Motivering: Protein-protein-gränssnitt innehåller viktig information om molekylär igenkänning. Upptäckten av bevarade mönster är avgörande för att förstå hur substrat och inhibitorer är bundna och för att förutsäga molekylär bindning. När en inhibitor binder till olika enzymer (t.ex. olika sekvenser, strukturer eller mekanismer vad vi kallar korshibition), identifiering av invarianter är en svår uppgift för vilken traditionella metoder kan misslyckas. Resultat: För att klargöra hur korshämning sker, modellerar vi problemet, föreslår och utvärderar en metod som kallas HydroPaCe för att upptäcka bevarade mönster. Gränssnitt är modellerade som grafer av atomapolära interaktioner och hydrofoba fläckar beräknas och sammanfattas av centroider (HP-centroider), och deras bevarande upptäcks. Trots sekvens- och strukturskillnader uppnår vår metod en lämplig abstraktionsnivå för att erhålla invarianta egenskaper i korshämning. Vi visar exempel där HPcentroider framgångsrikt förutspådde enzymer som kunde hämmas av de studerade inhibitorerna enligt BRENDA databas.
I REF jämförs fickor med hjälp av hydrofobiska fläckar som representeras av geometriska centroider, och deras bevarande upptäcks trots sekvens och struktur olikhet.
HydroPaCe: understanding and predicting cross-inhibition in serine proteases through hydrophobic patch centroids.
{'venue': 'Bioinformatics', 'journal': 'Bioinformatics', 'mag_field_of_study': ['Computer Science', 'Medicine']}