltem Streben. Meine Mutter ist in Teheran geboren, mein Vater in Linz und ich 1995 in Wien.\nLineale im All\nGegen Ende der Schulzeit war ich vielleicht zum ersten Mal gedanklich mit der Frage konfrontiert, wie groß die Welt eigentlich ist, in die man bald freigelassen wird. Dazu passend, habe ich eine Fachbereichsarbeit über die Entfernungsbestimmung im Universum geschrieben: Mein erster Kontakt mit der Astronomie beziehungsweise Astrophysik.\nAstronom*innen nehmen die Entfernung zwischen uns und der Sonne (= ungefähr 150 Millionen Kilometer) her und bauen daraus ein Lineal zu den nächsten Sternen. Und von dort legen sie wieder ein Lineal zu ganz besonderen Sternen und von dort ein noch größeres Lineal zu Sternhaufen und so weiter…\nSo ist es „mir passiert“, dass ich mich auf der Universität Wien für die Bachelorstudien Physik und Astronomie inskribiert habe (und eigentlich auch für Politikwissenschaft, aber das ist neben der Mathematik irgendwie untergegangen).\nJeweils eines dieser Studien für sich genommen ist schon sehr zeitintensiv, geschweige denn beide gemeinsam. Viel extra Zeit bleibt da nicht. Vor allem, wenn man von der Universität gepackt ist. Im äußerst positiven wie im negativen Sinne.\nMit der Zeit habe ich gelernt, wie wertvoll Studienkolleg*innen sind. Die besten Momente sind vielleicht die, in denen man zusammensitzt und gemeinsam nachdenkt und Ideen entwickelt. Ideales Studieren wäre wohl eine Zeit, in der man …\ntausende, laute und stolze Fehler macht;\nsich traut, vor anderen „laut zu denken“ und sich zu melden;\nhin und wieder pausiert und im Geist der Philosophie auch mal einen Schritt zurück macht und sich fragt, was man da denn bitte tut;\nund in der man vor allem eine Million Fragen stellt.\nDie Universitätssternwarte. Vielen Dank an das Institut für Astrophysik der Universität Wien für die Erlaubnis, die Fotos zu verwenden.\nVieles spricht dafür, aber wir sehen sie nicht…\nJetzt, sieben Jahre später, habe ich einen Bachelor in Physik, einen Bachelor in Astronomie, einen Master in Astronomie und ein „so dahin studiertes“ halbes Physik-Masterstudium. Erst irgendwann gegen Ende ist mir langsam etwas mehr bewusst geworden, wie ich dem idealen Studium etwas näherkomme.\nEingeschlossen von wildem Wald und hohen Ziegelmauern in Räumen der Universitätssternwarte forschte und forsche ich im Zuge meiner Masterarbeit und dem Paper, an dem ich gerade schreibe, an sogenannter „Dunkler Materie“, genauer gesagt an einem speziellen Teilchenmodell für Dunkle Materie. Diese Bezeichnung steht bis heute für einen immensen, im Universum verteilten Haufen an Materie, welche wir nicht sehen können. Ohne sie können wir uns jedoch kaum erklären, wie sich das Universum zu dem entwickelt hat, was es heute ist. (Alle, für die das Thema „Dunkle Materie“ spannend klingt, können sich auf weitere Blogbeiträge dazu freuen.)\nIm Laufe des Studiums habe ich oft als Tutorin gearbeitet und in der Lehre ausgeholfen und dadurch freudig erkannt, wieviel Spaß mir die Lehre und das Verstehen und Weitergeben von Konzepten macht. Und passend dazu habe ich durch ein von Zufall geprägtes Gespräch mit der Bekannten einer Freundin vor einigen Jahren von dem Verein ScienceCenter Netzwerk und dessen Wissensraum-Projekt erfahren und mich beworben. Wenig überraschend hat mir damals die Arbeit mit so viel vor Kreativität sprühenden Menschen unglaublich viel Spaß gemacht. Damals vor Ort und heute digital.\nTitelfoto: (c) Gabriel Lahrmann, Universitätssternwarte Wien, 2020, https://astro.univie.ac.at\nGeschichten, Weltraum, Wissenschaft\nArchäologie Astronomie Astronomin Ausgrabung Balance Begegnungsort Bücher Corona Dialog Dunkle Materie Experiment Exploratorium Filme ForschenStattFaken Forschergeist Geschichten Innovation Kinder Klimawandel Meer MEGA Menschen Mitmachen Mond Mut NASA Nobelpreis Outdoor Raumfahrt SDGs Sprachen Stromkreis Technik Teleskop Tinkering USA Vera Rubin Weltraum Wien Wissenschaft Wissenschafterin\nDER WISSENS°RAUM DANKT


Polen: Letzte Hoffnung für die Gegner der Justizreform - Politik - SZ.de\nPolen:Letzte Hoffnung für Gegner der polnischen Justizreform\n100 000 Menschen demonstrieren für eine unabhängige Justiz - das Staatsfernsehen hingegen berichtet von kleinen Protesten, die den "Sturz der demokratisch gewählten Regierung" fordern würden.\nDie Unabhängigkeit der polnischen Justiz steht auf dem Spiel.\nPräsident Duda könnte mit seinem Veto verhindern, dass die vom Parlament beschlossenen Reformen in Kraft treten.\nLaut Umfragen befürwortet eine Mehrheit der Polen seinen Einspruch.\nPolens Präsident Andrzej Duda wird an diesem Montag führende Richter empfangen, um ihre Bedenken gegen drei vom Parlament beschlossene Gesetze zu hören: Diese Gesetze würden Polens führenden Juristen zufolge die in der Verfassung garantierte Unabhängigkeit der Justiz faktisch beseitigen.\nDie drei Gesetze lösen im Fall der Unterschrift durch den Präsidenten den Landesrichterrat (KRS) in seiner bisherigen, regierungsunabhängigen Form auf und unterstellen den laut Verfassung mit der Auswahl und Kontrolle von Richtern und der Unabhängigkeit der Justiz betrauten Rat faktisch Justizminister und Parlament. Die Präsidenten normaler Gerichte und ihre Stellvertreter würden ebenso dem Justizminister unterstellt und können von ihm jederzeit entlassen werden. Alle Richter des Obersten Gerichts würden sofort entlassen, ihre Nachfolger und eine neue Disziplinarkammer vom Justizminister bestimmt und kontrolliert.\nPolens Senat, die obere Kammer des Parlaments, nahm in der Nacht zum vergangenen Samstag als letztes das Gesetz über das Oberste Gericht an - die Gesetze zum Landesrichterrat und allgemeinen Gerichten wurden bereits am 12. Juli beschlossen. Der Präsident, der wie die Parlamentsmehrheit aus der nationalpopulistischen Partei "Recht und Gerechtigkeit" (Pis) kommt, hat 21 Tage Zeit, um ein Gesetz zu unterschreiben, sein Veto einzulegen oder das Gesetz zur Begutachtung ans Verfassungsgericht zu schicken. Das Verfassungsgericht wird nach mehreren rechtswidrigen Entscheidungen und Besetzungen seit Ende 2016 von der Regierung kontrolliert.\n"Wir zählen bei allen drei Gesetzen auf ein Veto" des Präsidenten, sagte KRS-Sprecher Waldemar Żurek. Präsident Duda empfängt am Montag erst die Präsidentin des Obersten Gerichts, Małgorzata Gersdorf, dann den KRS-Vorsitzenden Dariusz Zawistowski. Neuen Umfragen zufolge sind nur 29 Prozent der Polen dafür, dass der Präsident die umstrittenen Gesetze unterschreibt - 55 Prozent befürworten ein Veto des Staatschefs. Um dieses zu überstimmen, sind im Parlament zwei Drittel aller Stimmen erforderlich. Die Regierung verfügt indes nur über eine knappe Mehrheit - die Gerichtsgesetze wären damit gescheitert. Umfragen zufolge genießt die Pis noch die Unterstützung von 27 bis 33 Prozent der Polen und ist damit angesichts einer zersplitterten Opposition weiterhin stärkste Partei.\n100 000 Menschen demonstrieren - das Staatsfernsehen hat eine eigene Sicht der Dinge\nDem Sprecher des polnischen Präsidenten zufolge enthält das hastig verabschiedete Gesetz zum Obersten Gericht einen Widerspruch: Während Artikel 12 des Gesetzes festlege, dass dem Präsidenten künftig fünf Kandidaten für das Amt des Präsidenten des Obersten Gerichts vorgeschlagen würden, sei in Artikel 18 nur von drei Kandidaten die Rede. "Der Präsident wird dies beim Treffen seiner Entscheidung berücksichtigen", sagte Sprecher Krzysztof Lapinski. Der Sprecher erwähnte indes nicht, dass das Gesetz führenden polnischen Rechtsexperten zufolge im Grundsatz ebenso verfassungswidrig ist wie die zwei vorangegangenen Gesetze zum KRS und zu den allgemeinen Gerichten. Präsident Duda hat zuvor bereits andere von Experten als rechtswidrig bezeichnete Gesetze unterschrieben.\nUnterdessen gingen am Wochenende in Dutzenden polnischen Städte die Proteste gegen die umstrittenen Gesetze weiter. Allein in Warschau schätzte die - von der Opposition kontrollierte - Stadtverwaltung die Zahl der Demonstranten vor dem Palast des Präsidenten, dem Parlament oder dem Obersten Gericht bei abendlichen Kundgebungen auf mehrere Zehntausend Menschen. Schätzungsweise 10 000 Menschen protestierten am Samstag in Krakau, ebenfalls Tausende in Posen: Insgesamt dürften weit mehr als 100 000 Menschen demonstriert haben - der Gazeta Wyborcza zufolge in 140 Städten.\nWer allerdings in der polnischen Provinz lebt und seine Informationen ausschließlich aus dem regierungskontrollierten Fernsehen bezieht - der erfährt nicht, dass sich überhaupt etwas Ungewöhnliches im Lande tut. In Warschau hätten sich "einige Tausend Menschen" versammelt, auch in anderen Städten werde protestiert, meldete das Staatsfernsehen TVP. Ziel der Proteste sei "der Sturz der demokratisch gewählten Regierung", so TVP-Reporter Marcin Tulicki. Als sogenannten Experten interviewte TVP den Pis-nahen Publizisten Jacek Karnowski: Dieser beschuldigte die Demonstranten, zusammen mit US-Milliardär George Soros in Warschau einen neuen Maidan organisieren zu wollen. Der Protest Hunderttausender Ukrainer auf dem Kiewer Maidan-Platz führte Anfang 2014 zu Sturz und Flucht des moskaunahen Präsidenten Wiktor Janukowitsch.\nAlleine in Warschau gehen etwa 50 000 Menschen auf die Straße. Sie fordern "freie Gerichte" und skandieren: "Wir verteidigen die Demokratie."\n© SZ vom 24.07.2017/lalse


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Rotbuche Blatt ᐅ Aussehen, Merkmale & Besonderheiten\nGartenbista » Pflanzen » Rotbuche Blatt – so erkenne ich das Laub des Fagus sylvatica\nDas Rotbuche Blatt ist rot – daher hat der Baum seinen Namen. Könnte man meinen, ist jedoch nicht so. Da es jedoch durchaus Buchen mit rotem Laub gibt, die aber wiederum anders heißen, ist die Verwirrung für manch einen Naturfreund komplett. Um Licht ins Dunkel des Buchenlaubes zu bringen, haben wir die wesentlichen diesbezüglichen Merkmale und Unterschiede für Sie zusammengefasst.\nRotbuchenblätter bestimmen – Farbe\nJeder, der mit offenen Augen durch die Natur geht, hat schon einmal Bäume mit roten Blättern gesehen. Fällt dann der Begriff „Rotbuche“, so werden mit ihm ebendiese Gehölze assoziiert. Nachvollziehbar, aber leider nicht richtig: die Rotbuche hat grüne Blätter. Vermutlich verdankt sie ihren Namen der Tatsache, dass ihr Holz einen leicht rötlichen Farbton hat.\nKein Wunder, dass der hierzulande am häufigsten vertretene Laubbaum meistens einfach nur „Buche“ genannt wird…\nDas Rotbuche Blatt unterscheidet sich bezüglich der Form nicht von anderen Vertretern seiner Art: es ist oval und läuft am Ende etwas spitz zu. Diese Blattform ist charakteristisch für Buchengewächse.\nDie Blätter können unterschiedlich groß sein: mit einer Länge von 5 – 10 cm sowie einer Breite von 3 – 8 cm sind sowohl kleinere, mittelgroße als auch recht große Exemplare vorhanden. Studien zufolge ist die jeweilige Größe abhängig davon, an welcher Stelle in der Krone beziehungsweise dem Geäst sich das Blatt befinden. Jene Blätter, die weit oben und außen sitzen und demzufolge viel Licht und Sonne abbekommen sind gemäß dieser Theorie größer als jene, die in Stammesnähe sowie im Inneren der Krone wachsen. Auch ist die Größe abhängig vom jeweiligen Alter des Laubes: nach dem Austrieb sind die frischen grünen Blätter logischerweise noch kleiner als „ausgewachsene“ Exemplare im Sommer.\nRotbuche Blatt Merkmale\nAuffällig ist, dass die Blätter der Rotbuche leicht gewellt Dies ist – wie bei manch anderen Gewächsen – jedoch kein Zeichen einer Mangelerscheinung, sondern einfach ein Charakteristikum dieses Gehölzes.\nBetrachtet man den Blattrand, so wird man feststellen, dass dieser nur leicht gesägt ist.\nDie Blätter sind wechselständig angeordnet.\nRotbuchen im Herbst\nJe mehr sich das Jahr dem Ende zuneigt, desto schöner werden die Blätter der Rotbuche: sie bekommen eine kräftige orangene Farbe, deren Höhepunkt im November erreicht ist. Dies ist insofern ein Meisterwerk der Natur, als dass zu diesem Zeitpunkt die meisten anderen Gehölze kahl und traurig in der ohnehin recht öden Landschaft herumstehen.\nDas Rotbuche Blatt ist sehr anhänglich. So sehr, dass es den Baum im Winter gar nicht verlassen möchte, sondern bis zum Neuaustrieb im folgenden Frühjahr hängen bleibt. Von seiner Schönheit ist jedoch nicht mehr viel zu sehen: es ist braun und vertrocknet.\nRotbuche im eigenen Garten kultivieren\nBlutbuche – Baum-Steckbrief\nRotbuchenhecke schneiden – Anleitung\nVerwechslung mit Blutbuchen oder Hainbuchen möglich?\nEs ist durchaus möglich, die Rotbuche mit der Blutbuche sowie der Hainbuche zu verwechseln. Dies liegt in erster Linie an den ähnlich klingenden Namen, jedoch auch an den Blättern: gemeinhin wird angenommen, dass Rotbuchen rote Blätter haben, und schon wird die eine oder andere Blutbuche als Fagus sylvatica angesehen.\nUnterschiede zwischen den Gehölzen\nRotbuche Blutbuche Hainbuche\nBotanischer Name Fagus sylvatica Fagus sylvatica purpurea Carpinus betulus\nFamilie Buchengewächse Fagaceae (Buchengewächse) Birkengewächse\nHöhe 30 – 45 m 30 m 25 m\nBlattfarbe grün rot dunkelgrün\nForm der Blätter oval, leicht wellig, spitz zulaufend eirund, spitz zulaufend oval mit spitzen Enden\nGröße 5 – 10 cm lang, 3 – 8 cm breit 4 – 9 cm lang, 2 – 5 cm breit 4 – 10 cm lang, 2 – 5 cm breit\nMerkmale Nur leicht gesägter Blattrand Blätter bei Austrieb grünrot oder rotbraun Blattrand doppelt gesägt\nIst das Blatt der Rotbuche giftig?\nIn den Blättern sind keinerlei Giftstoffe oder anderweitig schädliche Substanzen enthalten. Im Gegenteil: es sind sehr gesunde Inhaltsstoffe wie Eisen, Öle sowie Gerbstoffe enthalten.\nIm Herbst sind die Blätter nicht mehr schmackhaft\nTatsächlich sind Buchenblätter essbar. Sie können entweder direkt vom Baum gepflückt und vernascht werden, oder aber sie werden als Salatbeilage oder für Smoothies genutzt. Dank ihres säuerlichen Geschmackes sind sie eine Bereicherung für diese frischen Gerichte. Es sollten jedoch möglichst junge Blätter verwendet werden, da sie im Laufe des Jahres zäh werden und an Aroma verlieren.\nAuch junge Triebe sind essbar.\nGartenbista-Tipp: Keine Blätter von Bäumen an stark befahrenen Straßen sammeln, da diese durch Abgase kontaminiert sein werden.\nIn der Naturheilkunde spielt die Buche keine große Rolle, obwohl ihre Pflanzenteile durchaus heilende Eigenschaften besitzen. Die Blätter wirken sowohl keimtötend als auch kühlend.\nEine wesentlich stärkere Wirkung erzielt man jedoch mit einem Tee aus den Blüten und/oder der Rinde: er wirkt antibakteriell, schleimlösend und fiebersenkend und wird deswegen gerne unterstützend bei Atemwegserkrankungen eingenommen.\nGartenbista-Tipp: Buchen gelten allgemein als Seelentröster. Wer traurig ist, sollte sich einfach mal die Zeit nehmen und den Stamm des Laubbaumes umarmen…\nVideo-Tipp der Redaktion: Rotbuche Blatt bestimmen\nIn folgendem Video kann man den imposanten Baum mitsamt seinen Blättern detailliert betrachten:\nDiese Fragen stellen Pflanzenfreund häufig:\nWarum sind die Blätter der Blutbuche rot?\nDie wunderschöne Farbe entsteht, da die Blätter der Blutbuche große Mengen an dem roten Farbstoff Cyanidin enthalten. Dieser ist viel höher als der Anteil an Chlorophyll, welches wiederum für die Grünfärbung verantwortlich ist.\nWelche Tiere leben in der Rotbuche?\nDer hohe Baum bietet vielen Tieren einen Lebensraum. Spechte beispielswiese schätzen Buchen sehr und bauen dort gerne ihre Höhlen. Doch auch kleine Tierchen wie Käfer und Schmetterlinge sind häufig in den Laubbäumen zu finden – insgesamt fast 7.000 verschiedene Arten.\nWie viele Blätter hat eine Buche?\nGemäß einer Zählung brachte es eine 25 m hohe Rotbuche auf 800.000 Blätter. Diese Zahl variiert allerdings: je nach Standort, Boden und individueller Höhe können es mehr oder weniger sein.\nSymbolgraphiken: © slawek_zelasko – stock.adobe.com; robsonphoto – stock.adobe.com; Comophoto – stock.adobe.com Amy Buxton – stock.adobe.com;\nvon Gartenbista.de • 28. Oktober 2021 • Kategorie: Pflanzen\n««« Sind Gänseblümchen essbar oder giftig?\n»»» Afrikanische Lilie – Pflege-Tipps für die dekorative Schmucklilie


Enzyme und Biokatalyse - Wissen @ AMBOSS\nManche chemischen Reaktionen laufen nicht freiwillig ab, obwohl sie eigentlich exergonisch sind (siehe hierzu: Thermodynamik). Grund hierfür ist meistens, dass die Reaktionen eine hohe Aktivierungsenergie haben, die überwunden werden muss. Soll die Reaktion dennoch ablaufen, dann muss die Reaktion katalysiert werden: Hierzu wird ein Stoff, der sog. Katalysator, zum Edukt gegeben, der mit dem Edukt einen Katalysator-Edukt-Komplex bildet, für den die Aktivierungsenergie deutlich niedriger ist. Ein Katalysator wird bei der Reaktion nicht verbraucht, sondern kann im Laufe der Zeit beliebig viel Edukt umsetzen.\nIn Zellen werden chemische Reaktionen von Biokatalysatoren, den sog. Enzymen, katalysiert. Dabei handelt es sich meist um Proteine, die über ein aktives Zentrum verfügen, an dem ein Substrat gebunden und umgesetzt werden kann. Sie kommen in allen Kompartimenten der Zelle vor und sind an nahezu allen Stoffwechselprozessen beteiligt.\nEnzyme sind sehr spezifisch im Hinblick auf das Substrat, das sie umsetzen, und die Reaktion, die sie katalysieren. Darüber hinaus lassen sich diese Enzyme auf vielfältige Weise regulieren – und mit ihnen der gesamte Zellstoffwechsel. Die Regulierungsstrategien reichen dabei von der Beeinflussung der Transkription und Translation der Enzyme (sehr langsam) bis hin zu schnellen aktivitätsverändernden Konformationsänderungen der Enzyme, die durch bestimmte Effektoren vermittelt werden. Darüber hinaus gibt es verschiedene Möglichkeiten, Enzyme in ihrer Aktivität langfristig oder zeitweise zu hemmen.\nChemische Reaktionen ermöglichen\nAuch chemische Reaktionen, die thermodynamisch nicht begünstigt sind (siehe hierzu: Thermodynamik), können unter geeigneten Bedingungen ablaufen. „Geeignet“ bedeutet im Labor, dass man von außen genügend Energie zuführt, damit die Reaktion ablaufen kann. Hierzu werden i.d.R. äußere Parameter wie die Temperatur oder der Druck drastisch verändert. In einer lebenden Zelle ist dies natürlich nicht (bzw. nur sehr begrenzt) möglich. Daher können thermodynamisch ungünstige Reaktionen unter in-vivo-Bedingungen nur stattfinden, wenn sie durch einen Katalysator gefördert werden und die für die Reaktion nötige Energie aus einem anderen (einen Energieüberschuss produzierenden) Prozess gezogen werden kann. Man nennt solche Reaktionen „gekoppelt“.\nKatalyse: Herabsetzung der Aktivierungsenergie einer Reaktion\nFunktion: Macht eine Reaktion energetisch günstiger, sodass sie leichter ablaufen kann.\nKatalysator: Stoff, der die Reaktion energetisch günstiger macht\nPrinzip: Der Katalysator wird bei der Reaktion selbst nicht verbraucht, sondern am Ende zurückgewonnen und erneut für die gleiche Reaktion genutzt.\nChemische Reaktionskopplung: Verbindung einer energetisch ungünstigen Reaktion mit einem energieliefernden Prozess\nFunktion: Sorgt dafür, dass eine ungünstige Reaktion dennoch ablaufen kann = Energietransformation.\nKopplungspartner der Reaktionen\nChemiosmotische Kopplung: Konzentrationsgradient über eine Membran\nChemische Kopplung: Energieträgermoleküle\n„Energiereiche“ Verbindungen als Energieträgermoleküle\n„Energiereiche“ Verbindungen sind kleine Moleküle, auf die reversibel funktionelle Gruppen übertragen werden können, wodurch sie zu Energieträgern werden. Die Abspaltungsreaktion der funktionellen Gruppe (i.d.R. Phosphatgruppen) vom Energieträgermolekül erfolgt mittels Wasser , sie setzt eine große Menge Energie frei. Der wichtigste Energieträger ist das ATP. Details zur ATP-Synthese siehe: Atmungskette.\nStammmolekül (ohne übertragene Gruppe)\nFreiwerdende Energie bei der Hydrolyse\nADP Phosphat ATP (Adenosintriphosphat) −31 KJ/mol Ubiquitärer Energieträger\nGDP Phosphat GTP (Guanosintriphosphat)\nKreatin Phosphat KP (Kreatinphosphat)\nGlykolyse, Glykogenabbau, Citratzyklus, oxidative Phosphorylierung\nCoA Thioester Acetyl-CoA (= Cysteamin-Gruppe (Bindungsstelle für die Acetyl-Gruppe), die an Pantothensäure bindet, welche wiederum an ein ADP-Molekül, das in 3'-Position zusätzlich phosphoryliert ist, bindet)\nPyruvat Phosphat PEP (Phosphoenolpyruvat)\nEnergieträgermoleküle sind keine Energiespeicher! Energiespeicher müssen eine besonders hohe Energiedichte haben. Fettsäuren bspw. haben einen Energiegehalt von ca. 37KJ/g, wohingegen in 1mol (= 507g) ATP nur 31KJ/mol Energie gespeichert sind.\nEnzyme - Definition und Aufbau\nEnzyme sind Moleküle, die Reaktionen in biochemischen Systemen katalysieren, sie sind also „Biokatalysatoren“. Zu den Enzymen gehören fast ausschließlich Proteine, lediglich die Ribozyme stellen eine Ausnahme dar. Die Zahl der Proteinenzyme, die auch Nichtproteinbestandteile aufweisen (die sog. Holoenzyme), ist jedoch groß.\nZum allgemeinen Aufbau von Proteinen siehe: Aminosäuren und Proteine.\nBereich des Enzyms, an dem die Reaktion stattfindet\nOft eine Tasche oder Höhle im Inneren des Proteins\nManche Enzyme verfügen neben dem aktiven Zentrum über ein weiteres Bindungszentrum, das der Regulation der Enzymaktivität dient\nRibozyme (siehe hierzu: RNA: Struktur und Eigenschaften)\nHoloenzyme: Bestehen immer aus Apoenzym und Cofaktor\nApoenzym: Proteinteil des Enzyms\nCofaktor (auch Coenzym): Nichtproteinteil des Enzyms\nDefinition: Dauerhaft kovalent ans Protein gebundenes organisches Molekül\nBiotin (Carboxylasen): Dient dem CO2-Transfer\nHäm (Cytochrom c) : Dient mit seinem zentralen Eisenatom dem Elektronentransfer\nFlavin (Flavoproteine): Dient dem Wasserstofftransfer\nDefinition: An der katalytischen Reaktion beteiligtes, koordinativ gebundenes Metallion im aktiven Zentrum\nBeispiele: Fe3+, Cu2+, Ni2+, Zn2+, …\nCosubstrat: Cofaktoren, die nach der katalytischen Reaktion wieder vom Enzym dissoziieren\nÜbersicht über ausgewählte Holoenzyme und ihre Nichtprotein-Cofaktoren\nIsoalloxazin Oxidoreduktasen Elektronentransfer\nPyridin Oxidoreduktasen Elektronentransfer\nTransaminierung, Decarboxylierung, Dehydratisierung\nHarnstoff bzw. Kohlensäurediamid Carboxylasen Carboxylierung\nCo2+-Ion Methylmalonyl-CoA-Mutase Alkyltransfer\nSulfonamid Methyltransferasen Methylierung (SAM ist ein sog. Methylgruppendonor)\nDisulfid Pyruvatdehydrogenase Oxidative Decarboxylierung\nAmin Methyltransferasen Methylierung\nEndiol-Struktur mit benachbarter Carbonylfunktion Prolyl-4-Hydroxylase\nChinon Carboxylase Oxidative Carboxylierung\nDa Enzyme an allen Stoffwechselprozessen beteiligt sind, kann man anhand ihrer Verteilung und der vorhandenen Menge überprüfen, ob der jeweilige Stoffwechselprozess im Körper regulär funktioniert. Dies macht man sich heute in einer großen Zahl enzymdiagnostischer Verfahren zunutze, besonders innerhalb der Leber- und Herzdiagnostik. Bspw. weist eine erhöhte Konzentration von Kreatinkinase im Blut auf einen Herzinfarkt hin, da das Sterben myokardialer Zellen zur Freisetzung von Kreatinkinase führt, die noch bis zu 4 h im Serum nachgewiesen werden kann.\nEnzyme sind i.d.R. Proteine, umgekehrt sind aber Proteine nicht unbedingt auch Enzyme!\nDie Endung „-ase“ im Namen weist bereits darauf hin, dass es sich bei einem Molekül um ein Enzym handelt. Darüber hinaus gibt es aber auch eine international gültige Klassifikation von Enzymen nach ihrer jeweiligen Funktion oder ihrem Substrat:\nDie sechs Hauptklassen der Enzyme\nÜbertragen funktionelle Gruppen von einem auf ein anderes Substrat\nKinasen (übertragen Phosphatreste z.B. von ATP auf ein anderes Molekül)\nHydrolytische Spaltung kovalenter Bindungen\nBildung und Spaltung aller kovalenten Bindungen, die nicht in die Klassen 1 und 3 fallen\nUmwandlung von Substraten in ihre Isomere\nKnüpfung kovalenter Bindungen und Kopplung der Reaktion an die Hydrolyse eines Energieträgermoleküls (s.o.)\nDie Endung „-ase“ im Namen weist bereits darauf hin, dass es sich bei einem Molekül um ein Enzym handelt!\nIsoenzyme katalysieren die gleiche Reaktion, auch wenn sie strukturell verschieden sind!\nBiokatalysatoren beschleunigen Reaktionen in biochemischen Systemen, indem sie die Aktivierungsenergie herabsetzen oder alternative Reaktionswege ermöglichen. Biokatalysatoren sind enorm effektiv und synthetischen Katalysatoren im Hinblick auf Selektivität und Aktivität bei weitem überlegen, da sie sich evolutionär genau an ihr Substrat und ihre Reaktion angepasst haben.\nEine katalytische Umsetzung in lebenden Zellen ist eine Katalyse unter erschwerten Bedingungen: Es liegt eine Vielzahl von Stoffen gleichzeitig nebeneinander vor, die sich z.T. sehr ähnlich sind. Dennoch muss gewährleistet werden, dass ein Enzym das richtige Substrat umsetzt und dabei ausschließlich das gewünschte Produkt entsteht, da die Produktion anderer Substanzen sowohl toxisch sein kann, als auch den fein abgestimmten Stoffwechsel der Zelle durcheinander bringen würde.\nDefinition: Enzyme erkennen selektiv „ihr“ Substrat.\nUrsache: Komplementäre Strukturen von Enzym und Substrat\nDefinition: Enzyme setzen ein Substrat nur auf eine bestimmte Weise um.\nUrsache: Das Substrat wird im aktiven Zentrum immer gleich ausgerichtet, sodass die beteiligte funktionelle Gruppe des Enzyms immer gleich angreifen kann\nDefinition: Eine Reaktion, bei der nur eines von mehreren möglichen Stereoisomeren entsteht (Details zur Isomerie siehe: Grundlagen der Organischen Chemie)\nUrsache: Proteine sind aus chiralen Aminosäuren aufgebaut und daher selber chiral; die chirale Umgebung des aktiven Zentrums sorgt dafür:\nDass nur ein bestimmtes Isomer überhaupt gebunden und umgesetzt werden kann\nDass (wenn aus einem nicht chiralen Molekül ein chirales entsteht) das Substrat so umgesetzt wird, dass räumlich nur eines der möglichen Stereoisomere entstehen kann.\nUm die katalytische Aktivität eines Enzyms anzugeben, gibt es verschiedene Bezugsgrößen, die sich auf das Volumen, die Masse, die Stoffmenge oder die Stoffmenge unter Berücksichtigung der Zahl der aktiven Zentren eines Enzyms beziehen. Die SI-Einheit der Enzymaktivität ist das „Katal“ (kat; 1kat = die Menge Enzym, die 1mol Substrat in 1s unter definierten Bedingungen in Produkt umwandelt). Auch die historische Einheit „Unit“ (U; 1U = die Menge Enzym, die 1μmol Substrat in 1min unter Standardbedingungen in Produkt umwandelt) ist noch in einigen Arbeiten zu finden.\nVolumenaktivität: Enzymaktivität pro Volumen\nEinheit: kat/L bzw. U/ml\nSpezifische katalytische Aktivität: Aktivität bezogen auf die Masse des Enzyms\nEinheit: kat/kg bzw. U/mg\nMolare katalytische Aktivität: Aktivität bezogen auf die Stoffmenge des Enzyms\nWechselzahl: Molare katalytische Aktivität bezogen auf die Zahl der aktiven Zentren des Enzyms\nWird in der biochemischen Praxis sehr oft verwendet\nIst auch unter dem englischen Begriff „turn-over-rate“ bekannt\nAngaben zu Enzymen werden nicht immer unter Standardbedingungen gemacht: Als Bezugstemperatur verwendet man im Labor oft 25°C oder 30°C, wohingegen klinische Untersuchungen fast ausschließlich 37°C verwenden!\nDie enzymatische Aktivität kann über die Umsetzung von Stoffwechselprodukten gemessen werden. Enzymatische Prozesse, bei denen NAD(P)+ zu NAD(P)H umgesetzt wird, können optisch verfolgt werden: Das Absorptionsmaximum von NAD(P)+ liegt mit 260 nm wesentlich niedriger als das von NAD(P)H mit einem zweiten Absorptionsmaximum bei 340 nm, was sich photometrisch quantifizieren lässt (sog. einfacher optischer Test).\nAbhängigkeit von physikalischen Faktoren\nDie Aktivität eines Enzyms ist von äußeren Faktoren abhängig.\nVerhalten: Innerhalb eines kleinen Schwankungsbereichs steigt die Enzymaktivität mit der Temperatur, bei Überschreiten des Optimums sinkt die Enzymaktivität drastisch.\nGrund: Denaturierung der Enzyme bei zu hoher Temperatur\nOptimum: Temperatur, bei der die höchste Aktivität des Enzyms beobachtet wird\nVerhalten: Die meisten Proteine zeigen ein Aktivitätsmaximum zwischen pH 4 und pH 9.\nReversible Dissoziation und Ionisierung von funktionellen Gruppen des Enzyms\nReversible Dissoziation und Ionisierung des Substrats\nDenaturierung des Enzyms bei zu extremem pH\nStrukturelle Voraussetzung: Eine bestimmte Menge an Salzen kann nötig sein, um die räumliche Struktur oder sogar die chemische Funktion von Proteinen zu stabilisieren (Toleranzbereich).\nGrund: Denaturierung der Enzyme außerhalb des Toleranzbereichs\nEinfluss: Oxidationsmittel wie Luftsauerstoff und Übergangsmetallionen in der Umgebung des Enzyms können das Enzym inaktivieren (oder gezielt aktivieren)\nGrund: Veränderung der räumlichen Struktur eines Enzyms oder seiner Stabilität\nBeispiel: Sulfhydrylgruppen des Enzyms, die an der Katalysereaktion beteiligt sind, werden zu Disulfidbrücken oxidiert, wodurch das Enzym seine Konformation ändert.\nDurch die Bindung des Substrats an das Enzym wird formal aus einer Reaktion zwischen verschiedenen Teilchen (intermolekulare Reaktion) eine Reaktion innerhalb eines Teilchens (intramolekulare Reaktion). Durch die räumliche Nähe aller an der Reaktion beteiligten Komponenten und ihre räumliche „Prä-Organisation“ ist ihre effektive Konzentration am Ort der Reaktion stark erhöht – und damit die Wahrscheinlichkeit, dass es zur Reaktion kommt. Zudem ist die Geschwindigkeit, mit der die Reaktion erfolgt, erhöht. Diesen Effekt nennt man „Proximitätseffekt“.\nDie Kinetik beschreibt die Geschwindigkeit chemischer Reaktionen und Prozesse . Bei einer enzymatischen Reaktion hängt die Geschwindigkeit sowohl von der Menge des vorhandenen Enzyms als auch von der Konzentration des Substrats ab. Wird die Konzentration des Enzyms konstant gehalten, dann zeigt die Geschwindigkeit in Abhängigkeit von der Substratkonzentration einen Sättigungsverlauf.\nEnzymkatalysierte Reaktionen haben eine besondere Kinetik, die man mit Hilfe des Michaelis-Menten-Modell beschreibt. Dabei geht man von der Bildung eines Enzym-Substrat-Komplexes während der Reaktion aus:\nDieser Enzym-Substrat-Komplex (ES) steht mit den anderen Komponenten des Reaktionsgemischs (dem Enzym (E), dem Substrat (S) und dem Produkt (P)) in einem Fließgleichgewicht . Ein Fließgleichgewicht ist ein Zustand, bei dem ständig Substanzen in gleichem Maße zuströmen wie abfließen. Dies ist eine Konsequenz daraus, dass Zellen offene Systeme sind, die mit ihrer Umgebung im ständigen Austausch stehen.\nMichaelis-Menten-Gleichung: v = vmax × c(S) / (KM + c(S))\nv = Reaktionsgeschwindigkeit, vmax = maximale Geschwindigkeit der Reaktion (bei großem Überschuss an Substrat gegenüber dem Enzym), c(S) = Konzentration des Substrats im Gemisch, KM = Michaelis-Menten-Konstante\nMichaelis-Menten-Konstante: KM = (k+22 + k−1) / k+11\nKM = Michaelis-Menten-Konstante, k+22 = Geschwindigkeitskonstante der Reaktion ES → E + P, k−1 = Geschwindigkeitskonstante der Reaktion ES → E + S, k+11= Geschwindigkeitskonstante der Reaktion E+S → ES\nEntspricht der Substratkonzentration, bei der die Hälfte der aktiven Zentren der an der Reaktion beteiligten Enzyme von Substrat besetzt sind\nEntspricht der Substratkonzentration, bei der die Anfangsgeschwindigkeit der Reaktion halb-maximal ist\nMaximale Geschwindigkeit: vmax = k+22 × c(ET)\nvmax = maximale Geschwindigkeit, k+22 = Geschwindigkeitskonstante der Reaktion ES → E + P, c(ET) = Gesamtkonzentration des Enzyms im Gemisch\nvmax ist definitionsgemäß die Enzymkonzentration, die benötigt wird, um 1Mol Substrat in 1s umzusetzen und wird daher in M/s angegeben\nGeschwindigkeitskonstante k+22: Wechselzahl\nk+22 = Geschwindigkeitskonstante der Reaktion ES → E + P\nZahl der Substratmoleküle, die pro Enzym und Sekunde zu Produkt umgesetzt werden\nMaximale katalytische Aktivität: k+22/KM\nKatalytische Wirksamkeit wird begrenzt durch das diffusionsbedingte Aufeinandertreffen von Enzym und Substrat.\nIn wässriger Lösung ca. 109×1/sM\nDie Reaktion E + S → ES ist eine Reaktion zweiter Ordnung (siehe: Reaktionsordnung), daher gilt für die Geschwindigkeit der Reaktion\nv = k1 × [E] × [S]\nGleichzeitig laufen aber auch zwei Reaktionen 1. Ordnung ab, die die Konzentration des Enzym-Substratkomplexes verringern:\nES → E + S mit der Geschwindigkeit v = k−1 × [ES]\nES → E + P mit der Geschwindigkeit v = k+22 × [ES]\nIm Gleichgewichtszustand laufen die Reaktionen, die zur Bildung von ES führen mit der gleichen Geschwindigkeit, wie die Reaktionen, die zum Abbau von ES führen:\n0 = (k1 × [E] × [S]) − (k−1 × [ES]) − (k+22 × [ES])\nWeil die Konzentration von E unbekannt ist und sich auch nicht einfach messen lässt, versucht man sie in der Gleichung zu ersetzen und führt zunächst die Gesamtkonzentration des Enzyms E0 ein: [E]0 = [E] + [ES] bzw [E] = [E0] – [ES]\n⇔ 0 = (k1 × ([E0] – [ES]) × [S]) − (k−1 × [ES]) − (k+22 × [ES])\nAusmultiplizieren der Klammer:\n⇔ 0 = (k1 × [E0] × [S]) – (k1 × [ES] × [S]) − (k−1 × [ES]) − (k+22 × [ES])\nAusklammern von – [ES]:\n⇔ 0 = (k1 × [E0] × [S]) – [ES] × (k1 × [S] + k−1 + k+22)\n[ES] auf eine Seite bringen:\nk1 × [E0] × [S] = [ES] × (k1 × [S] − k−1 − k+22)\n⇔ (k1 × [E0] × [S]) / (k1 × [S] − k−1 − k+22) = [ES]\n⇔ ([E0] × [S]) / (((k−1 + k+22)/k1) + [S]) = [ES]\nFür den Term (k−1 + k+22)/k1 wird nun die Konstante KM, die Michaelis-Menten-Konstante, eingeführt\n⇔ ([E0] × [S]) / (KM + [S]) = [ES]\nSetzt man nun die Anfangsgeschwindigkeit v0 = k2 × [ES] => [ES] = v0 / k2 ein, dann folgt\nv0 = (k2 × [E0] × [S])/(KM+[S])\nWeil k2 × [E0] die maximale Geschwindigkeit vmax der Reaktion ist, kann auch dies ersetzt werden:\n⇔ v0 = (vmax × [S])/(KM+[S])\nZur praktischen Bestimmung der Michaelis-Menten-Konstante KM und der maximalen Geschwindigkeit vmax ist die von Michaelis und Menten vorgeschlagene Auftragung der Geschwindigkeit gegen die Substratkonzentration wenig geeignet. Stattdessen wird eine lineare Auftragung gewählt, die man nach ihren Entwicklern den Lineweaver-Burk-Plot nennt:\nFormel der Geraden: 1/v = 1/vmax + KM/vmax × 1/c(S)\nDie Steigung der Geraden ist also KM/vmax\nSchnittpunkt der Geraden mit der y-Achse: Hier kann 1/vmax abgelesen werden\nSchnittpunkt der Geraden mit der x-Achse: Hier kann −1/KM abgelesen werden\nUm Prozesse in Zellen aufeinander abzustimmen und gezielt steuern zu können, sollten nicht alle Enzyme immer mit voller Aktivität ihre Reaktionen katalysieren. Für die Regulation von Enzymen gibt es daher diverse Mechanismen, die die Aktivität erhöhen, erniedrigen oder sogar (für einen bestimmten Zeitraum) ganz inaktivieren.\nVerminderung der Enzymaktivität durch Einwirkung sog. Inhibitoren.\nReversible Hemmung von Enzymen\nZeitweise Hemmung eines Enzyms, die wieder rückgängig gemacht werden kann.\nÜbersicht über Mechanismen der reversiblen Hemmung\nBeendigung der Hemmung\nStoff, der dem Substrat ähnlich ist und an derselben Stelle ans Enzym bindet\nInhibitor konkurriert mit dem eigentlichen Substrat\nBindet reversibel ans aktive Zentrum, blockiert das Enzym also nur zeitweise\n=> vmax des Enzyms bleibt gleich, KM steigt\nEntfernung des Inhibitors\nVergrößerung der Substratkonzentration, bis diese wesentlich größer ist als die des Inhibitors\nStoff, der dem Substrat nicht ähnlich ist und an einer anderen Stelle an das Enzym bindet\nInhibitor bindet an das Enzym und inaktiviert es\nSenkt die Konzentration der aktiven Enzyme im Gemisch\n=> vmax des Enzyms sinkt, KM bleibt gleich\nSchwermetalle wie Quecksilber oder Blei\nInhibitor bindet nur an den Enzym-Substrat-Komplex, nicht aber an das freie Enzym\n=> vmax des Enzyms sinkt, KM sinkt ebenfalls\nLithiumchlorid als Inhibitor der Inositolmonophosphatase\nACE-Hemmer sind Substratanaloga von Angiotensin I und damit kompetitive Inhibitoren. Sie verhindern durch Hemmung des Enzyms ACE (Angiotensin Converting Enzyme, Kininase II) die Synthese von Angiotensin II, indem sie mittels SH-Gruppe mit einem Zinkion aus dem aktiven Zentrum von ACE interagieren. Als Medikament finden ACE-Hemmer Verwendung in der Therapie von Bluthochdruck.\nIrreversible Hemmung von Enzymen\nHemmung eines Enzyms, die dieses dauerhaft inaktiviert und nicht rückgängig gemacht werden kann. Um die Aktivität wiederherzustellen, muss das Enzym neu synthetisiert werden . Ein Beispiel für eine irreversible Hemmung sind die Monoamin-Oxidase-Hemmer, die v.a. in der Parkinson-Therapie eingesetzt werden.\nÜbergangszustandsanaloga: Inhibitoren, die dem Übergangszustand des Substrats bei der Umsetzung ähneln, aber meist viel fester binden als das eigentliche Substrat\nSuizidsubstrat: Inhibitor, der am aktiven Zentrum umgesetzt wird und dabei so fest an das Enzym bindet, dass das Produkt nicht wieder entlassen werden kann.\nBindet an das bakterielle Enzym D-Alanin-Transpeptidase, das für den Aufbau der Bakterienzellwand wichtig ist.\nHydrolyse des Penicillins ist sehr langsam, sodass das aktive Zentrum des Enzyms blockiert bleibt.\nCyclooxygenase ist ein Enzym, das in zwei Isoformen auftritt (COX-I und COX-II) und u.a. an der Synthese von Prostaglandinen beteiligt ist. Während die Isoform COX-I v.a. für die Schleimproduktion der Magenschleimhaut und die Nierendurchblutung verantwortlich ist, fördert COX-II v.a. Entzündungsprozesse, die Schmerzsensibilisierung und Temperaturerhöhung im Körper. Um die negative Wirkung von COX-II zu mindern, können unselektive nichtsteroidale Antirheumatika (NSAR) verabreicht werden, die neben COX-II auch COX-I hemmen. Ein bekanntes Beispiel ist die Acetylsalicylsäure, deren Acetatrest auf einen Serinrest der COX übertragen wird, wodurch das aktive Zentrum des Enzyms blockiert wird.Nebenwirkungen können aber Blutungen der Magenschleimhaut und eine Abnahme der Nierenfunktion sein. Aufgrund dieser Nebenwirkungen wurden selektive COX-II-Hemmer entwickelt (sog. Coxibe), die gezielt Entzündungen reduzieren sollten. Im Laufe der Zeit fand man aber heraus, dass auch diese starke Nebenwirkungen verursachen, da sie die Thromboxanproduktion der Cyclooxygenase beeinflussen und so die Gerinnung in engen Gefäßen fördern. Daraufhin wurden mehrere COX-II-Hemmer wieder vom Markt genommen.\nAllosterie ist ein wichtiger Mechanismus, um die Aktivität eines Enzyms zu verändern.\nEffektor: Stoff, der dem Substrat eines Enzyms nicht ähnlich ist, aber an einer anderen Stelle an das Enzym binden kann\nNegativer Effektor: Hemmt die Enzymaktivität\nPositiver Effektor: Steigert die Enzymaktivität\nEffektor bindet an einer regulatorischen Bindungsstelle außerhalb des aktiven Zentrums reversibel an das Enzym.\nDas Enzym verändert seine Konformation und bindet dann leichter oder schlechter an das Substrat.\nDer Effektor kann sich vom Enzym wieder lösen, sobald der erzielte Effekt wieder aufgehoben werden soll.\nDas allosterisch regulierte Enzym oszilliert so zwischen einer aktiven Form und einer inaktiven Form.\nFunktion: Allosterisch beeinflusste Enzyme nehmen in verzweigten Biosyntheseketten eine zentrale Schalterposition ein.\nBeispiel: Phosphofructokinase 1\nDie Phosphofructokinase kommt in fünf Isoformen vor und besitzt eine regulatorische Bindungsstelle am C-Terminus des Proteins. Hier wirken:\nHemmende Effektoren: ATP (Substrathemmung, s.u.), NADH/H+ und Citrat\nAktivierende Effektoren: Fructose-2,6-bisphosphat, AMP und ADP\nAllosterie tritt auch bei Proteinen auf, die keine Enzyme sind!\nEine besondere Art der allosterischen Hemmung ist die Substrathemmung, bei der der Effektor das Produkt eines später in der Biosynthesekette auftretenden Enzyms ist. Steigt die Konzentration dieses Stoffs über einen bestimmten Wert (d.h., es wurde genug von dieser Substanz produziert und die Zelle benötigt diesen Stoff nicht in noch größerer Menge), dann kann die Zelle so die Produktion des Stoffes automatisch einschränken.\nChemische Modifikation von Enzymen (Interkonversion)\nAuch durch kovalente Modifikation, also die permanente Bindung von Molekülen oder funktionellen Gruppen an ein Enzym, kann dessen Aktivität variieren. Enzyme, die durch kovalente Modifikation in unterschiedlich aktive Formen übergehen, bezeichnet man als „interkonvertierbar“.\nPhosphorylierung: Eine Phosphatgruppe wird z.B. von ATP auf das Enzym übertragen.\nDephosphorylierung: Eine Phosphatgruppe wird hydrolytisch vom Enzym abgespalten.\nFunktion: Beide Formen des Enzyms haben eine unterschiedliche Aktivität, es hängt vom konkreten Fall ab, welche der beiden Formen aktiver ist.\nGlykogensynthase (aktive Form ist dephosphoryliert)\nPhosphorylasekinase (aktive Form ist phosphoryliert)\nADP-Ribosylierung: Übertragung einer oder mehrerer ADP-Ribose-Einheiten von NAD auf ein Protein\nFunktion: Tritt z.B. in DNA-Reparaturmechanismen, Genregulation und Apoptose auf.\nBeispiel: Poly-(ADP-ribose)-Polymerase 1 (PARP-1)\nLimitierte Proteolyse: Proteine werden dadurch aktiviert, dass ein dafür vorgesehener inhibierender Peptidrest abgespalten wird.\nZymogen/ Proenzym: Inaktive Proteinvorstufe\nBeispiel: Trypsinogen wird durch das Enzym Enteropeptidase in Trypsin umgewandelt.\nPhosphorylierungskaskaden können zu einer enormen Steigerung des regulierten Stoffwechsels führen!\nDie Giftwirkung von Choleratoxin, das von einem Bakterium produziert wird und beim Menschen schwere Durchfallerkrankungen auslöst, beruht auf der ADP-Ribosylierung einer Untereinheit eines heterotrimeren G-Proteins. Dadurch wird die GTPase-Aktivität dieser Untereinheit gehemmt, während das G-Protein selbst im aktiven Zustand bleibt. Hieraus folgt eine ständige Aktivierung der Adenylatcyclase, die cAMP produziert. Durch den so entstehenden Überschuss an cAMP verändern sich die Aktivitäten von Membrankanälen und es kommt zum erhöhten Ausstrom von Wasser ins Darmlumen.\nSteuerung der Gesamtkonzentration eines Enzyms\nDie Geschwindigkeit einer enzymkatalytischen Reaktion hängt wesentlich von der Konzentration dieses Enzyms ab (s.o.). Daher kann die Steuerung der Gesamtkonzentration (also die Konzentration des Enzyms unabhängig von seiner Aktivität) auch zur Regulation des katalytischen Prozesses verwendet werden. Da diese Konzentration aber nur über Beeinflussung von Translation und Transkription (siehe hierzu: Regulation der Genexpression) zu erreichen ist, handelt es sich hierbei nicht um eine kurzfristig wirksame Strategie.\nProtein-Protein-Wechselwirkungen können auf verschiedene Weise die Aktivität von Enzymen beeinflussen und somit bei der Regulation mitwirken:\nOligomere Enzyme: Enzyme, die aus mehreren Untereinheiten bestehen und deren Funktion abhängig ist vom Kooperativitätsverhalten dieser Untereinheiten\nBeispiel: Proteinkinase A\nAdapterproteine: Selbst keine Enzyme, sondern Proteine, die verschiedene Proteinbindungsstellen besitzen und so Proteinbindungspartner räumlich nah zueinander bringen und deren Verknüpfung erleichtern\nBeispiel: Wachstumsfaktorrezeptor 2 (Grb2)\nChaperone: Selbst keine Enzyme, sondern Proteinkomplexe, die die Aggregation von Proteinen verhindern und somit z.B. die Aktivität von Enzymen gewährleisten\nBeispiel: Hitzeschockprotein 60 (Hsp60)\nRäumliche Trennung von Enzym und Substrat\nDie räumliche Trennung von Enzymen und Substrat wird auch als „Sequestrierung“ bezeichnet. Ein Beispiel hierfür ist die Glucokinaseregulation:\nFunktion: Phosphoryliert D-Glucose zu Glucose-6-Phosphat.\nWird gesteuert von intrazellulärer Glucosekonzentration.\nInaktiviert Glucokinase durch Bindung, wenn Glucosespiegel niedrig ist.\nKomplex aus Enzym und Effektor wird in den Zellkern transportiert.\nSteigt der Glucosespiegel, dann dissoziiert der Effektor und das Enzym wird zurück ins Zytosol transportiert.\nVorteil: Schnelle Reaktion auf schwankende Glucosekonzentration\nWiederholungsfragen zum Kapitel Enzyme und Biokatalyse\nAus welchen Bestandteilen besteht das Molekül Acetyl-CoA?\nWorin unterscheiden sich prosthetische Gruppen und Cosubstrate?\nWelchen Cofaktor benötigt Cytochrom C?\nFür welchen Cofaktor steht die Abkürzung SAM und bei welchen Reaktionen im menschlichen Körper spielt er eine Rolle?\nOxidoreduktasen, Hydrolasen und Lyasen können alle Bindungen spalten. Wie unterscheiden sich ihre Reaktionsmechanismen?\nWodurch unterscheiden sich Isoenzyme wie die Hexokinase und die Glucokinase allgemein und was haben sie gemeinsam?\nErkläre das Michaelis-Menten-Modell: Was beschreibt es und wie lautet die Formel zur Berechnung?\nWas ist die Michaelis-Menten-Konstante und was sagt sie aus?\nWas bedeutet es, wenn vmax eines Enzyms 15 μM/s beträgt?\nWas ist ein Lineweaver-Burk-Plot und was kann man hier ablesen?\nWas ist der Unterschied zwischen kompetitiver und nicht-kompetitiver Hemmung und welche Konsequenzen ergeben sich jeweils für das gehemmte Enzym (argumentiere mit KM und vmax)?\nWie interagiert ein negativer allosterischer Effektor mit einem Enzym und was bewirkt er?\nWas versteht man allgemein unter Interkonversion von Enzymen?\nWelche sind die vier wichtigsten chemischen Enzymmodifikationen?\nÜber welche Art der Interkonversion des stimulatorischen G-Proteins (Gs) entfaltet das Choleratoxin seine Wirkung?\nWas ist ein Enzym und aus welchen Bestandteilen kann es aufgebaut sein?\nWelche sechs Enzymklassen gibt es?\nWas bedeutet Enzymspezifität?\nWie kann die Aktivität von Enzymen angegeben werden und von welchen äußeren Faktoren hängt sie ab?


Meier/Schneider wieder mit Treppchen-Abo! | Tanz-Turnier-Club Gelb-Weiss Hannover\nMeier/Schneider wieder mit Treppchen-Abo!\nadmin 24. Februar 2009 Aktuelle Turnierergebnisse\nZwei Starts, zweimal Treppchen. So kurz ließe sich das Abschneiden von Alexander Meier und Stefanie Schneider beim Tanzsportclub Dortmund am vergangenen Wochenende beschreiben. Sie beiden gingen in der Hauptgruppe C-Latein an den Start, ließen dabei alle Mitkonkurrenten hinter sich und sicherten sich im 16-paarigen Starterfeld überlegen den Turniersieg! Anschließen ginen sie noch im Hauptgruppe C-Standard-Turnier an den Start und unterst\nrichen dabei erneut eindrucksvoll, dass sie ein hervorragendes 10-Tänze-Paar sind. Unter 9 gestarteten Paaren ertanzten sie sich den Bronzerang und kehrten am Ende mit 2 Treppchenplätzen nach Hannover zurück! Herzlichen Glückwunsch!


Fernsehsessel Small plano|FORM Focus bei Möbel Heinrich online entdecken\nFernsehsessel Small plano|FORM Focus\nSie möchten eine kleine Pause vom Alltag? Der gemütliche Sessel Focus lädt Sie zum Entspannen und Genießen ein. Die Oberfläche ist aus edlem Nappaleder in der Farbe Ecru gefertigt. Da der Sessel auf Rollen gelagert ist, können Sie ihn stets ganz einfach an Ihren Lieblingsort bewegen.\nAuch die inneren Werte des Sessels Focus überzeugen auf ganzer Linie: die mittelfeste Polsterung besteht aus hochwertigem Formkaltschaum mit ganzen zehn Jahren Garantie.\nUm die perfekte Entspannung zu erreichen, ist der Sessel Focus in verschiedene Positionen durch Körperdruck verstellbar. Sollten Sie es noch bequemer mögen, können Sie gegen Aufpreis auch zwei Motoren dazu bekommen, so geht das Verstellen ganz einfach ohne Mühen und körperlichen Einsatz. In der Herz-Waage-Position wird Ihr Herz-Kreislauf-System entlastet. Auch das Kopfpolster kann durch Rastbeschlag mit Rückholfeder an Ihre individuellen Bedürfnisse angepasst werden. Damit Sie anschließend wieder gut in Schwung kommen, können Sie den Sessel Focus außerdem (gegen Aufpreis) mit einer Aufstehhilfe ausstatten. Auf Wunsch sind passend zu diesem Modell verschiedene Nackenkissen bestellbar.\nDieses Modell ist für Personen mit einer Körpergröße von bis zu 177cm geeignet. Sie benötigen eine andere Größe? Bei uns erhalten Sie viele weitere Varianten für die verschiedensten Körpergrößen.\nIndividuelle, manuelle Kopfpolsterverstellung durch Rastbeschlag mit Rückholfeder\nGeeignet für Personen bis zu einer Größe von 177 cm\nMaterial Sitz: 100% Nappaleder\nMaterial Korpus: 100% Nappaleder\nHinweis Maße: Liegelänge ca. 178 cm\nDazu passend bestellbar: Drehbare Doppelrollen, Kunststoffgleiter für bessere Haftung auf glatten Böden, Verschiedene Nackenkissen\nFrage zu Fernsehsessel Small plano|FORM Focus\nFernsehsessel Large Plus


Fotos (ch/palladi): Bogenschießen im Hort palladi\nLandshut - pm (13.09.2018) Für den Hort palladi ist das Bogenschießen kein Leistungskampf oder auf Konkurrenz ausgelegter Sport. Die Freude an der Gemeinschaft mit anderen, vor dem Hintergrund der Inklusion als Leitbild, stehen im Mittelpunkt. Der selbstverständliche Umgang von unterschiedlichen Kindern und Jugendlichen mit unterschiedlichen Stärken und Fähigkeiten sowie der Spaß an einer gemeinsamen Freizeitaktivität haben für das Team palladi oberste Priorität.\nDie SpVgg Landshut holt beim Angstgegner Dachau einen Punkt (0:0). Am Samstag, 15.09. kommt der TSV Bogen\nNächster Gegner ist der TSV Bogen\nLandshut (08.09.2018) Die Spielvereinigung Landshut gewinnt heute, Samstag, beim ASV Dachau einen Punkt. Beide Mannschaften trennten sich torlos 0:0. Ein Treffer von Tobias Rewitzer in der ersten Halbzeit wurde wegen Stürmerfoul nicht anerkannt. In Dachau hat Landshut die letzten Jahre stets Niederlagen kassiert. Jetzt also wenigstens ein Punkt beim Angstgegner.\nMit Annika Kummer flattert eine waschechte Berlinerin ins Rabennest\nVilsbiburg - pm (04.08.2018) Mit Annika Kummer ist den Roten Raben eine waschechte Berlinerin ins Nest geflattert. Die neue Libera kam vor 26 Jahren in der Hauptstadt zur Welt, wuchs dort auf und hat bisher nie woanders Volleyball gespielt. Der TSV Rudow, der Köpenicker SC und zuletzt der Berlin Brandenburger Sportclub (BBSC) waren ihre Stationen. Neun Jahre lang hat Annika in der 2. Liga Nord gespielt – wobei sie die ersten sportlichen Gehversuche in einer anderen Sportart unternommen hatte.\nMit ihrer zwei Minuten jüngeren Zwillingsschwester Katharina versuchte sich die siebenjährige Annika nämlich zunächst beim Handball. Nach einem Jahr aber wechselten die Kummer-Sisters zum Volleyball, wo sie bis zur U20 stets zusammenspielten.\nSpVgg Landshut mit 4:0 Sieg gegen Moosinning auf Rang 4 - Wieder 2 Tore von Christian Brandl. Jetzt nach Dachau\nJonas Wieselsberger erzielte das 1:0\nLandshut (02.09.2018) So kann es weitergehn. Die 250 Zuschauer applaudierten nach dem glatten 4:0 Sieg der Spielvereinigung im ebm-papst-Stadion gegen den seit fünf Spieltagen ungeschlageeeen FC Moosinning so laut, das es sogar in der Eishalle II nebenan zu hören war, wo der EvL sein 70-jähriges Vereinsjubiläum feierte. Die Gäste aus dem Nachbarlandkreis Erding erwiesen sich jedoch in der ersten Halbzeit durchaus ebenbürtig.\nEVL feiert heute groß 70-jähriges Vereinsjubiläum: Kinderfete, Festakt, Testspiel gegen Hamburger Krokodils\nLandshut (01.09.2018) Es war der 25. Apri 1948 als der EV Landshut im ehemaligen Gasthaus Sterngarten (heute Hotel Cristallo), Seligenthaler Straße, gegründet wurde. Bis dahin wurde im Nachkriegs-Landshut unter dem Dach des Vereins Turngemeinde Eishockey gespielt. - Seit knapp einem Jahr wird bereits das 4 Kilo schwere und 10 Seite dicke allseit gelobte Jubiläumsbuch als Vereinschronik verkauft. Verfasser sind federführend Alois Schloder und Helmut Stix. Der gesamte Erlös - schon bisher weit über 150.000 Euro - kommen dem EVL-Nachwuchs zugute. - Heute, Samstag, wird also groß gefeiert.\nIris Scholten (18), neue Diagonalangreiferin der Raben, hat ein Fable für Hockey, Basketball und Arjen Robben\nVilsbiburg (28.08.2018) Fragt man sie, ob ihr Volleyball immer schon Spaß gemacht hat, antwortet Iris Scholten im Bruchteil einer Sekunde mit einem leidenschaftlichen, geradezu flammenden „Yeah, yeah, yeah!“, und ihre Augen leuchten. Keine Frage: Die neue, 18 Jahre junge Diagonalangreiferin der Roten Raben frönt ihrem Lieblingssport seit jeher mit enormer Begeisterung.\n"Gut Schuss" für Landshuter Behörden und Firmen. Das Landratsamt richtet heuer Behördenpokalschießen aus\nErgolding (29.08.2018) Der Wettkampf um den Landshuter Behördenpokal geht in eine neue Runde – das Landratsamt Landshut ist in dieser Runde der Ausrichter des Behördenschießens für Luftgewehr und -pistole. Am 14., 15. und 22. November treten die verschiedenen Mannschaften der teilnehmenden Landshuter Behörden und Firmen auf der Anlage der Adlerhorstschützen Ergolding gegeneinander an.\nSpVgg Landshut rutscht mit 13 Punkten auf Rang 7 ab\nLandshut (26.08.2018) In der Landesliga Südost gab es heute, Sonntag, noch zwei Spiele. Dabei erzietle der TSV Kastl gegen Simbach einen überraschend hohen 7:1 Sieg. Der TuS 1860 Pfarrkirchen unterlag dem SB Rosenheim daheim 1:2. Rosenheim kletterte somit mit jetzt 14 Punkten in der Tabelle auf Rang 4 vor. Die SpVgg Landshut rutschte folglich mit nur 13 Punkten wieder auf Rang 7 ab.\n1.000 begeisterte Besucher heute beim Zollhaus-Boxkampf des SC Bavaria LA gegen die "Löwen". Viele Promis dabei\nLandshut (26.08.2018) Schon gegen 10.30 Uhr füllte sich das weite Rund auf dem Parkplatz des Zollhauses für den Boxkampf unter freiem Himmel zwischen dem SC Bavaria 20 Landshut und den "Löwen" aus München. Unser Bild zeigt die Zuschauer vor und hinter dem Zelt über der Boxbühne während der Vorstellung der beiden Boxstaffeln. Über 100 Sitzgarnituren waren aufgestellt. Es dürften wohl zwischen 800 bis 1.000 Box-Fans geworden sein.\nHeute So. Dult-Boxkampf im Extra-Festzelt beim Zollhaus, SC Bavaria-Boss Oliver Wunsch erwartet bis zu 1.000 Fans\nLandshut (26.08.2018) Heute am letzten Bartlmädult-Sonntag sollte traditionell um 11 Uhr der Boxkampf des SC Bavaria Landshut gegen namhafte Gegner im Krämmerfestzelt (zuletzt bei der Frühjahrsdult war das noch im Festzelt von Zollhaus-Wirt Schmidt) das letzte Großereignis der Dult sein.\nSpVgg rutscht auf Rang 6 - Wasserburg neu ganz oben\nDer FC Moosinning kommt am Samstag (1.9.) nach Landshut\nLandshut (25.08.2018) Durch die heutigen Samstagspiele hat sich die Tabelle der Landesliga Südost etwas geändert. Die SpVgg ist jetzt nur mehr auf Rang 6 zu finden. Davor ist jetzt auf Rang 5 der TSV Bogen (14 Punkte) und auf Rang 4 Karlsfeld mit ebenfalls 14 Punkten. Beide Teams spielten heute 1:1 gegeneinander.\n3:2 Sieg der Spielvereinigung in Hallbergmoos durch Tore in den letzten fünf Minuten. Jetzt Rang 4 in der Tabelle\nErzielte den Siegtreffer: Lucas Biberger (19)\nHallbergmoos/Landshut (25.08.2018) Am Freitagabend - Anpfiff um 19.30 Uhr - eine Stunde vor Beginn Fernsehübetragung des Bundesligaauftaktspiels Bayern gegen Hoffenheim (3:1) - konnte die Spielvereinigung Lndshut beim VfB Hallbergmoos drei Punkte holen. Ein letztendlich verdienter 3:2 Sieg durch späte Tore von Tobias Rewitzer (85. Min.) und Lucas Biberger (89. Min.). Landshut ging zwar in der 31. Minute durch einen Treffer von Christoph Maier in Führung.


TOUCH FOR HEALTH (TFH) - Übersicht\nMit Touch for Health (TFH) - Gesund durch Berühren erlangen Sie Einblicke in die Zusammenhänge von Muskeltonus, Vitamin- und Nährstoffstatus, Körpergedächtnis sowie emotionaler Bewertung der Wirklichkeit.\nTouch for Health (TFH) gehört zu den bekanntesten Methoden der Angewandten Kinesiologie. TFH wurde aus der Applied Kinesiology Ende der 60er Jahre, von John Thie entwickelt. Die Ausbildung in TFH umfasst 8 Seminartage. Die Teilnehmer, interessierte Laien und Therapeuten, erhalten ein international anerkanntes Zertifikat vom International Kinesiology College (IKC) mit Sitz in Zürich.\nTouch for Health bietet eine Synthese aus Chiropraktik, Ernährungswissenschaft, Orthomolekularmedizin und TCM. Im TFH wird der Muskeltest als natürliches Bio-Feedbacksystem zur Diagnose verwendet.\nTFH als ganzheitlicher Therapie- und Beratungsansatz ist viel mehr als der weitläufig bekannte Muskeltest. Über Reflexpunkte harmonisieren Sie in TFH das Blut- und Lymphsystem. Über manuelle Techniken wirken Sie auf den Muskeltonus und verändern damit das "Körpergedächtnis". Sie unterstützen Ihre Klienten/Patienten, heilsame Standpunkte einzunehmen.\nWeitere themenbezogene Informationen erhalten Sie bei: TOUCH FOR HEALTH I-IV


Fiat 500: Nuova Cinquecento anno 2015 [Autokiste]\nErfolgsmodell optisch behutsam aufgefrischt\nFiat 500: Nuova Cinquecento anno 2015\nLange hat es gedauert, bis sich Fiat um den 500 kümmerte. Jetzt ist es soweit: Die Änderungen an dem erfolgreichen Kleinstwagen fallen zurückhaltend bis sparsam aus, was ebenso erfreulich wie schade ist.\nMit leichten Retuschen fährt\nder Fiat 500 in die zweite Lebenshälfte\nAls Fiat 2007 endlich den neuen Fiat 500 einführte, haben die Italiener alles richtig gemacht: Das Auto war fast so süß wie die Vorläufer-Studie Trepiùno, das Marketing und die Preise stimmten - nicht gerade der Normalzustand bei Fiat, mag man hinzufügen. Ganze acht Jahre hat sich der schwer im Umbruch befindliche Konzern Zeit gelassen für einen neuen 500er - und nach dem ersten Eindruck hat er dabei: einiges richtig gemacht.\nDer neue 500er ist nämlich kein neuer 500er, sondern nur ein Facelift. Klar: Warum soll man ein Auto, das die meisten Kunden zuvorderst des Designs wegen kaufen, großartig verändern? Mit der Modellpflege, die sich auf behutsame Retuschen beschränkt, macht Fiat den Erfolgstypen erst recht zum Klassiker - und sorgt ganz nebenbei für Werterhalt bei den auslaufenden Modellen.\nDass das neue Auto jetzt gezeigt wird, ist der Geschichte geschuldet: Im Jahr 1957 rollte am 4. Juli zum ersten Mal der "Nuova Cinquecento", wie er damals genannt wurde, über die Straßen von Turin, 2007 wurde die moderne Variante am gleichen Tag vorgestellt, und dass es dieses Mal einen Tag früher ist, liegt wohl am fehlenden Mut Fiats für eine Samstags-Premiere.\nWas also ist neu am Fiat 500? Auch wenn der Autobauer von 1.800 neuen Details spricht, sind es vor allem die vorderen Zusatz- und die hinteren Leuchten, die auffallen. Vorne erhält der kleine Italiener endlich das überfällige LED-Tagfahrlicht, das die Designer anlehnend an die Nuller des 500er-Schriftzugs liegend-oval ausgeführt haben; gleichzeitig ist hier das Fernlicht untergebracht. Der zweite Lufteinlass oberhalb des Kennzeichens wurde etwas größer, der untere minimal modifiziert. Die Chromleiste sitzt nun tiefer und ist nicht mehr durchgehend.\nAm Heck ergibt sich ein zweischneidiges Bild: Schick sind die neuen Hauptleuchten, deren eigentlicher Lampenkörper als innen offenes Trapez aufgebaut ist - in der Mitte blitzt Karosseriefarbe durch. Der Blinker sitzt nun unten statt innen; soweit ersichtlich gibt es aber kein separates Bremslicht mehr. Rückfahr- und Nebelschlussleuchte wandern in die Heckschürze, was ebenso überflüssig wie gequetscht wirkt - und speziell die nur singuläre Rückfahrleuchte dort dürfte weder den rückwärtigen Raum bei Nacht sinnvoll ausleuchten noch tagsüber von anderen Verkehrsteilnehmern bemerkt werden. Die positive Besonderheit, ein Auto dieser Klasse auch mit Xenon-Licht zu bauen, behält Fiat bei; die Chance, insoweit als erster auf LED-Technik zu setzen, wurde allerdings vertan. Auch hinten oder wenigstens am Kennzeichen sucht man LEDs vergebens.\nIm Innenraum fällt das Auge auf ein aufgehübschtes Lenkrad, neue Sitzbezüge und nun vertikal angeordnete Luftduschen in der Mitte des Armaturenbretts. Sie rahmen den Monitor des "Uconnect"-Infotainmentsystems ein, das es in verschiedenen Ausbaustufen mit und ohne Navi gibt. Das Display, je nach Variante als Touchscreen ausgeführt, ist mit nur 5 Zoll erstaunlich klein ausgefallen, was weder besonders schön noch praktisch ist. Mitbewerber wie Smart, Twingo oder 108 bieten hier mehr.\nMehr bietet auch das 7-Zoll-Display, das Fiat als Alternative zum klassischen Kombiinstrument anbietet. Es ist jedoch nicht so neu wie die Italiener glauben machen wollen, denn es war schon bisher für das vorübergehende 500er-Topmodell Cult und den 500S erhältlich. Auch die arg verspielte Optik der Darstellung und der reine Digitaltacho wurde beibehalten, wie überhaupt der Innenraum schön anzusehen, aber nicht in allen Details auch intuitiv bedienbar ist: Die ESP-Taste findet sich beispielhaft in der Klimabedieneinheit, die Nebelleuchten-Schalter in der Mittelkonsole und die Leuchtweitenregulierung im Kombiinstrument. Die Fensterheber bleiben in der Mittelkonsole, was - Mercedes-Freunde alter Zeiten werden nicken - als guter Kompromiss aus Praxistauglichkeit und Kostensenkung gelten darf. Schließlich: Das Handschuhfach bekommt einen Deckel.\nAuf technischer Seite angekündigt sind ein überarbeitetes Fahrwerk und eine bessere Geräuschisolierung. Motorseitig gibt es dagegen keine Neuerungen: Der von den meisten Kunden gewählte 1,2-Liter-Vierzylinder mit 69 PS steht an der Basis, gefolgt vom "TwinAir"-Zweizylinder mit 85 oder 105 PS. Anders als die meisten Mitbewerber hält Fiat am Diesel fest: Der 95-PS-"Multijet" wird folgen, ebenso eine ECO-Version desselben und des Basis-Benziners, um den Verbrauch mittels Aerodynamik-Kit und Spar-Reifen noch etwas zu drücken.\nDie Ausstattungslinien nennen sich nun Pop, Pop Star und Lounge, wobei der Einstiegsmotor auch nur mit dem Basisniveau kombinierbar bleibt und Fiat gegenüber dem zuletzt aktuellen Aufbau (Pop/Lounge/S) unnötig Verwirrung schafft. Neu im Grundmodell hinzu kommen das LED-Tagfahrlicht, das Zentraldisplay und das Multifunktionslenkrad.\nDie Preise starten wie bisher bei 12.250 Euro und reichen bis zu 19.150 Euro für den 500C Twinair mit 105 PS. Wegen der geänderten Ausstattungslinien ist ein Vergleich im übrigen nur bedingt möglich: Die jedenfalls vorerst nur als "Lounge" (Topmodell) lieferbaren Zweizylinder werden 300 Euro günstiger als im bisherigen "S", aber auch 800 teurer verglichen mit dem bisherigen Lounge als zweitem Niveau.\nInsgesamt dürfte Fiat mit den jetzigen Neuerungen die Basis für weiteren Erfolg des 500 gelegt haben. Auch wenn das Autochen wie skizziert hauptsächlich aus Design- und Sympathiegründen gekauft wird, werden die Kunden aber zunehmend nach optimiertem Antrieb, LEDs, größerem Display und Assistenzsystemen fragen - die nächste Überarbeitung darf nicht wieder acht Jahre auf sich warten lassen.\nWeiterempfehlen Leserbrief Autokiste folgen date 03.07.2015 — # 11513\nFiat Punto vor dem Aus: Rabatt zum Schluss Fiat Aegea: Kleine Limousine startet 2016 Fiat 500X: Zwei neue Antriebsvarianten