Strukturen av ett protein bestämmer dess funktion och dess interaktioner med andra faktorer. Regioner av proteiner som interagerar med ligander, substrat, och / eller andra proteiner, tenderar att bevaras både i sekvens och struktur, och resterna inblandade är vanligtvis i nära rumslig närhet. Mer än 70.000 proteinstrukturer finns för närvarande i Protein Data Bank, och ungefär en tredjedel innehåller metalljoner som är nödvändiga för funktionen. Att identifiera och karakterisera metalljonbindningsplatser experimentellt är tidskrävande och kostsamt. Många beräkningsmetoder har utvecklats för att identifiera metalljonbindande platser, och de flesta använder endast sekvensinformation. För det arbete som redovisas här har vi utvecklat en metod som använder sekvens- och strukturinformation för att förutsäga resterna i metalljonbindande områden. , och Zn 2+ - konstruerades med hjälp av resterna inom 3.5 Å av mitten av metalljonen. Med hjälp av fragmentomvandlingsmetoden jämförde vi sedan kända metalljonbindande platser med mallarna för att bedöma exaktheten i vår metod. Vår metod uppnådde en total noggrannhet på 94,6 % med en sann positiv hastighet på 60,5 % med en falsk positiv hastighet på 5 % och utgör därför en betydande förbättring av den metallbindande platsens förutsägelse.
Lu m.fl. REF använde bitvis omvandling för att identifiera rester från bindningsstället och utvecklade ett verktyg för att förutsäga metallbindningsplatser baserat på sekvens- och strukturfunktioner i jämförelse med den mallbaserade metoden.
Prediction of Metal Ion–Binding Sites in Proteins Using the Fragment Transformation Method
{'venue': 'PLoS ONE', 'journal': 'PLoS ONE', 'mag_field_of_study': ['Chemistry', 'Medicine']}