Was ist Hämoglobin im Blut, seine Arten beim Menschen, auf nüchternen Magen oder nicht - Myokarditis 2021\nUCK-Indikatoren gehören zu den wichtigsten Studien, mit denen Sie schnell eine Erstdiagnose durchführen und den Gesundheitszustand des Patienten beurteilen können. Die Hauptindikatoren der Gesamtanalyse umfassen den Hämoglobinspiegel.\nWas ist Hämoglobin im Blut??\nHämoglobin ist ein Protein-Atemblutpigment. Die Hauptaufgabe dieses Stoffes ist der Transport von O.2 und Kohlendioxid sowie Aufrechterhaltung eines normalen Blut-pH.\nDiese Substanz ist in roten Blutkörperchen enthalten. Die Hauptbestandteile von Hämoglobin sind die Proteinteile Globine und die eisenhaltigen Porphyrinstellen - Häme. Fe (Eisen) in der Zusammensetzung von Hämoglobin liegt in 2 Valenzformen vor.\nDie Fähigkeit von Hämoglobin, Sauerstoffmoleküle aktiv zu binden und zu spalten, wird genau durch Fe-haltige Edelsteinmoleküle bestimmt.\nHämoglobin wird von roten Knochenmarkzellen (BMC) synthetisiert. Eine wichtige Voraussetzung für die Synthese von CMC-Hämoglobin ist die Aufnahme der erforderlichen Menge an Proteinen und Fe (Eisen)..\nDie Zerstörung von Hämoglobinmolekülen erfolgt durch phagozytische mononukleäre Zellen (die größte Anzahl dieser Zellen enthält Milz, Leber, Knochenmark)..\nWie wird Hämoglobin in einer Blutuntersuchung angezeigt??\nIn Blutuntersuchungen wird Hämoglobin als Hb oder Hgb bezeichnet.\nIm Durchschnitt liegt die Gesamtmenge an Hämoglobin im Blut bei Frauen zwischen 120 und 140 g / l und bei Männern zwischen 135 und 160 g / l.\nAls Gründe für den Anstieg der Werte gelten Erythrämie, Blutverdickung während der Dehydration (der sogenannte falsche Anstieg aufgrund der Blutkonzentration), das Leben in Berggebieten und übermäßiger Konsum von Tabakerzeugnissen.\nVerringerte Werte können verschiedene Anämien und akuten Blutverlust verursachen..\nArten von Hämoglobin beim Menschen\nDiese Substanz kann in Form von Oxyhämoglobinen, Methämoglobinen, Carboxyhämoglobinen, Carbohämoglobinen, Desoxyhämoglobinen und Myoglobinen vorliegen. Außerdem werden fetale Hämoglobine ausgeschieden, die normalerweise im Fötus aufgezeichnet werden.\nBei Patienten mit Diabetes mellitus (Diabetes mellitus) kann glykosyliertes Hämoglobin nachgewiesen werden, das einer der wichtigsten Indikatoren für den Verlauf des Diabetes mellitus ist..\nOxyhämoglobin ist die physiologische Form von Hämoglobin, das die 2-wertige Form von Eisen enthält und eine hohe Fähigkeit besitzt, Sauerstoff zu binden. Oxyhämoglobin im Körper ist für den aktiven Transport von Sauerstoff zu Gewebe- und Organstrukturen verantwortlich.\nAm allermeisten ist Oxyhämoglobin im arteriellen Blut enthalten (es ist diese Verbindung, die ihre scharlachrote Farbe bestimmt)..\nNachdem Oxyhämoglobin Sauerstoff im Gewebe abgibt, geht es in Form von Desoxyhämoglobin über.\nCarboxyhämoglobine werden als Hämoglobin- und Kohlendioxidverbindungen bezeichnet. Die größte Menge dieser Verbindung enthält venöses Blut (dies ist auf seine dunkle Kirschfarbe zurückzuführen)..\nVor dem Hintergrund einer Kohlenmonoxidvergiftung können physikalische Hb-Formen zu Carbohämoglobin werden. Diese Form von Hb kann keinen Sauerstoff transportieren und zersetzt sich extrem langsam, was zur Entwicklung eines Sauerstoffmangels in Organen und Geweben führt (in dieser Hinsicht ist Kohlenmonoxid eine Verbindung, die für den Menschen extrem toxisch ist)..\nWenn Hämoglobin verschiedenen Oxidationsmitteln (Peroxid, Nitriten usw.) ausgesetzt wird, kann es sich in ein pathologisches Methämoglobin verwandeln, das 3-Valenz-Eisen enthält und Sauerstoffmoleküle nicht vollständig transportieren kann.\nMyoglobin bezieht sich auf Verbindungen, deren Struktur dem Hämoglobin nahe kommt. Es kommt im Muskelgewebe vor und enthält mehr als vierzehn Prozent aller Sauerstoffreserven des Körpers.\nDas meiste Myoglobin befindet sich im Herzmuskel.\nDiese Verbindung spielt eine wichtige Rolle bei der Versorgung der Muskelstrukturen mit Sauerstoff, der für ihre volle Arbeit notwendig ist. Gleichzeitig kann Myoglobin eine temporäre Sauerstoffreserve bilden, die vom Körper bei einer Abnahme des Oxyhämoglobingehalts im Blut (verminderte Sauerstoffkapazität des Blutes) genutzt wird..\nGehört zum fetalen Hämoglobin-Typ. Es wird von der sechsten bis zur siebten Woche der Entwicklung des zukünftigen Babys aktiv entwickelt. Nach der zehnten Entwicklungswoche ersetzt es den embryonalen Hämoglobin-Typ und wird zur Hauptform des fetalen Hämoglobins.\nWährend der letzten Monate der Schwangerschaft und der ersten Lebenswochen (manchmal Monate) wird diese Form des Hämoglobins durch den üblichen Hämoglobin-Typ für Erwachsene ersetzt.\nNormale fetale Formen bei Erwachsenen können weniger als ein Prozent aller Hämoglobine im Körper ausmachen.\nBei Neugeborenen spielt die Bestimmung des Spiegels dieser Verbindung eine wichtige Rolle bei der Bestimmung des Reifegrades des Fötus, der Diagnose einer hämolytischen Anämie bei Neugeborenen usw..\nBei Erwachsenen kann das Auftreten von fötalem Hämoglobin im Blut bei Leukämie, schwerer Hypoxie usw. beobachtet werden..\nWofür ist Hämoglobin??\nDiese Verbindung führt die folgenden Funktionen aus:\nbindet Sauerstoff und transportiert ihn zu Gewebe- und Organstrukturen;\nbindet Kohlendioxid und nutzt es aus Organen und Geweben;\nbietet Pufferfunktion und hält den normalen Blut-pH aufrecht;\nsorgt für Sauerstoffversorgung in den Muskeln (aufgrund von Myoglobin können sich die Muskeln auch unter Bedingungen des Sauerstoffmangels noch einige Zeit zusammenziehen).\nPhysiologische Veränderungen in Hb\nNormalerweise ist Hb bei Männern etwas höher als bei Frauen.\nAuch Sportler und Bewohner von Bergregionen haben einen physiologischen Anstieg des Spiegels an roten Blutkörperchen und Hb.\nBei Frauen kann während der Schwangerschaft eine natürliche Abnahme des Hb auftreten. Darüber hinaus sollte dieser Indikator vom behandelnden Arzt streng überwacht werden. Eine deutliche Abnahme des Indikators (Anämie) kann zu Fehlgeburten, zum Verblassen der Schwangerschaft, zu fetaler Hypoxie, zu einer Verzögerung der intrauterinen Entwicklung usw. führen..\nEin zu hohes Hämoglobin während der Schwangerschaft ist mit Blutverdickungen, einem hohen Risiko für Mikrothrombose, der Entwicklung einer schweren Spätgestose (Präeklampsie und Eklampsie), einem Schwangerschaftsabbruch, einer fetalen Hypoxie (aufgrund einer Thrombose in den Plazentagefäßen) usw. behaftet..\nFällt das Hämoglobin während der Menstruation??\nDer Hämoglobingehalt im Blut nach starker Menstruation kann leicht abnehmen. Das Hämoglobin während der Menstruation bleibt jedoch immer noch innerhalb der normalen Grenzen.\nWenn die Hb-Patientin nach der Menstruation unter den normalen Bereich gefallen ist, muss sie sich einer umfassenden Untersuchung durch einen Gynäkologen unterziehen.\nEine häufige gynäkologische Ursache für die Hb-Reduktion sind dysfunktionelle Uterusblutungen und Intercycle-Blutungen..\nChronischer, leichter Blutverlust führt häufig zu einer mittelschweren bis schweren Anämie, die schwer zu behandeln ist.\nWie man Hämoglobin zu Hause überprüft?\nZu Hause wird der Hämoglobinspiegel nicht überprüft.\nBei einigen Symptomen kann jedoch ein verminderter Hämoglobinspiegel im Blut vermutet werden..\nZu den Symptomen einer Leistungsminderung können gehören:\nein Gefühl ständiger Schläfrigkeit, Muskelschwäche, Müdigkeit, ursachenloser Müdigkeit;\ngelblicher, erdiger oder grauer Hautton;\nEinklemmen in den Lippenwinkeln;\ntrockenes, gespaltenes und stumpfes Haar;\nWunsch, Buntstifte, rohe Fleischprodukte, Land zu essen;\nperverser Geruchssinn (unangenehme Gerüche scheinen angenehm);\nDer kritische Hämoglobinspiegel im Blut von Frauen und Männern\nHauptartikel: Norm des Hämoglobins bei Frauen und Männern mit Dekodierung\nDie Hb-Reduktion wird Anämie genannt. Dieser Zustand ist mit Komplikationen behaftet wie:\nSauerstoffmangel in Gewebe- und Organstrukturen;\ndie Entwicklung von Kardiomyopathien;\nArrhythmien und Extrasystolen;\ndas Auftreten von erektiler Dysfunktion usw..\nBei Kindern kann eine chronische Anämie zu Entwicklungsverzögerungen führen..\nFür Kinder unter 5 Jahren sowie für Frauen, die ein Kind gebären, beträgt der Mindestschwellenwert 110 g / l.\nKinder von fünf bis zwölf Jahren - 115. Für Kinder von zwölf bis fünfzehn Jahren - 120.\nFür Patienten über fünfzehn Jahren:\n120 für Frauen;\n130 für Männer.\nBei Patienten mit Anämie gibt es drei Grade der Hb-Reduktion:\nleicht (von einhundertzehn bis neunzig);\nDurchschnitt (von neunzig bis siebzig);\nschwer (weniger als siebzig).\nWie man Blut für Hämoglobin spendet, auf nüchternen Magen oder nicht?\nBlut wird an einen leeren Magen gespendet. Einige Tage vor der Blutentnahme muss der Alkoholkonsum ausgeschlossen werden. Es wird nicht empfohlen, vor der Blutentnahme zu rauchen.\nEs sollte auch beachtet werden, dass viele Medikamente bei längerem Gebrauch zu einer Abnahme der Laborparameter führen. Reduzierte Hämoglobinspiegel können bei Patienten beobachtet werden, die sich einer Behandlung mit Phenytoin, Meprobamat, Chlorpromazin, Chinin, Chinidin, Captopril, Procainamid, Carbutamid, Tobutamin, Nitrofuran, Insulin, Sulfanilamiden, Levodopa, Cyclophosphamid, Mercaptopreficaminopin, Cyclophosphamid, Mercaptopreficaminopin, Cycloposphamid, Mercaptopreficaminopin, Aminocoppin nichtsteroidale entzündungshemmende Medikamente usw..\nWie wirkt sich Alkohol auf das Hämoglobin im Blut aus??\nAlkoholische Getränke führen bei übermäßigem Gebrauch zu einer Leistungsminderung dieser Substanz. Bei Patienten mit alkoholischer Leberzirrhose wird eine deutliche Abnahme des Hb beobachtet.\nDas einzige alkoholische Getränk, das Hb erhöhen kann, ist ein hochwertiger natürlicher Rotwein..\nGleichzeitig sollte Rotwein zur Erhöhung des Hämoglobinspiegels in Kombination mit einer speziellen Diät (Fleischprodukte, Nüsse, Trockenfrüchte usw.) und nicht mehr als fünfzig Millilitern pro Tag eingenommen werden.\nDer Grund für die Veränderung des Hämoglobins in Blutuntersuchungen\nEin erhöhter Indikator kann bei Patienten mit Erythrozytose, Erythrämie, Nierenpolyzystose, bösartiger Nierenschädigung, Überproduktion von Androgenhormonen, Dehydration und Blutgerinnung, physiologischer Erythrozytose bei Neugeborenen, angeborenen Herzfehlern usw. festgestellt werden..\nEine Abnahme dieses Indikators wird bei Personen mit Anämie verschiedener Genese (posthemorrhagisch, Eisenmangel, Folsäuremangel, Sichelzelle usw.), Blutungen, chronischen Nierenerkrankungen, begleitet von einer Abnahme der Synthese von Erythropoietinen, Leberzirrhose, Erythrozytom und nematologischer Hämolithiasis beobachtet einige Infektionen usw..\nSo normalisieren Sie Hb-Werte?\nPatienten mit Anämie können Präparate aus Fe, Folsäure, Vitamin B12, Stimulanzien der Erythropoese, eine spezielle Diät (erhöhter Verzehr von Trockenfrüchten, Fleisch, Schokolade, Nüssen usw.) verschrieben werden.\nBei schwerer Anämie kann eine Bluttransfusion erforderlich sein..\nPatienten mit chronischer posthämorrhagischer Anämie sollten die Ursache von Blutungen (Geschwür, verlängerte Menstruation, Hämorrhoiden, kapillare Fragilität usw.) beseitigen..\nHEMOGLOBIN, Hb (Hämoglobin; griechisches Haima-Blut + lat. Globusball), - Hämoprotein, ein komplexes Protein, das mit hämhaltigen Chromoproteinen verwandt ist; führt die Übertragung von Sauerstoff von der Lunge auf das Gewebe durch und ist an der Übertragung von Kohlendioxid von den Geweben auf die Atemwege beteiligt. Hämoglobin kommt in den Erythrozyten aller Wirbeltiere und einiger Wirbelloser (Würmer, Mollusken, Arthropoden, Stachelhäuter) sowie in den Wurzelknollen einiger Hülsenfrüchte vor. Mögen Gewicht (Masse) des Hämoglobins menschlicher roter Blutkörperchen beträgt 64 458; in einem roten Blutkörperchen ist ca. 400 Millionen Hämoglobinmoleküle. In Wasser ist Hämoglobin gut löslich, in Alkohol, Chloroform und Ether unlöslich, kristallisiert gut (die Form der Hämoglobinkristalle verschiedener Tiere ist nicht dieselbe)..\nHämoglobin enthält ein einfaches Protein - Globin und eine eisenhaltige Prothesengruppe (Nicht-Protein) - Häm (96 bzw. 4% des Molekulargewichts). Bei einem pH-Wert unter 2,0 spaltet sich das Hämoglobinmolekül in Häm und Globin auf..\nEdelstein (C.34H.32Ö4N.4) ist Eisen-Protoporphyrin - eine komplexe Verbindung von Protoporphyrin IX mit Eisen (II). Eisen befindet sich im Zentrum des Protoporphyrinkerns und ist an vier Stickstoffatome von Pyrrolkernen gebunden (Abb. 1): zwei Koordinationsbindungen und zwei Wasserstoffsubstitutionsbindungen.\nDa die Koordinationszahl von Eisen 6 beträgt, bleiben zwei Valenzen ungenutzt, eine davon wird realisiert, wenn das Häm an Globin gebunden ist, und die zweite wird durch Sauerstoff oder andere Liganden - CO, F +, Azide, Wasser (Abb. 2) usw. verbunden..\nDer Komplex von Protoporphin IX mit Fe 3+ heißt Hämatin. Das Salzsäuresalz von Hämatin (Chlorthin, Hämin) ist leicht zuzuordnen. kristalline Form (die sogenannten Teichmann-Kristalle). Das Häm hat die Fähigkeit, mit stickstoffhaltigen Verbindungen (Ammoniak, Pyridin, Hydrazin, Amine, Aminosäuren, Proteine usw.) komplexe Verbindungen zu bilden, die sich in Hämochromogene verwandeln (siehe). Da das Häm bei allen Tierarten gleich ist, sind die Unterschiede in den Eigenschaften von Hämoglobinen auf die strukturellen Merkmale des Proteinteils des G.-Globin-Moleküls zurückzuführen.\nGlobin, ein Protein vom Albumin-Typ, enthält vier Polypeptidketten in seinem Molekül: zwei Alpha-Ketten (von denen jede 141 Aminosäurereste enthält) und zwei Beta-Ketten, die 146 Aminosäurereste enthalten. Somit wird die Proteinkomponente des G.-Moleküls aus 574 Resten verschiedener Aminosäuren aufgebaut. Die Primärstruktur, d. H. Die genetisch bestimmte Sequenz von Aminosäuren in den Polypeptidketten von menschlichem Globin und einer Anzahl von Tieren, wurde vollständig untersucht. Ein charakteristisches Merkmal von menschlichem Globin ist das Fehlen von Iso-Leucin- und Cystin-Aminosäuren in seiner Zusammensetzung. Die N-terminalen Reste in den Alpha- und Betaketten sind Valinreste. Die C-terminalen Reste der Alpha-Ketten werden durch Argininreste und die Beta-Ketten durch Histidin dargestellt. Die vorletzte Position in jeder Kette wird von Tyrosinresten besetzt.\nEine Röntgenstrukturanalyse von G.-Kristallen ermöglichte es, die Hauptmerkmale der räumlichen Struktur seines Moleküls zu identifizieren [Perutz (M. Perutz)]. Es stellte sich heraus, dass die Alpha- und Betaketten Spiralsegmente unterschiedlicher Länge enthalten, die nach dem Prinzip der Alpha-Spiralen (Sekundärstruktur) aufgebaut sind. Die Alpha-Kette hat 7 und die Beta-Kette hat 8 helikale Segmente, die durch nicht helikale Abschnitte verbunden sind. Spiralsegmente, beginnend am N-Ende, sind durch die Buchstaben des lateinischen Alphabets (A, B, C, D, E, F, G, H) gekennzeichnet, und nicht spiralförmige Abschnitte oder Drehwinkel der Spiralen sind entsprechend bezeichnet (AB, BC, CD, DE und etc.). Nichthelikale Regionen am Amin (N) - oder Carboxyl (C) -Ende der Globinkette sind NA bzw. HC. Aminosäurereste sind in jedem Segment nummeriert, und zusätzlich ist die Nummerierung dieses Restes vom N-Terminus der Kette in Klammern angegeben.\nSpiral- und Nichtspiralabschnitte werden auf bestimmte Weise im Raum verlegt, was die Tertiärstruktur der Globinketten bestimmt. Letzteres ist an Gs Alpha- und Betaketten trotz erheblicher Unterschiede in ihrer Primärstruktur nahezu identisch. Dies ist auf die spezifische Position der polaren und hydrophoben Gruppen von Aminosäuren zurückzuführen, die zur Akkumulation unpolarer Gruppen im inneren Teil der Kugel unter Bildung eines hydrophoben Kerns führt. Die polaren Gruppen des Proteins werden in Kontakt mit dem wässrigen Medium gebracht. Innerhalb jeder Globinkette, nicht weit von der Oberfläche entfernt, befindet sich ein hydrophober Hohlraum ("Hämtasche"), in dem sich ein Häm befindet, das so ausgerichtet ist, dass seine unpolaren Substituenten innerhalb des Moleküls gerichtet sind und Teil des hydrophoben Kerns sind. Das Ergebnis ist ca. 60 unpolare Kontakte zwischen Häm und Globin und ein oder zwei polare (ionische) Kontakte des Häms mit Alpha- und Betaketten, bei denen Reste des propionischen Häms aus der hydrophoben "Tasche" austreten. Die Position des Häms in der hydrophoben Mulde des Globins bietet die Möglichkeit einer reversiblen Zugabe von Sauerstoff zum Fe 2+ -Häm, ohne dieses zu Fe 3+ zu oxidieren, und ist typisch für Hämoglobine verschiedener Tierarten. Dies wird durch die extreme Empfindlichkeit von G. gegenüber Änderungen unpolarer Kontakte in der Nähe des Häms bestätigt. Der Ersatz von Häm in G. durch Hämatoporphyrin führt also zu einer scharfen Verletzung der Eigenschaften von G..\nEinige Aminosäurereste, die das Häm in einem hydrophoben Hohlraum umgeben, gehören zu den invarianten Aminosäuren, d. H. Aminosäuren, die für verschiedene Tierarten gleich und für Funktion G essentiell sind. Unter den invarianten Aminosäuren sind drei von großer Bedeutung: Histidinreste, die sogenannten. proximale Histidine (87. Position in a- und 92. Position in P-Ketten), distale Histidine (58. Position in a- und 63. Position in (5-Ketten)) sowie der Rest von Valin E-11 (62. Position in der Alpha-Kette und 67. Position in der Beta-Kette).\nDie Verbindung zwischen den sogenannten. proximales Histidin und Hämeisen ist die einzige chem. Die Bindung zwischen ihnen (die fünfte Koordinationsbindung des Fe 2+ -Atoms des Häms wird realisiert) wirkt sich direkt auf die Zugabe von Sauerstoff zum Häm aus. "Distales" Histidin ist nicht direkt mit Häm assoziiert und nimmt nicht an der Sauerstofffixierung teil. Sein Wert besteht darin, das Fe 2+ -Atom gegen irreversible Oxidation zu stabilisieren (offensichtlich aufgrund der Bildung einer Wasserstoffbindung zwischen Sauerstoff und Stickstoff). Der Rest von Valin (E-11) ist eine Art Regulator der Bindungsrate von Sauerstoff an Häme: In Beta-Ketten befindet es sich sterisch so, dass es den Ort einnimmt, an dem sich Sauerstoff verbinden sollte, wodurch die Sauerstoffanreicherung mit den flf-Ketten beginnt.\nDer Proteinteil und die prothetische Gruppe des G.-Moleküls üben einen starken Einfluss aufeinander aus. Globin verändert viele Eigenschaften des Häms und gibt ihm die Fähigkeit, Sauerstoff zu binden. Gem verleiht der Wirkung von k-t, Erhitzen und Verdauung mit Enzymen Globinstabilität und bestimmt die Kristallisationseigenschaften von G..\nDie Polypeptidketten mit daran gebundenen Hämmolekülen bilden vier Hauptteile - Untereinheiten des G.-Moleküls. Die Art der Verbindung (Stapelung) und ihre räumliche Anordnung werden durch die Merkmale der Quartärstruktur von G. bestimmt. Darüber hinaus liegen die Alpha-Ketten auf den p-Ketten und werden sozusagen zwischen ihnen zusammengedrückt, und alle vier Edelsteine sind weit voneinander entfernt (Abb. 3). Im Allgemeinen wird ein tetrameres Sphäroidteilchen mit Abmessungen von 6,4 × 5,5 × 5,0 nm gebildet. Die quaternäre Struktur wird durch Salzbindungen zwischen den α-, α- und β-β-Ketten und zwei Arten von Kontakten zwischen den α- und β-Ketten (α1-β1 und α2-β2) stabilisiert. Die α1-β1-Kontakte sind die umfangreichsten, 34 Aminosäurereste sind an ihnen beteiligt, die meisten Wechselwirkungen sind unpolar. Der α1-β2-Kontakt umfasst 19 Aminosäurereste, wobei die meisten Bindungen mit Ausnahme mehrerer Wasserstoffbrückenbindungen ebenfalls unpolar sind. Alle Reste in diesem Kontakt sind für alle untersuchten Tierarten gleich, während 1/3 der Reste in α1-β1-Kontakten variieren.\nHumanes G. ist aufgrund des Unterschieds in den Polypeptidketten, aus denen sich seine Zusammensetzung zusammensetzt, heterogen. Erwachsene G., die 95–98% des Bluts von G. (HbA) ausmachen, enthalten zwei α- und zwei β-Ketten; Ein kleiner Teil von G. (HbA2), der einen maximalen Gehalt von 2,0–2,5% erreicht, enthält zwei α- und zwei σ-Ketten. Fötales Hämoglobin (HbF) oder fötales Hämoglobin, das im Blut eines Erwachsenen 0,1–2% beträgt, besteht aus zwei α- und zwei γ-Ketten.\nFetal G. wird in den ersten Monaten nach der Geburt durch HbA ersetzt. Es zeichnet sich durch eine signifikante Beständigkeit gegen thermische Denaturierung aus, auf der die Methoden zur Bestimmung seines Blutgehalts beruhen.\nAbhängig von der Zusammensetzung der Polypeptidketten werden die aufgeführten G.-Typen wie folgt bezeichnet: HbA als Hbα2β2, HbA2 als Hbα2σ2 und HbF als Hbα2γ. Bei angeborenen Anomalien und Erkrankungen des hämatopoetischen Apparats treten abnormale Arten von G. auf, z. B. bei Sichelzellenanämie (siehe), Thalassämie (siehe), angeborener Methämoglobinämie nichtenzymatischen Ursprungs (siehe Methämoglobinämie) usw. Die häufigste Substitution einer einzelnen Aminosäure in einem Paar Polypeptidketten.\nAbhängig von der Wertigkeit des Hämeisenatoms und der Art des Liganden im G.-Molekül kann letzteres in verschiedenen Formen vorliegen. Reduziertes G. (Desoxy-Hb) hat Fe 2+ mit einer freien sechsten Wertigkeit, wenn O daran gebunden ist2 die sauerstoffhaltige Form von G. wird gebildet (HbO2) Bei der Einwirkung auf HbO2 Eine Reihe von Oxidationsmitteln (Kaliumferricyanid, Nitrite, Chinone usw.) Oxidation von Fe 2+ zu Fe 3+ tritt unter Bildung von Methämoglobin auf, das nicht in der Lage ist, O zu übertragen2. Abhängig vom pH-Wert des Mediums werden die sauren und alkalischen Formen von Methämoglobin unterschieden, das H als sechsten Liganden enthält.2O- oder OH-Gruppe. Im Blut gesunder Menschen beträgt die Methämoglobinkonzentration 0,83 + 0,42%.\nMethämoglobin hat die Fähigkeit, Fluorwasserstoff, Blausäure und andere Substanzen fest zu binden. Diese Eigenschaft wird in Honig verwendet. Praxis zur Rettung von mit Blausäure vergifteten Menschen. Verschiedene Derivate von G. unterscheiden sich in den Absorptionsspektren (Tabelle)..\nEinige Eigenschaften der Absorptionsspektren von Hämoglobinderivaten (milliequivalente Eigenschaften werden basierend auf 1 Häm angegeben)\nWellenlänge (bei maximaler Absorption), nm\nMilliäquivalenter Lichtabsorptionskoeffizient, E.\nMethämoglobin (met-Hb; pH 7,0-7,4)\nFunktionelle Eigenschaften von Hämoglobin. Das Hauptbiol, die Rolle von G., ist die Teilnahme am Gasaustausch zwischen Körper und Umwelt. G. sorgt für die Übertragung von Sauerstoff durch Blut von den Lungen zu den Geweben und den Transport von Kohlendioxid von den Geweben zu den Lungen (siehe Gasaustausch). Nicht weniger wichtig sind die Puffereigenschaften von G., das starke Hämoglobin- und Oxyhämoglobin-Blutpuffersysteme bildet, die daher das Säure-Base-Gleichgewicht im Körper aufrechterhalten (siehe Puffersysteme, Säure-Base-Gleichgewicht)..\nSauerstoffkapazität HbO2 beträgt 1,39 ml O.2 pro 1 g HbO2. Die Fähigkeit von G., Sauerstoff zu binden und zu geben, spiegelt sich in seiner Sauerstoffdissoziationskurve (CDC) wider, die den Prozentsatz der Sauerstoffsättigung G. in Abhängigkeit vom Partialdruck O charakterisiert2 (pO2).\nG. tetramere Moleküle haben eine S-förmige KDK, was darauf hinweist, dass G. bei einem relativ niedrigen Partialdruck in der Lunge eine optimale Sauerstoffbindung bietet und bei einem relativ hohen Sauerstoffpartialdruck in den Geweben zurückfällt (Abb. 4). Die maximale Rückführung von Sauerstoff in das Gewebe ist mit der Aufrechterhaltung eines hohen Partialdrucks im Blut verbunden, wodurch das Eindringen von Sauerstoff in das Gewebe sichergestellt wird. Der Wert des Sauerstoffpartialdrucks in mm RT. Art. Mit einem Schnitt von 50% G. sauerstoffhaltig ist ein Maß für die Affinität von G. zu Sauerstoff und wird als P50 bezeichnet.\nDie Zugabe von Sauerstoff zu vier G.-Edelsteinen erfolgt nacheinander. Die S-förmige Natur von G.'s KDK zeigt an, dass sich das erste Sauerstoffmolekül sehr langsam mit G. verbindet, dh seine Affinität zu G. ist gering, da es notwendig ist, die Salzkontakte im Desoxyhämoglobinmolekül aufzubrechen. Die Zugabe des ersten Sauerstoffmoleküls erhöht jedoch die Affinität für die verbleibenden drei Häme, und die weitere Sauerstoffanreicherung von G. erfolgt viel schneller (die Sauerstoffanreicherung des vierten Häms erfolgt 500-mal schneller als die des ersten). Daher besteht eine kooperative Wechselwirkung zwischen den Zentren, die Sauerstoff binden. Die Reaktionsgesetze von G. mit Kohlenmonoxid (CO) sind die gleichen wie für Sauerstoff, aber die Affinität von G. zu CO ist fast 300-mal höher als für O.2, was eine hohe Toxizität von Kohlenmonoxid verursacht. Bei einer CO-Konzentration in der Luft von 0,1% ist mehr als die Hälfte der Blutmenge nicht mit Sauerstoff, sondern mit Kohlenmonoxid verbunden. In diesem Fall die Bildung von Carboxyhämoglobin, unfähig zur Sauerstoffübertragung.\nRegulatoren des Hämoglobin-Oxygenierungsprozesses. Wasserstoffionen, organische Phosphate, anorganische Salze, Temperatur, Kohlendioxid und einige andere Substanzen, die die Menge der G.-Affinität für Sauerstoff gemäß Fiziol steuern, haben einen großen Einfluss auf die Prozesse der Oxygenierung und Desoxygenierung. Körperanfragen. Die Abhängigkeit der Sauerstoffaffinität von G. vom pH-Wert des Mediums wird als Bohr-Effekt bezeichnet (siehe Verigo-Effekt). Unterscheiden Sie "sauer" (pH 6). Das größte Fiziol. Der "alkalische" Bohr-Effekt ist wichtig. Sein molekularer Mechanismus beruht auf dem Vorhandensein einer Reihe positiv geladener funktioneller Gruppen im G.-Molekül, deren Dissoziationskonstanten im Desoxyhämoglobin aufgrund der Bildung von Salzbrücken zwischen negativ geladenen Gruppen benachbarter Proteinketten im G.-Molekül viel höher sind. Während der Oxygenierung treten Salzbrücken aufgrund von Konformationsänderungen im G. auf. werden zerstört, der pH-Wert negativ geladener Gruppen ändert sich und Protonen werden in der Lösung freigesetzt. Folglich führt die Sauerstoffanreicherung zur Entfernung des Protons (H +) aus dem G.-Molekül und umgekehrt beeinflusst eine Änderung des pH-Wertes, d. H. Indirekt der Konzentration von H + -Ionen, des Mediums die Zugabe von Sauerstoff zu G. Somit wird H + ein Ligand, der vorwiegend an Desoxyhämoglobin bindet und dadurch seine Affinität für Sauerstoff verringert, d. H. Eine Änderung des pH-Wertes zur Säureseite bewirkt eine Verschiebung des QB nach rechts. Der Oxygenierungsprozess ist endotherm und ein Temperaturanstieg fördert die Eliminierung von Sauerstoff aus dem G-Molekül. Daher führt eine Erhöhung der Aktivität der Organe und eine Erhöhung der Bluttemperatur zu einer Verschiebung des FDC nach rechts und eine Erhöhung der Sauerstoffzufuhr zum Gewebe.\nEine besondere Regulierung des Oxygenierungsprozesses wird durch organische Phosphate durchgeführt, die in roten Blutkörperchen lokalisiert sind. Insbesondere 2,3-Diphosphoglycerat (DFG) verringert die Affinität von G. zu Sauerstoff signifikant und fördert die O-Spaltung2 aus Oxyhämoglobin. Die Wirkung von DPH auf G. nimmt mit abnehmendem pH-Wert (innerhalb der Fiziol-Region) zu, daher manifestiert sich seine Wirkung auf KDK G. in größerem Maße bei niedrigen pH-Werten. DFG bindet vorwiegend im Molverhältnis 1: 1 an Desoxyhämoglobin, tritt in den inneren Hohlraum seines Moleküls ein und bildet mit zwei alpha-NH 4 Salzbrücken2-Gruppen von Valinresten von Beta-Ketten und anscheinend mit zwei Imidazolgruppen von Histidin H-21 (143) Beta-Ketten. Der Einfluss von DPG nimmt mit zunehmender Temperatur ab, d. H. Der Prozess der Bindung von DPG an das G.-Molekül ist exotherm. Dies führt dazu, dass in Gegenwart von DPH die Abhängigkeit des Oxygenierungsprozesses von der Temperatur im Wesentlichen verschwindet. Daher wird die normale Freisetzung von Sauerstoff durch Blut in einem weiten Temperaturbereich ermöglicht. ATP, Pyridoxalphosphat und andere organische Phosphate haben eine ähnliche Wirkung, wenn auch in geringerem Maße. Daher hat die Konzentration organischer Phosphate in Erythrozyten einen signifikanten Einfluss auf die Atmungsfunktion von G. und passt sie schnell an verschiedene Physiolen und Patol-Zustände an, die mit einer beeinträchtigten Sauerstoffversorgung * verbunden sind (Änderungen des Sauerstoffs in der Atmosphäre, Blutverlust, Regulierung des Sauerstofftransports von der Mutter) zum Fötus durch die Plazenta usw.). Mit Anämie und Hypoxie in roten Blutkörperchen steigt der DFG-Gehalt an, was den FDC nach rechts verschiebt und eine große Sauerstoffrückführung in das Gewebe bewirkt. Viele neutrale Salze (Acetate, Phosphate, Kalium- und Natriumchloride) verringern auch die Sauerstoffaffinität von G. Dieser Effekt hängt von der Art des Stoffes ab und ähnelt dem Effekt von organischen Phosphaten. In Gegenwart einer hohen Salzkonzentration erreicht die Affinität von G. zu Sauerstoff ein Minimum - in gleichem Maße für verschiedene Salze und DPG, d. H. Sowohl Salze als auch DPG konkurrieren miteinander um die gleichen Bindungszentren auf G. So zum Beispiel. Die Wirkung von DFG auf die Sauerstoffaffinität von G. verschwindet in Gegenwart von 0,5 M Natriumchlorid.\nBereits 1904 haben Bohr (Ch. Bohr) et al. zeigten eine Abnahme der Sauerstoffaffinität von G. mit einem Anstieg des Partialdrucks von Kohlendioxid im Blut.\nEine Zunahme des Kohlendioxidgehalts führt hauptsächlich zu einer Änderung des pH-Werts des Mediums, jedoch nimmt der P50-Wert stärker ab, als dies bei einer solchen Abnahme zu erwarten wäre\nPH Wert. Dies ist auf die spezifische Beziehung von Kohlendioxid zu ungeladenen Alpha-NH2-Gruppen von Alpha-Ketten und möglicherweise Beta-Ketten von G. zur Bildung von Carbamaten (Carbhemoglobin) gemäß dem folgenden Schema zurückzuführen:\nDesoxyhämoglobin bindet mehr Kohlendioxid als HbO2. In roten Blutkörperchen hemmt das Vorhandensein von DPH kompetitiv die Bildung von Carbamaten. Mit dem Carbamatmechanismus werden bis zu 15% des Kohlendioxids aus dem Körper gesunder Menschen in Ruhe entfernt. Mehr als 70% der Pufferkapazität von Blut wird von G. bereitgestellt, was zu einer signifikanten indirekten Beteiligung von G. an der Übertragung von Kohlendioxid führt. Wenn Blut durch HbO-Gewebe fließt2 geht in Desoxyhämoglobin über, bindet die H + -Ionen und übersetzt dadurch H.2CO3 in hco3 -. Somit binden bei direkter und indirekter Beteiligung von G. mehr als 90% des von Geweben an das Blut gebundenen Kohlendioxids und werden in die Lunge übertragen.\nEs ist wichtig, dass alle oben genannten KDK-Schaltregler (H +, DFG, CO2) sind miteinander verbunden, was bei einer Reihe von sich abzeichnenden Patolbedingungen von großer Bedeutung ist. Ein Anstieg der DPG-Konzentration in roten Blutkörperchen ist das Ergebnis komplexer Veränderungen ihres Stoffwechsels, bei denen ein Anstieg des pH-Werts die Hauptbedingung ist. Bei Azidose und Alkalose wird auch aufgrund der Beziehung zwischen H + und DPH der P-Wert ausgeglichen50.\nDie Biosynthese von G. findet in jungen Formen von Erythrozyten (Erythroblasten, Normoblasten, Retikulozyten) statt, in die die in G. enthaltenen Eisenatome eindringen. Bei der Synthese des Porphyrinrings nehmen Glycin und Bernsteinsäure an der Bildung der δ-Aminolevulinsäure teil. Zwei Moleküle des letzteren werden in das Pyrrolderivat, den Porphyrinvorläufer, umgewandelt. Globin wird aus Aminosäuren gebildet, d. H. Auf die übliche Weise der Proteinsynthese. Der Abbau von G. beginnt in roten Blutkörperchen und beendet deren Lebenszyklus. Das Häm wird über eine Alpha-Methin-Brücke oxidiert, wobei eine Bindung zwischen den entsprechenden Pyrrolringen aufbricht.\nDas erhaltene Derivat G. heißt Verdoglobin (grünes Pigment). Es ist sehr instabil und zersetzt sich leicht in ein Eisenion (Fe 3+), denaturiertes Globin und Biliverdin.\nDer Haptoglobin-Hämoglobin-Komplex (Hp - Hb) hat eine große Bedeutung für den Katabolismus von G. Beim Austritt aus einem Erythrozyten in einen Blutkreislauf wird G. in einem Hp-Hb-Komplex irreversibel an Haptoglobin (siehe) gebunden. Nach Erschöpfung der gesamten Hp-Menge im Plasma wird G. von den proximalen Tubuli der Nieren absorbiert. Das meiste Globin zerfällt innerhalb von 1 Stunde in den Nieren.\nDer Hem-Katabolismus im Hp-Hb-Komplex wird von retikuloendothelialen Zellen der Leber, des Knochenmarks und der Milz unter Bildung von Gallenfarbstoffen durchgeführt (siehe). Das gleichzeitig abgespaltene Eisen gelangt sehr schnell in den Stoffwechsel und wird zur Synthese neuer G-Moleküle verwendet.\nMethoden zur Bestimmung der Hämoglobinkonzentration. In einem Keil wird die Praxis von G. normalerweise durch die kolorimetrische Methode unter Verwendung eines Sali-Hämometers bestimmt, das auf der Messung der aus G. gebildeten Häminmenge basiert (siehe Hämoglobinometrie). Abhängig vom Gehalt an Bilirubin und Methämoglobin im Blut sowie unter bestimmten Patolbedingungen erreicht der Methodenfehler jedoch + 30%. Spektralphotometrische Forschungsmethoden sind genauer (siehe Spektrophotometrie)..\nZur Bestimmung des Gesamthämoglobins im Blut wird die Cyanmethämoglobin-Methode verwendet, die auf der Umwandlung aller G.-Derivate (Desoxy-Hb, HbO) basiert2, HbCO, Meth-Hb usw.) in Cyan-Met-Hb und Messung der optischen Dichte der Lösung bei 540 nm. Für den gleichen Zweck wird das pyridin-hämochromogene Verfahren verwendet. HbO-Konzentration2 üblicherweise bestimmt durch die Absorption von Licht bei 542 nm oder durch das gasometrische Verfahren (durch die Menge an gebundenem Sauerstoff).\nHämoglobin in der klinischen Praxis\nDie Bestimmung des quantitativen Gehalts und der qualitativen Zusammensetzung von G. erfolgt in Kombination mit anderem Hämatol. Indikatoren (Hämatokritindikator, Anzahl roter Blutkörperchen, deren Morphologie usw.) zur Diagnose einer Reihe von Patolen, Erkrankungen des roten Blutes (Anämie, Erythrämie und sekundäre Erythrozytose, Bewertung des Ausmaßes des Blutverlusts, Blutverdickung während Dehydration und Verbrennungen des Körpers usw.) zur Beurteilung der Wirksamkeit von Hämo Transfusionen während der Therapie usw..\nNormalerweise beträgt der Gehalt an G. im Blut für Männer durchschnittlich 14,5 + 0,06 g% (Schwankungen 13,0-16,0 g%) und für Frauen 12,9 + 0,07 g% (12,0— 14,0 g%) nach L. E. Yarustovskaya et al. (1969); Schwankungen hängen vom Alter und den konstitutionellen Eigenschaften des Körpers ab. Aktivität, Ernährung, Klima, Sauerstoffpartialdruck in der Umgebungsluft. Die Konzentration von G. im Blut ist ein relativer Wert, der nicht nur von der absoluten Menge an Gesamt-G. im Blut abhängt, sondern auch vom Volumen des Plasmas. Eine Erhöhung des Plasmavolumens bei unveränderter Menge an G. im Blut kann zu unterschätzten Zahlen führen und bei der Bestimmung von G eine Anämie imitieren..\nFür eine vollständigere Beurteilung des Gehalts von G. werden auch indirekte Indikatoren verwendet: Bestimmung eines Farbindikators, durchschnittlicher Gehalt von G. in einem Erythrozyten, durchschnittliche Konzentration von Zelle G. in Bezug auf einen Hämatokritindikator usw..\nDie Abnahme der Konzentration von G. im Blut auf einen bestimmten kritischen Wert, der bei schweren Formen der Anämie auftritt, auf 2-3 g% oder weniger (Hämoglobinopenie, Oligochromie) führt normalerweise zum Tod, bei einigen Arten von Hron, Anämie stellen sich jedoch einige Patienten aufgrund der Entwicklung von Kompensationsmechanismen ebenfalls an solche Konzentration.\nBei patol ändern sich der Gehalt von G. und die Anzahl der roten Blutkörperchen nicht immer parallel, was sich in der Klassifizierung der Anämie widerspiegelt (Unterscheidung zwischen normo, hypochromen und hyperchromen Formen der Anämie); Erythrämie und sekundäre Erythrozytose sind durch eine erhöhte Konzentration von G. (Hyperchromämie) und eine gleichzeitige Zunahme der Anzahl roter Blutkörperchen gekennzeichnet.\nFast das gesamte Blut G. befindet sich in roten Blutkörperchen; Ein Teil davon liegt im Plasma in Form des Hp-Hb-Komplexes vor. Das freie Plasma G. beträgt normalerweise 0,02 bis 2,5 mg% (gemäß G. V. Derviz und N. K. Bialko). Die Aufrechterhaltung von freiem G. im Plasma nimmt bei einigen hämolytischen Anämien zu, die hauptsächlich mit intravaskulärer Hämolyse einhergehen (siehe Hämoglobinämie)..\nIm Zusammenhang mit dem Vorhandensein mehrerer normaler G.-Typen sowie dem Auftreten bestimmter Erkrankungen abnormaler Hämoglobine unterschiedlicher Herkunft im Blut (siehe Hämoglobinopathien) wird der Bestimmung der qualitativen Zusammensetzung der roten Blutkörperchen von G. (die „Hämoglobinformel“) große Aufmerksamkeit gewidmet. Der Nachweis der erhöhten Mengen an G. wie HbF und HbA2 ist daher normalerweise für einige Formen der Beta-Thalassämie charakteristisch.\nBei anderen Hämatolen wurde eine Erhöhung des HbF-Gehalts festgestellt. Krankheiten (akute Leukämie, aplastische Anämie, paroxysmale nächtliche Hämoglobinurie usw.) sowie infektiöse Hepatitis mit asymptomatischer erblicher Persistenz des fetalen Hämoglobins und Schwangerschaft. Die Konzentration der HbA2-Fraktion im Blut steigt bei Vorhandensein einer instabilen G.-Intoxikation an und nimmt mit Eisenmangelanämie ab.\nBei der Ontogenese beim Menschen wird eine Veränderung bei verschiedenen Arten von normalem G. festgestellt. Beim Fötus (bis zu 18 Wochen) wird primäres oder primitives Hämoglobin P nachgewiesen (englisches Primitiv); Seine Sorten werden wie Hb Gower1 und Hb Gower2 bezeichnet.\nDas Vorherrschen von primärem G. entspricht der Periode der Vitellin-Hämatopoese, und in der nächsten Periode der hepatischen Hämatopoese wird überwiegend HbF synthetisiert.\nDie Synthese von "adulten" HbA wird während der Zeit der Knochenmarkhämatopoese stark intensiviert; Der Gehalt an HbF bei einem Neugeborenen beträgt bis zu 70–90% der Gesamtmenge an G. (die restlichen 10–30% sind in der HbA-Fraktion enthalten). Am Ende des ersten Lebensjahres sinkt die Konzentration von HbF gewöhnlich auf 1-2% und dementsprechend der Gehalt an HbA.\nBekannt für st. 200 abnormale (pathologische oder ungewöhnliche) G.-Varianten, deren Auftreten durch verschiedene erbliche Defekte bei der Bildung von Globin-Polypeptidketten verursacht wird.\nDie Entdeckung von L. Pauling, Itano (N. A. Itano) et al. 1949 legte Patol, Hämoglobin S (englische Sichelzellen-Sichelzelle) den Grundstein für die Untersuchung molekularer Erkrankungen. Das Vorhandensein von abnormalem G. in roten Blutkörperchen führt normalerweise (aber nicht immer) zur Entwicklung eines hereditären hämolytischen Anämiesyndroms (siehe).\nDie meisten der beschriebenen Hämoglobinvarianten sollten nicht als pathologische, sondern als seltene ungewöhnliche Formen von G angesehen werden. Mit Honig. Von den Positionen sind die Hämoglobine S, C, D, E, Bart, H, M und eine große Gruppe (etwa 60) von instabilem G. von besonderer Bedeutung. Instabile G. werden als anomale G.-Varianten bezeichnet, bei denen die Instabilität des Moleküls zu die Wirkung von Oxidationsmitteln, Erhitzen und einer Reihe anderer Faktoren. G. M-Gruppen entstehen durch Substitutionen von Aminosäuren in Polypeptidketten im Bereich von Häm- und Globinkontakten, was nicht nur zu einer Instabilität des Moleküls, sondern auch zu einer erhöhten Tendenz zur Methämoglobinbildung führt. M-Hämoglobinopathie ist häufig die Ursache für erbliche Methämoglobinämie (siehe).\nDie Klassifizierung von G. basierte ursprünglich darauf, sie in der Reihenfolge darzustellen, in der sie mit den Buchstaben des lateinischen Alphabets geöffnet wurden. Eine Ausnahme wird für normales "erwachsenes" G., angegeben durch den Buchstaben A, und G. fetus (HbF) gemacht. Der Buchstabe S bezeichnet eine abnormale Sichelzelle G. (Synonym für HbB). Somit wurden die Buchstaben des lateinischen Alphabets von A bis S als allgemein anerkannte Bezeichnungen von G angesehen. Gemäß dem beim X International Hematol angenommenen. Kongress (Stockholm, 1964) Nomenklatur G. Für die Bezeichnung neuer Optionen wird fortan nicht empfohlen, die restlichen Buchstaben des Alphabets zu verwenden.\nNeu entdeckte G.-Formen werden nun am Ort der Eröffnung unter Verwendung des Namens der Stadt (Region), Stadt oder des Labors, in dem das neue G. erstmals entdeckt wurde, und unter Angabe (in Klammern) seiner Biochemie, Formel, Stelle und Art der Aminosäuresubstitution aufgerufen in der betroffenen Kette. Zum Beispiel Hb Köln (alpha2Beta298 val -> met) bedeutet, dass in Köln Hämoglobin eine der Beta-Polypeptidketten der Aminosäure Valin an der 98. Position durch Methionin ersetzt wurde.\nAlle Sorten von G. unterscheiden sich in der physikalischen Chemie voneinander. und körperlich Eigenschaften und einige nach funktionellen Eigenschaften, auf denen die Methoden zum Nachweis verschiedener G.-Varianten in einer Klinik basieren. Eine neue Klasse von abnormalem G. mit einer veränderten Affinität zu Sauerstoff wurde entdeckt. Die G.-Typisierung wird unter Verwendung von Elektrophorese und einer Reihe anderer Labormethoden (Alkalibeständigkeitstests und thermische Denaturierung, Spektrophotometrie usw.) durchgeführt..\nEntsprechend der elektrophoretischen Mobilität werden G. in sich schnell bewegende, langsame und normale Mobilitäten unterteilt (mit einer mit HbA identischen Mobilität). Der Ersatz von Aminosäureresten führt jedoch nicht immer zu einer Änderung der Ladung des G.-Moleküls, weshalb einige Varianten nicht durch Elektrophorese nachgewiesen werden können.\nG. und seine Derivate in der forensischen Medizin werden bestimmt, um das Vorhandensein von Blut anhand physikalischer Beweise oder in Flüssigkeiten bei der Diagnose einer Vergiftung mit Substanzen zu bestimmen, die Gs Veränderungen verursachen, um das Blut des Fötus oder Neugeborenen vom Blut eines Erwachsenen zu unterscheiden. Es gibt Hinweise auf die Verwendung der von G. geerbten Merkmale bei der Untersuchung der umstrittenen Vaterschaft, Mutterschaft und des Ersatzes von Kindern sowie zum Zweck der Individualisierung von Blut anhand materieller Beweise.\nDurch Immunisieren von Tieren mit menschlichem Hämoglobin wurden Hämoglobin-präzipitierende Seren erhalten. Mit Hilfe dieser Seren kann das Vorhandensein von menschlichem Blut an der an G. untersuchten Stelle festgestellt werden..\nBei der Bestimmung des Vorhandenseins von Blut an den Stellen werden mikrospektrale Analysen und mikrokristalline Reaktionen verwendet. Im ersten Fall wird G. durch Alkali und ein Reduktionsmittel in ein Hämochromogen umgewandelt, das ein charakteristisches Absorptionsspektrum aufweist (siehe Hämochromogen), oder konzentrierte Schwefelsäure wirkt auf G., was zur Bildung von Hämatoporphyrin führt. Letzteres weist im sichtbaren Teil des Spektrums ein typisches Absorptionsspektrum auf.\nVon den mikrokristallinen Reaktionen werden zur Bestimmung des Vorhandenseins von Blut am häufigsten Proben verwendet, die auf der Gewinnung von Kristallen aus Hämochromogen und Häminhydrochlorid basieren. Um Häminkristalle aus einem Gewebe mit einem auf G. getesteten Fleck zu erhalten, nehmen Sie einen Faden und legen Sie ihn auf einen Objektträger. Geben Sie einige Kristalle Natriumchlorid und einige Tropfen konzentrierte Essigsäure zu Ihnen (Teichmann-Reagenz). Beim Erhitzen (in Gegenwart von Blut) von G. werden Häminhydrochloridkristalle (Teichmann-Kristalle) gebildet - braune schräge Parallelogramme, manchmal werden Reaktionen zur Gewinnung von Jod-Hämin-Kristallen von G. gebildet - kleine schwarze Kristalle in Form von rhombischen Prismen.\nDie Derivate von G. werden bei einigen Vergiftungen spektroskopisch im Blut nachgewiesen. Beispielsweise wird im Falle einer Kohlenmonoxidvergiftung Carboxyhämoglobin im Blut der Opfer und Methämoglobin im Falle einer Vergiftung mit methämoglobinbildenden Substanzen nachgewiesen.\nIn Fällen von Kindsmord kann es erforderlich sein, das Vorhandensein von Blut eines Neugeborenen oder Fötus anhand verschiedener materieller Beweise festzustellen. Da im Blut des Fötus und des Neugeborenen ein hoher Gehalt an HbF und im Blut eines Erwachsenen - HbA - vorhanden ist, der sich durch seine physikalische Chemie auszeichnet. Eigenschaften, G. des Neugeborenen (Fötus) und des Erwachsenen können leicht unterschieden werden.\nIn der Praxis wird am häufigsten eine alkalische Denaturierung verwendet, da der G.-Fötus gegenüber der Wirkung von Alkalien resistenter ist als der G.-Erwachsene. Die Veränderungen von G. werden spektroskopisch, spektrophotometrisch oder photometrisch festgestellt.\nDie Synthese von Polypeptidketten von G. wird unter der Kontrolle von strukturellen und (möglicherweise) regulatorischen Genen durchgeführt. Strukturgene bestimmen eine spezifische Aminosäuresequenz von Polypeptidketten, regulatorische Gene bestimmen die Geschwindigkeit ihrer Synthese (siehe Gen).\nDie vorhandenen 6 Arten von Ketten von normalem g (Hbα, Hbβ, Hbγ, Hbδ, Hbε, Hbζ) beim Menschen werden von 6 Genorten (α, β, γ, δ, ε, ζ) kodiert. Es wird angenommen, dass zwei Loci für α-Ketten existieren können. Zusätzlich wurden 5 verschiedene γ-Ketten nachgewiesen, die von verschiedenen Loci codiert werden. Insgesamt kann eine Person also 7 bis 10 Paare von Strukturgenen haben, die die Synthese von G steuern.\nDie Untersuchung der Entwicklungsstadien zeigte, dass eine Person eine klare und ausgewogene genetische Regulation der Synthese verschiedener G hat. In der ersten Hälfte des Uteruslebens sind hl beim Menschen aktiv. arr. Loci von α-, γ-, ζ-, ε-Ketten (letztere sind in der frühen Phase des embryonalen Lebens nur von kurzer Dauer). Nach der Geburt werden gleichzeitig mit dem Abschalten des Ortes der Gammaketten die Orte der β-, δ-Ketten aktiviert. Infolge einer solchen Umstellung wurde der Ersatz von fötalem G. (HbF) durch adulte Hämoglobine - HbA - durch einen kleinen Anteil an HbA2 ersetzt.\nUnklare Fragen bleiben der Ort der Genorte, die die Synthese von Genen auf Chromosomen bestimmen, ihre Verknüpfung, die Abhängigkeit der Aktivierung und Repression von Strukturgenen von Genen, die spezifisch und mit Perioden der Ontogenese verbunden sind, von der Wirkung von regulatorischen Genen, dem Einfluss von humoralen Faktoren (z. B. Hormonen) usw..\nDie Globinkettensynthese ist ein besonderes Beispiel für die Proteinsynthese in einer Zelle..\nObwohl die Regulation der G.-Synthese immer noch sehr unklar ist, sind die Mechanismen, die die Transkriptionsrate von mRNA (Messenger-RNA) mit DNA steuern, offensichtlich von entscheidender Bedeutung. Die genaue Charakterisierung der DNA, die spezifisch für die Globinsynthese verantwortlich ist, wurde nicht erhalten. 1972 war es jedoch gleichzeitig in mehreren Laboratorien möglich, ein Gen zu synthetisieren, das die Synthese von G reguliert. Dies wurde mit Hilfe des Enzyms der reversen Transkriptase durchgeführt (siehe Gentechnik)..\nDer Häm-Teil des G.-Moleküls wird separat unter Verwendung einer Reihe enzymatischer Reaktionen synthetisiert, beginnend mit aktivem Succinat (Bernsteinsäure) aus dem Krebszyklus und endend mit einem komplexen Protoporphyrinring mit einem Eisenatom im Zentrum.\nBei der Proteinsynthese nehmen Globinketten eine für sie charakteristische Konfiguration an, und das Häm wird in eine spezielle Tasche "eingebettet". Als nächstes tritt eine Kombination von vollständigen G.-Ketten unter Bildung eines Tetramers auf.\nDie Synthese spezifischer DNA erfolgt in Vorläufern roter Blutkörperchen nur bis zum Stadium des orthochromen Normoblasten. Während dieser Zeit entsteht der endgültige Satz von Globin-Polypeptidketten, der sich mit dem Häm verbindet, alle Arten von RNA und notwendige Enzyme werden gebildet.\nErbstörungen der G.-Synthese werden in zwei große Gruppen eingeteilt:\n1) die sogenannten. Strukturvarianten oder Anomalien der Primärstruktur von G. - "Qualitäts" -Hämoglobinopathien vom Typ Hb, S, C, D, E, M sowie durch instabile G. und G. verursachte Krankheiten mit erhöhter Affinität zu O.2 (siehe Hämoglobinopathien),\n2) Zustände, die sich aus der beeinträchtigten Syntheserate einer der Globinpolypeptidketten ergeben - "quantitative" Hämoglobinopathien oder Thalassämie (siehe).\nBei Strukturvarianten können sich Stabilität und Funktion des G-Moleküls ändern. Bei Thalassämien kann die Struktur des Globins normal sein. Da beide Arten eines genetischen Defekts in vielen menschlichen Populationen häufig sind, werden häufig Individuen beobachtet, die gleichzeitig heterozygot für die Strukturvariante von G. und für Thalassämie sind. Kombinationen verschiedener Gene bilden ein sehr komplexes Spektrum von Hämoglobinopathien. In einigen Fällen können Mutationen die Schaltmechanismen der G.-Synthese beeinflussen, was beispielsweise zur Fortsetzung der Synthese von fötalem G. bei Erwachsenen führt. Diese Zustände werden zusammen als erbliche Persistenz von fötalem Hämoglobin bezeichnet..\nVarianten mit fusionierten Ketten umfassen Mutanten wie Hb Lepore, Anti-Lepore und Kenia. Höchstwahrscheinlich entstanden diese strukturellen G.-Anomalien aufgrund eines ungleichen nicht homologen meiotischen Übergangs zwischen eng verknüpften G.-Genen. Infolgedessen sind beispielsweise α-Ketten in Hb-Lepore normal, und andere Polypeptidketten enthalten einen Teil der δ-Sequenz und einen Teil der β-Sequenz Polypeptidketten.\nDa Mutationen in jedem der Gene auftreten können, die die G.-Synthese bestimmen, können verschiedene Situationen auftreten, in denen Individuen Homozygoten, Heterozygoten oder Doppelheterozygoten für Allele von anomalem G. an einem oder mehreren Orten sind.\nEs sind mehr als 200 Strukturvarianten von G. bekannt, von denen mehr als 120 charakterisiert sind, und in vielen Fällen war es möglich, die Strukturänderung in G. mit seiner anomalen Funktion zu verbinden. Der einfachste Mechanismus für die Entstehung einer neuen Variante von G. als Ergebnis einer Punktmutation (Ersatz einer einzelnen Base im genetischen Code) kann am Beispiel von HbS (Schema) demonstriert werden..\nDie Wirkung der Aminosäuresubstitution auf die physikalische chem. Eigenschaften, Stabilität und Funktion des G.-Moleküls hängen von der Art der Aminosäure, der ersetzten Kante und ihrer Position in einem Molekül ab. Eine Reihe von Mutationen (aber nicht alle) verändern die Funktion und Stabilität des G.-Moleküls signifikant (HbM, instabile Hämoglobine, Hämoglobine mit veränderter Affinität zu O.2) oder seine Konfiguration und eine Reihe von physikalischen chem. Eigenschaften (HbS und HbC).\nHämoglobine sind instabil\nHämoglobine sind instabil - eine Gruppe abnormaler Hämoglobine, die besonders empfindlich gegenüber Oxidationsmitteln, Erhitzen und einer Reihe anderer Faktoren sind, was durch einen genetisch bedingten Ersatz eines Aminosäurerests durch einen anderen in ihren Molekülen erklärt wird; Der Transport solcher Hämoglobine manifestiert sich häufig als Hämoglobinopathie (siehe).\nIn Erythrozyten von Menschen erscheinen Träger von instabilem G. sogenannte. Heinz-Körper, die Cluster denaturierter Moleküle von instabilem G. sind (angeborene hämolytische Anämie mit Heinz-Körpern). 1952 schlug Katie (I. A. Cathie) eine erbliche Natur dieser Krankheit vor. Frick (P. Frick), Gitzig (W.H. Hitzig) und Vetke (K. Betke) haben 1962 erstmals am Beispiel von Hb Zürich bewiesen, dass eine hämolytische Anämie mit Heinz-Körpern mit dem Vorhandensein instabiler Hämoglobine verbunden ist. Carrell (R. W. Carrell) und G. Lehmann schlugen 1969 einen neuen Namen für solche Hämoglobinopathien vor - hämolytische Anämie aufgrund der Beförderung von instabilem G..\nDie Instabilität von G.-Molekülen kann durch den Ersatz von Aminosäureresten in Kontakt mit Häm verursacht werden; Ersetzen des Restes einer unpolaren Aminosäure durch eine polare; eine Verletzung der Sekundärstruktur des Moleküls, die durch den Ersatz eines Aminosäurerests durch einen Prolinrest verursacht wird; Ersatz von Aminosäureresten im Bereich der α1β1- und α2β2-Kontakte, die zur Dissoziation eines Hämoglobinmoleküls in Monomere und Dimere führen können; Deletion (Verlust) bestimmter Aminosäurereste; Die Verlängerung von Untereinheiten, zum Beispiel zwei instabile G. - Hb Cranston und Hb Tak, haben Beta-Ketten, die im Vergleich zu normalem Hämoglobin aufgrund des an ihren C-Terminus gebundenen hydrophoben Segments verlängert sind.\nDie von D. Dacy (J. V. Dacie) vorgeschlagene und von Yu. N. Tokarev und V. M. Belostotsky modifizierte Klassifizierung von instabilem G. basiert auf der Art der Veränderungen im Molekül, die G. instabil machen.\nEs wird ca. beschrieben. 90 instabiles G. und Varianten mit dem Ersatz von Aminosäureresten in Beta-Ketten von G.-Molekülen werden etwa viermal häufiger gefunden als mit dem Ersatz solcher Reste in Alpha-Ketten.\nDer Transport von instabilem G. wird autosomal-dominant vererbt, und Träger sind Heterozygoten. In einigen Fällen ist das Auftreten eines instabilen G.-Transports das Ergebnis einer spontanen Mutation. Eine Abnahme der Stabilität von G. führt nicht nur zu einer leichten Ausfällung, sondern in einigen Fällen auch zum Verlust eines Häms. Die Substitution von Aminosäureresten an den Kontaktstellen der Alpha- und Betaketten des G.-Moleküls kann die Affinität des Moleküls zu Sauerstoff, die Wechselwirkung von Hämen und das Gleichgewicht zwischen Tetrameren, Dimeren und Hämoglobinmonomeren beeinflussen. Bei Menschen, die heterozygot für die Gene von instabilem G. sind, werden sowohl normales als auch abnormales, instabiles G. synthetisiert. Letzteres denaturiert jedoch schnell und wird funktionell inaktiv.\nEine schwere hämolytische Anämie wird normalerweise bei Patienten beobachtet, die Träger von instabilem G. mit einem hohen Grad an Instabilität des Moleküls sind.\nBei der Beförderung anderer instabiler G.-Keile sind die Manifestationen gewöhnlich von mäßiger Schwere oder sehr unbedeutend. In einer Reihe von Fällen (Hb Riverdale - Bronx, Hb Zürich usw.) manifestiert sich die Beförderung von instabilem G. in Form von hämolytischen Krisen nach Einnahme bestimmter Medikamente (Sulfonamide, Analgetika usw.) oder Exposition gegenüber Infektionen. Einige Patienten, zum Beispiel Träger von Hb Hammersmith, Hb Bristol, Hb Sydney und anderen, haben eine Hautcyanose, die durch eine erhöhte Bildung von Met- und Sulfhämoglobinen verursacht wird. Hämoglobinopathien, die durch den Transport von instabilem G. verursacht werden, sollten mit hämolytischer und hypochromer Anämie einer anderen Ätiologie unterschieden werden, insbesondere mit Eisenmangel und hämolytischer Anämie, die mit einem genetisch bestimmten Mangel der Enzyme des Pentose-Phosphat-Zyklus, Glykolyse usw. verbunden sind..\nDie meisten Menschen mit instabilem G. benötigen keine spezielle Behandlung. Bei der Hämolyse ist eine allgemeine Kräftigungstherapie sinnvoll. Allen Trägern von instabilem G. wird empfohlen, auf die Hämolyse auslösenden Oxidationsmittel (Sulfonamide, Sulfone, Analgetika usw.) zu verzichten. Bluttransfusionen sind nur bei Auftreten einer tiefen Anämie angezeigt. Bei schwerer Hämolyse mit erhöhter Sequestrierung roter Blutkörperchen durch Milz und Hypersplenismus ist eine Splenektomie angezeigt (siehe). Eine Splenektomie bei Kindern (bis zu 6 Jahren) wird jedoch aufgrund des Risikos einer Septikämie normalerweise nicht durchgeführt.\nMethoden zum Nachweis instabiler Hämoglobine\nDie Untersuchung der Hämoglobin-Thermolabilität ist der wichtigste Test zum Nachweis seiner Instabilität. Es wurde 1962 von Grimes (AG Grimes) und Meisler (A. Meisler) und 1964 von Daisy vorgeschlagen und besteht aus der Inkubation von Hämolysaten, verdünnt mit 0,1 M Phosphat oder Tris-HCl-Puffer, pH 7,4, bei 50– 60 ° für eine Stunde. Gleichzeitig werden instabile G. denaturiert und fallen aus, und die in der Lösung verbleibende Menge an thermostabilem G. wird spektrophotometrisch bei 541 nm bestimmt und nach folgender Formel berechnet:\n[E-Testprobe] / [E-Kontrollprobe] * 100 = = thermostabiles Hämoglobin (in Prozent),\nwobei E der Extinktionswert bei einer Wellenlänge von 541 nm ist.\nDer relative Gehalt an thermolabilem G. beträgt 100% - die Anzahl an thermostabilem G. (in Prozent).\nCarrell und Kay (R. Kau) schlugen 1972 vor, Hämolysate in einer Mischung aus 17% Isopropanol-Tris-Puffer, pH 7,4, 30 Minuten bei 37 ° C zu inkubieren.\nDie Hämolyse roter Blutkörperchen kann durch Wasser verursacht werden, da die Verwendung von Tetrachlorkohlenstoff oder Chloroform zu diesem Zweck zu einer teilweisen Denaturierung von instabilem G. und einer Verzerrung der erhaltenen Daten führt.\nDie gebräuchlichste Methode zur Bestimmung von instabilem G. ist die Histochemie, eine Methode zur Identifizierung von Heinz-Körpern. Die roten Blutkörperchen werden mit kristallinem Violett, Methylviolett angefärbt oder eine Reaktion mit Acetylphenylhydrazin wird verwendet. Das Blut wird einen Tag bei 37 ° vorinkubiert. Es ist zu beachten, dass Heinz-Körper auch mit anderer hämolytischer Anämie, Thalassämie, mit Vergiftung durch Methämoglobinbildner und mit einigen Enzymen nachgewiesen werden können.\nDie elektrophoretische Trennung von Hämolysaten auf Papier oder Celluloseacetat führt häufig nicht zu Ergebnissen, da bei vielen instabilen G. der Ersatz von Aminosäureresten in einem Molekül keine Änderung der elektrophoretischen Eigenschaften des Moleküls bewirkt. Die Elektrophorese in Polyacrylamid- und Stärkegelen (siehe Elektrophorese) oder die isoelektrische Fokussierung ist in dieser Hinsicht informativer..\nBei vielen Patienten, die Träger von instabilem G. sind, nimmt der Urin aufgrund der Bildung von Dipyrrolen ständig oder manchmal eine dunkle Farbe an, was als ziemlich genaues Zeichen für das Vorhandensein von instabilem G. dient..\nBibliographie: Vladimirov G. E. und Panteleeva N. S. Functional Biochemistry, L., 1965;\nKorzhuyev P. A. Hemoglobin, M., 1964, bibliogr.; Kushakovsky M. S. Klinische Formen der Hämoglobinschädigung, L., 1968; Perutz M. Das Hämoglobinmolekül, in dem Buch: Moleküle und Zellen, hrsg. G. M. Frank, per. aus dem Englischen, p. 7, M., 1966; Tumanov A. K. Fundamentals of the forensic Medical Examination of Material Evidence, M., 1975, Bibliogr.; Uspenskaya V. D. Über den Ort der Synthese und des Katabolismus von Haptoglobin und seine Rolle beim Austausch von Hämoglobin hat Vopr. Honig. Chemistry, Bd. 16, Nr. 3, S. 227, 1970, bibliogr.; Harris G. Grundlagen der biochemischen Humangenetik, trans. aus dem Englischen, p. 15, M., 1973; Sharonov Yu. A. und Sharonova N. A. Struktur und Funktionen von Hämoglobin, Molecular Biol., Vol. 9, No. 1, p. 145, 1975, bibliogr.; Charache S. Hämoglobine mit veränderter Sauerstoffaffinität, Clin. Haemat., V. 3, p. 357, 1974, bibliogr.; Giblett E. R. Genetische Marker in menschlichem Blut, Philadelphia, 1969; Struktur und Funktion von Hämoglobin und roten Blutkörperchen, hrsg. von G. J. Brewer, N. Y. - L., 1972; HuehnsE. R. Genetische Kontrolle der Hämoglobin-Alpha-Kettensynthese, Haematolo-gia, v. 8, p. 61, 1974, bibliogr.; Lehmann H. a. Huntsman R. G. Man's Hämoglobine, Philadelphia, 1974; Perutz M. F. Die Croonian-Vorlesung, 1968, Das Hämoglobinmolekül, Proc, Roy, Soc. B., v. 173, p. 113, 1969; Perutz M. F. a. Lehmann H. Molekulare Pathologie des menschlichen Hämoglobins, Nature (Lond.), V. 219, p. 902, 1968; RoughtonF. J. Einige neuere Arbeiten zu den Wechselwirkungen von Sauerstoff, Kohlendioxid und Hämoglobin, Biochem. J., v. 117, p. 801, 1970; Stamatoyannoponlos G. a. NuteP. E. Genetische Kontrolle von Hämoglobinen, Clin. Haemat., V. 3, p. 251, 1974, bibliogr.; Van Assendelft O. W. Spektrophotometrie von Hämoglobinderivaten, Assen, 1970; Weatherall D. J. Molekulare Basis für einige Störungen des Hämoglobins, Brit, med. J., v. 4, p. 451, 516, 1974; Weatherall D. J. a. Clegg J. B. Molekulare Basis der Thalassämie, Brit. J. Haemat., V. 31, Suppl., P. 133, 1975; Wintro-b e M. M. Klinische Hämatologie, Philadelphia, 1974.\nHämoglobine sind instabil - Didkovsky N. A. et al. Hämoglobin Volga 27 (B9) Alanin -> Asparaginsäure (neues abnormales Hämoglobin mit schwerer Instabilität), Probl, Hämatol und Bluttransfusion, Band 22, Nr. 4, S. 30, 1977, bibliogr.; Idelsson L. I., Didkovsky N. A. und Ermilchenko G. V. Hämolytische Anämie, M., 1975, bibliogr.; BunnH. F., Vergiss B. G. a. Ranney H. M. Human Hämoglobins, Philadelphia, 1977, Bibliogr.; Lehmann H. a. Kynosh P. A. Menschliche Hämoglobinvarianten und ihre Eigenschaften, Amsterdam, 1976.\nA.P. Andreeva; Yu. H. Tokarev (Edelstein. Und Gen.), A. K. Tumanov (Gericht.); Yu. H. Tokarev, V. M. Belostotsky.


Google gilt als eine der innovativsten Firmen der Welt. Was unterscheidet sie von jenen Unternehmen, die im selben Zeitraum entstanden, aber nie über ihre ursprüngliche Geschäftsidee hinauskamen? Unternehmen, die vielleicht schon längst in Vergessenheit geraten sind? Wie schafft es Google, seit...\nColgate-Palmolive und der talentierte Mr. Melcarek\nSie grübelten … und kamen einfach nicht drauf: Wie konnten sie das Fluorid, welches in eine ordentliche Zahnpasta hineingehört, in die Tube bringen, ohne die Umgebung mit dem feinen Puder zu bestäuben? Viele Versuche, keine Lösung, schließlich wandte sich die Forschungs- und Entwicklungsabteilung...\nIBM Intellectual Property Management: einfallsreich, emsig und erbarmungslos\nPatente zu vermarkten ist noch lange nicht alles. Hin und wieder etwas zu verschenken kommt gut an. Erfinder belohnen und Patentpiraten bestrafen.\nFindiger als jede Vorschrift\nNachhaltigkeit war für ihn schon ein Thema, als das Wort noch nahezu unbekannt war: Claus Hipp, Geschäftsführer des Nahrungsmittel- und Babykostherstellers Hipp, im Gespräch mit dem Magazin INNOVATIONSMANAGER über Innovationen von damals und heute, Kreativität und den Mut, das eigene Ding...\nManagement nach Maß: Das Oxygen-Projekt von Google\nVerfolge eine klare Vision. Unterstütze deine Mitarbeiter in ihrer Entwicklung. Handle produktiv und ergebnisorientiert. – Was Google nach einer internen Analyse als die wichtigsten Zutaten erfolgreicher Mitarbeiterführung aufgelistet hat, findet sich auch in jedem mittelmäßigen Management-Ratgeber...\nGemeinsam geht’s besser … seit 1837\nWas tut ein Unternehmen, wenn es in einem japanischen Supermarkt einen Artikel entdeckt, der besser zu sein scheint als ein gerade selbst entwickelter Prototyp? Es nimmt mit dem Anbieter (dem größten Konkurrenten am asiatischen Markt) Kooperationsverhandlungen auf …\nBest Open Innovator Award 2011\nNach großem Erfolg im Jahr 2010 geht der Best Open Innovator Award nun in die zweite Runde: In Kooperation mit dem Handelsblatt kürt Prof. Enkel von der Zeppelin Universität erneut Exzellenz in Open Innovation und wird hierbei von einem renommierten Praktikerkonsortium unterstützt. Mitmachen lohnt...


19. Jan. 2017 Der Bundestag hat Cannabis auf Rezept freigegeben. 2015 mit dem Leiter der Schmerzambulanz am Klinikum Augsburg über den medizinischen. Sie regen auch den Appetit an, deshalb setzt man die Inhaltsstoffe von anschlagen, wenn sie gemeinsam mit Cannabis-Wirkstoffen verabreicht werden. Dies bedeutet, dass der Apotheker die aus Cannabis isolierte Substanz, die zu 98 keine Verbesserung der "Bioverfügbarkeit", anders als man früher dachte. 20. März 2018 Wenn von medizinischem Cannabis die Rede ist, sind meist Blüten der Diese Mittel haben eine standardisierte Zusammensetzung und man 1. Apr. 2019 Die Cannabis-Patienten würden immer mehr, sagt Apotheker Florian Heimann. Bei Appetitlosigkeit, Übelkeit und Erbrechen würde man eher Die Verabreichung von Cannabis als Medikament war da noch an eine Da CBD nicht den rechtlichen Beschränkungen wie Cannabis und THC unterliegt, findet es eine immer breitere praktische Über die mögliche Langzeitwirkung von CBD bei Kindern weiß man noch nichts. Da CBD Es wird oral verabreicht.\nCanna-Vets bietet eine umfassende Hilfe für Menschen, die an natürlichen Therapien für die Pflege Ihrer Haustiere interessiert sind. Wir arbeiten daran, medizinisches Cannabis auf sichere und professionelle Weise an Haustiere heranzuführen. Kontaktieren sie uns | CBD für Tiere | Tierärzte | Canna-Vets Kontaktieren Sie uns und wir informieren Sie, wenn Sie eine CBD Behandlung bei Ihrem Haustier beginnen möchten. Wir sind Tierärzte, die auf medizinischen Cannabis für Tiere spezialisiert sind.\nIn der westlichen Medizin fand Cannabis bis in das 20. Gute Erfolge erzielte man auch bei der symptomatischen Behandlung von Tetanus. Erkrankungen nach der Verabreichung eines Cannabis-Produktes, das reines THC enthält Der Wirkstoff wird vorwiegend in Form einer Lösung verabreicht und kann unter anderem Das Bundesamt für Gesundheit kann für die beschränkte medizinische ein natürlicher Inhaltsstoff der Hanfpflanze Cannabis sativa L. Dronabinol Infos zur Wirkung von Cannabis-Öl - Ihr 71-jähriger Mann war früher Manager. Patienten in Deutschland die Droge mit einer Sondergenehmigung als Medizin konsumieren. Sie operieren an den Füßen und verabreichen Infusionen. Unter Cannabisöl versteht man das Öl, welches aus der Hanfpflanze gewonnen wird. In den USA gilt medizinisches Marihuana als Wundermittel gegen Extrakte mit einem 1:1 Verhältnis von THC und CBD wurden oral verabreicht.\n20. März 2018 Wenn von medizinischem Cannabis die Rede ist, sind meist Blüten der Diese Mittel haben eine standardisierte Zusammensetzung und man\nMedizinisches Cannabis gibt es in Form von Tabletten, Tropfen, Kapseln, Salben, Mundsprays und Inhalationslösungen in der Apotheke. Bei folgenden Beschwerden und Krankheiten können Patienten von der krampflösenden, schmerzlindernden und entzündungshemmenden Wirkung von Cannabis profitieren: Cannabis bei Krebs – Ein fester Platz in der Schmerztherapie


Corona - BAG meldet am Dienstag 1131 neue Ansteckungen | Grenchner Tagblatt\nCorona - BAG meldet am Dienstag 1131 neue Ansteckungen\nBAG meldet am Dienstag 1131 neue Ansteckungen\nDas Bundesamt für Gesundheit (BAG) verzeichnete in den letzten 24 Stunden 1131 neue Infektionen. 14 Menschen starben in Zusammenhang mit einer Coronavirus-Erkrankung, 43 mussten ins Spital.\n23.02.2021, 13.37 Uhr\nDas BAG verzeichnete in den vergangenen 24 Stunden 1131 neue Infektionen mit dem Coronavirus. (Symbolbild)\n(abi/agl) Die Coronazahlen bewegen sich weiterhin auf stabilem Niveau: Das BAG meldet am Dienstag 1131 Neuansteckungen mit dem Coronavirus für die Schweiz und Liechtenstein. Zum Vergleich: Über das Wochenende waren es im Schnitt rund 816 Fälle pro Tag gewesen. Am gleichen Tag in der vergangenen Woche wurden noch 1075 neue Infektionen registriert.\nIn den letzten 24 Stunden meldet das BAG zudem 23'255 zusätzliche Coronatests. Die Positivitätsrate beträgt damit rund 4,9 Prozent. Sie liegt knapp unter dem von der Weltgesundheitsorganisation WHO angegeben Schwellenwert von fünf Prozent, ab dem die Epidemie als ausser Kontrolle bewertet wird.\nR-Wert bleibt hoch\nSeit Montag mussten sich 43 Menschen neu ins Spital einliefern lassen. 14 zusätzliche Personen kamen in Zusammenhang mit einer Coronainfektion ums Leben. Damit steigt die Gesamtzahl der Todesfälle seit Ausbruch der Pandemie auf 9240. Die Zahlen zu den Hospitalisationen sind laut dem BAG aufgrund von Meldelücken und Meldeverzug jedoch mit Vorsicht zu interpretieren.\nHoch bleibt weiterhin die Reproduktionszahl (R). Sie gibt an, wie viele Menschen eine infizierte Person unter den aktuellen Bedingungen im Durchschnitt ansteckt. Per 12. Februar betrug der sogenannte R-Wert laut BAG 0,92. Er bildet die Infektionslage für die Schweiz jeweils von vor 10 bis 13 Tagen ab.\nAm Dienstag veröffentlichte das BAG zudem neue Zahlen zum Impffortschritt. Laut der BAG-Website hat die Schweiz bis zum 21. Februar 884'025 Impfdosen erhalten, 173'407 Personen sind bereits vollständig geimpft. Insgesamt wurden bisher 675'556 Impfdosen verabreicht, was 8 Impfdosen pro 100 Einwohner entspricht.


Gute News für iPhone-Hacker: Unlock & Jailbreak für 3.0 | Apfeltalk\nDieses Thema im Forum "Jailbreak, Unlock & Modifikationen" wurde erstellt von uuser, 16.06.09.\nBeide “Hacks” sind kompatibel zu iTunes 8.2.\nQuelle : http://www.iphone-ticker.de/2009/06/16/gute-news-fur-iphone-hacker-unlock-jailbreak-fur-30/\n#1 uuser, 16.06.09\nLars_s Granny Smith\nna da lege ich mal meine ganze Hoffnung ins Gebet das es so sein wird. wobei ich mich sehr ungern von meinen 2G trenne aber das 16GB ist schon verlockend^^\n#2 Lars_s, 16.06.09\nwulord Golden Delicious\ndie von dev team sind mal wieder auf zack.\njetzt nur noch abwarten wann ich mein 3gs zugeschickt bekomme und dann jailbreaken.\n#3 wulord, 16.06.09\nZitat von wulord: ↑\nder jailbreak/unlock betrifft nicht das 3gs! wann es für das neue iphone entsprechende tools gibt, steht noch in den sternen …\n#4 eyecandy, 16.06.09\nHabe ich das falsch verstanden? Es soll/wird doch nur der Unlock vom 3G S nicht gehen oder? Der Jailbreak schon? Hab ich da was verwechselt? Bitte um korrigierung.\nvielleicht sollte einer unsere cracks mal wieder ein "how to do" veröffentlichen.\nwas allerdings bestimmt schon in der mache ist\nsonst heisst es wieder .... "mein iphone geht nicht mehr" oder "hilfe,mein iphone spinnt"\nsoll ja bekanntlich einige geben , die erst machen und dann lesen.\n#6 hotchilli2711, 16.06.09\n@iPd: Auch ein Jailbreak braucht ein Schlupfloch um Zugriffrechte zu bekommen, die von Haus aus nicht gegeben sind.\nEin Jailbreak kann daher auch nicht schon fertig sein bevor man die Hardware überhaupt in die Hände bekommt.\nWie schnell, und ob der Jailbreak oder Unlock möglich ist kann im Moment keiner sagen.\nEvtl. hat Apple sich diesmal ja auch was richtig fieses einfallen lassen?\n#7 Thyraz, 16.06.09\nfreu mich schon auf 3.0 !!!\ndann schnell unlocken und spass haben =)I\n#8 DonnieBrasco, 16.06.09\nDa bin ich mal gespannt, ob auch morgen schon ein Unlock auf OS 3.0 möglich ist..\n#9 north.face, 16.06.09\nWeiss einer für welche Baseband der Unlock für 3.0 gilt?\n#10 Scheroxx, 16.06.09\nIch tippe doch mal neu\n#11 powerpoint2, 16.06.09\nDer unlock (ultrasn0w) für's iPhone 3G auf Firmware Version 3.0 kommt am Freitag. Der Jailbreak für alle Versionen des iPhones früher, der unlock für's iPhone der ersten Generation ebenfalls.\n#12 .david, 17.06.09\nUltrasn0w - iPhone 3G 3.0 Unlock / Jailbreak - MuscleNerd Demo Video:\n(Bitte auf 2:00 vorspulen)\nOriginalpost von MuscleNerd unter http://qik.com/video/1893853\n#13 Bananenbieger, 17.06.09\nNochmal in einfachen Worten: wer heute beim iPhone 3G auf Update klickt und Firmware 3.0 installiert, kann bis Freitag nicht telefonieren oder von unterwegs ins Netz, falls das Gerät einen Unlock braucht.\n#14 .david, 17.06.09\nNochmal in einfachen Worten: wer heute beim iPhone 3G auf Update klickt und Firmware 3.0 installiert, kann bis Freitag nicht telefonieren oder von unterwegs ins Netz.\ngilt das auch für T-Mobilekunden\nIch bin mal gespannt was passiert wenn ich bei meinem US iPhone (das ganz alte) auf Update klicke…\n#15 .holger, 17.06.09\nOch, das hängt ganz vom Abstand zum Weserstadion ab - je näher, desto gefährlicher!\nDas 2G ist aber immun.\nPS. Danke, hab's korrigiert!\n#16 .david, 17.06.09\nDas Universum, wie wir es kennen, wird dann aufhören zu existieren.\n#17 Bananenbieger, 17.06.09\nSO, hallöchen, dann bin ich doch auch gleich mal wieder mit dabei. Also mein Problem (.david erinnert sich vllt) war ja das ich mein iPhone nichtmehr unlocken konnte, weil das baseband 02.30.03 draufwar, und meine frage wär jetzt:\nHab ich das richtig verstanden: Ich kann in iTunes auf "update" klicken, und mein iPhone ganz normal updaten, mit dem neusten baseband und allem drum und drann, und der ultrasnow patch funktioniert, und ist für das neue baseband? Nicht das ich wieder ewig warten muss... wär ja scheiße :-D\n#18 TheLetter, 17.06.09\nEs sieht so aus, als ob Du Freitag erlöst würdest\n#19 Bananenbieger, 17.06.09\nJAWOLLL endlich..., ich will dich knutschen :-D :-D\n#20 TheLetter, 17.06.09


Derzeit läuft: Onlineseminar - Atemübungen mit Binauralen Schwingungen (18:23)\nAUCH HIER: damit die binauralen Schwingungen wirken können, sollte diese MP3 mit Kopfhörern gehört werden. Gerade das Arbeiten mit dem Atem hat oft sehr starke Auswirkungen auf die Tiefe dieses tranceartigen Zustands. Vor allem, wenn Du etwas unruhig oder aufgewühlt bist, kann es Dich beruhigen und entspannen. Auch in dieser MP3 sind wieder die binauralen Schwingungen untergemischt. Sie sind völlig harmlos und helfen Dir dabei, tief einzutauchen und leicht wieder aufzutauchen.\n🔈 Onlineseminar - Atemübungen mit Binauralen Schwingungen (18:23) ✓


EIA und FDEIA: So gefährlich kann eine „Sport-Allergie“ werden\nDas sind die Symptome einer „Sport-Allergie“\nAllergische Hautreaktionen auf Sport gibt es wirklich. Sie gehören zu den weniger gefährlichen Symptomen einer „belastungsinduzierten Anaphylaxie“.Foto: Getty Images\nVon Laura Pomer | 13. Januar 2020, 18:26 Uhr\nFür die Betroffenen ist es keine faule Ausrede für chronische Sport-Unlust. FITBOOK erklärt, wie sich eine sogenannte belastungsinduzierte Anaphylaxie (vereinfacht: allergische Immunreaktion, die bei körperlicher Anstrengung auftritt) bemerkbar macht, wie gefährlich sie werden kann und wie man auf den Befund reagieren sollte.\nExercise-Induced Anaphylaxis, kurz EIA – so lautet der englische Fachbegriff für ein Syndrom, das mit krankhaften Immunreaktionen auf große körperliche Anstrengung und Sport einhergeht. In der Medizindatenbank PMC sind einige Publikationen zu dem Thema gesammelt. Allem voran aus einem Artikel der Medizinischen Universität Breslau, damals erschienen im Fachjournal „Current Allergy and Asthma Reports“, ist häufig zitiert worden. Den Autoren um Wojciech Barg zufolge ist das seltene klinisches Syndrom, wie einige andere Allergien auch, potenziell lebensgefährlich. Bei einer anaphylaktischen Reaktion auf beispielsweise ein Lebens- oder Arzneimittel kann es schlimmstenfalls zum Schock kommen – und dieser ohne Notfalltherapie zum Tod führen.\nBei Allergikern reagiert das Immunsystem mit übermäßiger Abwehr auf eigentlich harmlose Umwelteinflüsse. Besonders gefährlich ist etwa die auf Nüsse. Hier kann die Reaktion – ein Ausstoß des Botenstoffs Histamin, welches die Aufgabe hat, Eindringe im Organismus zu bekämpfen – auf kleinste Krümel und Nussstaub auftreten. Wie bei den meisten Unverträglichkeiten gibt es auch hier Abstufungen. Bei weniger starken Allergikern führt Nusseiweiß zu einem Brennen und Kribbeln im Rachenraum, in schwereren Fällen ist eine Atemnot bis hin zum Erstickungstod möglich.\nVerbreitung und Symptome einer EIA\nIm Artikel wird eine Erhebung aus Großbritannien angeführt, der zufolge etwa zwei Prozent der westlichen Bevölkerung an EIA leiden. Die Zahl der Betroffenen soll sich in den vergangenen Jahren vermehrt haben und die Dunkelziffer zudem höher liegen. Die EIA-Symptome reichen von Juckreiz über Rötungen und sichtbaren Ausschlag auf der Haut, Angioödem (auch: Quincke-Ödem, sichtbare Haut- und Schleimhautschwellungen), Kurzatmigkeit und Schluckstörungen, Engegefühl in Brust und Rachen, Bewusstseinsverlust, Schweißausbrüche, Kopfschmerzen und Übelkeit.\nWie bei anderen Allergien auch, gibt es höchstens Theorien darüber, warum eine EIA entsteht, aber (noch) keine gesicherten wissenschaftlichen Erklärungen. Heilen kann man eine Sport-Allergie leider nicht.\nWenn die Symptome auftreten, müssen sie behandelt werden, um einen Schock zu verhindern. Die (weniger stark) Betroffenen führen deshalb beim Sport beispielsweise Allergiesprays oder -tabletten mit sich – und reagieren übrigens auch manchmal unterschiedlich auf verschiedene sportliche Disziplinen. In sehr ausgeprägten Fällen führt kein Weg daran vorbei, die Trainingsintensität zu reduzieren. Wieder Steigern geht höchstens gemächlich und unter strenger Beobachtung des Befindens.\nEtwa zwei Prozent der Menschen müssen es beim Sport langsam angehen lassen, um eine anaphylaktische Reaktion zu verhindernFoto: Getty Images\nErnährung und EIA (= FDEIA)\nDie häufigste Form der Sportallergie soll in Kombination mit Nahrungsmitteln auftreten. Die Betroffenen hiervon reagieren besonders stark, wenn sie kurz nach dem Essen trainieren. Nicht immer ist es dabei ausschlaggebend, ob es sich um spezifische oder besonders allergieverdächtige Stoffe (z.B. Soja, Weizen, Erdnüsse) handelt bzw. ob die Betroffenen auch ohne anschließendes Training auf entsprechende Nahrungsmittel reagieren.\nBetroffene müssen schnell und richtig reagieren\nDie Wissenschaftler weisen darauf hin, dass EIA im Akutfall genauso (und genauso schnell) behandelt werden muss, wie jede andere Art von Anaphylaxie. Zu den Basis-Wirkstoffen gehören Epinephrine (Adrenalin), Antihistaminika und systemische Corticosteroide.\nEs ist eher unwahrscheinlich, dass Sie betroffen sind – insbesondere, wenn Sie noch keine Symptome bei sich wahrgenommen haben. Und falls doch, kann beispielsweise Hautausschlag auch etwa auf das Material zurückzuführen sein, aus dem Ihre Sportkleidung hergestellt ist. Wenn Sie sich in diesem Beitrag jedoch wiedererkennen und mit Sport im Allgemeinen aufgehört haben, empfiehlt sich ein Besuch beim Arzt zur intensiven Aufklärung.


Herzlich Willkommen bei den Schachfreunden Waldstetten / Aktuelles\nErgebnisse, Spielpläne, Tabellen, Vereinsturnier, Mannschaften etc.\nSchachfreunde Waldstetten 1982 e.V.\nBezirksliga Runde 7: Schwarzer Tag für die Schachfreunde\nGegen den SC Bopfingen 1 konnten die Schachfreunde ihre Spielstärke nicht abrufen. Zwar erreichte Edmund Abele an Brett 3 ein Remis und Klaus Rieg gelang der Sieg an Brett 7. Danach konnte lediglich noch Volker Wirth an Brett 8 ein Remis erreichen. Alle weiteren Spiele gingen nach individuellen Fehlern verloren.\nBezirkslage Runde 6: Ein schöner Erfolg zuhause\nAn Brett 1 war das gegnerische Brett nicht besetzt, weshalb die Schachfreunde mit 1:0 in Führung gingen. An Brett zwei hat Karl Krieg seinen Gegner nach einem Figurengewinn samt Stellungsvorteilen zur Aufgabe gezwungen und den zweiten Punkt erkämpft.\nDanach konnte Grundbach durch einen Sieg an Brett 8 aufholen. Michael Knödler und Klaus Rieg haben sich daraufhin mit ihren Gegnern an den Brettern 4 und 6 auf remis geeinigt.\nMartin Betz übersah ein zweizügiges Matt bei guter Stellung. Mit einem erkämpften Sieg durch Edmund Abele an Brett 3 und einem Remis von Volker Wirth an Brett 7 ist es den Schachfreunden letztlich gelungen, mit 4,5:3,5 den Sieg zu erringen. Ein wichtiger Schritt in Richtung Klassenerhalt.\nBezirksliga Runde 4: Nochmals remis\nDie Schachfreunde sind nach Schorndorf gefahren, um nach der Corona-Pause zu punkten. Die Schachfreunde Florian Heunemann und Edmund Abele haben sich mit ihren Gegnern auf den Brettern 2 und 3 sehr schnell auf ein Remis geeinigt.\nMichael Knödler und Volker Wirth konnten nach gutem Spiel an den Brettern 4 und 8 Siege erringen, so dass die Schachfreunde mit 3:1 in Führung lagen.\nAls dann noch Klaus Rieg an Brett 7 einen Turmgewinn erreichte und sein Gegner aufgab, erhöhte sich der Vorsprung auf 4:1.\nDanach gelang den Schachfeunden trotz beherztem Kampf nichts mehr. Raimond Garbe, Martin Betz und Manfred Lorenschat mussten jeweils den vollen Punkt abgeben.\nSo kammen wir über ein Unentschieden nicht hinaus.\nBezirksliga Runde 3: Leider nur ein Unentschieden\nNicht in der stärksten Besetzung und mit einem unbesetzten Brett (für beide Seiten) konnten die Schachfreunde mit starkem Spiel von Klaus Rieg und Volker Wirth an den Brettern 6 und 7 rasch mit zwei Punkten in Führung gehen.\nEdmund Abele (Brett 2), Michael Knödler (Brett 3) und Martin Betz (Brett 4) haben es trotz engagiertem Spiel nicht geschafft, volle Punkte zu erkämpfen und willigten jeweils in ein Remis ein.\nSpannend blieb es an den Brettern 5 und 8. Manfred Lorenschat und Berhad Staiber hatten sich deutliche Vorteile erarbeitet, bevor Fehlzüge die Partien gewendet und in beiden Fällen zum Punktverlust geführt haben.\nSo blieb es letztlich bei einem Unentschieden. Die Tabelle und eine Vielzahl weiterer Infos zu den Mannschaften und Spielern findet Ihr hier.\nBezirksliga Runde 2: Die Schachfreunde konnten ihr erstes Auswärtsspiel erfolgreich beenden\nWaldstetten konnte mit einer starken Mannschaft antreten. Insbesondere die Bretter vier bis acht waren im Vergleich zu den Spielern des SC Ellwangen nominell stärker. Dies hat sich sich für die Schachfreunde auch rasch ausgezahlt. So konnten Martin Betz, Manfred Lorenschat, Klaus Rieg und Volker Wirth ihre Spiele mit jeweils solider Leistung gewinnen und damit den Grundstein für den Gesamtsieg legen.\nAn Brett eins und an Brett drei wurden nach längerem Ringen die Spiele remis gegeben. Raimond Garbe und Michael Knödler mussten trotz engagiertem Kampf die Punkte abgeben.\nAlles in Allem ein erfreulicher Spielverlauf, der den Schafreunden zu Rang vier in der Tabelle verholfen hat.\nBezirksliga Runde 1: Hohe Niederlage zu Beginn der Saison 2021/2022\nSF Waldstetten 1 2,0\nSK Sontheim/Brenz 3 6,0\nDer Start in die neue Saison ist leider missglückt. Durch die erhebliche Verspätung der Gäste und der Klärung der Spielberechtigungen konnten die Bretter erst gegen 10.00 Uhr freigegeben werden.\nLängere Zeit waren die Bretter ausgeglichen. An Brett 1 kam Raimond Garbe nach und nach in eine schwierige Stellung, die am Ende nicht mehr zu halten war.\nKarl Krieg hat an Brett zwei im Verlauf des Spiels eine Qualität erkämpft. Sein Gegner erhielt dafür zwei Mehrbauern. Die Stellung blieb sehr kompliziert, weshalb sich die Kontrahenten letztlich auf ein Remis geeinigt haben.\nDas dritte Brett konnte Edmund Abele für sich entscheiden und den vollen Punkt erkämpfen. Auch hier blieb das Spiel lange ausgeglichen, bevor ein Fehler des Gegners das Spiel entschieden hat.\nAn Brett vier wurde von Michael Knödler engagiert gekämpft. Leider ist es nicht gelungen, einen entscheidenden Vorteil zu erringen, weshalb die Partie Remis endete.\nMartin Betz stand an Brett 5 klar auf Gewinn, bevor er durch eine übersehene Springergabel in einen nicht mehr aufholbaren Rückstand geraten ist und den Punkt unglücklich abgeben musste.\nKlaus Abele konnte das Spiel am sechsten Brett ebenfalls lange ausgeglichen erhalten, bevor er aus Unachtsamkeit zwei Bauern abgeben musste. Im weiteren Verlauf konnte er zwar einen dieser Bauer wieder zurückerkämpfen. Im Endspiel wurde der noch fehlende Bauer bei gleichfarbigen Läufern sehr stark und hat das Spiel zugunsten von Sontheim entschieden.\nBernhard Staiber konnte das Spiel über weite Strecken ausgeglichen erhalten. Ein Fehlgriff konnte von ihm nicht mehr ausgeglichen werden, weshalb er den Punkt abgeben musste.\nAuch an Brett 8 ist es Steffen Jüttner trotz engagiertem Kampf nicht gelungen, die Niederlage abzuwenden.\n© 2022 Schachfreunde Waldstetten 1982 e.V.


Life Hack: Einkaufswagen ohne Münze aufschließen\nBild: 508852288 / Shutterstock.com\nStartseite > Magazin > Leben & Alltag > Einkaufswagen-Schloss ohne Münze öffnen\nSo kommst Du ohne Münze oder Chip an einen Einkaufswagen\nWer bei seinem nächsten Einkauf eine Münze oder einen Chip für den Wagen vergessen hat, muss nicht gleich verzweifeln: Mit diesem Trick lässt sich das Einkaufswagen-Schloss ganz leicht mit einem herkömmlicher Schlüssel öffnen.\nWenn Du keine Münze und keinen Plastikchip zur Hand hast, kannst Du auch den runden Kopf eines herkömmlichen Schlüssels in den Münzschlitz des Einkaufswagens stecken. Sobald sich das Schloss des Wagens öffnet, kannst Du den Schlüssel wieder herausziehen und den Wagen für deinen Einkauf verwenden.\nWer keinen Schlüssel besitzt, dessen Kopfende in den Münzschlitz passt, der kann das Schloss auch mit dem langen Ende eines Schlüssels öffnen. Hierfür muss man allerdings etwas Geduld mitbringen: Der Schlüssel muss so lange in dem Schlitz hin und her bewegt werden, bis er auf den Punkt trifft, der das Schloss öffnet.\nEinkaufswagen mit Münzklappe\nEinkaufswagen, bei denen die Münze in einer Klappe in den Wagen geschoben wird, sind schwieriger zu öffnen. Hier ist Fingerspitzengefühl gefragt. Mit einer einfachen Haarnadel, die in die obere Ecke der Münzklappe gesteckt wird, kannst Du den Mechanismus des Schlosses aber auch öffnen.


Tischtennis-Hobby-Turnier des TTC Berus am 11. Mai\n7. Mai 2019 um 20:11 Uhr\nBerus Der Tischtennis-Club Berus richtet am kommenden Samstag ab 10 Uhr in der Turnhalle der ehemaligen Grundschule in Altforweiler zum 31. Mal sein Hobby-Turnier für Familien, Firmen und Vereine aus.\nTeilnahmeberechtigt sind alle Hobby-Spieler, die seit mindestens fünf Jahren in keiner aktiven Mannschaft mehr gespielt haben. Jeweils zwei Spieler bilden eine Mannschaft, wobei Alter und Geschlecht egal sind. Mannschaften, in denen Frauen oder Kinder spielen, bekommen Bonuspunkte. Gespielt werden zwei Einzel und gegebenenfalls ein Entscheidungsdoppel. Das Startgeld pro Zweier-Mannschaft ist zehn Euro.\nTischtennis : Tischtennis: Hobby-Turnier in Berus\nTischtennis : TTC Oberwürzbach steigt in die Tischtennis-Oberliga auf


Wolfgang Moser – Seminar Innsbruck | Magischer Zirkel Tirol\nWolfgang Moser – Seminar Innsbruck\nvon Hanno Rhomberg 19. Oktober 2014 Wolfgang Moser\nUnsere Zauberfreunde vom Zauberring Innsbruck haben Wolfgang Moser für ein Seminar in Innsbruck engagiert. Wer Wolfgang Moser kennt, weiss was so ein Seminar verspricht.\nZauberei von einem Profi, direkt aus seinem eigenen Programm. Wolfgang hält nichts zurück und begeistert die Besucher seines Seminars mit Spitzenkunststücken.\nEr hat uns nicht enttäuscht. Eine kurze Besprechung findet ihr in meinem Blog hier: BLOG STAUNEN: MOSER\nTeilnehmer: Wolfgang Hofer, Hanno Rhomberg, Berhard Klotz, Inge Meyer, Ben Hyven, Franz Kaslatter, Thomas Huber, Dino Dorado und Wolfgang Moser.\nInteressant fand ich, dass sich außer Bernhard kein einziges Mitglied (außer Dino, der aber genau so wie Bernhard inzwischen auch Mitglied des MZT ist) des Zauberring Innsbruck bei dem Seminar sehen ließ, offensichtlich ohne Bernhard Bescheid zu geben.\nUnd genau aus dieser Ecke war im Vorfeld Kritik laut geworden, dass auch Zauberkünstler teilnehmen, die nicht Mitglied in einem Zauberklub sind. Dass es sich dabei um Zauberkünstler handelt die sehr erfolgreich in der Zauberei unterwegs sind, wurde geflissentlich nicht erwähnt.\nIch bin froh, dass der Magische Zirkel Tirol in dieser Hinsicht einen gewissen Lernprozess mitgemacht hat und nicht ausgrenzt sondern auch etwas offener denkt. Zaubervereine müssen sich selbst fragen, warum sich praktizierende Zauberkünstler nicht bei ihnen engagieren wollen. Genau so wie diese Zauberkünstler auch darüber nachdenken können, ob sie nicht auch einen Beitrag in so einer Gemeinschaft leisten können und möchten.\nDies vor allem vor dem Hintergrund, dass man auch tolle Initiativen mit einem Zauberzirkel starten kann. Wir haben das in der Geschichte auch immer wieder gezeigt.\nWer nicht dabei war, hat jedenfalls viel versäumt. Vorausgesetzt er möchte sich überhaupt noch weiterentwickeln. 😉\nVeröffentlicht in Fachveranstaltung