Motivering: Alla rester i ett protein är inte lika viktiga. Vissa är nödvändiga för proteinets korrekta struktur och funktion, medan andra lätt kan bytas ut. Bevarandeanalys är en av de mest använda metoderna för att förutsäga dessa funktionellt viktiga rester i proteinsekvenser. Resultat: Vi introducerar en informations-teoretisk metod för att uppskatta sekvensbevarande baserat på Jensen-Shannon divergens. Vi utvecklar också en allmän heuristisk som tar hänsyn till det uppskattade bevarandet av närliggande områden i angiven ordning. Vid storskaliga tester visar vi att vårt kombinerade tillvägagångssätt överträffar tidigare bevarandebaserade åtgärder för att identifiera funktionellt viktiga resthalter, särskilt är det betydligt bättre än den allmänt använda Shannonentropiåtgärden. Vi finner att med tanke på bevarande på sekventiella grannar förbättrar prestandan för alla testade metoder. Vår analys visar också att många befintliga metoder som försöker införliva förhållandet mellan aminosyror inte leder till bättre identifiering av funktionellt viktiga platser. Slutligen finner vi att även om bevarande är mycket förutsägbart när det gäller att identifiera katalytiska platser och rester nära bundna ligander, är det mycket mindre effektivt att identifiera resthalter i protein-protein gränssnitt. Tillgänglighet: Datauppsättningar och koder för alla utvärderade bevarandeåtgärder finns tillgängliga på
Framgången med bevarandebaserade förutsägelser varierar dock beroende på vilken typ av funktionella rester som eftersträvas; sekvensbevarande har visat sig vara starkt korrelerat med ligandbindnings- och katalytiska platser, men mindre så med rester i proteinproteingränssnitt (PPI) REF.
Predicting functionally important residues from sequence conservation
{'venue': 'Bioinformatics', 'journal': 'Bioinformatics', 'mag_field_of_study': ['Computer Science', 'Medicine']}