为影响食品蛋白质物理化学和功能性质的分子作用力写一篇详细的介绍
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为影响食品蛋白质物理化学和功能性质的分子作用力写一篇详细的介绍
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## 影响食品蛋白质物理化学和功能性质的分子作用力

蛋白质的三级以及四级结构不仅通过氨基酸序列里的共价键或半胱氨酸间的二硫键来稳定，也通过蛋白质分子间、蛋白质分子与溶剂分子间（食品体系溶剂一般是水）、蛋白分子与食品体系中其他分子间大量的非共价相互作用来稳定。非共价相互作用中最重要的是静电相互作用和疏水相互作用。这些分子间作用力在特定的天然构象下，可以稳定蛋白质的折叠结构，并影响蛋白质分子的灵活性、尺寸和形状。此外，这些作用力可以参与分子间相互作用，包括聚集。分子作用力在决定蛋白质的物理化学和功能性质上起重要的作用。在大多数食品中静电相互作用和疏水相互作用的大小主要取决于水分子（溶剂）。焓和熵影响水分子的氢键作用，是水中氨基酸残基的非极性侧链之间的疏水相互作用的驱动力。疏水效应由非极性基团的结合产生，可视为有利于焓（非极性基团之间相互吸引）和熵（释放有序排列的水分子）。水分子在食品体系中普遍存在，疏水效应对稳定蛋白质的三维结构的分子内相互作用和蛋白质与食品体系中其他分子间的相互作用非常重要。此外，非极性侧链间的疏水作用导致非极性区域没有水分子，为极性侧链之间或位于非极性区域的肽键基团之间的氢键形成提供了有利环境。分子内氢键的协同作用可以带来更大的稳定，故分子内氢键的形成比溶剂和去折叠蛋白质之间的氢键更有利。除了分子间作用力可稳定蛋白质结构，蛋白质的物理化学和功能性质还受立体结构约束，包括来自肽键的平面性和庞大侧链的尺寸和形状的约束。这些空间效应可以影响多肽链的分子灵活性。